Anda di halaman 1dari 10

Enzim adalah makromolekul biologis penting.

Enzim adalah katalis biologis, yang


meningkatkan laju reaksi biologis dalam kondisi yang sangat ringan. Enzim adalah protein,
sehingga ketika mereka mengalami tingkat tinggi panas, konsentrasi garam, kekuatan
mekanik, pelarut organik dan asam atau basa larutan pekat, mereka cenderung mengalami
denaturasi. Dua sifat yang tampaknya membuat enzim katalis yang kuat adalah:
Spesifisitas mereka mengikat substrat
Pengaturan Optimal kelompok katalitik dalam situs aktif enzim

Biasanya enzim memerlukan kondisi yang sangat spesifik untuk berfungsi. Sebagai contoh,
mereka berfungsi pada suhu optimal, kondisi pH, dll. Selain itu, enzim membutuhkan
dukungan dari molekul lain atau ion yang memiliki fungsi tertentu.

Apa itu kofaktor?


Kofaktor adalah bahan kimia yang membantu (molekul atau ion), yang terikat enzim untuk
meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebagian besar enzim membutuhkan kofaktor untuk

mengerahkan aktivitas mereka, sedangkan beberapa enzim mungkin tidak membutuhkan


mereka. Sebuah enzim tanpa kofaktor yang disebut apoenzim. Ketika apoenzim bersamasama dengan kofaktor, ia dikenal sebagai holoenzim. Beberapa enzim dapat mengaitkan
dengan satu kofaktor sementara beberapa dapat mengaitkan dengan beberapa kofaktor.
Tanpa kofaktor, aktivitas enzim akan hilang. Kofaktor dapat dibagi menjadi dua sebagai
kofaktor organik dan faktor co anorganik. Kofaktor anorganik terutama mencakup ion logam.
Magnesium sangat penting untuk heksokinase, polimerase DNA dan enzim glukosa-6-fosfat.
Zinc merupakan ion logam penting bagi dehidrogenase alkohol, karbonat anhidrase dan
fungsi DNA polimerase. Selain magnesium dan seng, ada ion logam lain seperti tembaga,
besi, besi, mangan, nikel dll, yang berhubungan dengan berbagai jenis enzim. Ion logam
enzim dapat berpartisipasi dalam proses katalitik dalam tiga cara utama.
1. Dengan mengikat substrat untuk mengarahkan dengan benar untuk reaksi
2. Dengan elektrostatis menstabilkan atau melindungi muatan negatif
3. Dengan memfasilitasi oksidasi, reaksi reduksi melalui perubahan reversibel pada
tingkat oksidasi ion logam
Kofaktor organik terutama vitamin dan molekul organik non-vitamin lain seperti ATP,
glutathione, heme, CTP, koenzim B, dll kofaktor organik dapat dibagi lagi menjadi dua sebagai
koenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik telah terikat erat dengan enzim dan
berpartisipasi dalam reaksi katalisis enzim. Selama reaksi, kompleks kelompok enzim
prostetik dapat mengalami perubahan struktural, tetapi mereka masuk ke keadaan semula
ketika reaksi selesai. FAD adalah kelompok enzim prostetik dehidrogenase suksinat, yang
mereduksi ke FADH2 dalam proses konversi suksinat menjadi fumarat.

Apa itu Koenzim?


Koenzim adalah molekul organik kecil dari enzim (yang merupakan protein). Koenzim
terutama molekul organik, dan banyak yang berasal dari vitamin. Sebagai contoh, niacin
menghasilkan NAD + koenzim yang bertanggung jawab untuk reaksi oksidasi. Selanjutnya,
koenzim A terbuat dari asam pantotenat, dan mereka berpartisipasi dalam reaksi sebagai
pembawa gugus asetil.

Apa perbedaan antara koenzim dan kofaktor?


-

Koenzim adalah jenis kofaktor.


Koenzim adalah molekul organik, sedangkan kofaktor dapat anorganik juga.
Koenzim terikat longgar dengan enzim, dan ada beberapa kofaktor lainnya, yang terikat
erat pada enzim.

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk
berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya
ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat
berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan
melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan
mentransfer gugus kimiawi antar enzim.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya
ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai aproenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya
disebutholoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan
enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara
kovalen (contohnyatiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).
Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit
protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks
lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Koenzim
Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke
enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+,
gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa
oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh,
sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi
melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.
Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein.
Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen,
pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim dari
isomerasa dan liasa.

Enzim merupakan senyawa protein dengan berat molekul sekitar 10.000 sampai
dengan 2.000.000 D. Sebagian besar enzim dalam molekulnya memiliki bagian-bagian
yang bukan merupakan polipeptida yang biasanya memegang peran penting dalam
mekanisme kerja enzim. Bagian bukan enzim ini disebut kofaktor, sedangkan bagian
enzim yang merupakan rantai polipeptida disebut apoenzim. Keseluruhan molekul enzim,
yaitu meliputi apoenzim dan kofaktor disebut holoenzim.

