MAKALAH ENZIM DAN KOENZIM

OLEH :

EIRENE ANGGREINI SINURAT

EVI METTI PURBA

MAHARANI PERTIWI

MONICA I SIMANULLANG

NURINTAN RENIE OKTAVIA

PUTRI TASIA INDAH SIAHAAN

POLITEKNIK KESEHATAN KEMENKES RI MEDAN

JURUSAN KEPERAWATAN D-IV

 KATA PENGANTAR

Dengan menyebut nama Allah SWT yang Maha Pengasih lagi Maha Penyayang yang
telah melimpahkan rahmat, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah ENZIM DAN
KOENZIM.Terlepas dari semua itu, Kami menyadari sepenuhnya bahwa masih ada
kekurangan baik dari segi susunan kalimat maupun tata bahasanya. Oleh karena itu dengan
tangan terbuka kami menerima segala saran dan kritik dari pembaca agar kami dapat
memperbaiki makalah ilmiah ini.

Akhir kata kami berharap semoga makalah ENZIM DAN KOENZIM ini dapat
memberikan manfaat maupun inpirasi terhadap pembaca.

Medan, 14 maret 2016

Penyusun
 DAFTAR ISI

COVER.................................................................................................................................... .1

KATA PENGANTAR...............................................................................................................2

DAFTAR ISI..............................................................................................................................3

BAB I
PENDAHULUAN......................................................................................................................5

Latar Belakang...........................................................................................................................5

Rumusan Masalah......................................................................................................................5

Tujuan
Pembahasan...............................................................................................................................5

BAB II
PEMBAHASAN........................................................................................................................6

Pengertian Enzim dan Koenzim.................................................................................................6

Karakteristik Enzim....................................................................................................................7

Nomenklatur Enzim ..................................................................................................................9

FAKTOR YANG DIPERGUNAKAN DALAM PENGUJIAN KERJA ENZIM.................. 10

Teori cara kerja enzim atau katalitik enzim ............................................................................11

SIFAT-SIFAT ENZIM ............................................................................................................12

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI KIMIA PADA

ENZIM.....................................................................................................................................12

KECEPATAN REAKSI KIMIA DAN PENGARUH KATALIS, KECEPATAN DAN

ORDE REAKSI PADA ENZIM..............................................................................................14

ORDE REAKSI........................................................................................................................15

Keadaan transisi dan kecepatan reaksi................................................................................... 17

BAGIAN FUNGSIONAL MOLEKUL ENZIM......................................................................18

SISTEM PENAMAAN ENZIM..............................................................................................19

Tata Nama Enzim....................................................................................................................19

BAB III
PENUTUP................................................................................................................................22

Kesimpulan...............................................................................................................................22

Daftar pustaka ..........................................................................................................................25

 BAB I

PENDAHULUAN

Latar Belakang

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan
organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

Rumusan Masalah

1. Pengertian enzim dan koenzim.

2. Karakteristik, nomenklatur, serta factor yang dipergunakan dalam pengujian kerja enzim.

3. Peranan dan sifat-sifat enzim.

4. Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi kimia pada ezim.

5. Pengaruh katalis, kecepatan, dan orde reaksi pada enzim.

6. Bagian-bagian fungsional molekul enzim.

7. Sistem penamaan enzim.

Tujuan Pembahasan
Makalah ini disusun dalam bertujuan untuk :

1. Memenuhi kewajiban tugas kelompok mata kuliah Biokimia.

2. Mengetahui tentang enzim dan koenzim.

BAB II

PEMBAHASAN

Pengertian Enzim dan Koenzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai
polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.

Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam
poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator
pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif.
Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung
dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa
yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan
tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat
termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari
reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat)
maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor
hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau

donor dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).

