MAKALAH ENZIM DAN KOENZIM

ENZIM DAN KOENZIM

Disusun oleh :

AYUK JAMIL
T1A

KEMENTERIAN KESEHATAN RI
POLITEKNIK KESEHATAN MATARAM
PRODI D-IV KEPERAWATAN BIMA
TAHUN 2014/2015
 KATA PENGANTAR

Assalamu’alaikum Wr.Wb.
Dengan memanjatkan puji dan syukur kehadirat Allah SWT, yang
telah melimpahkan rahmat dan hidayah-Nya. Sholawat dan salam
senantiasa tercurahkan kepada junjungan kita baginda rasul
Muhammad SAW.
Seiring doa mengucapkan Alhamdulilah saya dapat
menyelesaikan tugas yang diberikan kepada saya mengenai makalah
“ENZIM DAN KOENZIM”.
Selain itu, saya berterima kasih kepada Ibu Anita
Rahmawati,M.Pd. yang telah memberikan kesempatan bagi saya untuk
menyelesaikan tugas ini dengan sebaik-baiknya.
Akhir kata saya berharap untuk kedepannya makalah ini dapat
bermanfaat bagi saya dan temen-teman mahasiswa sekalian. Dan saya
mohon maaf apabila ada kekurangan pada makalah ini.
Wassalamu’alaikum Wr.Wb.

Bima,
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup
di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai
berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang
sama.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah

bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian
enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat
dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik)
dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

1.2 Rumusan Masalah

1.Definisi Umum
a.Pengertian enzim dan koenzim
2.Bagian penting dari enzim
3.Bagaimana enzim bekerja
a.Hubungan enzim dengan substrat
b.hubungan enzim dengan
4.Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
1.3 Tujuan Pembahasan

Makalah ini disusun dalam bertujuan untuk :

1. Memenuhi kewajiban tugas mata kuliah Biokimia.

2. Mengetahui tentang enzim dan koenzim.
 BAB II

PEMBAHASAN

1.1 Definisi Umum

a. Pengertian Enzim dan Koenzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup

di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat
(globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain
terdiri lebih dari satu polipepti

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif,

kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat.
Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan
memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang
aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi

mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik
sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan
produk sampingan yang beracun.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu

sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat
digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian
enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat
yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari
enzimnya.
2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada

apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan
dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas),
mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat reaksinya.

1.2 Bagian penting dari enzim

Setiap struktur (senyawa maupun molekul tertentu) yang berbeda, selalu

mempunyai sifat-sifat khas masing-masing. Selama menjalankan fungsinya tersebut,
enzim memiliki sifat-sifat sebagai berikut:

1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagai penyebab
dimulainya suatu proses reaksi kimia dalam sel. Proses percepatan reaksi kimia oleh
enzim dengan cara menurunkan energi aktivasinya. Kemampuan enzim untuk
memulai reaksi ikut berekasi dan terbentuk kembali, pada akhir reaksi kimia itulah
yang dapat mendorong berkurangnya penggunaan energi aktivasi pada awal reaksi
kimia. Contoh :saat amilase mempercepat reaksi perombakan amilum, amilase tidak
bereaksi dengan substrat menjadi bentuk lain (bentuknya tetap), sehingga amilase
dapat berfungsi kembali.

2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali. Namun enzim yang
berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi tersebut hanya bekerja pada substrat
tertentu saja, tidak dapat sembarang substrat. Enzim tertentu hanya mengkatalis
reaksi kimia tertentu saja. Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi pengubahan zat
tepung menjadi maltosa, enzim katalse hanya bekerja pada substrat H 2O2(Hidrogen
Peroksida), enzim maltase hanya dapat memecah maltosa menjadi glukosa saja.

3. Protein
Enzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama dengan protein,
yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akan berpengaruh pada bagian apoenzim
(protein aktif), dimana pada suhu yang rendah protein akan mengalami koagulasi
dan pada suhu yang tinggi akan menyebabkan denaturasi. Potensial Hidrogen (pH)
mempengaruhi enzim pada bagian protein terutama pada gugus karboksilat dan
gugus amin pada asam amino penyusun proteinnya.

