KINETIKA

ENZIM
MUHAMAD RIKZA KURNIAWAN (134180225)
AULIA ANDJANI (134180226)
AKHMAD ADIN ABDILAH (134180227)
 APA ITU ENZIM?
Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi
molekul lain substrat enzim. Ini target molekul mengikat ke sisi
aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui serangkaian
langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik. Mekanisme
ini dapat dibagi ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan
multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang hanya mengikat
satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk
mengukur afinitas dengan enzim yang mengikat ini substrat dan
tingkat turnover.
 KINETIKA ENZIM
Menurut Lehninger (1982) Kinetika enzim adalah aktivitas enzim yang
didasarkan oleh konsentrasi substrat. Pada konsentrasi substrat yang amat
rendah, kecepatan reaksipun amat rendah, tetapi kecepatan ini akan meningkat
dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Jika kita menguji pengaruh
konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap saat kita mengukur kecepatn
awal reaksi yang dikatalisis ini, kita akan menemukan bahwa kecepatan ini
meningkat dengan nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya akan tercapai titik
batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi hanya akan meningkat
sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat. Pada batas ini yang
disebut kecepatan maksimum ( Vmaks ) , enzim menjadi jenuh karena
substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
 REAKSI ENZIM

Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika E

dan S dapat membentuk ES, maka ES juga dapat membentuk E
dan S. Dengan demikian penentuan suatu reaktan sebagai
“substrat” atau “produk” sedikit banyak bersifat arbitrer karena
produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah
substrat bagi reaksi yang berlawanan.
 MACAM MACAM PENDEKATAN ENZIM

1. Pendekatan dengan Azas Keseimbangan Menurut

Michaelis- Menten
2. Pendekatan dengan prinsip ‘teori keadaan tunak’
menurut Briggs-Haldane
 PENDEKATAN DENGAN AZAS
KESEIMBANGAN MENURUT
MICHAELIS- MENTEN
Laju reaksi enzim tergantung pada konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus dengan
konsentrasi rendah. Namun seringkali tidak bergantung pada konsentrasi substrat yang
tinggi. Dapat dikatakan bahwa substrat enzim (ES) yang dapat terurai membentuk produk
(P) dan substrat (S) lagi. Untuk itu laju reaksi membatasi langkah dalam reaksi enzimatik
adalah tahap dekomposisi kompleks ES ke dalam produk dan enzim bebas.
Bentuk kurva kejenuhan substrat yang khas bagi suatu enzim dapat dinyatakan secara
matematik oleh persamaan Michaelis- Menten:
Vmaks 𝑆
vo =
KM + 𝑆
Dengan vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat 𝑆
Vmaks = kecepatan maksumum
KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu
Michaelis dan Menten mendefinisikan
suatu tetapan yang sekarang dinyatakan
sebagai KM, yang bermanfaat dalam
menyatakan hubungan yang tepat
diantara konsentrasi substrat dan
kecepatan enzimatik, KM atau tetapan
Michaelis-Menten dapat didevinisikan
secara sederhana sebagai konsentrasi
substrat tertentu pada saat enzim
mencapai setengah kecepatan
maksimumnyan. Persamaam ini, yang
diturunkan oleh Michaelis-Menten
berawal dari hipotesis dasar bahwa tahap
pembatas kecepatan di dalm reaksi
enzimatik adalah tahap penguraian
kompleks ES, menjadi produk dan enzim
bebas (Lehninger, 1982).
 PENDEKATAN DENGAN PRINSIP
‘TEORI KEADAAN TUNAK’
MENURUT BRIGGS-HALDANE
Pada prinsip teori keadaan tunak (steady state
theory), laju reaksi pembentukan komples ES sama
dengan laju reaksi penguraiaan ES menjadi P dan E.
Dalam keadan tuak, bertambahnya ES persatuan
waktu adalah nol. Persamaan Michaelis-Menten
merupakan dasar bagi semua aspek kinetika kerja
enzim. Jika kita mengetahui KM dan vmaks, kita
dapat menghitung kecepatan reaksi suatu enzim pada
setiap konsentrasi substrat. Pembentukan enzim-
substrat seringkali dapat dideteksi secara langsung
dengan metoda fisiko-kimia, yaitu melalui perubahan
spektrum absorbsi enzim tersebut, yang bersifat khas,
ketika substratnya ditambahkan. (Lehninger, 1982)
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPERNGARUHI KECEPATAN
KINETIK ENZIM
1. SUHU
2. pH
3. KONSENTRASI ENZIM
4. AKTIFATOR DAN INHIBITOR
a. Inhibitor Kompetitif
b. Inhibitor nonkompetitif
 SUHU
Suhu merupakan salah satu faktor yang mempengaruhi kecepatan
kinetik enzim. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat.
Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan
suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi
proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan
reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses
denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C.
Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada
sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal
bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C.
 PH
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi
aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap
enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH
optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5
(agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). Enzim
dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda.
Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH
tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan
mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau
daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut
dinamakan pH optimum.
 KONSENTRASI ENZIM
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh
konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi
enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi,
dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
 AKTIFATOR DAN INHIBITOR

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara

enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja
pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang
menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan
berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor..
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
1. Inhibitor kompetitif
2. Inhibitor nonkompetitif
 INHIBITOR KOMPETITIF
Inhibitor kompetitif menurut Lehninger (1982) adalah inhibitor bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali terikat tidak
dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan
ini dapat dibalikkan dan diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai
contoh jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan
penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat dengan menambah
konsentrasi substrat. Fungsi dari inhibitor kompetitif :
1. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat
2. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.
3. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas
yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya
menghasilkan produk.
 INHIBITOR NONKOMPETITIF
Pada inhibitor tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim
bebas, namun hanya dapat dengan komples ES (enzim-substrat). Inhibitor
nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor ini biasanya
berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain
sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif
enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Fungsi dari inhibitor nonkompetitif :
1. Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat
2. Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak mempengaruhi
Km.
3. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor
memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.
 FUNGSI INHIBITOR BAGI
KEHIDUPAN MANUSIA
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.
Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang
memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin,
sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun,
banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel,
akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif
enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.
 KESIMPULAN
Kinetika enzim adalah konsentrasi enzim yang
berdasarkan aktivitas substrat. Aktivitas enzim
dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor
antara lain suhu, pH, konsentrasi enzim serta
aktifator dan inhibitor.
TERIMA
KASIH