Anda di halaman 1dari 15

ENZIM

Makalah Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Fisiologi Tumbuhan yang dibimbing oleh Ibu Ir. Nugrahaningsih, M.P.

Oleh: Kelompok 7 Off H 2010

Kristin Kusuma Ratih Munzaini Abdillah Ana fithria Mahfudho Elly Citra Widyarnes Niwangtika Defina Nuryagunnah Amanda Sofi Rachmania

100342404639 100342404637 100342404635 308342410453 100342404666 100342404263 100342404661

UNIVERSITAS NEGERI MALANG FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM JURUSAN BIOLOGI Februari 2012

ENZIM Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Reaksi reaksi kimia yang berlangsung dalam sel hidup secara keseluruhan disebut metabolisme. Berbagai senyawa dapat disintesis oleh sel sel hidup. Ratusan senyawa harus dibentuk untuk menghasilkan organel - organel dan struktur struktur lain yang terdapat dalam sel. Tumbuhan juga menghasilkan sejumah senyawa senyawa kompleks yang disebut metabolit sekunder, yang mungkin berperan melindungi tumbuhan terhadap insekta, bakteri, jamur, dan patogen patogen yang lain. Selain itu tumbuhan juga menghasilkan vitamin yang berguna bagi tumbuhan (dan juga manusia); dan hormon yang mengkomunikasikan berbagai bagian dari tumbuhan untuk mengontrol dan mengkoordinasi proses perkembangan. Keuntungan keuntungan enzim ini diikuti pula dengan kekurangan kekurangannya yaitu enzim adalah molekul protein yang besar dan

pembentukannya memerlukan sejumlah energi.

A. ENZIM DALAM SEL Enzim tidak tercampur merata di seluruh sel, tetapi terdapat dalam kompartemen kompartemen. Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kloroplas; untuk respirasi terutama terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk sintesis DNA, RNA, dan mitosis terdapat dalam inti. Pengelompokan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses proses seluler karena dua hal, (1) membantu memastikan bahwa konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat; (2) membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan, dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang berkompetisi dan juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat lain dalam sel.

Namun penegelompokan enzim dalam kompartemen kompartemen tidak absolut, misalnya membran yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula fosfat yang dihasilkan fotosintesis keluar. Senyawa senyawa itu kemudian oleh sejumlah enzim diluar kloroplas dilibatkan dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang penting untuk tumbuh serta pemeliharaan tumbuhan. B. TATANAMA ENZIM Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup, dan masih bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen dari asam malat. Namun contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan. Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron. Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen. Tabel berikut mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis, disertai beberapa contoh. Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu Kelas kelas Oksidoreduktase Oksidase dan sub Jenis reaksi Melepas dan menambah elektron atau elektron dan hidrogen Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada

oksigen Reduktase Dehidrogenase Transferase Kinase Hidrolase Proteinase Ribonuklease Deoksiribonuklease Lipase Liase Menambahkan elektron atau hidrogen Melepaskan hidrogen Memindahkan gugus senyawa kimia Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air Menghidrolisis protein (ikatan peptida) Menghidrolisis RNA Menghidrolisis DNA Menghidrolisis lemak Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu gugus kimia Menata kembali atom-atom pada suatu molekul untuk membentuk isomer atau Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya Menggabungkan subunit (monomer) sehingga terbentuk polimer

Isomerase Ligase sintetase polimerase

C. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis, yaitu: a. Enzim hidrolase Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. R1CO OR2
HOH

R1COOH + R2OH

Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal : a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).

2 (C6H10O5)n + n H2O
amilase amilum

n C12H22O11
maltosa

b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa C12H22O11 + H20
maltosa

2 C6H12O6
glukosa

c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. 2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya : 1) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak. 2) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat. 3) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein, Contohnya: a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino. b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin. c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu. b. Enzim oksidasi-reduksi Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen, oksigen atat elektron dari atau ke substrat. Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi: a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen. RH2 + A RO + O2 R2+ R + AH2 (Pengambilan Hidrogen) RO2 (penambahan oksigen) R3+ + E- (pengambilan elektron)

c. Enzim fosforilase Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari substrat. Aktivasi enzim inin hampir analog dengan enzim hidrolisis, kecuali yang ditambahkan fosfat dan bukan air. Pati + fosfat d. Enzim transferase Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul aseptor. Yang termasuk dalam kelompok enzim ini transglikolidase, transpeptidase, transmilase, transmetilase, transasilase. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat transminase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat ke asam oksiloasetat membentuk asam aspartat. COOH CH2 CH2 CHNH2
Asam Glutamac

glukosa-1-fosfat

COOH CH2 C=O COOH


asam oksaloasetat

e. Enzim karbosilase Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu enzim yang mengkatalisis penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim ini penting dalam fotosintesis yang mengkatalisis karboksilase ribolusa-1,5fosfat. Asam glutamat asam -aminobutirat + CO2

f. Enzim isomerase Mengkatailsis perubahan gula aldosa dari menjadi ketosa. Misalnya perubahan glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase.

Glukosa-6-fosfat g. Enzim epimerase

fruktosa-6-fosfat

Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula menjadi epimernya. Contoh epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi ribolusa-5-fosfat.

