ENZIM

RAUDATUL JANNAH M. Imun

 DEFINISI ENZIM
 Dlm system biologi  reaksi kimia selalu memerlukan
katalis.
Tanpa katalis  sangat lama
shg diperlukan  Enzim yg berfungsi sbg
biokatalisator  mempercepat reaksi kimia, artinya
proses pembentukan atau penguraian dapat dipercepat
dengan bantuan enzim.
 Enzim Senyawa organik dgn ukuran molekul besar
yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh dengan menurunkan
tenaga aktivasi tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi serta bersifat sangat spesifik.
 Semua enzim merupakan protein, aktifitas katalitiknya
bergantung pada keutuhan konformasi asli protein.
 Enzim memiliki berat molekul 12.000-1 jt kD
 Degradation reactions

animation
 Degradation reaction

Substrate Enzyme Product

Hydrogen Catalase Oxygen and
peroxide water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol
 Synthesis Reaction

es

Active
site
 Kofaktor-Koenzim
 Kofaktor zat kimia yang mendukung aktifitas enzim
berupa satu atau lebih ion anorganik ex: Fe2+, Mg2+, Mn2+ atau
Zn2+
 Koenzimberupa senyawa kompleks organik atau metal-
organik.
 Bbrp enzim mengandung koenzim dan satu atau lebih ion
logam
 Kofaktor/koenzim yang berikatan secara kuat atau
membentuk ikatan kovalen dengan Enzim dsbt gugus
prostetik
 Enzim+kofaktor dan/atau koenzim  Holoenzim,
EnzimApoenzim
 Koenzim berperan sebagai pembawa sementara gugus fungsi
yang spesifik suatu reaksi enzimatik.
Kofaktor
Koenzim
 Tata Nama & Klasifikasi
Enzim
 Enzim diklasifikasikan berdasarkan reaksi yang dikatalisis
 Penamaan enzim dengan penambahan akhiran –ase pada
nama substrat yang dikatalisis atau pada kata yang
menggambarkan aktivitas.Contoh:
o Urease  mengkatalisis hidrolisis urea (substrat)
o DNA polimerase  mengkatalisis proses polimerisasi (aktivitas)
nukleotida membentuk DNA
 Bbrp enzim diberi nama berdasarkan penemunya untuk
fungsinya yg sngt luas (sebelum reaksi katalisis spesifiknya
diketahui). Contoh:
o Enzim pada proses mencernaan makanan: Enzim Pepsin dr
bahasa Yunani pepsis

 Berdasarkan persetujuan internasional, ditentukan sistem

penamaan dan klasifikasi enzim.
 Klasifikasi Enzim
1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron
2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari
suatu zat ke zat lainnya.
3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil
suatu molekul air (hidrolisis)
4. Liase, membentuk ikatan ganda yang menam
bahkan/memindahkan suatu kelompok kimia
5. Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam
suatu molekul untuk membentuk isomer
6. Ligase atau Sintetase, menggandakan
pembentukan berbagai ikatan kimia sampai pada
gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat
adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.
 Tata Nama & Klasifikasi
Enzim
 Setiap Enzim ditetapkan dengan 4 nomer klasifikasi dan
nama sistematis, yang menandakan reaksi yang dikatalisis.
 Ex:

Enzim: Glukosa fosfotransferase

enzim tersebut mengkatalisis proses transfer gugus fosfat
dari ATP ke glukosa
Enzim ini memiliki enzyme Commission Number (E.C
number)2.7.1.1.
nomer pertama(2): Nama kelas (Transferase)
nomer kedua (7): Sub kelas (fosfotransferase)
nomer ketiga (1): fosfotransferase dengan gugus hidroksil
sbg akseptor
Nomer ke empat (1): D-glukosa sbg penerima fosfat
 Mekanisme Kerja Enzim
 Reaksi enzimatik sederhana

E, S, dan P masing2 merupakan Enzim, substrar dan

produk. Sedangkan ES dan EP merupakan kompeks enzim-
substrat dan komplesk enzim-produk (kondisi transisi).
o Enzim tidak mempengaruhi keseimbangan reaksi (∆G˚),
hanya mempercepat laju reaksi
o Laju suatu reaksi mencerminkan energi aktivasinya,
semakin tinggi energi aktivasi maka semakin lambat reaksi
tersebut, begitupula sebaliknya.
o Energi aktivasi (∆Ga) merupakan energi yang dibutuhkan
untuk mengawali suatu reaksi
o Energi aktivasi untuk reaksi yg dikatalis dengan enzim lebih
rendah dr reaksi tanpa enzim
  ∆G˚ merupakan gaya
penggerak
termodinamik yang
menentukan arah
berlangsungnya reaksi
kimia yang cenderung
terjadi, serta
konsentrasi reaktan dan
produk yang terbentuk
setelah reaksi kimia
tersebut selesai-
∆G˚= ∆Gproduk- ∆Greaktan keadaan setimbang
∆G produk < ∆G reaktan maka ∆G˚akan bernilai negatif sehingga
reaksi berlangsung dari kiri ke kanan.