Karakteristik Enzim

Setiap struktur (senyawa maupun molekul tertentu) yang berbeda, selalu mempunyai
sifat-sifat khas masing-masing. Selama menjalankan fungsinya tersebut, enzim memiliki
sifat-sifat sebagai berikut:

1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagai penyebab dimulainya suatu
proses reaksi kimia dalam sel. Proses percepatan reaksi kimia oleh enzim dengan cara
menurunkan energi aktivasinya. Kemampuan enzim untuk memulai reaksi ikut berekasi dan
terbentuk kembali, pada akhir reaksi kimia itulah yang dapat mendorong berkurangnya
penggunaan energi aktivasi pada awal reaksi kimia. Contoh :saat amilase mempercepat reaksi
perombakan amilum, amilase tidak bereaksi dengan substrat menjadi bentuk lain (bentuknya
tetap), sehingga amilase dapat berfungsi kembali.

2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

 Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali. Namun enzim yang
berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi tersebut hanya bekerja pada substrat tertentu
saja, tidak dapat sembarang substrat. Enzim tertentu hanya mengkatalis reaksi kimia tertentu
saja. Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi pengubahan zat tepung menjadi maltosa,
enzim katalse hanya bekerja pada substrat H2O2(Hidrogen Peroksida), enzim maltase hanya
dapat memecah maltosa menjadi glukosa saja.

3. Protein

Enzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama dengan protein, yaitu
dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akan berpengaruh pada bagian apoenzim (protein aktif),
dimana pada suhu yang rendah protein akan mengalami koagulasi dan pada suhu yang tinggi
akan menyebabkan denaturasi. Potensial Hidrogen (pH) mempengaruhi enzim pada bagian
protein terutama pada gugus karboksilat dan gugus amin pada asam amino penyusun
proteinnya.

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)

Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi) bersifat reversibel.
Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator. Artinya, enzim dapat mengkatalis reaksi
maju maupun reaksi kebalikannya. Dengan demikian, enzim tidak mempengaruhi arah suatu
reaksi. Enzim dapat membentuk senyawa baru maupun menguraikan suatu senyawa baru
tersebut menjadi senyawa lain. Contoh: enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak
menjadi lemak. Enzim lipase juga dapat mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

5. Bekerja cepat

Enzim dapat bekerja cepat . Sifat kerja enzim ini disebabkan enzim hanya berfungsi
untuk menurunkan energi aktifasi pada awal reaksi kimia dalam sel.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan

Lingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat penghambat (inhibitor).

a. pH

Enzim bekerja optimal pada pH tertentu. Derajat keasaman (pH) yang tidak cocok
pada sifat kerja enzim akan dapat menyebabkan ionisasi dari gugus karboksil dan amin dari
bagian – bagian enzim yang tersusun atas protein (apoenzim) serta menyebabkan denaturasi.
Dengan demikian, terjadi perubahan struktur enzim dan tidak dapat bekerja dengan baik.

Contoh : Enzim Lipase, pH optimal 5,7 - 7,5

Enzim amilase dalam saliva, pH optimal 6,9

b. Suhu

Pada suhu tinggi enzim rusak dan pada suhu rendah (0oC atau dibawahnya) enzim
tidak bekerja meski tidak rusak. Pada suhu yang rendah sisi aktif (protein) yang terdiri dari
apoenzim akan mengalami koagulasi. Sementara itu, pada suhu yang tinggi bagian ini akan
mengalami denaturasi.

c. Inhibitor (Zat penghambat)

Inhibitor mempunyai struktur mirip substrat dan dapat bergabung dalam reaksi
enzimatik, sehingga aktivitas enzim menjadi terganggu. Inhibitor yang menghambat kerja
enzim pada sisi aktif disebut inhibitor kompetitif, sedangkan yang menghambat kerja enzim
pada sisi pasif disebut inhibitor non kompetitif

Nomenklatur Enzim

Lebih dari 4500 macam enzim telah ditemukan dalam organism hidup dan mungkin
akan terus bertambah dengan berlanjtnya penelitian. Enzim diberi nama dengan tambahan –
ase dan menunjukkan substrat yang ditindaknya dan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Misal,
sitokrom oksidase (enzim respiratoris), mengoksidasi (mengambil satu electron dari satu
molekul sitokrom).

Asam malat dehidrogenase, mengambil atom H (mendehidrogenasi) dari asam malat.

