ENZIM

MISRAN LAWANI

Enzim merupakan protein yang berfungsi

sebagai biokatalisator di dalam sel
Reaksi kimia di dalam sel dikatalisis oleh enzimenzim spesifik
Ciri khas reaksi enzimatik yaitu:
Tidak terdapat hasil samping (side product)
Sangat spesifik
Mempunyai kecepatan katalitik yang sangat
tinggi

Sifat-sifat lain enzim :

Pada akhir reaksi, enzimnya tetap utuh bila

keadaanya ideal
Termolabil, mudah rusak/denaturasi pada
suhu lebih besar dari 60C
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, karena
sebagai biokatalisator reaksinya cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang
Bekerja di dalam sel (endoenzim) dan diluar
sel (eksoenzim, contoh: amilase, maltase)
Umumnya bereaksi satu arah, namun ada juga
yg bereaksi 2 arah, contohnya:
lipase
lemak

asam lemak + gliserol

Daya Katalitik Enzim

Molekul yang mempercepat reaksi

Tidak berubah/tidak berpartisipasi dalam reaksi tersebut

Enzim dapat mempercepat laju reaksi paling sedikit 1 juta
kali. Dalam sistem biologis, tidak akan terjadi reaksi yang
berarti tanpa adanya enzim, bahkan reaksi yang sangat
sederhana seperti hidrasi CO2 pun dikatalisis oleh enzim.

Dengan pertolongan enzim dapat terjadi hidrasi 105 molekul

CO2 per detik atau kira-kira 107 lebih cepat bila dibanding
tanpa katalis.
CO2 +H2O

H2CO3

Reaksi enzimatik:

k1
k-1

S= substrat
P= produk
k= konstan laju reaksi

Aktifitas enzim adalah nilai/ukuran yg menunjukkan

kapasitas enzim untuk mengubah Substrat menjadi
produk per satuan waktu, yang ditunjukkan oleh:
jumlah substrat yg berubah ( laju berkurangnya S)
jumlah produk yg berubah (laju pertambahan P)

TATA NAMA DAN KLASIFIKASI ENZIM

Enzim yang mula-mula diberi nama ialah zimase yang terdapat
dalam ragi dan diastase.
Nama enzim yang diberi akhiran in yang didahului oleh substrat
yang dicerna atau dipecahkannya, atau asal dari enzim tersebut.
Contoh : Pepsin, papain, fisin, tripsin, pankreatin, emulsin,
Nama enzim yang diberi akhiran ase, Contohnya : Protease,
peptidase, pektinase dan amilase.
The International Union of Biochemistery (1961) :
Prinsip penanamaan enzim berdasarkan tipe reaksi yang
dikatalisis (oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, Isomerase,
dan Ligase

KLASIFIKASI ENZIM
Kelas
1. Oksidoreduktase

2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase

Peranan
mengkatalisis reaksi oksidasi &
reduksi
Memindahkan gugus fungsional dari
satu substrat ke substrat yang lain.
mengkatalisis reaksi hidrolisis
Penambahan gugus ke ikatan rangkap
atau sebaliknya
mengubah isomer
mengkatalisis pembentukan ikatan
kovalen dengan hidrolisis ATP sebagai
sumber energi.

1. Oksidoreduktase

Enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi

atau reduksi suatu bahan
a. Oksidase : enzim yang mengkatalisis reaksi
antara substrat dengan molekul oksigen.
Contoh: katalase, peroksidase, tirosinase.

b. Dehidrogenase : enzim yang aktif dalam

pengambilan atom hidrogen dari substrat.
Contoh: laktat dehidrogenase yang memecah
asam laktat menjadi piruvat.

2. Transferase
Enzim transferase adalah enzim yang ikut serta
dalam reaksi pemindahan (transfer) suatu radikal
atau gugus.

AB + C

Transferase

A + CB

3. Hidrolase
Enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat
atau pemecahan substrat dengan pertolongan molekul
air.

