PENGERTIAN BIOKIMIA

Biochemistry is chemistry of life (‘kimia dari kehidupan’)

BIOS CHEMIOS

HIDUP/HAYATI KIMIA/SENYAWA
ORGANIK

KIMIA
BIOLOGI ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI (BIOKIMIA)

BIOKIMIA : ilmu yang berhubungan dengan berbagai molekul di dalam sel atau
organisme hidup sekaligus dengan reaksi kimianya.
 TUJUAN DAN MANFAAT ILMU BIOKIMIA

TUJUAN :

• Untuk mempelajari sifat-sifat zat kimia yang terdapat dalam

jasad hidup, senyawa yang diproduksi, serta fungsi dan
transformasi zat-zat kimia tersebut dan selanjutnya
menelaah transformasi tersebut berhubungan dengan
aktivitas kehidupan.

• Hal lain yang paling penting adalah keterkaitan antara zat

hidup dengan nutrisi
 TUJUAN DAN MANFAAT ILMU BIOKIMIA

MANFAAT :
• Mata kuliah Biokimia berperan penting dalam meletakkan dasar–
dasar pengertian bagi mahasiswa S1 Program Studi Budidaya
Perairan agar dapat menentukan berbagai senyawa penyusun
jaringan tubuh dan proses biokimia yang terjadi di dalam tubuh
organisme
• Pertumbuhan ikan atau hewan akuatik lainnya sangat ditentukan
oleh adanya keseimbangan asupan nutrisi pakan dan kebutuhan
metabolisme tubuh. Asupan nutrisi pakan yang kurang
berdampak pada tidak terpenuhinya kebutuhan metabolisme
tubuh, sebaliknya asupan nutrisi pakan yang berlebih
menyebabkan ketersedian nutrien melebihi kebutuhan
metabolisme sehingga tidak efisien dan berpengaruh pada
kualitas media budidaya.
 RUANG LINGKUP BIOKIMIA

Biokimia adalah studi tentang kehidupan pada tingkat

molekuler. Pengetahuan biokimia membantu kita
memahami kehidupan makhluk hidup pada tingkat
molekuler. Pengetahuan ini dapat digunakan pada
berbagai bidang keilmuan yang objeknya adalah
makhluk hidup. Oleh sebab itu, biokimia dipelajari
pada berbagai bidang yang berhubungan dengan
makhluk hidup, seperti kedokteran, pertanian,
peternakan, perikanan, pangan, kesehatan, farmasi,
dan kelautan.
 Hubungan antara Biokimia dan ilmu
lainnya
 Kimia Organik yang mempelajari sifat-sifat biomolekul.
 Biofisika, yang memanfaatkan teknik-teknik fisika untuk
mempelajari struktur biomolekul.
 Nutrisi, yang memanfaatkan pengetahuan tentang
metabolisme untuk menjelaskan kebutuhan makanan
bagi mahluk hidup mempertahankan kehidupan
normalnya.
 Kesehatan, yang mencari pemahaman tentang keadaan
sakit dari sudut pandang molekular.
 Hubungan antara Biokimia dan ilmu lainnya

• Mikrobiologi, yang menunjukkan bahwa

organisme sel tunggal dan virus cocok untuk
digunakan sebagai sarana mempelajari jalur-jalur
metabolisme dan mekanisme pengendaliannya.
• Fisiologi, yang mempelajari proses kehidupan
pada tingkat jaringan dan organisme.
• Biologi sel, yang mempelajari pembagian kerja
biokimia dalam sel.
• Genetika, yang mempelajari mekanisme
penyusunan identitas biokimia sel.
Karakteristik Zat Hidup
 BIOMOLEKUL DIDALAM SEL

• sel dibangun oleh empat molekul

(makromolekul/polimer) yaitu: protein, asam
nukleat, karbohidrat, dan lipid.
• Makromolekul disusun bersama-sama oleh
Senyawa sederhana. Makromolekul protein
disusun oleh: dua puluh α-asam amino,
makromolekul karbohidrat disusun oleh tiga
monosakarida utama, makromolekul lipid
disusun oleh tujuh komponen utama, dan asam
nukleat disusun oleh delapan komponen utama.
FUNGSI BIOMOLEKUL DIDALAM SEL
 FUNGSI BIOMOLEKUL DIDALAM SEL

• Protein
Merupakan bagian terbesar dari mahluk hidup yang
mempunyai fungsi biologis yang sangat penting.
Banyak protein yang mempunyai aktivitas katalitik
spesifik dan berfungsi sebagai enzim. Protein yang lain
berfungsi sebagai unsur struktural di dalam sel dan
jaringan. Dalam bentuk hormon, protein berfungsi
sebagai pengatur (regulator) dan dalam bentuk
haemoglobin, protein berfungsi sebagai media
transport
• Asam nukleat
DNA berperan sebagai informasi genetik, RNA
menerjemahkan bentuk protein yang
dikehendaki.
• Polisakarida
Mempunyai dua fungsi utama, pati merupakan
penyimpan bahan bakar penghasil energi dan
selulosa berfungsi sebagai unsur struktural
bagian luar sel.
• Lipid memegang dua peranan utama, sebagai
komponen struktural utama membran sel, yaitu
menjaga permeabilitas membran sel dan sebagai
simpanan energi
 Keterkaitan biomolekul dengan zat gizi makanan dan
kebutuhan nutrisi dalam tubuh ikan

• Zat makanan yang dibutuhkan meliputi

protein, lemak, karbohidrat, vitamin, dan
mineral.
• Kebutuhan zat makanan antara lain
bergantung pada umur (ukuran), jenis, dan
kondisi fisiologi ikan.
• Zat makanan yang dikonsumsi tersebut akan
mengalami : (1) proses pencernaan, (2)
penyerapan dan (3) metabolisme dan ekskresi.
PROSES PENCERNAAN
PROSES PENYERAPAN
 PROSES PENYERAPAN
• Proses penyerapan vitamin yang larut dalam air,
bersamaan dengan masuknya air ke dalam membran sel
baik secara difusi sederhana maupun osmosis. Vitamin-
vitamin yang larut dalam lemak akan diserap oleh
dinding usus (enterosit) bersamaan dengan diserapnya
asam lemak.
• Mineral yang terkandung di dalam pakan setelah melalui
proses pencernaan sebagian akan larut dalam air
bersaman dengan terserapnya air, mineral tersebut akan
masuk ke dalam sel melalui membran sel epitel
(enterosit). Masuknya beberapa jenis mineral ke dalam
sel epitel dapat berlangsung melalui transpor aktif.
 PROSES METABOLISME DAN EKSKRESI
• Secara umum metabolisme mengandung arti pemecahan
(katabolisme) dan pembentukan (sintesis/anabolisme

• KATABOLISME : pemecahan enzimatik dari bahan-bahan yang

bermolekul besar (bahan makanan : karbohidrat, lemak dan
protein) menjadi senyawa bermolekul kecil/sederhana,
seperti : glukosa, laktat, asetat, asam urat, amoniak, CO2 dan
urea, sehingga terbebaskan energi.

• ANABOLISME : sintesis enzimatik senyawa molekul besar dari

senyawa yang lebih sederhana, pada umumnya diperlukan
energi.
 PROSES METABOLISME DAN EKSKRESI

MAKANAN DICERNA PRODUK CERNA

DISERAP DI MUKOSA INTESTINUM METABOLISME

HASILNYA : ENERGI DAN METABOLIT

UNTUK
DIEKSKRESI
AKTIVITAS
RINGKASAN METABOLISME
 BAGIAN-BAGIAN SEL DAN FUNGSINYA
 Membran sel
Membran sel disebut juga
dengan membran plasma
atau membran sitoplasma.
Membran tersebut bersifat
permeabel. Air sangat
mudah keluar masuk sel,
sedangkan cairan lainnya
memerlukan fasilitas
tertentu untuk mekanisme
transport yang spesifik,
misalnya larutan glukosa
memerlukan protein spesifik
sebagai pembawa carrier.
• Cytosol
Larutan media yang terletak di
dalam sel di antara organel-
organel. Cytosol merupakan
gudang karbohidrat, yaitu
glikogen pada hewan dan pati
pada tanaman. Di dalam cytosol
juga terdapat enzim yang akan
mengkatabolisasi glikogen
menjadi glukosa, membentuk
piruvat dan senyawa-senyawa
lainnya. Cytosol menyediakan
piruvat untuk mitokhondria.
• Lisosom
Mengandung berbagai
jenis enzim pencerna,
seperti enzim yang akan
menghidrolisa protein,
polisakarida dan lipid sel

