Anda di halaman 1dari 52

ENZIM

Pendahuluan
• Enzim adalah protein yang mengkatalisis
reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya
terdapat dalam sel dengan konsentrasi
yang sangat rendah, dimana mereka
dapat meningkatkan laju reaksi tanpa
mengubah posisi kesetimbangan; artinya
baik laju reaksi maupun laju reaksi
kebalikannya ditingkatkan dengan
kelipatan yang sama. Kelipatan ini
biasanya di sekitar 103 sampai 1012
Sifat-sifat enzim
Biokatalisator
Bekerja spesifik
Dapat bekerja secara bolak-balik
Tidak mempengaruhi arah reaksi
Mudah terdenaturasi oleh suhu tinggi
Memiliki nama tertentu yang bersifat
khusus

4
Sifat enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak
mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi
pH, temperatur, konsentrasi substrat,
kofaktor tertentu.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil
untuk mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya
enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam
skala kecil atau dalam beberapa kasus hanya
mengkatalis satu reaksi.
Satu molekul enzim dapat mengkatalisis 10 –
1000 molekul substrat per detik

Reaksi yang dikatalisis oleh enzim berlangsung


jauh lebih cepat (beberapa ribu – beberapa juta
kali) dari pada reaksi yang sama tanpa enzim

Contoh penguraian protein dalam tubuh


manusia tanpa enzim memerlukan waktu 50
tahun, dengan enzim hanya beberapa jam saja.
KOMPONEN ENZIM
Enzim tersusun dari komponen:
– protein disebut apoenzim
– non protein disebut kofaktor
Enzim yang terkait dg kofaktor disebut
haloenzim
Beberapa jenis kofaktor :
– Ion anorganik, ion klorida, kalsium
– Gugus protestik, mol org yg terikat pada
enzim.
– Koenzim, kofaktor mol org non pt, vitamin
Banyak enzim merupakan gabungan pt
enzim yang tidak aktif (apoenzim) dengan
molekul organik bermolekul rendah
(koenzim) menjadi holoenzim yang aktif

Beberapa koenzim mengandung vitamin,


vit B1 (thiamin) merupakan komponen
koenzim kokarboksilase, B2 (Riboflavin) –
ribovlafin adenin dinukleotidase, B6
(Piridoksin) – piridoksal fosfat
MEKANISME KERJA ENZIM

Reaksi enzim dapat dinyatakan dg persamaan


reaksi keseluruhan, contoh : Enzim E + substrat
S = kompleks enzim – substrat ES = produk P +
enzim E
Fungsi utama enzim ad. Mengurangi hambatan
energi aktivasi pada suatu reaksi kimia
Energi aktivasi ad. Jumlah energi yg dibutuhkan
untuk membawa suatu substrat ke status
reaksinya
Sintesis, gabungan senyawa sederhana menjadi
senyawa kompleks, dengan bantuan enzim
reaksi ini menjadi lebih mudah
Mekanisme Reaksi Enzimatik
Teori untuk menjelaskan kerja
enzim:
Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES
komplek
Lock and key model

Induced Fit model


5. KONDISI YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM
Yaitu :
– Konsentrasi enzim
– Konsentrasi substrat
– pH
– Suhu
Dengan semakin tinggi konsentrasi enzim
maka aktivitas enzim juga semakin tinggi
Kenaikan substrat tidak berpengaruh pada
laju aktivitas enzim pada titik tertentu
Pengaruh pH pada aktivitas enzim adalah,
aktivitas enzim maksimum dicapai pada
suatu pH tertentu, penyimpangan dari pH
tersebut akan menurunkan aktivitas enzim

Pengaruh suhu pada aktivitas enzim ad.


Naiknya suhu berpengaruh pada aktivitas
enzim sampai pada aktivitas enzim
optimum, kenaikan suhu lebih lanjut akan
menurunkan aktivitas enzim, dimana pada
akhirnya terjadi perusakan enzim
6. PENGHAMBATAN KERJA ENZIM
Hambatan enzim dikelompokkan dalam tipe
non reversibel (tidak dapat balik) dan
reversibel (dapat balik)
Ada 2 tipe utama hambatan reversibel :
– Kompetitif / dapat di balik dengan menambah
substrat dan
– non kompetitif / tidak dapat
Contoh penghambat enzm, zat-zat kimia,
sianide penghambat kuat bagi enzim yang
mengandung Fe, fluoride pada enzim yang
mengandung Ca dan Mg
7. KONDISI YG MEMPENGARUHI
PEMBENTUKAN ENZIM
Lingkungan (media, pH, t) mempengaruhi
pembentukan enzim terutama pada mikroba
Enzim dikelompokan 2 kel, berdasarkan
substrat :
– enzim konstitutif, enzim yg selalu dihasilkan oleh sel
contoh enzim pada proses glikolisis jumlahnya
sama, walau substrat meningkat
– enzim adaptif / terinduksi, enzim yg dihasilkan oleh
sel hanya sebagai tanggapan terhadap substrat
tertentu, enzim ini dibentuk bila dibutuhkan
8. PENETAPAN AKTIVITAS ENZIM