Contoh : lipase yang menghidrolisis ikatan ester pada

lemak alami menjadi gliserol dan asam lemak.
Renin yang memecah kasein pada pembuatan keju.

4. Liase
Enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan
ikatan C-O dengan tidak menggunakan molekul air.
Contoh : dekarboksilase yang memecah ikatan C-C
dan enzim karbonat anhidrase yang memecah
ikatan C-O.

5. Isomerase

Enzim yang mengkatalisis reaksi perubahan konfigurasi

molekul dengan cara pengaturan kembali atom-atom
dalam molekul substrat, sehingga dihasilkan molekul
baru yang merupakan isomer dari substrat.
Contoh : enzim fosfoheksosa isomerase dapat
merubah glukosa 6-P (glukosa 6-fosfat) menjadi
fruktosa 6-P.

6. Ligase
Enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan-ikatan
tertentu, misalnya pembentukan ikatan C-O, C-C dan
C-N dalam sintesis glutamin.

Dalam prakteknya penamaan enzim menjadi agak sulit,

khususnya apabila hakikat reaksi enzim tidak secara
sepenuhnya dimengerti.
Enzyme Commision kemudian mengusulkan suatu
nomenklatur sistematik berikut nama trivialnya.
Sistematika nomenklatur :

Nama enzim terdiri dari bagian yang pertama yaitu nama

substrat atau bila substratnya reaksi bi-molekuler
dituliskan dua jenis substrat dengan dihubungkan oleh
strip atau garis yang kedua menunjukkan hasil hidrolisis,
ada hidrolisis dan baru kemudian diakhiri dengan
ase.

Nomenklatur trivial :
Nama enzim sehari-hari yang umum telah ada dan
digunakan masyarakat.
Contoh :
Glukoamilase (trivial) -1,4-glukan glukohidrolase
(sistematik).
Subtratnya glukan yang berbentuk polimer dengan ikatan
-1,4, dan oleh rekaksi hidrolisis dipecah menjadi
glukosa.

Komisi enzim juga mengadakan penamaan dengan

kode atau nomor yang terdiri empat kelompok nomor
yang didahului dengan huruf EC (Enzyme Commission)
yang masing-masing kelompok nomor dipisahkan oleh
sebuah titik.

1. Nomor urut kelompok I (kelompok paling depan):

salah satu dari 6 pembagian umum.
2. Nomor urut kelompok II: subklas, substrat, atau

jenis reaksi.
3. Nomor urut kelompok III: subklas jenis reaksi yang
lebih detail lagi, biasanya memerlukan NAD dan ko-

enzim.
4. Nomor urut kelompok IV: nomor seri dalam subklas
tersebut

Contoh : -amilase nomor kode EC 3.2.1.1.

Tiga kelompok angka pertama menunjukkan enzim
yang kerjanya sejenis, kelompok keempat nomor
enzim merupakan nomor urut dari kelompok enzim
tersebut.
Kelompok nomor pertama (angka 3) merupakan
kelompok enzim ke-3 yaitu hidrolase.

Kelompok nomor 2 dan 3 menunjukkan aktivitas

spesifik enzim tersebut serta hasil produknya. Pada
enzim ini keaktifan spesifiknya ialah memotong
ikatan glikosidik 1,4 dan hasilnya satu jenis senyawa
yaitu glukan

Tabel 1. Pedoman klasifikasi enzim

1.

OKSIDOREDUKTASE
1.1. Bekerja pada gugus >CHOH
1.2. Bekerja pada gugus keton atau aldehida
1.3. Bekerja pada gugus >CH-CH<
1.4. Bekerja pada gugus >CH-NH2
1.5. Bekerja pada gugus >C-NH
1.6. Bekerja pada gugus NAD tereduksi atau NADP
1.7. Bekerja pada senyawa nitrogen lain
1.8. Bekerja pada gugus sulfur
1.9. Bekerja heme
1.10. Bekerja pada gugus difenol dan senyawa sejenis
1.11. Bekerja pada gugus H2O2
1.12. Bekerja pada satu donor dengan pengikatan O2
1.13. Bekerja pada sepasang donor (hidroksilase)

2.