• Ribosom, mengandung
asam ribonukleat yang
berfungsi mensintesa
protein sel
• Mitokhondria
Merupakan pabrik energi sel,
mengandung berbagai enzim
yang akan mengkatalisis zat
makanan organik oleh molekul
oksigen untuk menghasilkan
karbondioksida dan air serta
energi kimia. Energi kimia yang
dibebaskan dipergunakan
untuk menghasilkan ATP
(Adenosin Tri Phosphat), suatu
molekul pembawa energi
utama sel.
• Retikulum endoplasmik,
Terdiri atas retikulum
endoplasmik kasar dan retikulum
endoplasmik halus. Pada
retikulum endoplasmik kasar
permukaan membran dipenuhi
oleh ribosom yang terlibat dalam
biosintesa protein. Protein yang
disintesa akan disimpan
sementara di dalam sel atau
diangkut keluar sel. Retikulum
endoplasmik halus tidak
dilengkapi ribosom, berperan di
dalam biosintesa lipid dan
tempat menyimpan enzim yang
belum aktif seperti zymogen
(prekusor enzim).
• Inti sel
Tempat terjadinya replikasi senyawa genetik
(DNA), oleh karena itu inti sel dianggap
sebagai pusat kontrol daripada sel. Di dalam
inti sel juga disintesa NAD (nicotinamide
adenin dinucleotide).
SEL asam
nukleat
15%.

protein Lipid
50% 10%
SEL
Air
KH
80%
15%
Manusia
dan hewan
Transport Aktif
Transport Pasif (difusi)
Transport Pasif (Osmosis)
HIRARKI STRUKTURAL SEL
ASAM AMINO DAN PEPTIDA
 ASAM AMINO
• Asam amino adalah senyawa penyusun protein Struktur asam
amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen
(H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus
atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya .

basa

asam
NH 2 NH 3

R CH COOH R CH COO-


asam -amino ion switter pH : 7,4

(Amfoter)
 Asam Amino Amfoter
• Asam amino dapat berperan sebagai asam
(mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat
berperan sebagai basa (menerima proton dari asam
kuat)
• Bentuk kesetimbangan :
HO HO
RCHCOOH RCHCOO RCHCOO
H H
NH 3+ NH 3+ NH 2

pH rendah pH netral pH tinggi

 Penamaan Asam Amino
• Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus
NH3+ terletak disebelah kanan  diberi awalan D, jika
NH3+ dikiri  diberi awalan L.
• Semua asam amino yang ada di alam dalam protein
mempunyai konfigurasi L. Ada beberapa asam amino
yang penting dalam struktur dan metabolisme
mempunyai konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-
glutamat yang merupakan komponen penyusun dinding
sel bakteri tertentu.
• Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum)
dapat disingkat dengan 3 huruf.
Misal : Serine  Ser
Glysin  gly
 CONTOH ASAM AMINO

COO- COO-
COO- COO-

+
H3N +
HC3N H C H C
H NH 3+ H C NH 3+
CH2OH CH2OH

L-serine D-serine
CH2OH CH2OH

L-serine D-serine
 Penggolongan Asam Amino

Asam Amino

 alanin
 valin asam amino hidrophilic
 leusin asam amino hydrophobic
(water-fearing) (water-loving)
 isolusin
 prolin
 Glisin
 Metionin
 phenilalanin
 triptopan
Asam amino netral Asam amino Asam amino
tetapi polar bermuatan negatif bermuatan positip

Serin, treonin, tirosin, sistein,  Aspartat  Lisin

asparagin & glutamin  glutamat  Arginin
 histidin
 Penggolongan asam amino
• Berdasarkan gugus fungsinya:
• Asam amino dg gugus NH2 dan COOH
• Asam amino dg gugus –OH
• Asam amino dg rantai R mengandung –S-
• Asam amino dg gugus amina sekunder
• Asam amino dg cincin aromatis
• Asam amino dg 2 gugus COOH
• Asam amino dg gugus amida
• Asam amino dg 2 gugus basa
 Asam amino mengandung hanya gugus NH2 dan COOH

+ + NH 3+
NH 3 NH 3

H CH COO- CH3 CH COO- H 3C CH CH COO-

CH3
glysin (gly) L - alanin (ala)

NH 3 + NH 3+

H 3C HC CH2 CH COO - H3C H2C CH CH COO-

CH3 CH3
Isoleusin (Ile)
Leusin (Leu)
Asam amino yang mengandung gugus -OH

NH 3+ OH NH 3+

HO CH2 CH COO- CH3 CH CH COO-

L - serine (Ser) L - threonina (Thr)
Asam amino yang rantai R mengandung Sulfur

NH 3+

HS CH2 CH COO-

L - systein (Cys)

NH 3+

CH3 S CH2 CH3 CH COO-

L - methionin (Met)
Asam amino dengan gugus amino
sekunder, siklis

N + -
COO
H2
L-prolin (pro)
 Asam amino yang rantai R mengandung cincin
aromatis
NH 3+
NH 3+
CH2 CH COO-
HO CH2 CH COO-

L - tyrosin (Tyr) L-fenilalanin (Phe)

NH 3+

CH2 CH COO-

N
H
L - tryptofan (Trp)
Asam amino mengandung gugus NH2 dan 2 gugus
COOH

NH 3+

HOOC CH2 CH2 CH COO-

asam L - glutamat (Glu)

NH 3+

HOOC CH2 CH COO-

asam L - aspartat (Asp)

Asam amino mengandung gugus amida

O NH 3+

H 2N C CH2 CH COO-

L - asparagin (Asn)
O NH 3+

H 2N C CH2 CH2 CH COO-

L - glutamin (Gln)
 Asam amino mengandung dua gugus basa
NH 3+
H2
NH 3 + HC C C CH COO-

H 2N (CH2)4 CH COO- N NH

L - lysin (lys)
L - histidin (His)
NH
NH 3+

H 2N C NH (CH2)3 CH COO-

L - arginin (arg)
 Penggolongan Asam Amino
ASAM AMINO ESSENSIAL ASAM AMINO NON-ESSENSIAL
 Lysine • Alanine
 Leucine • Asparagine
 Valine • Asam Aspartate
 Arginine • Cysteine
 Tryptophan • Asam Glutamate
 Isoleucine • Glutamine
 Hystidine • Glycine
 Threonine • Proline
 Phenylalanine • Serine
 Methionine • Tyrosine
 pH Isoelektrik Asam Amino
• Muatan total asam amino dalam larutan akan
menentukan kelarutannya, sebagai fungsi pH. pH
dimana asam amino mempunyai muatan = 0 (tidak
bermuatan) disebut pH isoelektrik (pI). Pada pI,
kelarutan asam amino <<<, oleh karena itu pada pI
asam amino akan mengendap.
• pH isoelektrik untuk asam amino dengan R tidak
terionisasi berkisar 5.5 – 6.5. pH isoelektrik untuk
asam amino dengan R terionisasi.
pH Isoelektrik
Asam Amino
• Pada asam amino yang gugus R (rantai samping)
bermuatan menyebabkan asam amino-asam amino
ini pada pH 7,4 berada dalam bentuk ionik

L - aspartat
bermuatan - 1
L - glutamat

L - lysin
bermuatan + 1
L - arginin
 Fungsi pH Isoelektrik (pI)
– Untuk mengkristalkan asam amino/protein 
pengendapan isoeletrik
– Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat
meramalkan proses migrasi protein dalam
medan elektrikum  Dasar untuk pemisahan
asam amino dengan elektroforesis
 Reaksi Asam Amino
• Reaksi dengan Ninhidrin
Ninhidrin di dalam air akan terhidrasi
membentuk ninhydrin hidrat. Ninhydrin
hidrat bereaksi dengan asam amino
menghasilkan anion berwarna ungu, aldehid
dan CO2.
 Reaksi Ninhidrin

O
O O
OH
RCHCOO
+ N
NH 3+
OH
O 
O O
anion berwarna ungu

+ RCHO+ CO2 + H2O + H+

 Ikatan Peptida
• Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus
karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam
amino yang lain.
 Ikatan Peptida
• Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis
dengan asam amino yg mempunyai NH3+
bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus
COO- bebas (sebelah kanan)
 Ikatan Peptida

• Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1

ikatan peptida disebut dipeptida
 Ikatan Peptida

• Dengan demikian, jumlah residu asam amino

pada peptida ditunjukkan oleh prefiks di- (2
unit), tri-(3 unit), tetra-(4 unit).
• Jumlah residu asam amino 2-50 dikenal
sebagai oligopeptida, sedangkan lebih dari 50
residu asam amino dikenal sebagai
polipeptida. Protein adalah polipeptida
 Ikatan Sulfida
• Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain
diantara as. Amino dlm peptida dan protein adalah
ikatan disulfida.
• Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
• Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sisteina.
• Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan
disulfida : Oksitosin, vasopresin.
• Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi uterus
dan laktasi untuk merangsang kelahiran bayi
 PROTEIN
Protein
adalah senyawa organik kompleks
berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino
yang dihubungkan satu sama lain “Proteious”
dengan ikatan peptida. (Yunani)

