ENZIM

Pranita Aritrina
Bagian Biokimia FK
UHO
 TUJUAN PEMBELAJARAN
1.Mahasiswa mampu menjelaskan definisi dan sifat-sifat enzim dan koenzim
2.Mahasiswa mampu mengklasifikasi penggolongan enzim
3.Mahasiswa mampu menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
4.Mahasiswa mampu menjelaskan mekanisme kerja enzim
 OUTLINES
Definisi Enzim
Penggolongan Enzim
Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Mekanisme Kerja Enzim
DEFINISI UMUM
Protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
KATALISATOR: ENZIM:
Zat yang Katalisator
mempercepat biologis berupa
reaksi kimia, zat organik
tetapi tidak (protein) untuk
mengalami reaksi kimia
perubahan oleh dalam sistem
reaksi itu sendiri biologis
 SIFAT – SIFAT ENZIM
Katalis yg paling efisien  mampu mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat

Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya

Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya

Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri

Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis
biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi dan
waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut  zymogen

Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein

misalnya suhu, pH, dll

Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktivitasnya

BAGIAN-BAGIAN ENZIM

Kita mengenal istilah:

oHoloenzim
oApoenzim/ apoprotein
oGugus prostetik
oKoenzim
oKofaktor
KLASIFIKASI DAN TATA
NAMA ENZIM
Periode awal: kurang tepat dan tidak informatif, mis. Pepsin dan tripsin
Periode berikutnya: melalui penambahan ase pada substrat yang
dipengaruhi, mis.protease, lipase, & amilase
Periode sekarang: menurut aturan IUB (International Union of
Biochemistry) berdasarkan tipe reaksi & mekanisme reaksi
ENZIM DAN SUBSTRAT

Substrate Enzyme Product

Hydrogen Catalase Oxygen and
peroxide water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol
TATA NAMA BERDASARKAN
SISTEM IUB
No Kelas Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron
1
(nitrat reduktase) atau hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
2
(Kinase)
memutuskan ikatan kimia dengan
Hidrolase penambahan air
3
(protease, lipase, amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan

4
(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
5
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
6
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
KLASIFIKASI ENZIM

Decarboxylase,
aldolase, deaminase
ATURAN SISTEM IUB
Masing-masing enzim mempunyai nomor kode sistimatik
Angka pertama : kelas
kedua : sub kelas
ketiga : sub-sub kelas
keempat: nama enzim
Contoh: Enzim: 2.7,1,1
2: kelas: transferase
7: sub kelas: transferase fosfat
1: sub-sub kelas: fungsi alkohol
sebagai penerima fosfat
1: angka terakhir: menunjukkan
nama enzim: Heksokinase
MEKANISME KERJA ENZIM

Reaksi tanpa enzim:

Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi
secara energetik dapat lebih mudah terjadi
SISI AKTIF ENZIM

Sisi aktif enzim adalah bagian

dalam enzim yang memiliki bentuk
yang sesuai untuk pengikatan
substrat
Gugus asam amino akan berikatan
dengan substrat melalui ikatan H,
jembatan garam, interaksi
hidrofobik, dll
Produk akan dilepaskan setelah
reaksi secara sempurna
SPESIFITAS ENZIM
Enzim memiliki derajat spesifitas untuk substrat
Enzim dapat
Enzymes may recognize and catalyze:
- a single substrate
- a group of similar substrates
- a particular type of bond
MODEL-MODEL SISI
AKTIF/KATALITIK/SUBSTRAT
* Sisi aktif: tempat pada E yang mengadakan reaksi
dengan S atau yang di tempat koenzim
* Model: I. Emil Fischer (dahulu)
II. Koshland
I. Model Fischer mempunyai kelemahan karena sisi
aktif bersifat kaku seperti key and lock
II. Model (Induced Fit = mendorong kecocokan)
- sisi aktif lebih fleksibel
- substrat akan menginduksi perubahan konfor-
masi enzim
LOCK-AND-KEY MODEL
In the lock-and-key model of enzyme action:
- the active site has a rigid shape
- only substrates with the matching shape can fit
- the substrate is a key that fits the lock of the active site
This is an older model, however, and does not work for all enzymes
 INDUCED FIT MODEL
In the induced-fit model of enzyme action:
- the active site is flexible, not rigid
- the shapes of the enzyme, active site, and substrate adjust to maximumize
the fit, which improves catalysis
- there is a greater range of substrate specificity
This model is more consistent with a wider range of enzymes
CONTOH REAKSI YANG DIKATALISIS ENZIM
REAKSI HIDROLISIS PATI

Starch

Maltose
 REAKSI KATALISIS ENZIM

When a substrate (S) fits properly in an active site, an enzyme-

substrate (ES) complex is formed:
E + S  ES
Within the active site of the ES complex, the reaction occurs to
convert substrate to product (P):
ES  E + P
The products are then released, allowing another substrate
molecule to bind the enzyme
- this cycle can be repeated millions (or even more) times per
minute
The overall reaction for the conversion of substrate to product can
be written as follows:
E + S  ES  E + P
AKTIVATOR
ENZIMATIK