TRANSFERASE
2.1. Pemindahan (transfer) gugus satu karbon seperti metil atau karboksil
2.2. Pemindahan gugus aldehida atau keton
2.3. Pemindahan gugus asli
2.4. Pemindahan gugus glikosil
2.5. Pemindahan gugus akil
2.6. Pemindahan gugus nitrogen
2.7. Pemindahan gugus yang mengandung fosfor
2.8. Pemindahan gugus yang mengandung sulfur

Tabel 1. Pedoman klasifikasi enzim (lanjutan)

3.

4.

HIDROLASE (reaksi hidrolasi)

3.1. Bekerja pada ikatan ester
3.2. Bekerja pada senyawa glikosil
3.3. Bekerja pada ikatan ester-tio
3.4. Bekerja pada ikatan peptida
3.5. Bekerja pada ikatan C-N yang
bukan peptida
3.6. Bekerja pada ikatan C-C
3.7. Bekerja pada ikatan halida
3.8. Bekerja pada ikatan P-N
LIASE (adisi pada ikatan rangkap)
4.1. Bekerja pada >C=C<
4.2. Bekerja pada >C=O
4.3. Bekerja pada >C=N
4.4. Bekerja pada >C=S
4.5. Bekerja pada C-halida

5.

ISOMERASE
5.1. Rasemase dan epimerase
5.2. Cis-trans isomerase
5.3. Oksidoreduktase intramolekul
5.4. Transferase intramolekul
5.5. Liase intramolekul

6.

LIGASE
6.1. Pembentukan ikatan C-O
6.2. Pembentukan katan C-S
6.3. Pembentukan C-N
6.4. Pembentukan C-C

Tabel 2. Nomenklatur enzim yang penting dalam pengolahan hasil pertanian

No. EC

1. OKSIDO REDUKTASE
1.1.3.4
1.10.3.1
1.11.1.6
1.11.1.7
1.99.2.1
2. TRANSFERASE
2.1.1.5
2.4.1.19.

Nama Sistematiknya
-D-Glukosa: O--2 oksidoreduktase
-Difenol; O2 oksidoreduktase
H2O2: H2O2 oksidoreduktase
Donor: H2O2 oksidoreduktase

-1, 6 Glukan; D-fruktosa 2 glukosil

transferase
-1,4 glukan-4 gliosil transferase

Nama trivial
Glukosa oksidase, natatin
Katekol oksidase, polifenol,
katekolase, fenolase
Katalase
Peroksidase
Lipoksigenase, lipoksidase

Dekstran sukrase
Enzim B. macerans

Tabel 2. (lanjutan)
No. EC
3. HIDROLASE
3.1.1.1
3.1.1.3
3.1.1.11.
3.2.1.1
3.2.1.2
3.2.1.4
3.2.1.9
3.4.4.1
3.4.4.3
3.4.4.4
3.4.4.10
3.4.4.12
3.4.4.24
3.4.4.19
5. ISOMERASE
5.3.1.9

Nama Sistematiknya
Karbolik ester hidrolase
Gliserol ester hidrolase
Pektin pektil hidrolase
-1, 4-glukanohidrolase
-1, 4-glukan maltohidrolase
-1, 4-glukan 4 glukanohidrolase
Amilopektin 6-glukanohidrolase
-

D-glukosa -6-fosfat ketol

isomerase

Nama trivial
Karboksil esterase, aliesterrase
Lipase
Pektin esterase, pektin metil
esterase, paktase
-amilase
-amilase
Selulase
Enzim-R
Pepsin
Renin
Tripsin
Papain
Fisin
Bromelin
Kolagenase

Glukosa isomerase

BIOKIMIAWI ENZIM
A. Satuan Enzim Resmi
Satu satuan (unit) dari suatu enzim jumlah enzim tersebut
yang mampu mengkatalisis perubahan 1 mol substrat per
menit pada kondisi tertentu.
Bila ternyata substratnya merupakan senyawa polimer seperti
protein atau pektin, maka istilah 1 mol substrat diganti
dengan 1 mikro ekuivalen gugus penting senyawa tersebut.
Contoh : Bila substratnya sebuah molekul protein, maka
satuan enzim protease akan didasarkan pada mikro
ekuivalen karboksil bebas (amonia bebas) yang
terbentuk per menit.