Protein berperan penting dalam struktur &

fungsi semua sel makhluk hidup dan virus
 Protein
 Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor.
 Unsur S → jika asam amino metionin atau sistein
 Protein majemuk → P, Mg, Fe
 Komposisi:
C = 52,4 %, H = 6,9 – 77,3 %
N = 15,3 – 18 % O = 21 – 23,5 %
s = 0,8 – 2 %
 1.
Pertumbuha
n&
pemeliharaa
n 2. Pembentukan
7. Sumber
ikatan-ikatan
energi
esensial tubuh

Fungsi
6. Protein 3. Mengatur
Mengangkut keseimbanga
zat-zat gizi n air

5.
4. Menjaga
Pembentu
netralitas
kan
tubuh
antibodi
 Ciri Molekul Protein
1. Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan sehingga
merupakan suatu makro molekul.
2. Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino
3. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya
lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur
tiga dimensi protein.
4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti
pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik dan
deterjen.
5. Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan
terdapatnya gugusan samping yang reaktif dan susunan
khas struktur makromolekul
Struktur Protein
 1. Struktur Primer Protein
• Deretan asam amino dalam rantai protein disebut struktur primer.
• Struktur primer polipeptida terdapat pada oksitosin dan vasopresin
• Oksitosin adalah hormon yang memicu konstraksi rahim dan sekresi
air susu.
• Vassopressin berfungsi menaikkan tingkat tekanan darah dan
mengatur fungsi jantung.
 2. Struktur Sekunder Protein
• Struktur sekunder merupakan penataan
rantai polipeptida dari molekul panjang
protein.
• Struktur sekunder ditentukan oleh ikatan
hidrogen antara pasangan elektron bebas
oksigen pada gugus karbonil suatu asam
amino dengan atom H yang terikat pada
nitrogen asam amino lain.
 2. Struktur Sekunder Protein
Struktur sekunder terdiri atas :
1. alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa
pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti
spiral;
2. beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat
melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
3. Loop,(“berpilin”)
4. turn, ("lekukan")
2. Struktur Sekunder Protein
2. Struktur Sekunder Protein

Ikatan hidrogen dalam protein α-

helix disebut intrachain (dalam 1
rantai protein)
2. Struktur Sekunder Protein

Ikatan hidrogen dalam lembaran

terlipat disebut interchain (antar
rantai protein)
2. Struktur Sekunder Protein
 3. Struktur Tersier Protein
• Struktur tersier secara langsung dikaitkan pada fungsi
protein, apakah sebagai enzim, struktur dalam otot,
dan tendon atau dalam bentuk lain.
• Struktur tersier dibentuk oleh beberapa jenis interaksi,
yaitu ikatan hidrogen, interaksi dipol-dipol, ikatan
ionik, ikatan kovalen, dan gaya dispersi London antara
gugus non polar.
 3. Struktur Tersier Protein

Pada struktur tersier glutathione

synthetase terdapat 4 buah daerah
helix yaitu A-helix (residu asam
amino 5-11), B-helix (23-34), C-
helix (86-99), D-helix (105-109).
Daerah β-sheet (40-43, 47-50).
Daerah yang berbelok dan berpilin
tidak beraturan adalah daerah
loop dan turn.
 4. Struktur Quartener Protein
Pada HIV-1 aspartic protease
merupakan dimer yaitu dua
subunit protein yang identik,
sedangkan phosphoribosyl
transferase merupakan protein
tetramer yang terdiri dari empat
subunit dengan dua subunit
identik (dua pasang subunit
nonidentik). Interaksi yang mirip
terdapat pada protein capsid
MS2 suatu trimer yang terdiri
dari tiga subunit identik
 Berdasarkan Fungsi biologis
1. Biokatalisator (Enzim)
Klasifikasi 2. Protein Pertahanan
Protein
3. Protein Transport

4. Protein Pengatur

5. Protein Struktur

6. Movement Proteins

7. Nutrien protein

8. Protein permukaan sel

 Klasifikasi Protein
Berdasarkan
bentuk tiga
dimensinya

protein protein
fibrous globular

Myoglobin Hemoglobin
Keratin Collagen
 Klasifikasi Protein
Protein fibrous protein globular
rantai polipeptida memanjang pada satu rantai polipeptida berlipat rapat-rapat
sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk menjadi bentuk globular atau bulat yang
globular. padat
bersifat tidak larut di dalam air larut di dalam sistem pelarut (air) dan
segera berdifusi
memberikan peranan struktural atau mempunyai fungsi gerak atau dinamik
pelindung
 Protein Fibrous
Keratin
• protein yang tahan secara mekanik dan tidak
bereaksi secara kimia.
• terdapat pada semua vertebrata tingkat tinggi.
• Keratin tediri atas α-keratin atau β-keratin.
• Protein α-keratin menyusun hampir seluruh
dari rambut, sutera wol, kuku cakar, kulit, bulu
domba, bulu ayam, tanduk.
• Protein sutera dan jaring laba-laba merupakan
protein β-keratin
• Struktur tersier protein α-keratin hampir sama
seperti α-helix berbeda hanya pada jarak
putaran. Struktur sekunder protein pada β-
keratin adalah β-sheet
 Protein Fibrous
Collagen
• berasal dari bahasa Yunani: ‘kolla’
artinya lem.
• Merupakan komponen protein
utama jaringan penghubung dari
vertebrata
• berperan sebagai komponen
utama jaringan pengikat seperti
pada tulang, gigi, tulang rawan,
urat, matrik organik dari tulang
dan kornea mata.
• Urat sebagian besar tersusun atas
collagen.
 Protein Globular
Myoglobin
• merupakan protein monomer kecil
yang memudahkan difusi oksigen
pada otot vertebrata.
• Myoglobin merespon penyediaan
oksigen ke jaringan otot reptil,
burung dan mamalia
• Struktur tersier myoglobin
memperlihatkan bahwa pada
protein ini terdapat 8 bagian daerah
α-helix yang ditandai dengan huruf
A sampai H dan tidak mempunyai
daerah β-. Bagian α-helix ini
dihubungkan oleh loop dan turn.
 Protein Globular
Hemoglobin
• Merupakan protein tetramer yang lebih
besar yang membawa oksigen dalam
darah.
• molekul O2 diikat hemoglobin untuk
ditranspor dalam sel darah merah, atau
eritrosit
• Struktur tetramer Hemoglobin
memperlihatkan bahwa pada protein ini
terdiri dari empat subunit polipeptida
yaitu dua sub unit α-globin dan dua sub
unit β-globin. Dengan demikian struktur
keseluruhan hemoglobin ditulis α2β2
 KLASIFIKASI PROTEIN
Berdasarkan
Komponen
penyusun

Protein Protein
Sederhana Gabungan
1. Albumin
2. Globulin
3. Glutelin
4. Albuminoid
5. Protamin
 Sifat-sifat fisikokimia protein
• Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama,
tergantung pada jumlah dan jenis asam
aminonya.
• Berat molekul protein sangat besar
• Protein dapat dihidrolisis oleh asam, basa,
atau enzim tertentu dan menghasilkan
campuran asam-asam amino
• Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak
dapat larut dalam air, tetapi semua protein tidak
larut dalam pelarut lemak seperti eter, kloroform,
atau benzena
• Sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air akan
membentuk dispersi koloidal dan tidak dapat
berdifusi bila dilewatkan melalui membran
semipermeabel.
• protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh
fisik dan zat kimia, sehingga mudah mengalami
perubahan bentuk (denaturasi)
• Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam,
daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein
akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan
protein ini disebut salting out.
• Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol
maka protein akan menggumpal.
• protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan
bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan asam dan
basa
• Pada titik isoelektrik, protein akan mengalami
pengendapan (koagulasi) paling cepat
Identifikasi protein
Identifikasi protein
 Pemisahan Protein

• Elektroforesis adalah sebuah metode untuk separasi atau

pemisahan sebuah molekul seperti protein, fragmen DNA,
dan RNA. Elektroforesis digunakan dalam pemisahan
molekul bermuatan berdasarkan tingkat migrasinya dalam
sebuah medan listrik
• Salah satu jenis elektroforesis yang digunakan secara luas
pada saat ini adalah elektroforesis SDS gel poliakrilamida
(SDS-PAGE). SDS-PAGE adalah teknik yang digunakan untuk
memisahkan rantai polipeptida protein berdasarkan
kemampuan untuk bergerak dalam arus listrik
ENZIM
 Enzim

Adalah senyawa protein yang

dapat mengkatalisis seluruh
reaksi kimia dalam sistem biologis
“En/In” : dalam
“Zyme” : ragi