Nama umum ini walaupun pendek namun tidak memberikan cukup keterangan mengenai
reaksi yang dikatalisis, juga tidak menerangkan akseptor dari electron atau atom hydrogen
yang diambil itu. International Union of Biochemistry memberi nama lebih panjang tetapi
lebih deskriptif. Misalnya sitokrom oksidase dinamakan sitokrom o : O2 oksidoreduktase,
yang menunjukkan bahwa sitokrom tertentu, yang elektronnya diambil itu adalah tipe c dan
molekul oksigen adalah akseptor electron.
 Asam malat dehidrogenase dinamakan L-malat, NAD oksidoreduktase, menunjukkan
bahwa enzim itu khas untuk ionisasi bentuk L dan asam malat dan molekul NAD adalah
akseptor atom hydrogen.

FAKTOR YANG DIPERGUNAKAN DALAM PENGUJIAN KERJA ENZIM

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1. Suhu

reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 -
35 derajad celcius. Secara umum kenaikan 10 derajad celcius maka kecepatan reaksi menjadi
dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 – 40 oC,
dengan suhu optimum 36 oC. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan
mengalami kerusakan. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan
katalisisnya jika dipanaskan.

2. Logam berat

Logam berat seperti Ag, Zn, Cu, Pb dan Cd, menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.

3. Logam

Aktivitas enzim meningkat jika bereaksi dengan ion logam jenis Mg, Mn, Ca, dan Fe.
4. pH

Enzim bekerja pada pH tertentu, enzim hanya dapat bekerja pada pH yang ideal.
Enzim Ptialin hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin bekerja pada pH asam
sedangkan enzim tripsin bekerja pada pH basa.Bagan kerja enzim dan pengaruhnya terhadap
pH

5. Konsentrasi

Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu
reaksi semakin cepat, sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan
Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin cepat kerja enzim, tapi jika kerja enzim telah
mencapai titik maksimal, maka kerja enzim berikutnya akan konstans.

6. Faktor dalam (faktor internal)

vitamin dan hormon berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim. Hormon tiroksin
merupakan hormon yang mempengaruhi proses metabolisme tubuh. semakin tinggi
konsentrasi hormon tiroksi yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid, makan semakin cepat proses
metabolisme dalam tubuh, demikian sebaliknya. Vitamin dalam tubuh berfungsi sebagai alat
pengaturan seluruh proses fisiologi dalam tubuh.

7. keberadaan Aktivator dan inhibitor

Aktivaor merupakan molekul yang mempermudah ikatan enzim antara enzim dengan
dan substrat. Inhibitor merupakan molekul yang menghambat ikatan antara enzim dengan
substrat. Ada dua macam inhibitor yaitu:

a. Inhibitor kompetitif

adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.

b. Inhibitor non kompetitif

Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim
berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim.

Teori cara kerja enzim atau katalitik enzim

Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:

1. LOCK AND KEY THEORY (TEORI GEMBOK-ANAK KUNCI)

 Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan mekanisme
kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang bersifat
aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat akan memasuki enzim
seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci gembok. Pada proses selanjutnya, substrat
akan diubah menjadi produk. Pada tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan
produk dan siap menerima substrat baru yang lain.

Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga
hanya molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi enzim.

2. INDUCED FIT THEORY

Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini adalah untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat ikatan enzim dan substrat
menjadi lebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat
sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah
ke bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru yang lain
lagi.

SIFAT-SIFAT ENZIM

a. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperatur tinggi.

b. Efektif dalam jumlah kecil.

c. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.

d. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.

e. Spesifik untuk reaksi tertentu.

PERANAN ENZIM

Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pada enzim yakni :

1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.

2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen
4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

Peranan dan Fungsi Enzim

Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua
enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut
substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi
kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI KIMIA PADA ENZIM

Perubahan konsentrasi pereaksi per satuan waktu dapat dimanipulasi agar lebih cepat
atau lebih lambat, bahkan reaksi dihentikan. Untuk melakukan manipulasi kecepatan reaksi,
Anda perlu mengetahui faktor-faktor apa yang dapat memengaruhi kecepatan sutau reaksi.
Faktor-faktor tersebut adalah konsentrasi pereaksi, luas permukaan zat-zat yang bereaksi,
suhu reaksi, dan katalisator.