Aktivitas enzim dapat dilakukan dengan


beberapa teknik, secara kuantitatif harus
diperhatikan hal-hal sbb :
– Sifat reaksi yg dikatalisis
– Kofaktor dan koenzim yg dibutuhkan
– Konsentrasi substrat dan Kofaktor dan koenzim
– pH optimum
– Suhu optimum
– Metode analitik sederhana utk menentukan
lenyapnya substrat / munculnya produk baru
9. SIFAT DAN MEKANISME
PENGENDALIAN ENZIM
Sel hidup mensintesis dan menguraikan bahan-
bahan yang dibutuhkan bagi metabolisme dan
pertumbuhannya

Kesemuanya diatur oleh mekanisme


pengendalian metabolisme seluler yg tepat,
yaitu menyangkut pengendalian kegiatan
enzim, terlebih utk mikroba yg tidak punya
pengendali supraseluler spt sel saraf, atau
sistem hormonal.
Pengendalian kegiatan enzim diatur
melalui 2 cara :
– Pengendalian katalisis secara langsung
– Pengendalian genetik
Pengendalian katalisis :

– Terjadi dengan mengubah konsentrasi


substrat, dg makin tingginya konsentrasi
substrat maka laju reaksi meningkat
sampai mencapai suatu nilai pembatas

– konsentrasi koenzim dan kofaktor dapat


memberikan pengaruh pengendali
dalam sel
– Enzim juga dapat terikat pada struktur
internal spt membran, sehingga enzim
dan substrat tidak berada dalam kontak
langsung

– Enzim proteolitik pada mikroba dapat


menghancurkan enzim lain yg tdk
dibutuhkan
Pengendalian secara langsung

– melalui penggandengan dg proses lain


– melalui pengaturan oleh ligan, yaitu
molekul yg terikat oleh enzim yang tidak
berperan pada proses katalitik itu sendiri
– Melalui hambatan arus-balik, ligan
pengaturnya adalah produk akhir suatu
lintasan metabolik yg dpt menghentikan
sintesanya sendiri dg menghambat aktivitas
salah satu enzim, dg cara ini mikroba dpt
mencegah terbentuknya produk yg berlebihan

– Melalui aktivasi prekursor, dimana prekursor/


metabolit pertama suatu lintasan merupakan
ligan pengatur yang mengaktivasi /
merangsang aktivitas enzim terakhir di dlm
deretan reaksi yg bersangkutan
Pengendalian dengan energi
– Ligan pengatur yg terlibat dalam reaksi
yg berkaitan dengan energi adalah
adenilat, seperti ATP (adenosin tri
phosphat), ADP, AMP

– Pada umumnya enzim yg berperan dlm


pembentukan energi dihambat oleh
energi yg tinggi (ATP konsentrasi tinggi)
sementara itu beberapa enzim
biosintetik yg penting justru di rangsang
– Enzim alosterik/ enzim pengatur,
mempunyai situs-situs tempat efektor
(penghambat / aktivator) bekerja

– Pada waktu sel beradaptasi dg


perubahan lingkungan, yg berperan
adalah induksi danrepresi enzim
Pengendalian genetis
– Melibatkan induksi dan represi sintesis
secara genetis

– Induksi adalah substrat / senyawa yg


berberat mol. rendah utk menginduksi
terjadinya sintesis enzim

– Represi adalah senyawa yg berberat


mol. rendah yang mencegah terjadinya
sintesis enzim
– Korepresor ad. Represor yg bergabung
dg gen operator sehingga mencegah
disintesisnya mRNA oleh gen gen
struktural

– Operon lak, ad induser yg ditambahkan


pd E. coli, shg terjadi laju kenaikan
sintesis enzim 1000 kali lipat
Komponen Halo Enzim
Komponen Enzim
Kebanyakan enzim adalah haloenzim, terdiri dari
apoenzim (protein) dan cofactor (bukan protein)
cofactor dapat berupa logam (Fe, Co, Mg, Mn, Zn,
Ca, Co) atau kompleks molekul organik (NAD+,
NADP+, FAD, coenzim A)
Aktivator, adalah mol yg mempermudah ikatan
enzim dan subatrat, mis ion Cl
Inhibitor enzim, adalah mol yg menghambat
– Kompetitif, mol penghambat enz yg cara
kerjanya bersaing dg substrat
– Non kompetitif , mol penghambat enz dg cara
melekatkan diri pada luar sisi aktif, tdk
dipengaruhi substrat
Inhibitor Enzim
Vitamin yang berfungsi sebagai
koenzim
Vitamin Fungai
Vit B1 (Thiamin) Bagian daro coenzim cocarboxilase, banyak fungsi
termasuk metabolisme asam pirufat
Vit B2 (Ribovlavin) Coenzim flavo protein, aktif pada transfer elektron
Niacin Bagian dari Mol NAD, aktif pada transfer elektron
Vit B6 (pyrodixin) Coenzim pada metabolisme asam amino
Pantothenic acid Bagian dari molekul Coenzim A, termasuk pada
metabolisme asam piruvat dan lipid
Biotin Reaksi fiksasi CO2, sintesis fatty acid
Folic acid Coenzim pada sintesis purin dan pirimidin
Vit E Dibutuhkan pada sintesis seluler dan makromolekular
Vit K Coenzim pada transport elektron (naphtoquinone dan
quinone)
Mekanisme Reaksi Enzimatik

Anda mungkin juga menyukai