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)

 Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi) bersifat
reversibel. Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator. Artinya, enzim dapat
mengkatalis reaksi maju maupun reaksi kebalikannya. Dengan demikian, enzim
tidak mempengaruhi arah suatu reaksi. Enzim dapat membentuk senyawa baru
maupun menguraikan suatu senyawa baru tersebut menjadi senyawa lain. Contoh:
enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak menjadi lemak. Enzim lipase juga
dapat mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
5. Bekerja cepat
Enzim dapat bekerja cepat . Sifat kerja enzim ini disebabkan enzim hanya
berfungsi untuk menurunkan energi aktifasi pada awal reaksi kimia dalam sel.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan

Lingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat penghambat (inhibitor).

a. pH
Enzim bekerja optimal pada pH tertentu. Derajat keasaman (pH) yang tidak cocok
pada sifat kerja enzim akan dapat menyebabkan ionisasi dari gugus karboksil dan
amin dari bagian – bagian enzim yang tersusun atas protein (apoenzim) serta
menyebabkan denaturasi. Dengan demikian, terjadi perubahan struktur enzim dan
tidak dapat bekerja dengan baik.

Contoh : Enzim Lipase, pH optimal 5,7 - 7,5

Enzim amilase dalam saliva, pH optimal 6,9

b. Suhu
Pada suhu tinggi enzim rusak dan pada suhu rendah (0oC atau dibawahnya) enzim
tidak bekerja meski tidak rusak. Pada suhu yang rendah sisi aktif (protein) yang
terdiri dari apoenzim akan mengalami koagulasi. Sementara itu, pada suhu yang
tinggi bagian ini akan mengalami denaturasi.

c. Inhibitor (Zat penghambat)

Inhibitor mempunyai struktur mirip substrat dan dapat bergabung dalam reaksi
enzimatik, sehingga aktivitas enzim menjadi terganggu. Inhibitor yang menghambat
kerja enzim pada sisi aktif disebut inhibitor kompetitif, sedangkan yang menghambat
kerja enzim pada sisi pasif disebut inhibitor non kompetitif

1.3 Nomenklatur Enzim

Lebih dari 4500 macam enzim telah ditemukan dalam organism hidup dan mungkin
akan terus bertambah dengan berlanjtnya penelitian. Enzim diberi nama dengan
tambahan –ase dan menunjukkan substrat yang ditindaknya dan tipe reaksi yang
dikatalisisnya. Misal, sitokrom oksidase (enzim respiratoris), mengoksidasi
(mengambil satu electron dari satu molekul sitokrom). Asam malat dehidrogenase,
mengambil atom H (mendehidrogenasi) dari asam malat. Nama umum ini walaupun
pendek namun tidak memberikan cukup keterangan mengenai reaksi yang
dikatalisis, juga tidak menerangkan akseptor dari electron atau atom hydrogen yang
diambil itu. International Union of Biochemistry memberi nama lebih panjang tetapi
lebih deskriptif. Misalnya sitokrom oksidase dinamakan sitokrom o :
O2 oksidoreduktase, yang menunjukkan bahwa sitokrom tertentu, yang elektronnya
diambil itu adalah tipe c dan molekul oksigen adalah akseptor electron. Asam malat
dehidrogenase dinamakan L-malat, NAD oksidoreduktase, menunjukkan bahwa
enzim itu khas untuk ionisasi bentuk L dan asam malat dan molekul NAD adalah
akseptor atom hydrogen.

1.4 FAKTOR YANG DIPERGUNAKAN DALAM PENGUJIAN KERJA ENZIM

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1. Suhu
reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 -
35 derajad celcius. Secara umum kenaikan 10 derajad celcius maka kecepatan
reaksi menjadi dua kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Suhu ideal kerja
enzim adalah 30 – 40 oC, dengan suhu optimum 36 oC. Dibawah atau diatas suhu
tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. Enzim akan menggumpal
(denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika dipanaskan.