BIOKATALISATOR

proses fermentasi dikatalisis oleh enzim yang

secara struktural terikat di dalam sel ragi.
(Pasteur ,1850)
Batas energi aktivasi

Reaksi tanpa menggunakan

katalis memerlukan energi
aktivasi yang tinggi,

reaksi dengan katalis

memerlukan energy aktivasi
yang lebih rendah
 Sifat -sifat enzim
Sifat -sifat enzim adalah sebagai berikut :
1. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit.
2. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksiyang
dikatalisnya pada kondisi stabil.
3. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian
suatu reaksi, enzim tidak mempengaruhi
kesetimbangan reaksi tersebut.
4. Kerja katalis enzim spesifik.
 SEJARAH ENZIM

Pasteur,1860 Summer ,1926

Buchner,1897
• menunjukkan • pertama kali
• Ekstraksi Northrop,1930
bahwa proses mengisolasi enzim
enzim
fermentasi urease dari kacang- • Mengisolasi
pertama kali
dikatalisis oleh kacangan ke dalam enzim pepsin,
terhadap
enzim yang bentuk kristal tripsin, dan
enzim sel ragi
secara • Enzim ini mengurai kemotripsin
struktural yang berperan
dalam urea → CO2 + NH3.
terikat di
fermentasi
dalam sel ragi.
alkohol.
 Tata nama
• Awalnya tak ada tata cara penulisan yang jelas
• Pasteur menggunakan istilah ferment, sedangkan Kuhne
menggunakan istilah enzim
• Tidak adanya pegangan/panduan dasar penamaan enzim,
muncullah nama trivial (nama umum)
 Tata nama
• Penamaan berdasarkan nama organ atau organisme
penghasilnya
 Tatanama
• Pada tahun 1898, Duclaux memberi nama enzim dengan
penambahan –ase pada kata dasar nama enzim, misalnya
amilase, lipase, isomerase, dan lain-lain
• Penamaan dengan penambahan –in mulai ditinggalkan,
kecuali beberapa yang sudah dikenal seperti tripsin,
pepsin, fisin, risin, papain, dan beberapa enzim pemecah
protein berasal dari tanaman.
 Tatanama
Berdasar substrat + “ase”
• Amilase : substrat amilum
• Laktase : substrat laktosa
• Maltase : substrat maltosa

• Kelemahannya :
– Bila ada dua enzim dari sumber yang berlainan yang mengoksidasi
substrat sama dalam 2 reaksi yang berbeda
Contoh
Glukase
Glukosa + O2 Glukonolakton + H2O2 (Aerob)
(dalam kapang Aspergilus niger)
Glukase
Glukosa + NADP+ Glukonolakton + NADPH + H+ (Anaerob)
(dalam sel darah mamalia)
 Tata nama

Jenis ikatan kimia substrat + “ase”

• Kerja enzim terhadap :
– Ikatan peptida : peptidase
– Ikatan ester : esterase
• Kelemahan : tidak menjelaskan apakah ikatan
kimia yang menjadi dasar penggunaan
tersebut dibentuk atau dipecah

Contoh lain:
• Fosfatase, glukosidase, sulfatase dsb
 Tata nama

Jenis Reaksi + “ase”

• Transferase : reaksi pemindahan gugus
• Amino transferase (transaminase):
memindahkan gugus –NH2 (lebih spesifik)
 TATA NAMA

“International Union of Biochemistry” (IUB)

 membuat satu aturan kode dengan cara membagi enzim ke dalam enam
golongan utama, dan setiap golongan dibagi lagi menjadi sub-golongan.
 Klasifikasi sistematik yang berdasarkan jenis reaksi dan mekanisme reaksi
Ada 6 kelas utama :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Lyase
5. Isomerase
6. Ligase
 Nomor Kode Enzim (EC)

 E.C. (Enzyme Commision) + 4 bilangan

(alkohol dehidrogenase  E.C.1.1.1.1)

• Terdiri dari 4 digit:

– Digit 1: Nomor urut dari salah satu 6 pembagian
umum.
– Digit 2: Subklas, substrat, atau jenis reaksi
– Digit 3: Subklas, jenis reaksi yang lebih detail lagi,
biasanya memerlukan NAD dan ko-enzim
– Digit 4: nomor seri dalam subklas tersebut.

 Enzyme Database http://www.brenda.uni-koeln.de/

 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Oksidoreduktase
– 1.1. Bekerja pada gugus -CHOH
– 1.2. Bekerja pada gugus keton atau aldehida
– 1.3. Bekerja pada gugus -CH-CH-
– 1.4. Bekerja pada gugus –CH-NH2
– 1.5. Bekerja pada gugus –C-NH-
– 1.11. Bekerja pada gugus H2O2
 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Tranferase
– 2.1. Pemindahan (transfer) gugus satu carbon seperti metil
atau karboksil
– 2.2. Pemindahan gugus aldehida dan keton
– 2.3. Pemindahan gugus asil
– 2.4. Pemindahan gugus glikosil
– 2.5. Pemindahan gugus alkil
– 2.6. Pemindahan gugus nitrogen
– 2.7. Pemindahan gugus yang mengandung fosfor
– 2.8. Pemindahan gugus yang mengandung sulfur
 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Hidrolase
– 3.1. Bekerja pada ikatan ester
– 3.2. Bekerja pada senyawa glikosil
– 3.3. Bekerja pada ikatan ester-tio
– 3.4. Bekerja pada ikatan peptida
– 3.5. Bekerja pada ikatan C-N yang bukan peptida
– 3.6. Bekerja pada ikatan asam anhidrida
– 3.7. Bekerja pada ikatan C-C
– 3.8. Bekerja pada ikatan halida
 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Liase
– 4.1. Bekerja pada –C=C-
– 4.2. Bekerja pada –C=O
– 4.3. Bekerja pada C=N-
– 4.4. Bekerja pada –C=S
– 4.5. Bekerja pada C-halida
 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Isomerase
– 5.1. Rasemase dan epimerase
– 5.2. Cis-trans isomerase
– 5.3. Oksidoreduktase intramolekul
– 5.4. Transferase intramolekul
– 5.5. Liase intramolekul
 Pedoman Klasifikasi Enzim

• Ligase
– 6.1. Pembentukan ikatan C-O
– 6.2. Pembentukan ikatan C-S
– 6.3. Pembentukan ikatan C-N
– 6.4. Pembentukan ikatan C-C
 Nomenklatur enzim yang penting dalam
pengolahan pangan

No. EC Nama sistematiknya Nama trivial

1. Oksido-
reduktase
1.1.3.4. -D-glukosa: O2 Glukosa oksidase
oksidoreduktase
1.10.3.1 -difenol: 02 Katekol oksidase
oksidoreduktase
1.11.1.6 H 2 O2 : H 2 O2 Katalase
oksidoreduktase
1.11.1.7 Donor: H2O2 Lipoksigenase/lipoksidase
oksidoreduktase
No. EC Nama sistematiknya Nama trivial
2. Transferase
2.1.1.5. -1,6-glucan; D-fruktosa 2 Dekstran sukrase
glukosil transferase
2.4.1.19 -1,4-glukan-4gliosil Enzim B. macerans
transferase
3. Hidrolase
3.1.1.1. Karbolik ester hidrolase Karboksil esterase
3.1.1.3. Gliserol ester hidrolase Lipase
3.1.1.11 Pektin pektil hidrolase Pektin esterase
3.2.1.1. -1,4-glukan glukanohidrolase -amilase
3.2.1.2. -1,4-glukan maltohidrolase -amilase
4. Isomerase
5.3.1.9. D-glukosa-6-fosfat ketol Glukosa isomerase
isomerase
• Contoh : enzim yang mengkatalisis reaksi:
ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat

• Nama sistematik formal enzim ini adalah: fosfotransferaseATP: glukosa,

yang menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus
fosfat dari ATP ke glukosa.
• Enzim ini ditempatkan ke dalam kelas 2 pada tabel 4, dan nomor
klasifikasinya adalah 2.7.1.1,
(2) menunjukkan nama kelas (transferase),
(7 ) menunjukan subkelas (fosfotransferase)
(1) Menunjukkan fosfotransferase dengan gugus hidroksil sebagai
penerima,
(1) menunjukkan D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat.
• Jika nama sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim ini adalah
heksokinase.
 Klasifikasi Enzim
Berdasarkan Biosintesisnya

Enzim enzim
konstitutif induktif
jumlah Jumlah enzim dalam
enzim dalam sel sel tidak tetap,
relatif konstan tergantung pada
adanya induser

Contoh :enzim α-
amilase, Contoh : enzim ß-
galaktosidase.
Klasifikasi Enzim
Berdasarkan
tempat
bekerjanya

