KINETIKA ENZIM

KELOMPOK 6

 Ahmad Muzakkir
 Elsa Maulidina Rahmah
 Fahriz Hibatullah
 Rahmathiana Aprilianti
 Ricky Fradika Mahendra Utama
 Sri Indah Wulandari
KINETIKA ENZIM

 Aktifitas enzim yang didasarkan oleh konsentrasi substrat. Pada konsentrasi substrat yang amat rendah
kecepatan reaksi pun amat rendah. Kecepatan reaksi hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan
bertambahnya konsentrasi substrat.pada batas ini disebut kecepatan maksimum (Vmaks). Enzim menjadi
jenuh karena substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
reaks enzim :
E+S ES E+ P
B.PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN

1.Pendekatan menurut azas keseimbangan menurut Michaelis Menten

ia mendefinisikan suatu tetapan yang sekarang dinyatakan sebagai Km,yang bermanfaat dalam menyatakan
hubungan yang tepat diantara konsentrasi substrat dan kecepatan enzimmatik, Km atau tetapan michaelis Menten
dapat didefinisikan secara sederhana sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim setengah kecepatan
maksimumnya (lehninger,1982 : 241)
PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN

1. tiap-tiap enzim memiliki Km yang khas bagi substrat tertentu.

unsur kunci dalam persamaan michaelis menten adalah Km yang bersifat khas bagi enzim tertentu,dengan
substrat spesifik pada kondisi ph dalam suhu tertentu .
2.Pendekatan dengan prinsip “teori keadaan tunak” menurut briggs-Haldane
pada prinsip teori keadaan tunak laju reaksi pembentukan kompleks ES sama dengan laju reaksi penguraian ES
menjadi P dan E. dalam keadaan tunak bertambahnya ES persatuan waktu adalah 0
C.PERSEMAAN ½ VMAKS

 Jika kecepatan reaksi awal tepat sama dengan kecepatan maksimum (V= ½. V0) maka akan diperoleh persamaan
Km=[S] yang artinya bahwa ketika Km sama dengan substrat,maka kecepatan awal reaksi adalah setengah dari
kecepatan akhir reaksi.
D.PERSAMAAN LINEWEAVER-BURK
1 𝐾𝑚1 1
 = 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠(𝑠) + 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠
𝑣0

persamaan tersebut adalah transformasi persamaan michaelis menten yang disebut persamaan lineweaver-burk

 Inhibitor (penghambat)
dibagi menjadi 2 :
1) inhibitor tidak dapat balik
inhibitor ini akan merusak enzim sehingga enzim tidak bisa menempel dengan substrat secara permanen.inhibitor
ini dapat membuat cacat hingga kematian pada enzim. Contoh ; senyawa diisoprofil fluorophospat (ofi), yang
menghambat enzim asetilkolinestrase yang penting di dalam tansmisi impuls saraf
2) Inhibitor dapat balik
inhibitor yang efeknya dapat dikembalikan ke semua/ dapat dikurangi sehingga enzim dapat bekerja seperti
sediakala. Inhibitor dapat balik dibedakan menjadi inhibitor kompotitif dan inhibitor non kompetitif.
a).Inhibitor kompetitif
ialah inhibitor bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim,tetapi sekali terikat tidak dapat diubah
oleh enzim tersebut.

b).Inhibitor non kompetitif

penghambat yang dapat bergabung dengan enzim bebas/ dengan kompleks pada sisi di luar sisi aktifnya.penghambat
berikatan pada sisi non aktif enzim,mengubah konformasi molekul enzim sehingga mengakibatkan inaktivasi dapat balik sisi
katalitik.penghambat ini berikatan pada kedua molekul enzim bebasdan kompleks ES,membentuk kompleks EL dan ESL yang
tidak akrtif.

c). Inhibitor uncompetitif

inhibitor tak kompetitif,inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas,namun hanya dapat berikatan dengaan
kompleks ES (enzim- substrat).