ENZIM

1. Definisi komposisi makromolekuler dan fungsi enzim!

Makromolekul bisa didefinisikan sebagai suatu molekul besar yang terdiri dari
monomer-monomer (molekul tunggal) misalkan kharbohidrat, protein, lipid, ataupun
asam nukleat. Enzim merupakan protein spesifik yang berfungsi sebagai
biokatalisator untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi
dan tidak mengubah keseimbangan reaksi.

2. Apa itu ribozim, dan apa fungsinya?

Ribozim (enzim asam ribonukleat) adalah molekul RNA yang mempunyai aktivitas
katalitik pada reaksi kimia. Enzim asam ribonukleat juga dapat disebut sebagai enzim
RNA atau RNA katalis. Ribozim alami mengatalisis hidrolisis ikatan fosfodiester
mereka sendiri atau hidrolisis ikatan di RNA lain. Aktivitas paling umum dari ribozim
adalah pembelahan atau ligasi RNA dan DNA dan pembentukan ikatan peptida.
Dalam ribosom, ribozim berfungsi sebagai bagian dari RNA ribosom sub-unit besar
untuk menghubungkan asam amino selama sintesis protein. Ribozim juga
berpartisipasi dalam berbagai reaksi pemprosesan RNA, termasuk splicing RNA,
replikasi virus, dan transfer biosintesis RNA . Contoh Ribosim termasuk ribozim
Martil, Vs ribozyme, leadzyme, ribozim hairpin.

3. Jelaskan 6 klasifikasi fungsional enzim menurut IUB! Bedakan liase dan ligase!
Berdasarkan sistem penamaan enzim Internasional dari IUB (international Union of
Biochemistry), enzim dapat diklasifikan ke dalam enam golongan yaitu:
1. Oksidoreduktase (dehidrogenase atau oksidase) mengkatalis reaksi oksidasi
reduksi, seperti glukosa oksidase, alkohol dehidrogenase, dan piruvat hidrogenase.
2. Transferase, mengkatalis pemindahan suatu gugus tertentu, seperti transmetilase,
transaldolase, dan transketolase. (mengatalisis pemindahan gugus seperti gugus
glikosil, metil, atau fosforil)
3. Hidrolase, berperan dalam reaksi hidrolisis, seperti protease, amilase, selulase,
pektinase, dan maltase. (mengatalisis pemutusan hidrolitilz C-C, C-O, C-N, dan
ikatan lain)
4. Liase, mengkatalis penghilangan gugus tertentu dari substrat dengan atau tanpa
melalu proses hidrolisis atau melalui pemutusan ikatan rangkap. Contoh piruvat
dekarboksilase. (mengatalisis pemutusan C-C, C-O, C-N, dan ikatan lain dengan
eliminasi atom yang menghasilkan ikatan rangkap)
5. Isomerase, merupakan semua enzim yang mengkatalis reaksi isomerisasi seperti
alanin rasemase.
6. Ligase, berperan dalam reaksi pembentukan ikatan kimia, termasuk diantaranya
enzim enzim yang mnegkatalisis pembentukan ikatan C-O,C-S,C-N,dan C-C. Contoh
tiokinase.

4. Definisi dari apoenzim, holoenzim, koenzim dan gugus prostetik!

Enzim terdiri bagian protein dan bagian non protein
 - Bagian protein enzim disebut apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator
dari enzim dan bersifat termolabil
- Bagian non protein disebut kofaktor atau gugus prostetik, yang dapat berupa
senyawa organik (koenzim) atau senyawa non organik seperti ion ion logam.
Gugus prostetik ini berukuran kecil, termolabil, dan diprlukan enzim untuk
aktivitas katalitiknya.
Koenzim adalah molekul organik non-protein yang bersifat termostabil, berikatan
dengan enzim dalam proses katalisis.
Gugus prostetik : koenzim ini berikatan erat dengan enzim melalui ikatan
kovalen dan non kovalen. Koenzim ini tidak akan dilepaskan dari enzim setelah
reaksi berlangsung. Contoh : FAD, FMN, piridoksal fosfat, dan gugus heme.

- Gabungan bagian protein dan non protein ini membentuk Holoenzim, yaitu enzim
yang sempurna dan bersifat aktif.