Endoenzim Eksoenzim
(enzim (enzim
intraseluler) ekstraseluler)

enzim yang enzim yang

bekerja di bekerja di
dalam sel. luar sel
 Klasifikasi Enzim
Berdasarkan
Reaksinya

Oksidase dan
Hidrolase Desmolase
Reduktase
enzim yang menguraikan
enzime yang membantu enzim yang memutuskan
suatu zat dengan
proses oksidasi & ikatan-ikatan C-C, C-N, dll
pertolongan air
reduksi

1.Karbohidrase
(amilase, maltase, sukrase, 1. Dehidrogenase 1. Karboksilase
laktase, selulase, pektinase)
2. Katalase 2. Transaminase
2.Esterase (lipase, fosfatase)
3.proteinase/Protease (Peptidase,
gelatinase, renin)
 Bagian Aktif Enzim
• Enzim bekerja dengan cara membentuk senyawa enzim-substrat,
kemudian menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa
enzim itu sendiri, setelah produk terbentuk maka enzim akan
melepaskan diri untuk membentuk senyawa baru dengan substrat
yang lain.
 Bagian Aktif Enzim

• E + S [ ES ] E+P
• S : Substrat, target katalitik enzim
• ES : bergabung membentuk membentuk produk antara
• P : produk
• S E P
Maltosa Maltase Glukosa
Sukrosa Sukrase Glukosa+Fruktosa
 Bagian aktif
Enzim

• Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim
tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim
substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir.
• Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan
pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara
lemah.
• Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa
bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik,
ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik)
 Bagian aktif Enzim
Bagian aktif suatu enzim dibentuk oleh residu asam amino
yang mempunyai 2 fungsi, yaitu untuk:
1. Menarik dan mengorientasikan substrat kepada gugus
spesifik pada molekul enzim yang disebut gugus/residu
kontak dengan cara spesifik pula
2. Membentuk ikatan sementara dengan molekul substrat,
yang selanjutnya terjadi polarisasi dan regangan pada ikatan
di dalam molekul substrat, sehingga mudah dipecah.
 Spesifikasi dan selektifitas Enzim
• Enzim merupakan katalis khusus
Enzim hanya mengkatalisis satu reaksi kimia
dengan hanya satu jenis substrat
• Enzim merupakan katalis yang efisien
Enzim dapat bekerja suatu secara berulang kali
(reusable) dalam satuan waktu tertentu.
Ex : enzim karbonat anhidrase mampu
mengkatalisis pemecahan sekitar 36 juta molekul
subtrat (asam karbonat) dalam satu menit
 Spesifikasi dan selektifitas Enzim
• Enzim dapat mengkatalisis suatu reaksi
biokimia jutaan kali lebih cepat dibandingkan
dengan reaksi yang tidak dikatalisis
 Spesifikasi dan selektifitas Enzim
• Meskipun enzim bersifat spesifik, kespesifikan aktivitas enzim
bervariasi menurut tingkatannya yaitu kespesifikan absolut
dan kespesifikan luas.
1. Kespesifikan absolut hanya berlaku untuk substrat
tertentu dan tidak terhadap molekul lain ataupun mirip
sekalipun.
Contohnya :
Aspartase hanya bekerja pada perubahan fumarat
menjadi aspartat
2. Kespesifikan luas berarti spesifik untuk grup, stereo atau
ikatan tertentu.
Spesifikasi dan selektifitas Enzim
Terdiri atas :
• Spesifisitas grup (group specificity)
ex: enzim heksokinase yang bereaksi dengan glukosa
dengan enam spesies karbon.
• Spesifisitas stereo (stereospecificity)
Ex : enzim asam amino oksidase (D-amino acid oxidase, EC
1.4.3.3) akan bekerja dengan asam- amino tertentu.
• Spesifisitas ikatan (bond specificity)
Ex : enzim yang terlibat dalam pencernaan (amilase,
lipase, dan protease).
 Spesifikasi dan selektifitas Enzim
• Enzim bersifat spesifik bagi tipe reaksi yang
dikatalisisnya
Ex : enzim glikosidase pada glikosida, pepsin
serta tripsin pada ikatan peptida, dan
esterase pada senyawa-senyawa ester.
• Enzim bekerja secara presisi,
Enzim hanya memilih satu gugus fungsional
dari substrat dan menjalankan reaksi
enzimatik secara stereospesifik
 Mekanisme Kerja Enzim
Membentuk senyawa enzim-substrat, kemudian menghasilkan
suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri, setelah
produk terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk
membentuk senyawa baru dengan substrat yang lain.
 Mekanisme Kerja Enzim
• Ada 2 (dua) Ikatan situs aktif dengan substrat
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

1. Suhu
 Mula-mula dengan
meningkat suhu, aktifitas
enzim meningkat. Tetapi,
100
pada suhu tertentu, enzim
mengalami inaktivasi.
80
Keaktifan (%)

• Pada suhu rendah, aktivitas

enzim lambat.
60
• Aktivitas enzim optimum:
45-55oC
40
• Pada suhu tinggi, laju
20 inaktivasi enzim cepat
sekali, sehingga reaksi
enzimatik praktis berhenti
10 20 30 40 50 60 70 sama sekali

Suhu (oC)
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
2. pH
pH optimum • Enzim memiliki pH optimum
yang khas, yaitu pH yang
menyebabkan aktivitasnya
maksimal. pH optimum: 4.5-8.0.
Laju reaksi

• Pada pH rendah aktivitas enzim

rendah. Pada pH yang lebih
tinggi aktivitas enzim menurun.

Contoh:
Terjadinya browning oleh enzim
3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 fenolase dapat dihambat dengan
menurunkan pH larutan sampai pH
Suhu (oC)
3.0, sebab pH optimal fenolase 6.5
pH optimum beberapa enzim

• Pepsin : 1.5
• Tripsin : 7,7
• Katalase : 7.6
• Arginase : 9,7
• Fumarase : 7,8
• Ribonuklease : 7,8
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
3. Aktivitas air
 Pada aw yang rendah, enzim tidak aktif.
 Pada aw tinggi, enzim aktif
Zone I Zone I Zone I
Relative Reaction Rate

Moisture
content
isotherm

0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7 0.8 0.9 1.0

Water Activity
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
4. Garam
 Kadar elektrolit yang tinggi umumnya mempengaruhi
kelarutan protein  mempengaruhi aktifitas enzim.
Karena itu garam sering digunakan untuk melarutkan
beberapa jenis protein.Peristiwa tersebut sering disebut
dengan istilah salting in.
 beberapa jenis larutan garam lain dapat digunakan untuk
membuat protein atau enzim menjadi tidak larut. Proses ini
disebut dengan istilah salting out, yang dapat dimanfaatkan
untuk mengisolasi enzim.
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
5. Konsentrasi Enzim dan Substrat
 Semakin tinggi konsentrasi enzim maka
kecepatan reaksi akan meningkat hingga batas
konsentrasi tertentu. Namun, hasil hidrolisis
substrat akan konstan dengan naiknya
konsentrasi enzim. Hal ini disebabkan
penambahan enzim sudah tidak efektif lagi

 Kecepatan reaksi akan meningkat apabila

konsentrasi substrat meningkat.
Peningkatan kecepatan reaksi ini akan
semakin kecil hingga tercapai suatu titik
batas yang pada akhirnya penambahan
konsentrasi subtrat hanya akan sedikit
meningkatkan kecepatan reaksi
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
6. Konsentrasi Enzim dan Substrat
Aktivator merupakan molekul yang
mempermudah ikatan antara enzim dengan
substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja
pada enzim amilase.
Inhibitor merupakan suatu molekul yang
menghambat ikatan enzim dengan substratnya.
Inhibitor akan berikatan dengan enzim
membentuk kompleks enzim-inhibitor. Contoh :
racun, obat
Ada 2 jenis inhibitor : inhibitor kompetitif dan non
kompetitif
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

• Inhibitor kompetitif : Molekul penghambat yang

strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut
berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi
aktif enzim.

Contoh : sianida bersaing

dengan oksigen untuk
mendapatkan
Hemoglobin pada rantai
akhir respirasi. Inhibitor
kompetititif dapat diatasi
dengan penambahan
konsentrasi substrat.
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

• Inhibitor nonkompetitif : Molekul penghambat yang bekerja

dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif
enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga
tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor
nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi
substrat.
 Kinetika Reaksi Enzim
• Konsentrasi substrat mempengaruhi kecepatan reaksi yang
dikatalisis oleh enzim
• Pada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan rekasi
pun rendah, tetapi, kecepatan ini akan meningkat dengan
meningkatnya konsentrasi substrat
Pada titik tertentu, peningkatkan konsentrasi substrat tidak
dapat meningkatkan kecepatan reaksi (enzim menjadi jenuh
oleh substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat).
Pada saat kecepatan reaksi tidak berubah lagi disebut
mencapai kecepatan Maksimum (Vmax)
 Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Kecepatan
Reaksi Enzimatik
Persamaan Michaelis-
Menten
Vmax
Vmax [S]
Kecepatan reaksi 

V=
KM + [S]

Dimana:
½
Vmax V = kecepatan reaksi pada
konsentrasi substrat [S]
Vmax = kecepatan maksimum
KM = tetapan Michaelis-Menten
Konsentrasi Substrat, M  enzim bagi substrat tertentu
 Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam
suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES.

 Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan

konstanta kecepatan k1.

 Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu, pertama

kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan k2, atau
melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E dengan konstanta
k3, dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah lagi menjadi S.

Km = k2 + k3
k1
 Plot Lineweaver-Burk
Persamaan linear 1/Vo = Km/Vmax x 1/[S] + 1/Vmax
y = bx + a

1
Vo

Km/Vmax

1
Vmax

1 1
Km [S]
KOENZIM & VITAMIN

158
 Protein Enzim protein sederhana
(pepsin, tripsin)

Enzim
Protein = apoenzim

+ holoenzim
Bukan Protein =
Kofaktor
metaloenzim
Koenzim
(mudah terlepas
Activator
Gugus prostetik
dari enzimnya) (tidak mudah terlepas ( ion logam yg dpt terikat
dari enzimnya) /mudah terlepas dari enzim )

FAD NAD, NADP, asam K+, Mn+. Mg++,

tetrahidroposfat, tiamin Cu++, atau Zn++
Struktur mirip dengan piroposfat, & ATP
vitamin tertentu
07/10/2019 160
Koenzim yang tidak mempunyai
hubungan structural dengan vitamin
adalah adenosine triposfat atau ATP
 Berdasarkan Fungsinya :

1. pemindah hidrogen

Klasifikasi 2. pemindah elektron

Koenzim
3. pemindah gugusan kimia tertentu
("group transferring")

4. koenzim dari isomerase dan liase.

VITAMIN
 Vitamin

senyawa organik tertentu yang

merupakan faktor diit esensial
yang diperlukan dalam jumlah “Vita & Amina”
kecil, untuk berlangsungnya
metabolisme dan fungsi
metabolisme tubuh.

Pertama kali diperkenalkan oleh thn

1912 oleh Cashimir Funk
 SEJARAH VITAMIN

Warburg,Kuhn Kodicek , 1971

Eijkman,1897 Pelaut Jepang,
Pelaut Inggris, (Abad ke-19) dan Kerrer • kelompok
(Abad ke-18) • Penyakit beri2 (1923-1935) vitamin yang
pd unggas • menemukan larut dalam air
• Menemukan bhw • menunjukkan
dapat disebut
bahwa jeruk penambahan adanya
disembuhkan prakoenzim
dapat ekstrak daging hubungan
dengan (procoenzym)
mengobati & susu pada antara
memberi sedangkan yang
penyakit nasi dpt struktur kimia
makanan sisa larut dalam
scurvy menyembuhka vitamin
gilingan beras lemak
(sariawan) n beri-beri dengan
berupa serbuk disebutnya
koenzim
alosterin.
 Beberapa
istilah dalam
Enzim

hipovitaminosis avitaminosis hipervitaminosis

Kekurangan vitamin
pada manusia tetapi kekurangan vitamin
telah menunjukkan kelebihan vitamin
belum menunjukkan
gejala klinis gejala klinis
 Vitamin kebanyakan tidak dapat disintesis tubuh,
sehingga tubuh harus memperoleh vitamin dari
bahan makanan

Pengolahan
Makanan

suplemasi fortifikasi carrier

Penambahan vitamin ke Penambahan vitamin

dalam makanan yg melebihi Bahan makanan
kondungan vitamin yang ditambah
bahan makanan dengan sejumlah
secara alamiah vitamin
TATA NAMA
TATA NAMA
 Klasifikasi Vitamin
Vitamin yang larut dalam lemak
• Larut lemak dan pelarut lemak
• Kelebihan disimpan tubuh
• Dikeluarkan dlm jml kecil mell empedu
• Gejala defisiensi lambat
• Tdk selalu perlu ada dlm makanan
• Memp prekursor
• Diabsorpsi mell sistem limfe
• Bbrp jenis bersifat toksik
Vitamin yang larut dalam
air
• Larut dlm air
• Sedikit disimpan tubuh
• Dikeluarkan mell urin
• Gejala defisiensi cepat
• Hrs selalu ada dlm makanan
• Umumnya tdk punya
prekursor
• Diabsorpsi mell vena porta
• Bersifat toksik jk dlm jml
megadosis
Fungsi Vitamin Larut dalam Lemak
• Vitamin A: pada penglihatan,
• Vitamin D: berperan pada metabolisme
kalsium dan fosfat,
• Vitamin E: sebagai antioksidan dan
• Vitamin K: berperan dalam pembekuan darah.
 1. Vitamin A (Retinol)

Penemu vitamin A adalah Strepp pada tahun 1909

Sifat Kimia Vitamin A :
• Rusak oleh sinar ultraviolet dan oksidasi
• Tahan oleh pemanasan

Ada 2 golongan vitamin A

1. Preform vitamin A 3 bentuk aktif
• Alkohol Retinol
• Aldehid Retinal / Retinaldehid
• Asam Asam retinoat
2. Provitamin A (karotenoid)
Absorpsi dan transportasi VITAMIN A
Metabolisme vitamin A
Absorpsi dan penyimpanan
KAROTENOID
FUNGSI VITAMIN A
 Sumber alam retinol dan provitamin A
No. Sumber Kadar (IU/g)
1. Minyak hati ikan paus 400.000,00
2. Minyak hati ikan tuna 150.000,00
3. Minyak hati ikan hiu 150.000,00
4. Minyak tubuh ikan sarden 750,00
5. Mentega susu 35,00
6. Keju 14,00
7. Telur 10,00
8. Susu 1,50
9. Tepung daun alfalfa 530
10. Tepung daun dan batang alfalfa 330
11. Tepung daun dan batang alfalfa 150
kering udara
12. Hijauan kering 150
13. Wortel 120
14. Jagung kuning 8
 2. Vitamin D (Kalsiferol/Calciferol)
Penemu vitamin D adalah Sir Edward Melanby pada tahun
1919
Ada 2 golongan vitamin D
• Vitamin D2 (ergocalciferol) tumbuhan
• Vitamin D3 (kolekalsiferol) hewan
Tumbuhan  steroid ergosterol (provit D), disinari uv  mjd
ergokalsiferol (vit D2)
Hewan  mengubah kolesterol  7 dehidrokolesterol (pro vit D),
disinari mthr  mjd kolekalsiferol (vit D3)
Pengubahan dari provit D mjd vit D melibatkan sinar uv yang
berguna membuka cincin steroid strukturnya.
Perbedaan vit D2 dan D3  vit D2 mempunyai iktn ganda pd
rantai sampingnya
sintesis vitamin d
 ergosterol ergocalciferol
penyinaran

7-dehidrokolesterol colecalciferol
penyinaran
Metabolisme
vitamin d
 Fungsi vitamin d
Metabolisme vitamin D tergantung pada
konsentrasi kalsium dan fosfat palsma
Fungsi utama vitamin D : mengontrol
homeostasis kalsium:
Meningkatkan absorpsi kalsium di intestinal
Menurunkan ekskresi kalsium
Memobilisasi bone mineral
Masalah kesehatan vitamin d
 Defisiensi vitamin D:
 pada anak-anak: Ricketsia (gangguan proses penulangan /
osifikasi sehingga tulang melengkung kaki berbentuk X atau O)
 pada dewasa: osteomalacia (tulang rapuh, kadar Ca darah
menurun sehingga terjadi perubahan ratio Ca / P karena ekskresi
kalsium lebih besar dari ekskresi fosfat
 Hipervitaminosis D:
pemberian vitamin D dalam jumlah besar pada umumnya tidak
berbahaya, tetapi juga tidak menguntungkan:
 pada bayi kalsifikasi jaringan-jaringan lunak seperti paru-paru
dan ginjal hiperkalsemia
 Pada dewasa kerapuhan tulang dan batu ginjal
 Vitamin D
• Sumber vitamin D:
– hati ikan, susu, telur
– penambahan vitamin D dari luar pada diet
– penyinaran makanan yang mengandung provitamin D
• Pada manusia, penyinaran kulit oleh sinar UV menghasilkan vitamin D
• Keunikan vitamin D:
– makanan yang mengandung vitamin D hanya sedikit jenisnya
– dapat dibentuk sendiri oleh tubuh, yaitu dengan penyinaran UV (dari
lampu atau matahari) pada kulit
 3. Vitamin E (tokoferol)
• Penemu vitamin E adalah Evans dari USA pada tahun 1936
• Berperan dlm kesuburan/fertilitas
• Di alam didapatkan enam macam vitamin E berturut-turut
dinamakan Tokoferol alfa, beta, gamma, delta, eta, dan zeta
• Semuanya berupa minyak, tidak dapat dikristalkan,
viskositasnya tinggi, tahan terhadap suhu, alkali dan asam
• Sumber vitamin E terutama berasal dari jaringan tumbuhan
seperti minyak tumbuhan, sayuran hijau, kacang-kacangan
Vitamin E
 Metabolisme vitamin e