Koenzim
Kofaktor
Gugus prostetik
 KOENZIM = KOSUBSTRAT = SUBSTRAT
KEDUA

* senyawa organik non protein, diperlukan

untuk kerjanya enzim tertentu
* biasanya berupa vitamin B kompleks
yang telah mengalami perubahan
struktur
* berat molekul rendah
* stabil terhadap pemanasan
* terikat enzim secara non kovalen
KOENZIM
KOFAKTOR DALAM
KATALISIS
Enzim meningkatkan ragam gugus fungsionalnya dengan mengikat
kofaktor
Kofaktor: senyawa nonprotein yang ikut serta dalam proses katalitik
KOFAKTOR DALAM
KATALISIS

Kofaktor terbagi atas dua :

1.Kofaktor yang terikat secara kovalen
2.Kofaktor yang terikat secara non kovalen
KOFAKTOR YANG TERIKAT
SECARA KOVALEN
Disebut juga gugus prostetik
Terbagi atas dua yaitu
1.Senyawa organik non protein, contoh heme
2.Ion logam  metalo enzim
KOFAKTOR YANG TERIKAT SECARA
NON KOVALEN

Terbagi atas dua yaitu :

1.Koenzim
2.Ion logam  enzyme activated metal ion
GUGUS PROSTETIK
Gugus Prostetik terikat secara kuat dan permanen pada sisi aktif
enzim baik melalui ikatan kovalen maupun non kovalen
Contoh gugus prostetik:
Koenzim : Flavin mono-nukleotida (FMN), piridoksal fosfat, biotin,
flavin adenin dinukleotida (FAD)
Kofaktor : ion Co, Cu, Mg, Mn, dan Zn (metalo-enzim)
KOFAKTOR DI SISI
KATALITIK ENZIM
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI REAKSI
ENZIMATIS
1. Kadar enzim 5. Oksidasi
2. Kadar substrat 6. Radiasi
3. Suhu 7. Koenzim
4. pH 8. Inhibitor
1. PENGARUH
KONSENTRASI ENZIM
Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi dua kali lipat maka jumlah
substrat yang diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali lipat juga.
 GRAFIK PENGARUH
KONSENTRASI ENZIM
TERHADAP KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK
V= kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
2. PENGARUH
KONSENTRASI SUBSTRAT
Kecepatan sebanding dengan konsentrasi substrat. Jumlah substrat 2 kali
lipat maka kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu tertentu dengan catatan
konsentrasi enzim tetap konstan.
 Kadar Substrat

Bila S dinaikkan kadarnya, maka v juga akan naik sampai mencapai V

berarti kenaikan v sesuai dengan kenaikan kadar substrat sampai E
dijenuhi oleh substrat
3. PENGARUH PH
pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim mengalami denaturasi.
Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara
temporer. Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana enzim
memiliki aktivitas maksimum pH tersebut disebut pH’ optimum
untuk enzim tersebut
 Pengaruh pH
1. pH rendah atau tinggi Enzim mengalami
denaturasi aktivitas enzim menurun
2. pH rendah atau tinggi merubah muatan
enzim/substrat reaksi terganggu
3. Perubahan pH yang tinggi perubahan
konformasi enzim menjadi tak aktif
Grafik Hubungan pH dengan
Kecepatan Reaksi Enzimatik
Rate of Reaction

1 2 3 4 5 6 7 8 9
4. PENGARUH SUHU
 Aktivitas
enzim

0oC 37oC t
Suhu optimal = suhu dimana reaksi berjalan dengan cepat. Bila suhu > suhu optimal
reaksi menurun karena enzim mengalami denaturasi
Q10 = Koefisien suhu = rasio perubahan kecepatan
apabila suhu naik 10oC
5. Oksidasi (Dehidrogenasi)
1. Hilangnya aktivitas katalitik
2. Perubahan konformasi
6. Radiasi
Enzim teroksidasi peroksida

7. Kadar koenzim
E + Ko-E E-Ko-E
Karena enzim tertentu hanya dapat bekerja kalau
ada Ko-E, maka pengaruh kadar Ko-E terhadap
V sama dengan kadar Enzim terhadap V
 8. INHIBITOR
(PENGHAMBATAN)
AKTIVITAS ENZIM
Inhibitor adalah substansi/bahan kimia yang mengurangi rata-rata
reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya tidak merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan inhibitor
THE EFFECT OF ENZYME
INHIBITION
Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelompok asam amino di
sisi aktif, tdk dapat balik
Examples: nerve gases and pesticides, containing
organophosphorus, combine with serine residues in the enzyme
acetylcholine esterase
THE EFFECT OF ENZYME
INHIBITION
Reversible inhibitors: dapat balik
There are two categories:
1) Competitive
2) Non Competitive
 Inhibitor Konpetitif dan Non Kompetitif

I. Penghambatan kompetitif
* Inhibitor (I) merupakan senyawa yang analog
dengan substrat
* Struktur I sama dengan substrat (S)
* I mengikat E pada tempat pengikatan S

II. A. Hambatan non kompetitif reversibel (hambatan

alosterik)
* Inhibitor terikat pada E di tempat sisi alosterik
bukan tempat S terikat E)
* Inhibitor menurunkan harga V, dapat diperbaiki
apabila jumlah S >>>> I, maka reaksi jalan terus
APAKAH YANG MEMBEDAKAN
PENGHAMBATAN KOMPETITIF DENGAN
PENGHAMBATAN BUKAN KOMPETITIF?
TERIMAKASIH
SELAMAT BELAJAR