5. Jelaskan hubungan antara vitamin dan koenzim!

Sebagian besar koenzim disintesis dari vitamin. Gejala defisiensi vitamin

mencerminkan hilangnya aktivitas enzim spesifik yang bergantung pada bentuk
koenzim tersebut. Contoh: Tiamin pirofosfat (TPP). Vitamin B merupakan unit
penyusun koenzim / membentuk dari struktur banyak koenzim Vitamin B larut-air
merupakan komponen penting berbagai koenzim. Selain vitamin B, beberapa koenzim
mengandung gugus adenin, ribosa, dan fosforil AMP atau ADP (Gbr' 7-2).
Nikotinamid adalah komponen koenzim redoks NAD dan NADB sementara
riboflavin adalah komponen koenzim redoks FMN dan FAD. Asam pantotenat adalah
komponen dari koenzim A pengangkut gugus asil. Sebagai pirofosfatnya, tiamin ikut
serta dalam dekarboksilasi asam o-keto dan koenzim asam folat dan kobamid
berfungsi dalam metabolisme satu-karbon.

6. Jelaskan peran fungsonal koenzim!

Koenzim berfungsi sebagai “reagen pemindah gugus”. Koenzim dapat berperan
sebagai akseptor terakhir (misalnya untuk reaksi Dehidrogenasi) ataupun sebagai
suatu karier gugus antara (misalnya pada reaksi Transaminase).

7. Sebutkan macam² koenzim dan bersumber dari vitamin yang mana?

Menurut jenis interaksinya dengan enzim, koenzim dibedakan menjadi :

a) Koenzim yang larut : seperti halnya substrat, koenzim ini berikatan dengan enzim
saat reaksi berlangsung, kemudian mengalami perubahan kimiawi, dan akan
dilepaskan kembali. Koenzim ini seringkali disebut sebagai substrat sekunder atau
kosubstrat. Contoh : NAD dan NADP
 b) Gugus prostetik : koenzim ini berikatan erat dengan enzim melalui ikatan kovalen
dan non kovalen. Koenzim ini tidak akan dilepaskan dari enzim setelah reaksi
berlangsung. Contoh : FAD, FMN, piridoksal fosfat, dan gugus hem

Menurut gugus yang dipindahkannya. koenzim dapat dibagi menjadi :

a. Koenzim untuk pemindahan gugus bukan hidrogen. Yaitu : gula fosfat, KoA-SH,
tiamin pirofosfat (TPP), piridoksal fosfat, folat, biotin, kobamida, asam lipoat.

b. Koenzim untuk pemindahan gugus hidrogen. Yaitu : NAD+, NADP+, FMN, FAD,
koenzim Q

Vitamin Koenzim yg berhubungan

Tiamin Tiamin pirofosfat

Riboflavin FMN, FAD

Piridoksal Piridoksal fosfat

Nikotinamida NAD⁺ , NADP⁺

Asam Pantotenat Koenzim A

Biotin Biositin

Asam folat Tetrahidrofolat

Vitamin B₁₂ Deoksiadenosil kobalamin

8. Jelaskan hubungan antara aktivitas enzim dan keterikatan suatu enzim spesifik
dengan tipe molekul² !

Aktivitas enzim dalam kemampuan enzim untuk mengatalisis suatu reaksi

merupakan hal yang spesifik, berarti suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator
untuk reaksi tertentu. Spesifisitas enzim disebabkan bentuknya yang unik dan gugus
molekul yang polar / nonpolar yang terdapat pada struktur kimia enzim tersebut.
Sebagian besar enzim mempunyai spesifisitas absolut, yaitu hanya dapat
memengaruhi substrat tunggal.

9. Apa itu isozim disertai 2 contoh (LDH, CPK),dan jelaskan subunit proteinnya!
Isozim (juga dikenal sebagai isoenzim atau lebih umum sebagai berbagai bentuk
enzim ) adalah enzim yang berbeda. Dalam urutan asam amino tetapi mengkatalisis
 reaksi kimia yang sama. Contohnya, LDH (Lactate dehydrogenase) dan  kreatinin
fosfokinase (CPK).
Enzim ini adalah tetramer yang terdiri dari empat subunit protein (unit penyusunnya),
tetapi subunitnya tidak sama, dan ada dua jenis, M (tipe otot) dan H (tipe jantung).
Oleh karena itu, ada lima tetramer (M 4 , M 3 H, M 2 H 2 , MH 3 , H 4 ) in
vivo. Otot rangka anaerob hadir dalam jumlah besar adalah 4-
inch M, miokardium aerobik, H 4 jenis besar di hati. M 4 jenis memiliki afinitas tinggi

untuk piruvat dari H 4 jenis, M 4 jenis enzim dalam otot rangka cepat mengubah

piruvat ke laktat.

10. Apa itu substrat, active site, catalytic site dan allosteric site?

Substrat adalah suatu molekul yang menjadi sasaran aksi enzim dalam

mengkatalis reaksi kimia untuk menghasilkan produk sebagai hasil akhir. Setelah
produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk
kompleks baru dengan substrat yang lain. Enzim memiliki sisi aktif (active site),
yaitu bagian/permukaan enzim yang terlibat langsung dalam katalisis. Pada sisi aktif
terdapat 2 gugus yaitu gugus katalitik (catalitic site) yang terdapat pada permukaan
sisi aktif yg secara langsung terlibat di dalam katalisis dan gugus pengikat
(allosteric site) yang berfungsi untuk mengikat substrat.