1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi

Pada pembahasan sebelumnya, kalian telah belajar faktor ukuran partikel zat padat
yang berpengaruh terhadap laju reaksi. Jika yang direaksikan dalam larutan, maka faktor
yang mempengaruhi laju reaksi adalah molaritas. Suatu larutan dengan molaritas tinggi tentu
mengandung molekul-molekul yang lebih rapat dibandingkan dengan molaritas larutan
rendah. Larutan dengan molaritas tinggi merupakan larutan pekat dan larutan dengan
molaritas rendah merupakan larutan encer. Pada larutan pekat, letak molekulnya rapat
sehingga sering terjadi tumbukan dibandingkan dengan larutan encer. Itulah sebabnya, jika
molaritas larutan yang direaksikan semakin besar, maka laju reaksinya juga semakin besar.

2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi

Dengan semakin kecil ukuran suatu materi, maka mengandung arti memperluas
permukaan sentuh materi tersebut. Bayangkan. Jika kalian mempunyai benda berbentuk
kubus dengan ukuran rusuk panjang, lebar, dan tinggi sama, yaitu 1 cm. Berapa luas
permukaan kubus tersebut? Secara matematika dapat dihitung bahwa luas permukaan kubus
sebesar 6 kali luas sisinya. Karena kubus mempunyai 6 sisi yang sama, maka jumlah luas
permukaannya adalah 6 × 1 cm × 1 cm = 6 cm2. Sekarang jika kubus tersebut dipotong
sehingga menjadi 8 buah kubus yang sama besar, maka keempat kubus akan mempunyai
panjang, lebar, dan tinggi masing-masing 0,5 cm. Luas permukaan untuk sebuah kubus
menjadi 6 × 0,5 cm × 0,5 cm = 1,5 cm2. Jumlah luas permukaan kubus menjadi 8 × 1,5
cm2 = 12 cm2. Jadi, dengan memperkecil ukuran kubus, maka luas permukaan total menjadi
semakin banyak. Hitunglah jika kubus diperkecil menjadi kubus-kubus yang lebih kecil
sehingga ukuran rusuknya menjadi 1 mm.

3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi

Pernahkah kalian minum es teh? Mengapa es teh dibuat dari air teh panas ditambah
gula baru kemudian diberi es batu? Mengapa tidak dari air teh dingin baru ditambah gula?
Jika kalian tanyakan hal itu kepada penjual es teh tentu akan dijawab bahwa gula akan lebih
cepat larut dalam air panas dibandingkan dengan air dingin, mengapa? Demikian halnya
dengan reaksi kimia. Reaksi kimia cenderung berlangsung lebih cepat pada Ssuhu yang lebih
tinggi. Demikian pula sebaliknya, kita juga bisa memperlambat reaksi dengan menurunkan
suhu. Misal proses pembusukan makanan atau buah-buahan dapat diperlambat dengan
mendinginkannya di lemari es atau freezer.

Mengapa dengan semakin tinggi suhu, laju reaksi semakin cepat? Suhu mempunyai
hubungan linear dengan gerakan molekul. Jika suhu semakin tinggi, maka molekul-molekul
dalam materi akan semakin cepat bergerak. Akibatnya frekuensi terjadinya tumbukan
semakin besar. Hal ini dapat mempercepat laju reaksi.

4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi

 Katalisator merupakan zat yang mampu mempengaruhi laju reaksi. Dalam kerjanya
katalisator akan ikut bereaksi dengan zat-zat reaktan, tetapi diakhir proses
reaksi katalisator tersebut akan memisah kembali. Katalis ada dua macam, yaitu katalis yang
bersifat positif dan katalis negatif. Katalis bersifat positif dapat mempercepat laju reaksi.
Katalis bersifat negatif merupakan katalisator yang memperlambat laju reaksi, katalisator ini
dinamakan inhibitor.