Kofaktor dapat dibedakan menjadi 3 macam, yaitu koenzim, gugus prostetik, dan
aktivator ion logam. Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang dapat terdialisa,
termostabil dan terikat secara longgar dengan bagian protein dari enzim (apoenzim).
Karena terikat secara longgar dan reversibel, kadang-kadang koenzim disebut juga kosubstrat. Umumnya koenzim merupakan vitamin atau turunannya, antara lain vitamin B1
(tiamin), vitamin B2 (riboflavin), vitamin B5 (asam pantotenat), vitamin B6 (piridoksin),
vitamin B12 (sianokobalamina), dan nikotinamida. Dalam mekanisme kerja enzim,
koenzim biasanya berperan sebagai pentransfer gugus kimia tertentu dari satu reaktan ke
reaktan lainnya. Gugus kimia yang ditransferkan dapat berupa gugus sederhana,
misalnya (H + 2e ) yang dibawa oleh NAD atau H yang dibawa oleh FAD, namun dapat
+

juga berupa gugus kompleks misalnya gugus amin (-NH ) yang dibawa oleh piridoksal
2

fosfat.
Gugus prostetik secara kimiawi hampir sama dengan koenzim, yaitu senyawa nonprotein yang dapat terdialisa dan termostabil, namun ikatannya dengan apoenzim cukup
kuat, sehingga biasanya tidak bersifat reversibel. Sifat ikatannya dengan apoenzim inilah
yang membedakan gugus prostetik dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang dapat
terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama kerja enzim, maka gugus
prostetik umumnya berada dalam keadaan terikat terus menerus menjadi satu dengan
bagian apoenzim. Hanya saja, dalam mekanisme kerja enzim, ia mengalami perubahanperubahan

bentuk,

misalnya

dari

keadaan

tereduksi

berubah

menjadi

keadaan

teroksidasi, dan kemudian berubah lagi menjadi keadaan tereduksi, dan seterusnya.
Beberapa contoh gugus prostetik adalah molibdopterin, lipoamida dan biotin.
Kofaktor atau aktivator ion logam di antaranya adalah K , Fe , Fe , Cu , Co , Zn ,
+

++

+++

++

++

++

Mn , Mg , Ca , and Mo .
++

++

++

+++

Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan
enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat
organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat berupa gugus prostetik yang mengikat
dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan
mentransfer gugus kimiawi antar enzim. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat
anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat
dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis. Enzim yang
memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai
aproenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk
aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat
dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina
pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk
pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini,
holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi

aktif.

Koenzim Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke
enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus
kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil
yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan
gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetioni
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim
diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi
dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase. Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik
tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan
koenzim dari isomerasa dan liasa.

Apoenzim adalah satu bagian dari enzim yang membutuhkan bagian kedua untuk
sepenuhnya dapat berfungsi.
Apoenzim: Polipeptida atau protein bagian dari enzim disebut apoenzim dan mungkin akan
tidak aktif dalam struktur sintesis aslinya. Bentuk tidak aktif dari apoenzim ini dikenal sebagai
proenzim atau zymogen. Proenzim mungkin berisi beberapa asam amino dalam protein
tambahan yang dihapus, dan memungkinkan struktur tersier spesifik akhir yang akan
dibentuk sebelum diaktifkan sebagai apoenzim.

Kofaktor: kofaktor adalah zat non-protein yang mungkin organik, dan disebut koenzim.
Koenzim sering berasal dari vitamin.
Tipe lain dari kofaktor adalah ion logam anorganik disebut ion aktivator logam. Ion-ion logam
anorganik dapat terikat melalui ikatan kovalen koordinat. Alasan utama untuk kebutuhan gizi
untuk mineral adalah menyediakan ion logam seperti Zn +2, Mg +2, Mn +2, Fe +2, Cu +2, K
+1, dan Na +1 untuk digunakan dalam enzim sebagai kofaktor .
Banyak enzim memerlukan molekul kecil tambahan yang dikenal sebagai kofaktor untuk
membantu aktivitas katalitik. Kofaktor adalah molekul non-protein yang melakukan reaksi
kimia yang tidak dapat dilakukan oleh 20 asam amino standar. Kofaktor dapat berupa molekul
anorganik (logam) atau molekul organik kecil (koenzim).

Kofaktor, sebagian besar ion logam atau koenzim, adalah bahan kimia anorganik dan organik
fungsi dalam reaksi enzim yang. Koenzim adalah molekul organik yang nonproteins dan
sebagian besar turunan dari vitamin larut dalam air oleh fosforilasi, mereka mengikat molekul
protein apoenzyme untuk menghasilkan holoenzyme aktif.

Pengertian Enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2]
Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C XC (1)
Y + XC XYC (2)
XYC CZ (3)
CZ C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis
akan kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur
kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum
yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk
jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Enzim dan Fungsinya Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup
di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang
aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim dan Fungsinya

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan
enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut
holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari
enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu
erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan
fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin
Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor
hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti ATP
(Adenosin Tri Phosfat).