2. Logam berat
Logam berat seperti Ag, Zn, Cu, Pb dan Cd, menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.

3. Logam
Aktivitas enzim meningkat jika bereaksi dengan ion logam jenis Mg, Mn, Ca, dan Fe.

4. pH
Enzim bekerja pada pH tertentu, enzim hanya dapat bekerja pada pH yang ideal.
Enzim Ptialin hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin bekerja pada pH
asam sedangkan enzim tripsin bekerja pada pH basa. Bagan kerja enzim dan
pengaruhnya terhadap pH

5. Konsentrasi
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu
reaksi semakin cepat, sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan
Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin cepat kerja enzim, tapi jika kerja enzim
telah mencapai titik maksimal, maka kerja enzim berikutnya akan konstans.

6. Faktor dalam (faktor internal)

vitamin dan hormon berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim. Hormon tiroksin
merupakan hormon yang mempengaruhi proses metabolisme tubuh. semakin tinggi
konsentrasi hormon tiroksi yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid, makan semakin cepat
proses metabolisme dalam tubuh, demikian sebaliknya. Vitamin dalam tubuh
berfungsi sebagai alat pengaturan seluruh proses fisiologi dalam tubuh.
7. keberadaan Aktivator dan inhibitor
Aktivaor merupakan molekul yang mempermudah ikatan enzim antara enzim
dengan dan substrat. Inhibitor merupakan molekul yang menghambat ikatan antara
enzim dengan substrat. Ada dua macam inhibitor yaitu:
a. Inhibitor kompetitif
adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi
aktif enzim.
b. Inhibitor non kompetitif
Adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim
berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim.

1.5 Teori cara kerja enzim atau katalitik enzim

Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:

1. LOCK AND KEY THEORY (TEORI GEMBOK-ANAK KUNCI)

Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan
mekanisme kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci
gembok yang bersifat aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya.
Substrat akan memasuki enzim seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci
gembok. Pada proses selanjutnya, substrat akan diubah menjadi produk. Pada
tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan produk dan siap menerima
substrat baru yang lain.
Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga
hanya molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi enzim.

2. INDUCED FIT THEORY

Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini adalah
untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat ikatan enzim
dan substrat menjadi lebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat
melekatnya substrat sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat.
Molekul enzim akan berubah ke bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap
untuk menerima substrat baru yang lain lagi.

1.6 SIFAT-SIFAT ENZIM

a. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperatur tinggi.

b. Efektif dalam jumlah kecil.
c. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.
d. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.
e. Spesifik untuk reaksi tertentu.

1.7 PERANAN ENZIM

Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pada enzim yakni :

1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan

oksigen.
2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau
penambahan oksigen
4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti
pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

Peranan dan Fungsi Enzim

Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua
enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi
disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam
mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.

1.8 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI KIMIA PADA

ENZIM

Perubahan konsentrasi pereaksi per satuan waktu dapat dimanipulasi agar lebih
cepat atau lebih lambat, bahkan reaksi dihentikan. Untuk melakukan manipulasi
kecepatan reaksi, Anda perlu mengetahui faktor-faktor apa yang dapat
memengaruhi kecepatan sutau reaksi. Faktor-faktor tersebut adalah konsentrasi
pereaksi, luas permukaan zat-zat yang bereaksi, suhu reaksi, dan katalisator.
1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi
Pada pembahasan sebelumnya, kalian telah belajar faktor ukuran partikel zat padat
yang berpengaruh terhadap laju reaksi. Jika yang direaksikan dalam larutan, maka
faktor yang mempengaruhi laju reaksi adalah molaritas. Suatu larutan dengan
molaritas tinggi tentu mengandung molekul-molekul yang lebih rapat dibandingkan
dengan molaritas larutan rendah. Larutan dengan molaritas tinggi merupakan larutan
pekat dan larutan dengan molaritas rendah merupakan larutan encer. Pada larutan
pekat, letak molekulnya rapat sehingga sering terjadi tumbukan dibandingkan
dengan larutan encer. Itulah sebabnya, jika molaritas larutan yang direaksikan
semakin besar, maka laju reaksinya juga semakin besar.