• tocoferol mudah diabsorbsi di usus halus,

kemudian ditransport ke hati dalam
khilomikron. Untuk mencapai jaringan
perifer, vitamin E diangkut oleh lipoprotein
• fosfolipid dari mitokondria, endoplasmik
retikulum dan membran plasma
mempunyai afinitas yang spesifik terhadap
α-tocoferol
Masalah kesehatan vitamin e

• Defisiensi vitamin E:
– gangguan reproduksi
– distrofi otot (karena gangguan integritas otot)
– gangguan eritrosit (mudah terhemolisis)
• Hipervitaminosis E:
– vitamin E relatif non toksik pada manusia
pada dosis yang sangat besar mata kabur dan
pusing
 Vitamin K

 Penemu vitamin K adaalah Henry Dam dari Denmark pada tahun 1929
 Disebut vitamin koagulasi
 Vitamin yang larut dalam lemak, stabil terhadap panas , peka terhadap
sinar (sehingga botol penyimpanannya harus berwarna gelap)
 Ada 3 macam:
 vitamin K1 = Filoquinon pd minyak tumbuhan dan daun berwarna
hijau
 vitamin K2 = Menaquinon (misal: Farnoquinon) pd jaringan hewan
dan dapat disintesa bakteri usus
 vitamin K3 = Menadion bentuk aktif vitamin K dalam tubuh
 Bentuk dan sumber vitamin K
No. Bentuk Sumber
1. Filoquinon (Vitamin K1) Hijauan
2. Menaquinon-4 (Vitamin Jaringan hewan
K2)
3. Menaquinon-6 (Vitamin Tepung ikan yang sedang membusuk
K2) (jumlah sedikit dari bakteri)
4. Menaquinon-7 (Vitamin Tepung ikan yang sedang membusuk
K2) terutama berasal dari bakteri
baccillus brevis, mycobacterium
tuberculosis, baccilus subtilis dan
lactobacillus casei.
5. Menaquinon-8 (Vitamin Bakteri saecina lutea, escherachia
K2) coli, proteus vulgaris dan
chromatium vinosum.
6. Menaquinon-9 (Vitamin Bakteri pseudomas pyocyanea dan
K2) corynebacterium tuberculosis.
 Fungsi vitamin k
• untuk memelihara kadar normal dari faktor-
faktor pembekuan darah (yakni faktor II, VII,
IX, X yang disintesa di hati dalam bentuk
prekursor yang inaktif)Pengaktifan faktor-
faktor tersebut perlu vitamin K
• sebagai komponen koenzim dalam proses
fosforilasi oksidasi
 Metabolisme vitamin k

 gangguan absorbsi lemak terjadi defisiensi vitamin K

 bakteri usus banyak yang matidefisiensi vitamin K
 filoquinon dan menaquinon hanya diabsorbsi bila ada
garam empedu, kemudian ke pembuluh limfe
 menadion (karena larut dalam air) dapat diabsorbsi tanpa
adanya garam empedu, kemudian ke peredaran darah 
menadion untuk pengobatan
 disimpan di hati (>>) dan jaringan perifer (<)
 Defisiensi Vitamin K & Hipervitaminosis K

• Defisiensi Vitamin K: hampir tidak ada

• Hipervitaminosis K:
– pemberian dosis menadion berlebihan: pemecahan
eritrosit berlebihan (tidak terjadi pada vitamin K1)
1. Tiamin (vitamin B1).
2. Riboflavin (vitamin B2).
3. Niasin (asam nikotinat ,nikotinamida, vitamin B3)
4. Asam pantotenat (vitamin B5)
5. Vitamin B6 (piridoksin ,pridoksal, piridoksamin)
6. Biotin.
7. Vitamin B12 (kobalamin)
8. Asam folat
vitamin C dapat disintesis dari D-glukosa dan D-galaktosa pd
tumbuhan dan hewan
Glukosa asam askorbat
enzim L gulonolakton oksidase
-proline- -HO-proline-
proline monooksingenase

Ensim
Ensim aktif Fe2+ Fe3+ inaktif

semidehidroaskorbat askorbat
Thiamin : senyawa yang mengandung thio (S) dan amin.
 Fungsi Tiamin
• Fungsi metabolik tiamin antara lain pada
– reaksi oksidasi piruvat - Asetil- KoA,
– reaksi oksidasi α- keto glutarat dan
– reaksi transketolasi – HMP (Heksosa
Monofosfat).
• Di dalam otak dan hati, segera diubah menjadi
TPP (thiamin pyrohosphat) oleh enzim thiamin
difosfotransferase,
• TPP sbg koensim adalah pyruvate decarboxylase,
pyruvate dehydrogenase, dan transketolase.
 cincin isoaloksazin

rantai samping ribitil

“riboflavin” berasal dari “ribosa”,

asam ribonukleat (RNA) dan
“flavin” (yang berarti kuning).
• Bentuk aktif riboflavin adalah flavin mononukleatida
(FMN) dan flavin adenin dinukleotida ( FAD ).
• FMN dibentuk oleh reaksi fosforilasi riboflavin yang
tergantung pada ATP sedangkan FAD disintesis oleh
reaksi selanjutnya dengan ATP dimana bagian AMP
dalam ATP dialihkan kepada FMN.
Riboflavin + ATP = FMN
FMN + ATP = FAD
• FMN dan FAD berfungsi sebagai gugus prostetik
enzim oksidoreduktase
 Bentuk aktif dari niasin adalah Nikotinamida Adenin
Dinukleotida (NAD+) dan Nikotinamida Adenin
Dinukleotida Fosfat ( NADP+).
 NAD dan NADP = kofaktor pada enzim dehidrogenase,
yang berfungsi dalam reaksi redoks  donor dan akseptor
elektron
 NAD berfungsi dalam suatu reaksi yang melibatkan
pelepasan energi yang berasal dari karbohidrat, lemak,
protein, dan alkohol. NAD digunakan dalam banyak reaksi
yang melibatkan produksi energi.
 NADP lebih sering berada dalam proses biosintesis, seperti
dalam sintesis asam lemak dan kolesterol
 Tryptophan
Asam amino essensial
triptofan dapat diubah Fe2
+ 60 mg tryptophan = 1 mg niacin
menjadi niasin(NAD+) Kynurenine
NADPH

NADP
Quinolinic acid

Nicotinic acid
mononucleotide (NMN)

Nicotinamide adenine
dinucleotide (NAD)

Nicotinamide (niacin)
 bentuk aktif asam pantotenat
adalah Koenzim A dan
Protein Pembawa Asil (ACP)
 Koenzim A penting untuk
reaksi kimia yang
menghasilkan energi dari
karbohidrat, lemak, dan
protein
 Asam pantotenat ada di
posisi pusat dalam hal
produksi energi
 bentuk aktif vitamin B6 = PLP = piridoksal fosfat

 Pengubahan dari vit B6  Piridoksal fosfat ini

membutuhkan ATP  dengan ensim piridoksal kinase

 PLP = koensim pada reaksi transaminasi, sintesis dan

katabolisme asam amino, glikogenolisis (gikogen
fosforilase)
• Koenzim yang dibutuhkan dlm reaksi karboksilasi (ex
piruvat karboksilase)  karier Co2
• Acetyl CoA + CO2 ---- > Malonyl CoA ---- -> Fatty
Acids
• Acetyl-CoA carboxylase ensim regulator utama pada biosintesis
asam lemak.
• Enzymes yg mengandung biotin a.l. acetyl CoA carboxylase,
pyruvate carboxylase, and carbamoyl phosphate synthetase II
• vitamin dg struktur plg
besar dan paling kompleks
•Mengandung ion metal 
cincin corrin
Co
• bentuk koenzim : metil
kobalamin
• tdk mempy fungsi vital dlm
metabolisme
•Berperan dlm metabolisme
leusine
• Tetrahidrofolat merupakan bentuk asam folat yang aktif
• THF penting dalam reaksi transfer / membawa 1 atom C baik
dalam bentuk metil, methilene, formimino, formil , methenil
• Penting dalam sintesis serin, metionin, glisin, purin.
• Dibutuhkan pada ibu hamil  peningkatan proliferasi sel di dlm
darah  pada tri semester pertama
senyawa kimia yang memiliki sifat
seperti vitamin.
METABOLISME
 METABOLISME
DEFINISI:
• keseluruhan reaksi yang terjadi di dalam
sel, meliputi proses penguraian & sintesis
molekul kimia yang menghasilkan &
membutuhkan panas (energi) serta
dikatalisis oleh enzim
 Metabolisme
Aktivitas Kehidupan