Enzim dan Koenzim


Pengertian Biokimia
Biokimia merupakan ilmu kimia yang berhubungan dengan unsur-unsur kimia pada sel hidup dan
dengan berbagai reaksi dan proses yang dialaminya. Dalam setiap reaksi pasti dibutuhkan adanya
katalisator. Katalisator adalah zat yang mempercepat reaksi,tapi tidak berubah karena reaksi tersebut.
Katalisator itu sendiri ada 2 macam yaitu:
1. Katalisator Protein: Enzim
2. Katalisator non protein:H,OH,ion logam

Sebagai seorang perawat kita sangat membutuhkan pelajaran tentang bikimia karena biokimia
merupakan dasar dari pada kesehatan,semua penyakit mempunyai dasar dari biokimia selain itu
penelitian biokimia juga turut menentukan diagnosa ,prognosis dan pengobatan penyakit.
Pengertian Enzim
Enzim ialah senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara biokimiawi. Enzim merupakan
biokatalis yaitu senyawa yang diproduksi oleh organisme.
Dalam mempelajari enzim kita pasti sering bertemu dengan yang namanya koenzim,holoenzim dan
apoenzim.
Koenzim adalah molekul organik yang nonprotein diperlukan untuk bekerjanya
enzim. Example:Vit,NAD,koenzim A.
Holoenzim adalah enzim lengkap yang terdiri dari enzim dan koenzim.
Apoenzim adalah bagian protein dari holoenzim.
Tanpa bantuan enzim maka reaksi-reaksi bio kimia akan berjalan lambat, dan membutuhkan suhu atau
tekanan yang ekstrem. Enzim akan mempercepat jalannya reaksi kimia tanpa ikut hadir dalam produk
akhir reaksi tersebut. Reaksi antara enzime dan substrat akan membentuk kompleks enzim substrat,
yang selanjutnya akan berpisah menjadi enzim dan produk. Hidrolisis merupakan jenis reaksi katalis
enzim.

Aktivator Enzim
Suatu senyawa, unsur atau ion, kadang-kadang dapat meningkatkan aktivitas kerja suatu
enzim. Zat-zat yang mempunyai peranan demikian disebut aktivator enzim.
Beberapa enzim yang dihasilkan dalam bentuk tidak aktif (inaktif) disebut proenzim atau
zimogen. Apabila zimogen pada kondisi tertentu berhubungan dengan aktivatornya, enzim ini
akan berubah menjadi enzim yang aktif. Pepsinogen, tripsinogen, kimotripsinogen dan
prokarboksipeptidase adalah contoh-contoh zimogen yang terdapat di saluran cerna.
Kebanyakan aktivator adalah ion-ion anorganik, terutama ion logam atau kation. Aktivator
yang baik untuk enzim deoksiribonuklease adalah ion-ion Mg, Mn+2, Co+2 dan Fe+2,
sedangkan aktivator yang lemah untuk enzim ini adalah ion-ion Ca+2, Ba+2, Sr+2 dan Cd+2.
Aktivator untuk enzim trombiokinase dan enzim plasma fosfa lase adalah ion Mg+2,
sedangkan aktivator untuk enzim trombiokinaase adalah ion Ca+2. Selain aktivator kation,
ada juga aktivator anion, misalnya aktivator ion Cl-. untuk amilase ludah atau ptialin.

Ada beberapa enzim yang dapat berfungsi sebagai aktivator zimogen, antara lain
(a) pepsin dapat mengubah pepsinogen menjadi pepsin;
(b) enterokinase dan tripsin dapat mengubah tripsinogen menjadi tripsin;
(c) tripsin dan kimotripsin dapat mengubah kimotripsinogen menjadi kimotripsin dan
(d) tripsin dapat mengubah prokarboksipeptidase menjadi karboksipeptidase.

Jenis-jenis Enzim
Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa
organik
Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa
anorganik

Apoenzim : bagian dari enzim yang berupa protein


Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis
bersama koenzim/kofaktor.
Gugus prostetik : kofaktor/koenzim yang terikat kuat pada enzim

INHIBITOR KOMPETITIF
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif
enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan
substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di
lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor
berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland:


A. Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.
Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.
Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.
Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping
bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan
substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi
pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun
memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal
tersebut, sehingga meningkatkan Km.

B. Inhibisi tak kompetitif


Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun
hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.
Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

C. Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan
dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan
dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat
masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.

D. Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas
enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari
mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut
dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi
produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim
memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik.
Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.
Kegunaan inhibitor:
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim
COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia
dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang
beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan
bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernafasan sel

Proenzim
Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua
tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses autodigesti;
(2) Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen,
tripsiogen dan kemotripsinogen.
Biasanya dalam bentuk yang masih berupa proenzim atau zimogen ini, enzim tersebut diberi
nama seperti nama trivialnya dan ditambah dengan awalan pro- atau akhiran ogen. Contoh
yang paling dikenal adalah enzim pencerna protein yang dikeluarkan oleh pancreas, yaitu
tripsin, kimotripsin, dan elastase. Enzim-enzim ini diaktifkan di tempat dia harus bekerja dan
oleh keadaan tertentu. Pepsin misalnya, disekskresikan oleh sel-sel utama (chief cell) epitel
mukosa lambung, dalam bentuk yang belum aktif dan dinamai sebagai pepsinogen.