2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi

Dengan semakin kecil ukuran suatu materi, maka mengandung arti memperluas
permukaan sentuh materi tersebut. Bayangkan. Jika kalian mempunyai benda
berbentuk kubus dengan ukuran rusuk panjang, lebar, dan tinggi sama, yaitu 1 cm.
Berapa luas permukaan kubus tersebut? Secara matematika dapat dihitung bahwa
luas permukaan kubus sebesar 6 kali luas sisinya. Karena kubus mempunyai 6 sisi
yang sama, maka jumlah luas permukaannya adalah 6 × 1 cm × 1 cm = 6 cm 2.
Sekarang jika kubus tersebut dipotong sehingga menjadi 8 buah kubus yang sama
besar, maka keempat kubus akan mempunyai panjang, lebar, dan tinggi masing-
masing 0,5 cm. Luas permukaan untuk sebuah kubus menjadi 6 × 0,5 cm × 0,5 cm =
1,5 cm2. Jumlah luas permukaan kubus menjadi 8 × 1,5 cm 2 = 12 cm2. Jadi, dengan
memperkecil ukuran kubus, maka luas permukaan total menjadi semakin banyak.
Hitunglah jika kubus diperkecil menjadi kubus-kubus yang lebih kecil sehingga
ukuran rusuknya menjadi 1 mm.
3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi
Pernahkah kalian minum es teh? Mengapa es teh dibuat dari air teh panas ditambah
gula baru kemudian diberi es batu? Mengapa tidak dari air teh dingin baru ditambah
gula? Jika kalian tanyakan hal itu kepada penjual es teh tentu akan dijawab bahwa
gula akan lebih cepat larut dalam air panas dibandingkan dengan air dingin,
mengapa? Demikian halnya dengan reaksi kimia. Reaksi kimia cenderung
berlangsung lebih cepat pada suhu yang lebih tinggi. Demikian pula sebaliknya, kita
juga bisa memperlambat reaksi dengan menurunkan suhu. Misal proses
pembusukan makanan atau buah-buahan dapat diperlambat dengan
mendinginkannya di lemari es atau freezer. Mengapa dengan semakin tinggi suhu,
laju reaksi semakin cepat? Suhu mempunyai hubungan linear dengan gerakan
molekul. Jika suhu semakin tinggi, maka molekul-molekul dalam materi akan
semakin cepat bergerak. Akibatnya frekuensi terjadinya tumbukan semakin besar.
Hal ini dapat mempercepat laju reaksi.
4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi
Katalisator merupakan zat yang mampu mempengaruhi laju reaksi. Dalam kerjanya
katalisator akan ikut bereaksi dengan zat-zat reaktan, tetapi diakhir proses
reaksi katalisator tersebut akan memisah kembali. Katalis ada dua macam, yaitu
katalis yang bersifat positif dan katalis negatif. Katalis bersifat positif dapat
mempercepat laju reaksi. Katalis bersifat negatif merupakan katalisator yang
memperlambat laju reaksi, katalisator ini dinamakan inhibitor.
Adanya katalis positif dalam reaksi kimia mengakibatkan energi aktivasi reaksi
semakin kecil. Dengan demikian, kemungkinan terjadinya reaksi semakin besar.
Bayangkan jika kalian ingin menuju suatu tempat yang dihalangi sebuah gunung.
Jalan yang satu harus mendaki gunung, sedangkan jalan yang lain melewati
terowongan yang menembus gunung, mana yang lebih cepat? Jalan yang harus
mendaki gunung digambarkan sebagai jalan tanpa katalis, sedangkan jalan melalui
terowongan adalah jalan dengan katalis. Dalam hal ini terowongan merupakan suatu
katalis.