Katabolisme Anabolisme
(jalur degradatif) (jalur sintesis)

penyusunan atau
perombakan senyawa kompleks pembentukan atau sintesis dari
(BM tinggi) menjadi senyawa senyawa sederhana (BM
yang lebih sederhana (BM rendah) menjadi senyawa
rendah) sambil melepaskan kompleks (BM tinggi) dan
sejumlah energi bebas. memerlukan sejumlah energi
bebas
rx oksidasi ; melepaskan
rx reduksi ; membutuhkan
energi/panas
energi/panas
rx eksorgenik ; membebaskan
rx endorgenik ; menyerap elektron
elektron
 METABOLISME
1. Katabolisme (jalur degradatif /eksorgenik)

2. Anabolisme (jalur sintesis /endorgenik).

 Metabolisme

take and give energi

Energi
Katabolisme energi kalor Anabolisme
kimia

Koenzim
 Metabolisme
metabolit,
Senyawa
katabolit,
target
anabolit

senyawa intermedier
atau antara atau
senyawa sekunder /
metabolit sekunder.
Setiap proses metabolisme dalam mencapai tujuan produknya,
masing-masing mempunyai jalan atau pathway.
 Pola atau bentuk jalur beberapa
metabolisme :
1. Jalur lurus

a. Produk reaksi pertama yang berfungsi sebagai

prazat/prekursor senyawa target X.
b. A prazat P, P prazat X.
2. Jalur melingkar
a. Metabolisme atau lingkar
Senyawa A menjadi X (target) dengan bantuan
prazat P yang menjadi M lagi.
 b. Metabolisme dua lingkar atau lebih
Dari prazat A dan Q,
diproduksi X dan S.
Dari A, tidak dapat
menjadi X tanpa jalur
lingkar QS, dan
sebaliknya

3. Jalur bercabang
a. Dapat bercabang 2 atau lebih
b. Dari A menjadi X dan Y (salah satu target) dengan
membentuk dulu P sebagai zat intermedier
4. Jalur tangga

5. Jalur dapat balik

a. Metabolisme langsung
A menjadi P, X, Z (target), dapat balik dari Z menjadi X, P
dan A

b. Metabolisme tidak langsung

Dari X menjadi Z atau sebaliknya, kadang-kadang menjadi S
lebih dulu
 PENCERNAAN & PENYERAPAN

1. Pencernaan (digesti) : proses penyederhanaan

makanan melalui mekanisme fisik dan kimiawi
sehingga makanan menjadi bahan yang mudah
diserap.

2. Penyerapan (absorpsi) : pengambilan molekul

(sari makanan) ke dalam darah (difusi ke dalam sel
mucosal, phagocytosis/pinocytosis oleh sel mucosal
dan transpor aktif dengan molekul pengangkut)
 Proses digesti meliputi :
(1) pengambilan makanan (prehensi),
(2) memamah (mastikasi),
(3) penelanan (deglutisi),
(4) pencernaan (digesti),
(5) pengeluaran sisa-sisa pencernaan (egesti)
 Sistem pencernaan manusia terdiri dari saluran
pencernaan dan kelenjar pencernaan.
• Saluran Pencernaan berturut-turut dimulai dari :

Proses pencernaan terjadi dalam

dua cara:
1) Pencernaan
fisik/mekanik/ingesti, yaitu
pencernaan makanan secara
mekanik.
2) Pencernaan kimiawi/digesti,
yaitu pencernaan makanan
dengan enzim.
Proses pencernaan terjadi dalam dua cara:
1) Pencernaan fisik/mekanik/ingesti, yaitu pencernaan
makanan secara mekanik.
dimulai di bagian rongga mulut dengan berperannya
gigi dalam proses pemotongan dan pengerusan
makanan. dilanjutkan di segmen lambung dan usus
yaitu dengan adanya gerakan-gerakan/konstraksi otot
pada segmen tersebut
2) Pencernaan kimiawi/digesti, yaitu pencernaan
makanan dengan enzim.
dimulai di bagian lambung karena cairan digestif yang
berperan dalam pencernaan secara kimiawi mulai
dihasilkan di segmen lambung. Pencernaan ini
selanjutnya disempurnakan segmen usus. Cairan digestif
yang berperan dalam pencernaan di segmen usus
berasal dari hati dan dinding usus itu sendiri
 Mulut
Di dalam mulut terjadi proses
pencernaan yang meliputi proses
mengunyah dan ketika bahan
makanan tersebut dilumuri oleh
saliva, ada pula beberapa enzim
yang mulai bekerja memecah
komponen gizi makro yaitu
karbohidrat dan lemak yang
dilakukan oleh
enzim amilase dan lipase lingual.
 Esophagus
• Makanan akan masuk ke
lambung melalui saluran
panjang yang bernama
esophagus. Panjang esophagus
lebih kurang 25 cm yang
menghubungkan mulut dan
lambung. Pergerakan makanan
melewati esophagus melalui
gerakan peristaltik. Pada bagian
ujung esophagus terdapat katup
yang disebut
dengan sprinchter yang
mencegah makanan balik
kembali menuju mulut.
• Saat makananlambung bergerak
kontraksi dan relaksasi yang Lambung
menyebabkan bahan makanan
tersebut seperti digilas dan
dikecilkan ukurannya. Akan
terjadi pelepasan HCL pada
mukosa lambung yang
menyebabkan suasana dalam
lambung menjadi sangat asam.
Kondisi asam ini menyebabkan
komponen gizi makro berupa
protein akan terurai atau terbuka
struktur 3 dimensinya sehingga
ketika berbagai enzim protease
yang terdapat dalam usus halus
nanti dapat bekerja dengan baik
memecah protein menjadi asam
amino.
 Usus Halus
• Di usus halus makanan akan dipecah
menjadi struktur molekul paling
sederhana seperti asam amino, asam
lemak, dan gula sederhana seperti
glukosa, fruktosa, dan galaktosa. Di
dalam usus halus, ada beberapa jenis
enzim yang bekerja memecah
komponen gizi makro, yaitu enzim
protease, enzim lipase, dan enzim
amilase. Ketiga jenis jenis utama ini
akan memecah karbohidrat, lemak
dan protein. Sekitar 90-95 %
komponen sederhana gizi diserap di
dalam usus halus. Penyerapan zat gizi
ini terjadi pada dinding usus halus
tepatnya pada mikro villi.
• Fungsi utama usus besar adalah
untuk menyerap air, Na, dan Usus Besar
elektrolit lainnya. Penyerapan air
terjadi hingga memadat dan
membentuk feses. Feses yang
terbentuk akan sangat keras saat
kekurangan serat, hal ini
disebabkan fungsi dari serat di
dalam usus besar adalah untuk
menahan air agar menjaga tekstur
feses lembut dan tidak keras. Serat
tidak dapat diserap oleh tubuh kita.
Meskipun tidak dapat diserap, serat
sangat berguna untuk menjaga
tekstur feses, serat juga berfungsi
sebagai makanan bagi
mikroorganisme di dalam usus
 Proses pencernaan Karbohidrat, Protein dan Lemak

Karbohidrat protein lemak

Mulut
pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)
Polisakarida polipeptida monogliserida
Lambung
enzim pepsin, enzim lipase dan
enzim pepsin dan renin
renin dan asam asam lambung
lambung prot &
poli/oligo/disakarida lipid/trigliserida polipeptida
Usus
Halus E N Z I M
Monosakarida gliserol,as.lemak, Asam amino
(gluk,frukt,galaktosa) as. fosfat
 Metabolisme Energi
Dalam proses katabolisme, baik Karbohidrat, lemak
maupun protein, akan membentuk Asetil-KoA di
dalam mitokondria. Asetil-KoA akan memasuki TCC
dan menghasilkan banyak energi berupa ATP
(Adenosin Tri Phosphat) dan reducing eqivalent
lainnya (NADH + FADH2) yang akan memasuki
rantai pernafasan dalam mitokhondria dan
menghasilkan ATP. ATP dipergunakan untuk
keperluan aktifasi, posforilasi dan proses-proses
endergonik lainnya seperti kontraksi otot,
penghantaran impuls syaraf, biosintesa dan
sebagainya