Satuan untuk menyatakan nilai reaksi enzim:

Aktifitas (activity) = IU (International Unit) yaitu
jumlah enzim untuk mengubah 1 umol substrat menjadi
produk per detik, pada suhu 25C

Aktifitas spesifik (specific activity) :

= Jumlah umol substrat menjadi produk per detik
Konsentrasi protein (mg/ml)

Laju reaksi enzim (turnover number) adalah jumlah

substrat yang diubah menjadi produk pada 25C/mol/
enzim/detik

B. Aktivitas Spesifik
Jika aktivitas spesifik enzim murni diketahui, maka derajat
kemurnian enzim pada suatu preparat enzim dapat
ditentukan.

Contoh : aktivitas spesifik preparat -emilase murni adalah

5.000 amilase unit per milligram. Ternyata preparat
enzim amylase yang dibeli mempunyai aktivitas
spesifik 5 satuan per milligram.
Maka kemurnian enzim - amylase yang dibeli
tersebut =

5
5
x100% 0,10%
5.000
50%

C. Komponen Enzim: Apo-enzim dan Ko-enzim

Komponen-komponen utama enzim dipisahkan dengan

proses dialisis.
Senyawa yang dapat melewati membran dialisis ko-enzim
Yang tidak dapat melewatinya (bagian protein) apo-enzim
Gabungan apo-enzim dan ko-enzim holo-enzim.

Ion logam pada umumnya digolongkan pada senyawa

pengaktif, yang kehadirannya dapat lebih mempercepat suatu
reaksi enzimatik : misalnya besi, tembaga, atau magnesium.

D. Protein dalam Proses Biologis

-

Sebagai enzim

Sebagai alat pengangkutan dan penyimpanan

Pengatur pergerakan

Pemberi tunjangan mekanis

Pertahanan tubuh/imunisasi

Media perambatan implus syaraf

F. Kekhususan Aktivitas Enzim

1. Spesifitas stereokimia : yaitu menunjukan kesukaan untuk
mengkatalisis bentuk isomer optik tertentu.
2.

Spesifisitas kelompok atau fungsional : yaitu bekerja terhadap

pemutusan dan pemasangan suatu ikatan yang mengikat
gugus fungsional tertentu.

3. Spesifisitas yang rendah : tidak membedakan jenis substrat

tetapi hanya spesifik pada ikatan yang akan dipecah.
4. Spesifisitas absolut : hanya menyerang satu jenis substrat
tunggal.

Mekanisme katalitik/cara kerja enzim :

Aktifitas katalitik enzim ditentukan oleh konformasi

protein enzim. Molekul enzim berukuran lebih besar
daripada substratnya.

Substrat bergabung dengan enzim pada tempat yg

spesifik yaitu bagian active site/binding site.

Keeratan hubungan enzim-substrat (spesifisitas enzim)

ditentukan oleh kecocokan konformasi binding site dan
substrat.

Setelah menempati binding site, enzim & substrat

dapat berinteraksi secara spesifik melalui ikatan non
kovalen (ikatan H, ikatan ionik dan ikatan Van der
Walls)

Pada permukaan
enzim, terdapat
daerah sempit yang
disebut active site
yaitu tempat
berikatannya enzim
substrat dengan
enzim dan
menghasilkan suatu
produk

Spesifisitas ikatan enzim substrat

Beberapa enzim mengkatalis reaksi yang spesifik
untuk satu substrat, misalnya:urease yang hanya
menghidrolisis urea
Ada juga enzim yang mengkatalis reaksi suatu
kelompok substrat, misalnya: heksokinase yang akan
menambahkan gugus fosfat pada kelompok heksosa
Spesifisitas enzim substrat digambarkan dalam
bentuk:
lock and key model
induced-fit model