D. KOFAKTOR Kofaktor yaitu banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan komponen non-protein. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu relatif tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Kofaktor akan dibedakan menjadi tiga tipe berdasarkan ikatannya, yaitu: 1. Ion ion anorganik sebagai aktivator enzim Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim. 2. Gugus prostetik

Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari sitokrom berperan sebagai pembawa elektron. Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase. 3. Koenzim Koenzim yaitu banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Contoh koenzim adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP. Misal, NAD (nikotinamid adenin dinukleotida) yang berasal dari vitamin asam nikotinat terdapat dalam bentuk tereduksi dan teroksidasi. Pada keadaan teroksidasi berfungsi dalam katalisis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan enzim dalam tumbuhan (dan hewan). E. SIFAT SIFAT ENZIM 1. Enzim bersifat sebagai biokatalisator. Enzim mempercepat laju reaksi tapi tidak ikut bereaksi. Katalisator bersifat umum, hanya berfungsi untuk mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulang ulang ( satu katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi).Namun, enzim bersifat lebih spesifik hanya digunakan untuk satu reaksi saja ( satu enzim hanya untuk satu reaksi). 2. Enzim bersifat termolabil. Enzim akan rusak jika di panaaskan sampai suhu tertentu. Contohnya pada enzim katalase, jika suhu terlalu panas maka enzim tidak dapat bekerja optimal. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll . Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C. 3. Enzim merupakan senyawa protein. 4. Enzim bersifat spesifik . satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat . Misalnya enzim katalase menguraikan hydrogen

peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) . Jika diibaratkan dengan suatu alat. Enzim merupakan kunci inngris yang hanya bisa di gunakan pada baut tertentu saja.Struktur enzim tetap baik sebelum dan sesudah reaksi. 5. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil . 6. Enzim dapat di pacu dan di hambat cara kerjanya. Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: a. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) b. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat Pemacu aktivitas enzim: Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect). Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena:

penumpukan produk (feed back effect).

F. MEKANISME ENZIM Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim. 1. Apoenzim Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas. a. Model kunci gembok (block and key) Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik,

sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. b. Induksi pas (model induced fit) Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.

Keterangan:

a. Model kunci gembok (block and key) b. Induksi pas (model induced fit)

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi sampa kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa

katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

G. INHIBITOR Inhibitor Enzim merupakan zat yang menghambat kerja enzim. Inhibitor ini dikelompokkan menjadi 2 macam yaitu Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetititf. 1. Inhibitor kompetitif Inhibitor kompetitif merupakan penghambat enzim yang bekerja dengan cara mengurangi produktivitas enzim dan mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif (Campbell, 2002). Inhibitor kompetititif umumnya mempunyai struktur hampir sama dengan subsrat, sehingga mampu bersaing untuk menempati tempat aktif enzim. Jika kombinasi antara enzim dan inhibitor ini terbentuk, maka konsentrasi molekul enzim yang aktif akan berkurang sehingga laju reaksi akan menurun. Untuk menghalangi hal tersebut terjadi dilakukan penambahan lebih banyak

substrat asli dari enzim sehingga dapat mengatasi pengaruh inhibitor kompetitif. Contoh dari inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang disebabkan malonat terhadap kerja enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi dalam mitokondria untuk melangsungkan reaksi siklus krebs. Enzim mengambil dua atom H dari suksinat dan menambahkannya ke gugus prostetik FAD yag terikat pada enzim, membentuk fumarat dan enzim barikatan FADH2. Malonat berkombinasi balik dengan enzim suksinat dehidrogenase menggantikan suksinat. Tetapi karena tidak terjadi pengambilan H, maka tidak terjadi reaksi. Enzim suksinat dehidrogenase yang berikatan dengan malonat tidak mampu mengkatalis dehidrogenasi suksinat dan respirasi terhambat.

Gambar : ilustrasi dari substrat enzim dan inhibitor kompetitif

2. Inhibitor non kompetitif Inhibitor non kompetitif merupakan penghambat yang secara tidak langsung bersaing dengan substrat pada tempat aktif. Sebaliknya inhibitor ini menghambat reaksi enzimatik dengan cara berikatan dengan bagian lain dari enzim tersebut. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim ini mengubah bentuknya (Campbell, 2002). Inhibitor non kompetitif tidak mempunyai struktur yang serupa dengan substrat dan membentuk kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada tempat aktif. Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim. Sehingga meskipun substrat asli berikatan dengan enzim, katalis tidak dapat berlangsung. Pengaruh dari inhibitor non kompetitif ini tidak dapat diatasi

hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat asli. Laju reaksi akan terus menurun dengan meningkatnya konsentrasi inhibitor.

Gamabar : ilustrasi substrat enzim dan inhibitor non kompetitif

DAFTAR PUSTAKA
Anonim. 2011. Cara kerja enzim. (online). (biologi.blogsome.com/2011/08/16/ enzim/). Diakses tanggal 21 Februari 2012. Anonim. 2011. Cara kerja enzim. (online). (www.crayonpedia.org/mw/Enzim_12.1). Diakses 2012. Campbell, neil A., dkk. 2002. Biologi fifth Edition. Addison Wesley Longman, Inc. Lakitan, Benyamin.2011. Dasar dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: Raja Grafindo Persada. Poedjiadi, anna. Dkk. DASAR DASAR BIOKOMIA. 2006. Jakarta: UI PRES. Sasmitamihardja, Dardjat dan Arbayah Siregar. 1990. Dasar dasar Fisiologi Tumbuhan. Bandung: FMIPA ITB. tanggal 21 Februari