11. Apa itu energy aktivasi? Dan apa itu kedaan transisi?

Energi Aktivasi adalah energi yang harus dilampaui agar reaksi kimia dapat terjadi.
Energi aktivasi bisa juga diartikan sebagai energi minimum yang dibutuhkan agar reaksi
kimia tertentu dapat terjadi. Suatu Rx kimia terjadi bila telah memperoleh cukup energi
pada suatu suhu tertentu untuk mencapai keadaan transisi (peralihan) yang sangat
memungkinkan bahwa ikatan kimia akan dibentuk/dipecah untuk membentuk produk.

12. Jelaskan teori tumbukan (collision)?

Teori ini menyatakan bahwa ketika partikel reaktan bertumbukkan satu sama lain,
hanya beberapa persen tumbukan saja yang menyebabkan reaksi/perubahan kimia
yang dikenal sebagai tumbukan yang berhasil. Tumbukan yang berhasil mempunyai
cukup energi yang dikenal sebagai energi aktivasi, pada saat berlangsung pemutusan
ikatan sekaligus pembentukan ikatan baru. Proses tersebut menghasilkan produk
reaksi. Meningkatkan konsentrasi reaktan atau menaikkan suhu berakibat juga pada
naiknya jumlah tumbukan yang berhasil sehingga dapat menaikkan laju reaksi.

13. Jelaskan faktor² yang memengaruhi laju reaksi yang dikatalisis enzim!

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI REAKSI ENZIMATIK:

1. Derajat Keasaman (pH)

 Pada reaksi enzimatik, derajat keasaman (pH) dipengaruhi dengan derajat
keasaman (pH) optimum.  Perlu diketahui bahwa derajat keasaman (pH) pada setiap
enzim berbeda-beda.

Enzim yang tergolong dalam derajat keasaman (pH) yang asam atau rendah akan
membuat ion H plus berada dalam jumlah yang banyak sehingga sisi aktif enzim
menolak substrat. Enzim yang termasuk dalam derajat keasaman (pH) yang basa atau
membuat ion H plus dalam jumlah banyak sehingga sisi aktif enzim menolak substrat.
Sedangkan pada derajat keasaman (pH) optimum, sisi aktif enzim akan sesuai dengan
substrat dan enzim dan substrat yang kompleks terbentuk.

2. Suhu

Apabila suhu yang terjadi selama reaksi enzimatik tinggi maka kecepatan molekul
substrat meningkat dan enzum akan mudah bertumbuhkan. Kemudian ditambah
dengan energi molekul substrat yang berkurang ketika proses tumbuhan enzim terjadi.
Hasil dari suhu yang tinggi menyebabkan struktur enzim berubah dan merusak sisi
aktif enzim.

Sedangkan pada suhu rendah, reaksi enzim akan mengalami kecepatan molekul
substrat yang lambat sehingga tumbukan pada enzim menyebabkan energi molekul
substrat pada sisi pasif enzim. Pada suhu rendah menyebabkan struktur enzim pada
reaksi enzimatik tidak berubah dan mempertahankan sisi aktif enzim. Apabila dilihat
dari rumus konsentrasi enzim, perubahan suhu selama terjadinya reaksi enzimatis
tergantung pada suhu optimumnya.

3. Kofaktor

Kofaktor adalah zat tertentu yang ditambahkan selama reaksi enzimatik

berlangsung. Pada tubuh makhluk hidup, zat yang ditambahkan ada zat organik dan
zat anorganik.

4. Konsentrasi Enzim dan Substrat

konsentrasi enzim akan berbanding lurus dengan kecepatan reaksi dan konsentrasi
substrat memiliki grafik kecepatan reaksi dengan konsentrasi substrat tergantung pada
sisi aktif enzim.

5. Inhibitor (Penghambat)

Inhibitor adalah molekul yang mempersulit ikatan antara enzim dan substratnya. 

6. Aktivator (Pengaktif)

Enzim akan bekerja apabila aktivator mempengaruhinya. Aktivator berupa

molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dan substratnya.

14. Sebutkan definisi simbol² yang digunakan dalam persamaan Michaelis-Menten!

 Persamaan Michaelis-Menten, menghubungkan kecepatan awal reaksi yg dikatalisis
enzim,vi , dengan konsentrasi substrat. Vmax diekstrapolasikan ke konsentrasi
susbstrat tak terhingga. Km : konsentrasi substrat sewaktu kecepatan awal selaras dgn
separuh Vmax.