 Lock and key model,

diperkenalkan oleh Emil
Fishcer tahun 1890, dimana
enzim akan terikat pada satu
jenis substrat spesifik. Active
site bersifat kaku dan hanya
substrat dengan struktur yang
cocoklah yang akan bereaksi
Induced-fit model,
diperkenalkan oleh Daniel
Koshland, mempunyai
spesifisitas yang lebih luas
dimana terjadi penyesuaian
bentuk geometri antara active
site enzim dengan substrat
Substrat yang sama sekali
tidak cocok dengan active site
tidak akan bereaksi

Induced-fit model pada enzim heksokinase, adanya ikatan dengan

substrat mengakibatkan terjadinya perubahan konformasi enzim,
a) sebelum berikatan dengan substrat, b) setelah berikatan dengan
D-Glukosa

 Beberap jenis enzim hanya terdiri atas polipeptida dan

tidak mengandung gugus kimia lain selain asam amino,
misalnya: ribonuklease pankreas
Beberapa jenis enzim juga memerlukan molekul nonprotein untuk aktivitasnya yang disebut kofaktor yang
berupa:
Molekul anorganik seperti Mg2+, Fe2+ atau Zn2+
Molekul organik kompleks yang disebut koenzim
Enzim dengan struktur sempurna dengan koenzim atau
gugus logam lainnya disebut holoenzim
Bagian protein dari enzim yang mudah terdenaturasi oleh
panas disebut apoenzim

Ion-ion yang berperan sebagai kofaktor:

Fe 2+
Cu

2+

cytokrom, peroksidase, katalase,

ferrodoxin
Tyrosinase, cytokrom oksidase,

K+

Pyruvat kinase

Zn 2+

Alkohol dehydrogenase, carbonic

anhydrase, carboxypeptidase

Mg 2+

Phosphohydrolase, phosphotransferase

Mn 2+

Arginase, phosphotransferase

Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas

enzim:

Enzim sangat sensitif terhadap suhu, biasanya enzim

mempunyai suhu optimum pada 37oC. Pada suhu yang
rendah aktivitas katalitiknya menurun, sedangkan pada
suhu tinggi (diatas 50oC) bisa menyebabkan denaturasi
sehingga enzim inaktif.

Enzim akan mempunyai aktivitas maksimum pada kondisi

pH optimum. Pada kondisi pH yang lebih tinggi atau
lebih rendah dari pH optimum akan menyebabkan
denaturasi enzim sehingga kehilangan aktivitasnya
Dalam tubuh pH optimum umumnya 7,4; tetapi ada juga
yang berbeda tergantung tempat, misalnya pepsin dalam
lambung pH = 2, urease dalam hati pH = 5, arginase
dalam hati pH = 9,7

 Konsentrasi enzim dan substrat:

kecepatan reaksi akan meningkat ketika konsentrasi
enzim meningkat dan konsentrasi substrat konstan
(a)
Meningkatnya konsentrasi substrat akan
meningkatkan kecepatan reaksi sampai semua enzim
yang tersedia terjenuhkan (b)

Kinetika Enzim

Kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi

enzim, jika konsentrasi substrat berlebihan
maka banyaknya substrat yang
ditransformasikan akan sesuai dengan tingginya
konsentrasi enzim yang digunakan

Jika konsentrasi enzim yang digunakan tetap,

sedangkan konsentrasi substrat dinaikan,maka
pada penambahan pertama kecepatan reaksi
akan naik dengan cepat, tetapi jika
penambahan substrat dilanjutkan, maka
tambahan kecepatan mulai menurun sampai
pada suatu saat tidak ada lagi kecepatan reaksi

Hubungan kecepatan reaksi

enzim dengan konsentrasi
substrat dinyatakan dengan
persamaan MichaelisMenten:

v = Vmax (S)
Km + (S)
v = kecepatan reaksi enzim dengan
kadar substart [S]
Km = tetapan Michaelis (mol/L)
Vmaks = kecepatan maksimum enzim

