Anda di halaman 1dari 16

Enzym dan

Coenzym

KELOMPOK 1

ALDA RISMA

201710490311036 
DEFINISI ENZIM DAN KOENZYM

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis di dalam tubuh makhluk
hidup. Karena bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup, enzim
disebutjuga sebagai biokatalisator.

Koenzym merupakan ko-faktor yang berupa molekul organik kecil. Koenzim yang
membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan
apoenzim yang disebut dengan gugus prostetik. Koenzim juga memiliki fungsi aktif
sebagai katalisator yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik suatu enzim,
menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai transport electron
dari satu enzim ke enzim yang lainnya. Contoh koenzim seperti NADH, NADP,
ADENOSIN TRIFOSFAT.
Struktur Enzim
Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut holoenzim

1. Apoenzim (senyawa protein)


a. Sisi aktif : sisi yang berkaitan dengan substrat
b. Sisi alosterik : sisi yang berikatan dengan
kofaktor (activator) enzim
2. Kofaktor/activator enzim (senyawa non-protein)
a. Koenzim : kofaktor berupa senyawa organik
(vitamin) yang berikatan secara non-kovalen /
terikat renggang dengan enzim
b. Gugus prostetik : kofaktor berupa senyawa
anorganik (mineral) yang berikatan secara
kovalen / terikat rapat dengan enzim
Struktur Enzim

– Sisi aktif dapat diganggu


inhibitor kompetitif yang
berstruktur sama dengan
substrat yang mencegah
subtract berikatan
– Sisi alosterik dapat diganggu
inhibitor non-kompetitif yang
berstruktur sama dengan
kofaktor. Inhibitor ini
mencegah enzim mengubah-
ubah bentuk sisi aktif
SIFAT ENZIM

– Enzim dalah protein


– Terlibat dalam jalan reaksi, namun jumlahnya tidak berubah
– Mempercepat laju reaksi, namun tidak mengubah komposisi produk
(biokatalisator)
– Dapat bekerja dalam reaksi bolak balik (reversible)
– Termolabil artinya dipengaruhi oleh suhu
– Menurunkan energi aktivasi
SIFAT KOENZYM

– Mengandung ribose dan fosfat,


– Larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.
MEKANISME KERJA ENZIM
TEORI MEKANISME KERJA
ENZIM:
– LOCK AND KEY THEORY (Teori Gembok – Kunci)
– INDUCED FIT THEORY (Teori Induksi)

Lock and Key Theory Induced Fit Theory


FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA
ENZIM:

– Suhu
– pH
– Konsentrasi enzim, substrat dan kofaktor
– Inhibitor
suhu

– Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.


– Umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 -
40 0C. Contohnya, suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius,
sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius.
pH atau Keasaman

Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH).


Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang
sangat kuat.
Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran
pH lingkungan yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut,
kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas
enzim dengan cepat.
Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor

– konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul
substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat
yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat
pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim. 
Aktivator dan Inhibitor

• Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan


substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.
• Inhibitor
Kinetika Enzim
Adalah salah satu cabang enzimologi yang membahas faktor-faktor yang
mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis.

Konstanta Michaelis-Mentein (KM) dan laju reaksi maksimum (Vmax)


merupakan parameter dalam kinetika reaksi enzim.

Salah satu faktor yang mempengaruhi aktifitas enzim adalah konsentrasi


substrat. Konsentrasi substrat ini dapat divariasikan untuk mempelajari
mekanisme suatu reaksi enzim, yaitu bagaimana tahap tahap terjadinya
pengikatan substrat oleh enzim maupun pelepasan produknya. Nilai KM
didefinisikan sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim mencapai
setengah kecepatan maksimum.
Berdasarkan postulat Michaelis-Menten pada suatu reaksi enzimatis terdiri dari
beberapa fase yaitu pembentukan kompleks enzim substrat (ES), dimana E adalah
dan S adalah substrat, modifikasi dari substrat membentuk produk (P) yang masih
terikat dengan enzim (EP), dan pelepasan produk dari molekul enzim

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

– -> Laju awal reaksi enzimatis dapat ditentukan berdasarkan fungsi terhadap
konsentrasi substrat dan parameter yang berpengaruh dalam enzim
Peranan enzim

1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturannya


2. Sebagai katalisator dalam industri yg mensintesis hormon/antibiotik
3. Membantu dalam menegakkan diagnosa karena kadar enzim pd keadaan
patologik tertentu dpt mengalami perubahan yg nyata dalam darah ataupun
jaringan, penyakit genetik (endonuklease retriksi)
4. Dalam pengolahan pangan, pertanian, peternakan dan pd akv. Sehari-hari
dirumah

Anda mungkin juga menyukai