ENZIM

Apa itu enzim?

 Enzim adalah katalisator untuk reaksi-
reaksi dalam sistem biologis
(biokatalisator)
 Pada umumnya enzim adalah protein,
namun telah ditemukan adanya RNA yang
memiliki aktivitas katalitik (Ribozyme)
 Sifat Enzim
 Kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh
enzim sangat tinggi (bisa mencapai 106
kali lebih cepat dibandingkan reaksi yang
tidak dikatalisis enzim).
 Enzim sangat spesifik untuk suatu reaksi
tertentu
 Produk samping jarang sekali terbentuk
 Adanya pengaturan aktivitas enzim
 Klasifikasi Enzim

1
2
3
4

5
6

Penomoran EC
 Penamaan Enzim
(International Commission on Enzyme Nomenclature)
 Semua enzim mempunyai/ditandai oleh nomor
yang dinamakan EC number (menggambarkan
reaksi yang dikatalisis enzim tsb.)
 Contoh: trypsin memiliki EC 3.4.21.4; dimana
3 merupakan kelas hidrolase
4 bekerja pada ikatan peptida ditengah-
tengah protein
21 merupakan subklas serine endopeptidases
4 trypsin merupakan urutan ke-4 pada subklas
serine endopeptidase
 Enzyme EC numbers
http://expasy.hcuge.ch/sprot/enzyme.ht
 Contoh penamaan (sistem EC)

1. Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1)

2. Hexokinase (EC 2.7.1.1)
3. Trypsin (EC 3.4.21.4)
4. Ribulose-bisphosphate carboxylase (EC
4.1.1.39)
5. Triose phosphate isomerase (EC 5.3.1.1)
6. Tyrosine tRNA ligase (6.1.1.1)
 Bagian-bagian Enzim
 Suatu enzim terdiri atas bagian protein
(apoenzim) dan bagian non protein
 Enzim secara keseluruhan (bagian protein
dan non protein) disebut holoenzim
 Bagian non protein suatu enzim dapat
berupa ion logam (kofaktor; mis: Ca2+,
Zn2+) atau molekul organik non protein
(koenzim; mis: FAD+, NAD+, dll)
Struktur 3D Enzim
 Bagaimana Suatu Enzim Bekerja?
 E+S ES EP E+P
 Enzim meningkatkan kecepatan reaksi
(meningkatkan pengubahan S  P) tetapi
tidak mempengaruhi kesetimbangan
reaksi
 Enzim mempercepat reaksi dengan
menurunkan energi aktivasi
Bagaimana enzim bekerja?
Enzim menurunkan energi aktivasi.
 Interaksi Enzim-Substrat
 Ada dua teori yang menjelaskan interaksi antara
substrat dengan enzim, yaitu hipotesis lock and
key dan hipotesis induced fit
 Hipotesis lock and key: enzim hanya akan
mengakomodasi substrat yang memiliki bentuk
dan ukuran tertentu
 Hipotesis induced fit: enzim diasumsikan
memiliki konformasi yang fleksibel sehingga
dapat beradaptsi dengan substrat yang datang
Lock and Key Vs Induced Fit

Lock and Key Induced Fit

 Inhibitor
 Suatu zat yang dapat menurunkan kecepatan reaksi
yang dikatalisis oleh enzim disebut inhibitor
 Inhibitor aktivitas enzim dapat dibedakan menjadi dua
golongan, yaitu:
– Penghambatan tidak dapat balik (irreversible inhibition):
Suatu inhibitor irreversible membentuk suatu ikatan
kovalen dengan gugus fungsi tertentu dari enzim sehingga
enzim menjadi tidak aktif. Sejumlah racun yang
mematikan merupakan inhibitor irreversible, misalnya ion
sianida
– Penghambatan dapat balik (reversible inhibition): suatu
kesetimbangan tercapai pada proses ini, sehingga inhibitor
dapat dihilangkan dengan menggeser kesetimbangan
 Inhibitor Reversible
 Inhibitor kompetitif
Inhibitor ini memiliki struktur yang mirip dengan
substrat, dan terikat pada sisi aktif enzim
 Inhibitor non kompetitif
Inhibitor terikat pada enzim di suatu tempat
selain sisi aktif. Interaksi antara enzim dengan
inhibitor non kompetitif menyebabkan bentuk
tiga dimensi enzim dan sisi aktifnya berubah
 Inhibisi
Kompetitif Vs Non Kompetitif
Faktor-faktor yang Mempengaruhi
Aktivitas Enzim
 Suhu
Faktor-faktor yang Mempengaruhi
Aktivitas Enzim (Lanj.)
 pH
Faktor-faktor yang Mempengaruhi
Aktivitas Enzim (Lanj.)
 Konsentrasi Substrat
 Kontrol Aktivitas Enzim
1. Pengaturan genetik:
Sintesis suatu enzim
merupakan respon
terhadap kebutuhan
metabolik Induksi
enzim  respon yang
efektif terhadap
perubahan lingkungan
 mis: lac operon
 Kontrol Aktivitas Enzim (Lanj.)
2. Modifikasi Kovalen:
Enzim dalam bentuk
tidak aktif  dengan
masuknya gugus
tertentu akan
menjadi enzim aktif.
Misal: glikogen
fosforilase
 Kontrol Aktivitas Enzim (Lanj.)
3. Proenzim
(Zymogen): bentuk
tak aktif suatu
enzim. Untuk
mengaktifkannya
harus ada bagian
dari peptidanya
yang dipotong.
Misal:
kimotripsinogen 
kimotripsin
 Kontrol Aktivitas Enzim (Lanj.)
4. Pengaturan alosterik:
Suatu enzim
dipengaruhi oleh
molekul efektor yang
terikat secara
nonkovalen
mempengaruhi
terikatnya substrat
pada enzim  dapat
bersifat (+) atau (-) 
inhibisi umpan balik
 Kompartementasi
5. Suatu reaksi tertentu
terjadi pada organ
spesifik di dalam sel
Persamaan Michaelis-Menten

V  S 
rearranging v  max
K m  S 
Vmax  v K m
we get  Michaelis  Menten 
v S 
V  S 
or , taking the reciprocal of v  max
K m  S 
1  Km 1  1
we get     (Lineweaver  Burk )
v  Vmax S   Vmax

The Lineweaver-Burk equation is of the form y = ax + b, so a

plot of 1/v versus 1/[S] gives a straight line, from which Km
and Vmax can be derived.
 Kurva Michaelis-Menton

Vmax

Vmax  S 
v
½Vmax K m  S 
v

, K m  S 
Vmax
when v 
2

Km [S] 
 Kurva Lineweaver-Burk

1  Km 1  1
    
v  Vmax S   Vmax

1/v 
1/Vmax

-1/Km 1/[S] 
Contoh Soal
 Penutup
 Aktivitas enzim dipengaruhi oleh berbagai
faktor yang pada umumnya berhubungan
dengan struktur dari enzim yang
bersangkutan.
 Agar enzim dapat bekerja secara optimal,
kondisi lingkungan harus berada dalam
kondisi optimum.