KINETIKA EZIM

Disusun sebagai penugasan mata kuliah Biokimia

Dosen Pembimbing : dr. Hidayanto Perdana , Sp. JP

Disusun Oleh :

SITI ANISAH

NIM : 202002T032

PROGRAM STUDI S1 KEPERAWATAN

PROGRAM NON REGULER

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN BANYUWANGI

2020
 KINETIKA ENZIM

A. Pengertian
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif
dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg
mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi
jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim
menjadi produk (Murray, R.K. 2006).
Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi kekuatan
pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif menghambat kecepatan proses yang
dikatalisis oleh enzim. Bersama dengan mutagenesis yang disengaja dan teknik lain yang
mengganggu struktur protein, analisis kinetik juga mengungkapkan secara mendalam
mekanisme katalitik (Murray, R.K. 2006).
Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar penting untuk
mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim penting untuk memahami
bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan
senyawa farmakologik mempengaruhi keseimbangan tersebut (Murray, R.K. 2006).
Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat
enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui
serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik. Mekanisme ini dapat dibagi
ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang
hanya mengikat satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk mengukur
afinitas dengan enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat turnover. Ketika enzim
mengikat substrat ganda, seperti dihydrofolate reduktase (ditampilkan kanan), kinetika enzim
juga dapat menunjukkan urutan di mana ini mengikat substrat dan urutan di mana produk
yang di. Contoh enzim yang mengikat substrat tunggal dan melepaskan beberapa produk
adalah protease, yang membelah satu protein substrat menjadi dua produk
polipeptida. Lainnya bergabung dengan dua substrat bersama-sama, seperti DNA polimerase
menghubungkan nukleotida pada DNA. Meskipun mekanisme ini sering serangkaian
kompleks langkah, ada biasanya satu tingkat-menentukan langkah yang menentukan kinetika
secara keseluruhan. Langkah tingkat-menentukan mungkin merupakan reaksi kimia atau
perubahan konformasi dari enzim atau substrat, seperti mereka yang terlibat dalam pelepasan
produk (s) dari enzim (Murray, R.K. 2006).
B. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika  Enzim

1) Suhu

Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada
suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi
reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein,
maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi
proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan
menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan
kecepatan reaksi.

Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak
terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari
besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic
dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu
interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.
Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan
pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim
berada dalam keadaan stabil, konformasi.

Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim

pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung
berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih
100°C. Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan
suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat,
sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat
menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu
rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada
suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C. Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang
meningkatkan proses biologis bila suhu naik 100 C. Umumnya enzim yang stabil
pada peningkatan suhu maka Q10 = 2
2) PH

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi

aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap
enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH
optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5
(agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-
dukasi.2010).

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping
pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula
menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya
aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat
menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH
optimum.Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau tambahnya
muatan akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif.

3) Persamaan Michaelis-Menten dan Hill (Model Pengaruh Kadar Substrat)

Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki

satu substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu
substrat, prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan
banyak substrat. Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim
yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara
enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang
disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya
menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
 substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan
demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan
makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya
konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks
enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila

jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan
substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim
selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan
enzim naka kinerja enzim juga akan optimal.

4) Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi

enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

5) Aktifator dan inhibitor

Aktifator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan

substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.
Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-
inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

 Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul

tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim.
Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada
rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan
konsentrasi substrat.

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini
besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan
bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan
 menambah konsentrasi substrat.Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan
oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim
suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

 Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian
bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak
dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi
oleh konsentrasi substrat.

Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat
dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan
bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya.
Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding
sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan
menambahkan konsentrasi substrat.

Kinetika enzim dipengaruhi oleh laju reaksi enzimatik.Faktor-faktor penting yang

mempengaruhi laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat dan enzim. Kajian mengenai
bagaimana suatu laju bergantung pada 5 variable-variabel yang diperoleh secara percobaan
dapat menyebabkan perbedaan di antara mekanisme-mekanisme yang mungkin terjadi
(Kuchel dan Ralston, 2006).

Prinsip aksi massa menyatakan bahwa untuk tahapan reaksi kimia yang tunggal dan
tidak dapat balik, laju reaksinya sebanding dengan konsentrasi reaktan yang terlibat dalam
proses tersebut. Tetapan kesebandingannya disebut tetapan laju (Kuchel dan Ralston, 2006).
 Daftar Pustaka

Kuchel, P., dan Ralston, Gregory B. 2006. Schaum’s Easy Outlines Biokimia. Jakarta:
Erlangga

Murray, R.K. 2006. Biokimia Harper, Ed. 27. Alih Bahasa Oleh Pendit, B.U. Jakarta :EGC

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.