Penambahan katalis enzim ∆G˚ (-), karena yang berubah dengan

adanya katalis enzim yaitu energi aktivasi ∆Ga
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi
tanpa enzim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
 Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase
transisi
 Mekanisme Kerja Enzim
 Reaksi katalisis-enzim terjadi dipermukaan cekungan
enzim yg dsbut sisi aktif / active site
 Molekul yg terikat pada sisi aktif enzim
dsebutsubstrat
 Permukaan sisi aktif enzim dipenuhi oleh residu asam
amino dengan gugus aktif yang berikatan dengan
substrat dan mengkatalisis perubahan kimianya
 Mekanisme Kerja Enzim
 substrat terikat pada sisi aktif dengan
interaksi / ikatan yang lemah.
 Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim

Gambar sisi aktif ensim dan asam amino

yang terlibat
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg
penting:
› Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
› Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim

 Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi
dalam konformasi 3D mereka
berdekatan
 Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

 Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi
spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan
spesifitas enzim ttp tidak
dapat menerangkan
stabilitas fase transisi enzim
 Induced Fit theory
mempertimbangkan
fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat
pada enzim menyebabkan
sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga
cocok dgn substratnya. 
dpt menerangkan fase
transisi ES komplek
 Faktor-faktor yg mempengaruhi
kerja enzim

Konsentrasi Enzim [E]

Konsentrasi substrat [S]
Four Variables
pH
Temperature
 Konsentrasi Enzim [E]
 Bila jumlah enzim dalam satu reaksi
menjadi dua kali lipat maka jumlah
substrat yang diubah menjadi produk
(hasil) adalah dua kali lipat juga.
 Kecepatan awal reaksi katalis enzim
selalu sebanding dengan konsentrasi
enzim (hanya berlaku untuk kecepatan
awal reaksi)
 V= kecepatan
(jumlah
substrat yang
diubah
persatuan
waktu)
 E=
Konsentrasi
Enzim
 Konsentrasi Substrat [S]
 Penambahan konsentrasi substrat [S] akan mempercepat
laju reaksi enzimatik secara perlahan [V̥ ] , meningkatnya
konsentrasi [s] akan mendorong pembentukan [ES] lebih
cepat (6-7)

 Namun stlh tebentuk [ES], ES akan terpecah dan

mengeluarkan enzim bebas dan produk dengan kecepatan
yang lebih lambat.

 Perlambatan pada reaksi (6-8) akan membatasi laju

keseluruhan
 Vmax tercapai apabila enzim dalam bentuk kompleks ES dan tersisa
sedikit [E]
 Apabila [s]>>[E]-E terjenuhkan oleh S, sehingga penambahan [S]
lebih lanjut tidak begitu mempengaruhi laju enzimatis
 Pada ½ Vmax tepat separuh molekul enzim terjenuhkan oleh substrat,
olehkarena itu kec.reaksi yang dihasilkanmerupakan separuh kecepatan
maksimal yg dapat dicapai pd [E] tersbut.
 Konsentrasi substrat yang menghasilkan separuh kecepatan maksimal
dinamakan Km atau konstanta michaelis
 Pengaruh pH
 pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim
mengalami denaturasi. Perubahan pH
yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim
secara temporer. Setiap enzim
mempunyai pH tertentu dimana enzim
memiliki aktivitas maksimum pH tersebut
disebut pH’ optimum untuk enzim
tersebut
 contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH
7.0
 Pengaruh Suhu/Temperatur
 Peningkatan suhu dapat meningkatkan
kecepatan reaksi yg dikatalis-enzim. Tetapi
hanya pada kisaran suhu yang terbatas.
 Kisaran suhu suatu enzim
(mempertahankan konformasi dan aktivitas
katalitik) suhu sel tempat enzim itu
berada dan sedikit melebihi suhu sel.
Apabila melewati dapat terjadi denaturasi.
 setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai
40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
 5- 40oC
Increase in Activity
Rate of Reaction 40oC - denatures

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
 Penghambat Reaksi enzimatis
 Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi rata-
rata reaksi enzim Spesifik dan bekerja pada
konsentrasi rendah
 Memblok kerja enzim tp biasanya tidak merusak
enzim
 Banyak obat dan racun merupakan inhibitor

 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau

irreversible
• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam
enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas
kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

› competitive
› non-competitive
› un-competitive
 Inhibitor Kompetitif
o inhibitor bersaing
dgn substrat untuk
terikat pd sisi aktif
o Biasanya inhibitor
berupa senyawa yg
menyerupai
substratnya, &
mengikat enzim
membentuk komplek
EI
o krn terikat scr
reversible 
penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat
maka penghambatan
berkurang
 Inhibitor Non-
Kompetitif
o inhibitor terikat pada
sisi lain dari enzim
(bkn sisi aktif)
o jadi tidak memblok
pembtkan enzim-
substrat komplek
o Enzim mjd tidak aktif
ketika inhibitor terikat
walau enzim mengikat
substrat
o Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg
aktif
 Inhibitor un-
kompetitif
o Terikat pd sisi
selain sisi aktif
enzim
o Berbeda dgn non-
competitive 
inhibitor ini hanya
terikat pd ES
komplek
o Sehingga tidak
terikat pd enzim
bebas
TERIMAKASIH