1.9 KECEPATAN REAKSI KIMIA DAN PENGARUH KATALIS, KECEPATAN

DAN ORDE REAKSI PADA ENZIM

Katalis adalah zat yang dapat memperbesar laju reaksi, tetapi tidak mengalami
perubahan kimia secara permanen, sehingga pada akhir reaksi zat tersebut dapat
diperoleh kembali.
Katalis mempercepat reaksi dengan cara menurunkan harga energi aktivasi (Ea).
Katalisis adalah peristiwa peningkatan laju reaksi sebagai akibat penambahan suatu
katalis. Meskipun katalis menurunkan energi aktivasi reaksi, tetapi ia tidak
mempengaruhi perbedaan energi antara produk dan pereaksi. Dengan kata lain,
penggunaan katalis tidak akan mengubah entalpi reaksi.
Berdasarkan wujudnya, katalis dapat dibedakan menjadi dua macam, yaitu katalis
homogen dan katalis heterogen.
a. Katalis homogen
Katalis homogen adalah katalis yang berada dalam fasa yang sama dengan molekul
pereaksi. Banyak contoh dari katalis jenis ini baik dalam fasa gas maupun dalam
fasa cair atau larutan.

b. Katalis heterogen
Katalis heterogen berada dalam fasa yang berbeda dengan pereaksi; biasanya ada
dalam bentuk padatan. Katalis heterogen biasanya melibatkan pereaksi fasa gas
yang terserap pada permukaan katalis padat. Terdapat dua jenis proses penyerapan
gas pada permukaan padat, yaitu adsorpsi (penyerapan zat pada permukaan benda)
dan absorpsi (penyerapan zat ke seluruh bagian benda).
ORDE REAKSI
Orde reaksi menentukan seberapa besar konsentrasi reaktan berpengaruh pada kecepatan reaksi.
Temperatur. Temperature berhubungan dengan energi kinetic yang dimiliki molekul-molekul
reaktan dalam kecenderungannya bertumbukan. Kenaikan suhu umumnya menyediakan energi yang
cukup bagi molekul reaktan untuk meningkatkan tumbukan antar molekul. Akan tetapi tidak semua
reaksi dipengaruhi oleh temperature, terdapat reaksi yang independent terhadap temperature yaitu
reaksi akan berjalan melambat saat temperature di naikkan seperti reaksi yang melibatkan radikal
bebas.

Pelarut. Banyak reaksi yang terjadi dalam larutan dan melibatkan pelarut. Sifat pelarut baik terhadap
reaktan, hasil intermediate, dan produknya mempengaruhi laju reaksi. Seperti sifat solvasi pelarut
terhadap ion dalam pelarut dan kekuatan interaksi ion dan pelarut dalam pembentukan counter ion.
Radiasi elektromagnetik dan Intensitas Cahaya. Radiasi elektromagnetik dan cahaya merupakan
salah satu bentuk energi. Molekul-molekul reaktan dapat menyerap kedua bentuk energi ini
sehingga mereka terpenuhi atau meningkatkan energinya sehingga meningkatkan terjadinya
tumbukan antar molekul

Katalis. Adanya katalis dalam suatu sitem reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi disebabkan
katalis menurunkan energi aktifasi. Dengan penurunan energi aktifasi ini maka energi minimum yang
dibutuhkan untuk terjadinya tumbukkan semakin berkurang sehingga mempercepat terjadinya
reaksi.

Pengadukan. Proses pengadukan mempengaruhi kecepatan reaksi yang melibatkan sistem

heterogen. Seperti reaksi yang melibatkan dua fasa yaitu fasa padatan dan fasa cair seperti
melarutkan serbuk besi dalam larutan HCl, dengan pengadukan maka reaksi akan cepat berjalan.

Energi aktivasi dalam reaksi

Energi aktivasi adalah jumlah minimum energi yang diperlukan untuk menghasilkan sebuah reaksi.
Tidak peduli eksotermiknya suatu reaksi, jika ada halangan energi aktivasi, reaksi akan berlangsung
sangat lambat.

Ketika logam Golongan II bereaksi membentuk oksida atau hidroksida, terlebih dahulu terbentuk ion
logam. Pembentukan ion ini melibatkan beberapa tahap reaksi yang memerlukan masukan energi,
untuk energi aktivasi reaksi. Tahapan reaksi ini melibatkan :

 Energi atomisasi dari logam. Ini adalah energi yang diperlukan untuk memecah ikatan atom
dalam logam.