Adanya katalis positif dalam reaksi kimia mengakibatkan energi aktivasi reaksi
semakin kecil. Dengan demikian, kemungkinan terjadinya reaksi semakin besar. Bayangkan
jika kalian ingin menuju suatu tempat yang dihalangi sebuah gunung. Jalan yang satu harus
mendaki gunung, sedangkan jalan yang lain melewati terowongan yang menembus gunung,
mana yang lebih cepat? Jalan yang harus mendaki gunung digambarkan sebagai jalan tanpa
katalis, sedangkan jalan melalui terowongan adalah jalan dengan katalis. Dalam hal
ini terowongan merupakan suatu katalis.

KECEPATAN REAKSI KIMIA DAN PENGARUH KATALIS, KECEPATAN DAN

ORDE REAKSI PADA ENZIM

Katalis adalah zat yang dapat memperbesar laju reaksi, tetapi tidak mengalami
perubahan kimia secara permanen, sehingga pada akhir reaksi zat tersebut dapat diperoleh
kembali.
Katalis mempercepat reaksi dengan cara menurunkan harga energi aktivasi (Ea). Katalisis
adalah peristiwa peningkatan laju reaksi sebagai akibat penambahan suatu katalis. Meskipun
katalis menurunkan energi aktivasi reaksi, tetapi ia tidak mempengaruhi perbedaan energi
antara produk dan pereaksi. Dengan kata lain, penggunaan katalis tidak akan mengubah
entalpi reaksi. Berdasarkan wujudnya, katalis dapat dibedakan menjadi dua macam, yaitu
katalis homogen dan katalis heterogen.

a. Katalis homogen

Katalis homogen adalah katalis yang berada dalam fasa yang sama dengan molekul
pereaksi. Banyak contoh dari katalis jenis ini baik dalam fasa gas maupun dalam fasa cair
atau larutan.

b. Katalis heterogen
 Katalis heterogen berada dalam fasa yang berbeda dengan pereaksi; biasanya ada
dalam bentuk padatan. Katalis heterogen biasanya melibatkan pereaksi fasa gas yang terserap
pada permukaan katalis padat.Terdapat dua jenis proses penyerapan gas pada permukaan
padat, yaitu adsorpsi (penyerapan zat pada permukaan benda) dan absorpsi (penyerapan zat
ke seluruh bagian benda).

ORDE REAKSI

Orde reaksi menentukan seberapa besar konsentrasi reaktan berpengaruh pada kecepatan
reaksi.

A. Temperatur.

Temperature berhubungan dengan energi kinetic yang dimiliki molekul-molekul

reaktan dalam kecenderungannya bertumbukan. Kenaikan suhu umumnya menyediakan
energi yang cukup bagi molekul reaktan untuk meningkatkan tumbukan antar molekul. Akan
tetapi tidak semua reaksi dipengaruhi oleh temperature, terdapat reaksi yang independent
terhadap temperature yaitu reaksi akan berjalan melambat saat temperature di naikkan seperti
reaksi yang melibatkan radikal bebas.

B. Pelarut.

Banyak reaksi yang terjadi dalam larutan dan melibatkan pelarut. Sifat pelarut baik terhadap
reaktan, hasil intermediate, dan produknya mempengaruhi laju reaksi. Seperti sifat solvasi
pelarut terhadap ion dalam pelarut dan kekuatan interaksi ion dan pelarut dalam pembentukan
counter ion.

C. Radiasi elektromagnetik dan Intensitas Cahaya.

Radiasi elektromagnetik dan cahaya merupakan salah satu bentuk energi. Molekul-
molekul reaktan dapat menyerap kedua bentuk energi ini sehingga mereka terpenuhi atau
meningkatkan energinya sehingga meningkatkan terjadinya tumbukan antar molekul
D. Katalis.

Adanya katalis dalam suatu sitem reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi disebabkan
katalis menurunkan energi aktifasi. Dengan penurunan energi aktifasi ini maka energi
minimum yang dibutuhkan untuk terjadinya tumbukkan semakin berkurang sehingga
mempercepat terjadinya reaksi.
 E. Pengadukan

Proses pengadukan mempengaruhi kecepatan reaksi yang melibatkan sistem

heterogen. Seperti reaksi yang melibatkan dua fasa yaitu fasa padatan dan fasa cair seperti
melarutkan serbuk besi dalam larutan HCl, dengan pengadukan maka reaksi akan cepat
berjalan.