15. Gambarkan kurva efek dari konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi
katalisis enzim?

16. Gambarkan plot kurva linier dari Lineweaver-Burk, dan kegunaannya untuk
inhibitor?

Analisis dari kurva Lineweaver-burk, menyatakan

tipe² yg berbeda dari inhibisi enzim yg reversible
17. Jelaskan tempat pengikatan 3 tipe inhibitor reversible pada enzim disertai efek
katalitiknya

Inhibitor Reversibel suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dapat lepas
kembali. Reversible inhibitor berdasarkan efek katalitiknya dapat dibagi menjadi:

1. competitive : inhibitor yg molekul penghambatnya mengikat pada sisi

aktif sehingga bersifat bersaing dengan substrat. Namun setelah inhibitor menempati sisi
aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau
kompleks enzim substrat berkurang. Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi
inhibitor kompetitif. Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati
oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.

2. non-competitive : Inhibitor yang molekulnya berikatan dengan enzim

maupun dengan kompleks enzim-substrat. Jika inhibitor menempel pada enzim, maka
struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi
aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.

3. un-competitive : inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk

enzim substrat tidak dengan enzim bebas. Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim
substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.] Kompleks inhibitor- enzim
substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali
ke kompleks enzim-substrat

18. Bedakan inhibisi umpan balik dengan pengaturan umpanbalik!

Mekanisme umpan balik membantu regulasi aliran metabolit bolak-balik
(reversible) jangka pendek ketika berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi spesifik.
Bekerja tanpa mengubah ekspresi gen. Mekanisme umpan balik juga bekerja pada
enzim awal dalam rangkaian proses metabolik yang panjang (acapkali biosintetik),
dan lebih bekerja pada tapak alosterik dibandingkan tapak katalitik. inhibisi umpan
balik melibatkan satu protein tunggal dan tidak memiliki sifat hormonal serta neural
sehinnga Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat
berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi
produk melambat atau berhenti. 

19. Apa itu second messenger alosterik?

Fosforilasi dan defosforilasi merupakan pengaturan aktivitas enzim sebagai respon

terhadap sinyal fisiologis spesifik. Pengaturan tersebut melibatkan beberapa
proteindan ATP dibawah kendali syaraf dan hormonal secara langsung. Baik protein
kinase maupun protein fosfatase dapat berubah dari bentuk inaktif menjadi aktif
akibat pengikatan second messenger atau modifikasi kovalen fosforilasi dan
defosforilasi
 20. Jelaskan aspartat transkarbamoilase sebagai suatu model enzim alosterik!
Enzim Aspartat Transkarbomoilase (ATC-ase) merupakan jenis enzim alosterik yang
mengkatalisa biosintesa pirimidin dan dihambat oleh sitidin trifosfat. enzim alosterik
memiliki sisi katalitik dan sisi pengatur dan umumnya lebih besar dibandingkan
enzim biasa.
21. Jelaskan regulasi aktifitas enzim secara alosterik dan modifikasi kovalen!
Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah
satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator yang berfungsi untuk
memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan
interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur
yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat
oleh modulatornya. Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-
kovalen (noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent
modification). Regulasi modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia
(misalnya fosfat atau nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme
tersebut sangat kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan
mengubah konsentrasi dan aktifitas enzimatik

22. Sebutkan enzim dengan yg aktifitas katalitiknya diubah oleh fosforilasi-

defosforilasi dan bagaimana keadaan aktifitasnya?
Enzim dengan yg aktifitas katalitiknya diubah oleh fosforilasi-defosforilasi yaitu
Kinase dan Fosfatase
Regulasi aktivitas enzim oleh fosforilasi-defosforilasi memiliki analogi dengan
regulasi inhibisi umpan balik. Keduanya membantu regulasi aliran  reversible jangka
pendek ketika berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi spesifik. Keduanya bekerja
tanpa mengubah ekspresi gen. Keduanya juga bekerja pada enzim awal dalam
rangkaian proses metabolik yang panjang .

Berikut keadaan aktivitas kinase dan fosfatase:

 Enzim kinase mengkatalisis fosforilasi protein dengan penambahan

gugus fosfat dari molekul ATP. Enzim fosfatase mengkatalisis reaksi defosforilasi oleh
penghapusan gugus fosfat dari protein.
 Kinase menggunakan ATP untuk mendapatkan gugus fosfat,
sedangkan fosfatase menggunakan molekul air untuk menghilangkan gugus fosfat.
 Protein diaktifkan oleh enzim kinase dan dinonaktifkan oleh enzim
fosfatase.