 Energi ionisasi + yang pertama. Energi ini penting untuk mengubah atom logam menjadi ion
dengan muatan 2+.
Setelah tahapan tersebut, ada beberapa langkah dalam reaksi yang mengeluarkan energi,
menghasilkan keseluruhan reaksi eksotermik dan produk reaksi.
Grafik di bawah ini memperlihatkan efek dari tahap penyerapan energi pada reaksi unsur Golongan
II.

Perhatikan bahwa energi ionisasi mendominasi tahapan ini, terutama energi ionisasi kedua. Energi
ionisasi semakin menurun ke bawah Golongan, karena semakin ke bawah logam semakin mudah
membentuk ion, sehingga reaksi lebih mudah terjadi.
Rangkuman dalam peningkatan reaktivitas ke bawah Golongan

Reaksi lebih mudah terjadi jika energi yang dibutuhkan untuk membentuk ion positif kecil. Ini
terutama karena penurunan energi ionisasi ke bawah Golongan, menyebabkan rendahnya energi
aktivasi, dan reaksi yang lebih cepat.

Keadaan transisi dan kecepatan reaksi

Dengan memanfaatkan gaya intermolekular, enzim membawa substrat pada orientasi optimal yang
mana hal ini merupakan tahap stabilisasi keadaan transisi, yang merupakan bagian dengan tingkat
energi yang paling tinggi dalam suatu reaksi kimia.

Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan satu dari beberapa
reaksi kimia yang mungkin berlangsung. Spesifisitas enzim berkaitan dengan interaksi yang tepat
dari substrat dengan enzim, ini merupakan hasil dari struktur tiga dimensi dari protein enzim yang
berbelit-belit. Aktivitas katalitik enzim bergantung juga pada kehadiran molekul-molekul kecil yang
disebut sebagai kofaktor. Bila kofaktornya berupa molekul organik, maka secara khusus disebut
sebagai koenzim.

Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yang harus dilewati oleh suatu
molekul hingga ia berubah menjadi produk. Mulai dari tahap awal, di mana ia belum berubah,
kemudian ada satu tahap di mana seluruh bagian atau fraksi molekul tersebut berada dalam
keadaan energi paling tinggi dan tahap di mana zat awal telah berubah menjadi produk.

Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannya mengandung energy dalam yang
mampu membawa semua fraksi molekul reaktan untuk melewati batasan energi sehingga semua
bagian molekulnya bisa berada pada keadaan transisi. Pada tahap ini, molekul mempunyai peluang
yang sama apakah ia akan berubah menjadi produk atau kembali lagi membentuk
reaktan. Kecepatan reaksi tergantung pada banyaknya fraksi molekul yang berada pada keadaan
transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi terjadi. Untuk mencapai hal ini, dapat dilakukan
antara lain dengan menaikkan temperatur reaksi sehingga energi kinetik molekul-molekul pereaksi
meningkat dan semakin banyak yang dapat melewati batasan energi keadaan transisi. Cara lain
yaitu dengan menggunakan katalis yang akan menurunkan energi aktivasi sehingga semakin banyak
molekul yang dapat mencapai keadaan transisi.

Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukan keadaan transisi, tanpa mengubah
energi bebas reaksi, dan karenanya keadaan energi bebas produk dan substrat adalah sama. Energi
bebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak ikut dihitung dalam penentuan energi bebas reaksi,
karena energi bebas saat keadaan transisi atau energi aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh
kembali saat keadaan transisi berubah menjadi produk. Alhasil, energi bebas produk dan substrat
atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju reaksi dapat meningkat. Enzim mempercepat reaksi
dengan mengurangi energi aktivasi. Kombinasi enzim-substrat menghasilkan suatu jalur reaksi yang
energi transisinya lebih rendah daripada yang dimiliki oleh reaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari
katalisis adalah pengikatan yang khusus pada keadaan transisi.
BAGIAN FUNGSIONAL MOLEKUL ENZIM

 Holoenzim

 Apoenzim/ apoprotein

 Gugus prostetik

 Koenzim

 Kofaktor

Keterangan:

 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 – 1 juta kd

 Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor / koenzim

 Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya

• Koenzim  molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

• Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan
enzim  gugus prostetik

• Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya  holoenzim

• Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim  Apoenzim / apoprotein

• Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi
ensimatis tersebut.