F. Energi aktivasi dalam reaksi

Energi aktivasi adalah jumlah minimum energi yang diperlukan untuk menghasilkan
sebuah reaksi. Tidak peduli eksotermiknya suatu reaksi, jika ada halangan energi aktivasi,
reaksi akan berlangsung sangat lambat.

Ketika logam Golongan II bereaksi membentuk oksida atau hidroksida, terlebih dahulu
terbentuk ion logam. Pembentukan ion ini melibatkan beberapa tahap reaksi yang
memerlukan masukan energi, untuk energi aktivasi reaksi. Tahapan reaksi ini melibatkan :

· Energi atomisasi dari logam. Ini adalah energi yang diperlukan untuk memecah ikatan
atom dalam logam.

· Energi ionisasi + yang pertama. Energi ini penting untuk mengubah atom logam
menjadi ion dengan muatan 2+.
Setelah tahapan tersebut, ada beberapa langkah dalam reaksi yang mengeluarkan energi,
menghasilkan keseluruhan reaksi eksotermik dan produk reaksi.
Grafik di bawah ini memperlihatkan efek dari tahap penyerapan energi pada reaksi unsur
Golongan II.

Perhatikan bahwa energi ionisasi mendominasi tahapan ini, terutama energi ionisasi
kedua. Energi ionisasi semakin menurun ke bawah Golongan, karena semakin ke bawah
logam semakin mudah membentuk ion, sehingga reaksi lebih mudah terjadi.
Rangkuman dalam peningkatan reaktivitas ke bawah Golongan

Reaksi lebih mudah terjadi jika energi yang dibutuhkan untuk membentuk ion positif kecil.
Ini terutama karena penurunan energi ionisasi ke bawah Golongan, menyebabkan rendahnya
energi aktivasi, dan reaksi yang lebih cepat.

Keadaan transisi dan kecepatan reaksi

 Dengan memanfaatkan gaya intermolekular, enzim membawa substrat pada orientasi
optimal yang mana hal ini merupakan tahap stabilisasi keadaan transisi, yang merupakan
bagian dengan tingkat energi yang paling tinggi dalam suatu reaksi kimia.

Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan satu dari
beberapa reaksi kimia yang mungkin berlangsung. Spesifisitas enzim berkaitan dengan
interaksi yang tepat dari substrat dengan enzim, ini merupakan hasil dari struktur tiga dimensi
dari protein enzim yang berbelit-belit. Aktivitas katalitik enzim bergantung juga pada
kehadiran molekul-molekul kecil yang disebut sebagai kofaktor. Bila kofaktornya berupa
molekul organik, maka secara khusus disebut sebagai koenzim.

Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yang harus dilewati oleh
suatu molekul hingga ia berubah menjadi produk. Mulai dari tahap awal, di mana ia belum
berubah, kemudian ada satu tahap di mana seluruh bagian atau fraksi molekul tersebut berada
dalam keadaan energi paling tinggi dan tahap di mana zat awal telah berubah menjadi
produk.

Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannya mengandung energy
dalam yang mampu membawa semua fraksi molekul reaktan untuk melewati batasan energi
sehingga semua bagian molekulnya bisa berada pada keadaan transisi. Pada tahap ini,
molekul mempunyai peluang yang sama apakah ia akan berubah menjadi produk atau
kembali lagi membentuk reaktan.

Kecepatan reaksi tergantung pada banyaknya fraksi molekul yang berada pada
keadaan transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi terjadi. Untuk mencapai hal ini,
dapat dilakukan antara lain dengan menaikkan temperatur reaksi sehingga energi kinetik
molekul-molekul pereaksi meningkat dan semakin banyak yang dapat melewati batasan
energi keadaan transisi. Cara lain yaitu dengan menggunakan katalis yang akan menurunkan
energi aktivasi sehingga semakin banyak molekul yang dapat mencapai keadaan transisi.

Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukan keadaan transisi,

tanpa mengubah energi bebas reaksi, dan karenanya keadaan energi bebas produk dan
substrat adalah sama. Energi bebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak ikut dihitung
dalam penentuan energi bebas reaksi, karena energi bebas saat keadaan transisi atau energi
aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh kembali saat keadaan transisi berubah menjadi
produk. Alhasil, energi bebas produk dan substrat atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju
reaksi dapat meningkat. Enzim mempercepat reaksi dengan mengurangi energi aktivasi.
 Kombinasi enzim-substrat menghasilkan suatu jalur reaksi yang energi transisinya
lebih rendah daripada yang dimiliki oleh reaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari katalisis
adalah pengikatan yang khusus pada keadaan transisi.

BAGIAN FUNGSIONAL MOLEKUL ENZIM

· Holoenzim

· Apoenzim/ apoprotein

· Gugus prostetik

· Koenzim

· Kofaktor

Keterangan:

· Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 – 1 juta kd

· Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan à kofaktor / koenzim

· Kofaktor à ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya

• Koenzim à molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

• Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim à gugus prostetik

• Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya à holoenzim

•Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim à Apoenzim / apoprotein

• Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam
reaksi ensimatis tersebut.

SISTEM PENAMAAN ENZIM

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol
dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu

tatanama untuk enzim, yang disebut sebagainomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit
nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk
klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

· EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi

· EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi

· EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan

· EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi

· EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal

· EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata Nama Enzim

Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzim dilakukan tanpa
memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan
informasi yang jelas.

Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan

penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya
enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase; Enzim
yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase.

Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzim yang ditemukan,
para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan berbagai
enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya ada
beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa
isomerase, glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase.
Kenyataan tersebut dapat membingungkan, karena memberi nama yang sama pada enzim-
enzim yang berbeda. Pada perkembangan berikutnya, akhiran -ase tetap digunakan, tetapi
lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi
yang dikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran
hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.

Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak
terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang
penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB)
telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim
yang didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering
digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.

Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu:

1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-
masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas.

2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan
bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran –ase.

Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis

di bawah ini:

Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+

Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat,
sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi
oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan

dalam tanda kurung pada bagian akhir.

Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat +
CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan
CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis
reaksi berikut ini:

L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+

Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama
menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan
subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh
misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase:
lihat pembagian klas enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan
aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan, yaitu heksokinase atau
ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari
ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

D-Glukosa + ATP -> D-Glukosa-6-Fosfat + ADP

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma,
yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok, yaitu

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim tersusun atas dua bagian, yaitu

1. Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim.

2. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainn ya.

Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.

KARAKTERISTIK ENZIM

1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

3. Protein

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)

5. Bekerja cepat

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan yaitu, pH, Suhu danInhibitor (Zat penghambat)

7. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit

8. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi stabil

Faktor Yang Dipergunakan Dalam Pengujian Kerja Enzim

1. Suhu

2. Logam berat

3. Logam

4. pH
5. Konsentrasi

6. Faktor dalam (faktor internal)

7. Keberadaan Aktivator dan inhibitor, ada 2 macam inhibitor yaitu

a. Inhibitor kompetitif

b. Inhibitor non kompetitif

Teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim

1. Lock and key theory ( TEORI GEMBOK – ANAK KUNCI )

2. Induced fit theory

Sifat-sifat Enzim

1. Enzim mengalami denaturasi atau kerusakan pada temperatur tinggi.

2. Efektif dalam jumlah kecil.

3. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.

4. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.

5. Spesifik untuk reaksi tertentu.

Peranan Enzim

1. Reduksi

2. Dehidrasi

3. Oksidasi

4. Hidrolisis

5. Deminase
6. Dekarbolisasi

7. Fosforilasi

Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Kimia

1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi.

2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi.

3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi.

4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi.

Bagian Fungsional Molekul Enzim

1. Holoenzim

2. Apoenzim/ apoprotein

3. Gugus prostetik

4. Koenzim

5. Kofaktor
 DAFTAR PUSTAKA

· http://belajar-indah.blogspot.com/2009/08/pengertian-enzim.html

· http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim

· colby 1985, ringkasan biokimia harper,alih bahasa :adji dharma, jakarta EGC

· Tohan 2001, metabolisme biomolekuler bandung, Alfabeta