 Vmax dicapai bila semua molekul enzim telah jenuh

dengan S sehingga semua molekul E membentuk
kompleks ES.
k1
k2
E+S
ES
E + P
k-1
Dalam keadaan stabil (steady state) laju reaksi
pembentukan ES akan seimbang/sama dengan laju
disosiasi/perombaknya.
k1(E)(S) = (k-1+k2)(ES)

k-1 + k2 = (E)(S) = Km (konstanta)

k1
(ES)

Persamaan Michaelis-Menten bisa

dikonversi ke persamaan LineweaverBurk double reciprocal plot:
1/v = Km/Vmaks.1/[S] +1/Vmaks

Persamaan ini merupakan persamaan

garis lurus:
y= mx + b

y = 1/v, x = 1/[S], m = Km/Vmaks

b = 1/Vmkas
Slope = Km/Vmaks
Intersept terhadap garis vertikal =
1/Vmaks
Intersept terhadap garis horizontal =
-1/Km

Inhibitor Enzim

Aktivitas katalitik enzim bisa dihambat oleh suatu

molekul yang disebut inhibitor seperti beberapa jenis
obat, antibiotik, pengawet makanan, dan racun.
Penelitian mengenai inhibitor enzim penting terutama
untuk pengembangan terapi klinis, contohnya inhibitor
protease HIV untuk anti AIDS
Inhibitor enzim merupakan suatu molekul yang akan
berkompetisi dengan substrat untuk terikat pada active
site dari enzim bebas, terikat pada kompleks ES, atau
terikat pada sisi selain active site.
Ada tiga kelas inhibitor: competitive, uncompetitive,
dan noncompetitive

Competitive inhibitor

Competitive inhibitor
terikat pada enzim bebas
membentuk kompleks EI,
bukan pada kompleks ES
Karena adanya kesamaan
struktur dengan substrat,
inhibitor ini dapat
dicegah dengan
menaikkan konsentrasi
substrat

Contoh inhibitor suksinat dehidrogenase yang

mengubah suksinat menjadi fumarat akan
dihambat oleh malonat

Uncompetitive inhibitor

Pada inhibisi
uncompetitive, inhibitor
terikat pada kompleks
ES, bukan pada enzim
bebas
Konstanta disosiasinya
adalah:
Ki = [EIS]/[E][S]
Biasanya terjadi pada
enzim yang mempunyai
lebih dari satu substrat

Noncompetitive inhibitor

Pada inhibisi
noncompetitive, inhibitor
terikat baik pada enzim
bebas maupun pada
kompleks ES, sehingga
kecepatan reaksinya
menurun
Inhibitor ini menyebabkan
terjadinya modifikasi
konformasi enzim sehingga
menghalangi pembentukan
produk

a)
b)
c)

Inhibisi competitive, terjadi peningkatan nilai Km,

sedangkan nilai Vmaks tidak berubah
Inhibisi uncompetitive, terjadi perubahan nilai Km dan
Vmaks
Inhibisi noncompetitive, terjadi penurunan nilai
Vmaks, dan nilai Km yang tetap

Inhibitor reversibel

Inhibitor berikatan dengan enzim melalui ikatan

non kovalen sehingga ikatan tidak stabil.
Bila inhibitor dihilangkan maka aktivitas enzim
akan pulih kembali

Inhibitor ireversibel

Penghambatan bersifat permanen

Biasanya bereaksi dengan gugus fungsional dari enzim
sehingga menurunkan bahkan meniadakan aktivitas
enzim
Bisa juga disebabkan perubahan konformasi karena
reaksi inhibitor dengan gugus fungsional yang jauh dari
situs aktif.
Contohnya Iodoacetat bereaksi dengan gugus sulfidril
pada enzim. Contoh lainnya adalah
Diisoprofilfluorofosfat (DFP) yang menghambat
asetikolinesterase