SISTEM PENAMAAN ENZIM

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan
dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan
hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama
untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut
sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim
didasarkan pada ketentuan berikut:

 EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi

 EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi

 EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan

 EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi

 EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal

 EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata Nama Enzim

Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan
acuan tertentu seperti emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas.
Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan
akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yang
mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase; Enzim yang menggunakan pati
(amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase.

Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzim yang ditemukan, para ahli
biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan berbagai enzim yang
mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya ada beberapa enzim yang
menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase, glukosa 6 fosfatase,
glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut dapat membingungkan,
karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. Pada perkembangan berikutnya,
akhiran -ase tetap digunakan, tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan
sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis
pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.

Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan
kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi
permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang
kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi,
tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam
buku ajar dan laboratorium klinik.

Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu:

1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-masing di
bagi lagi menjadi 4-13 subklas.

2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan bagian
kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran –ase.
Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah
ini:

Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+

Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan
oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda
kurung pada bagian akhir.

Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H
+ diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud
mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi
berikut ini:

L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+

Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama
menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas
(digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC
2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7
(transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim
yang bersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang
mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul
glukosa.

D-Glukosa + ATP -> D-Glukosa-6-Fosfat + ADP

BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang
terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok, yaitu

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim tersusun atas dua bagian, yaitu

1. Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim.

2. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.

KARAKTERISTIK ENZIM

1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

3. Protein

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)

5. Bekerja cepat

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan yaitu, pH, Suhu dan Inhibitor (Zat penghambat)

7. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit

8. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi stabil

Faktor Yang Dipergunakan Dalam Pengujian Kerja Enzim

1. Suhu

2. Logam berat

3. Logam

4. pH
5. Konsentrasi

6. Faktor dalam (faktor internal)

7. Keberadaan Aktivator dan inhibitor, ada 2 macam inhibitor yaitu

a. Inhibitor kompetitif

b. Inhibitor non kompetitif

Teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim

1. Lock and key theory ( TEORI GEMBOK – ANAK KUNCI )

2. Induced fit theory

Sifat-sifat Enzim

1. Enzim mengalami denaturasi atau kerusakan pada temperatur tinggi.

2. Efektif dalam jumlah kecil.

3. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.

4. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.

5. Spesifik untuk reaksi tertentu.

Peranan Enzim

1. Reduksi

2. Dehidrasi

3. Oksidasi

4. Hidrolisis

5. Deminase

6. Dekarbolisasi

7. Fosforilasi

Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Kimia

1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi.

2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi.

3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi.

4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi.

Bagian Fungsional Molekul Enzim

1. Holoenzim

2. Apoenzim/ apoprotein

3. Gugus prostetik

4. Koenzim

5. Kofaktor
3.2 Kritik dan Saran

Demikianlah makalah yang berjudul “ENZIM DAN KOENZIM” kami buat dengan harapan makalah ini
dapat bermanfaat bagi pembaca sekalian. Mohon maaf bila ada kesalahan dalam penulisan, kami
menyadari bahwa banyak kekurangan dalam pembuatan makalah ini. Maka kami harap kritik dan
saran yang membangun dari pembaca. Akhir kata kami sampaikan Terima Kasih.
DAFTAR PUSTAKA
 http://belajar-indah.blogspot.com/2009/08/pengertian-enzim.html

 http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim

 http://matahati99.blogspot.com/2012/01/sifat-sifat-enzim.html#.UTwYRLean9w

 http://husnulfitrihasibuan.blogspot.com/2010/09/enzim-dan-nomenklatur.html

http://rinalutfiaalfisyahrin.blogspot.com/2013/06/makalah-enzim-dan-koenzim.html