ENZIM

What is an enzyme?
• A biological catalyst that
promotes and speeds up a
chemical reaction without itself
being altered in the process.
 Cara Kerja katalisator
• Menurunkan energi aktivasi
• E aktivasi: jumlah E yang diperlukan untuk
membawa semua molekul dalam satu
mole suatu bahan pada suatu suhu
tertentu dari keadaan awal menuju
keadaan transisi
• Keadaan transisi: kemungkinan terbentuk
dan terputusnya ikatan kimia sangat besar
 Energy Profile
T.S.
catalyst

EA

products
reactants

H
 Katalisator
• Organik • Inorganik
– Spesifik – Non spesifik
– Tak tahan panas – Tahan panas
– Menurunkan Ea:lebih – Menurunkan Ea
besar – Contoh: logam, OH-,
– Contoh: enzim H+
 SUMBER ENZIM
1.Hewan
- tikus  hati
- kelinci sal pencernaan, hati, otak, ginjal
Kelemahan : sb terbatas, mahal
Kelebihan : dpt dimakan
2. Tanaman
• Protease (papain, bromelin)
• Amilase
• Lipoksigenase
Kelemahan : tgt musim, yield kecil, protein rendah,
Kelebihan : tidak beracun
3. Mikrobia
• Jumlah enzim terbanyak
• Bakteri, Yeast, Jamur
 QS. An Nahl :13
Dan Dia (menundukkan) pula ada yang Dia
ciptakan untuk kamu di bumi ini dengan berlain-
lainan macamnya. Sesungguhnya pada yang
demikian itu benar-benar terdapat tanda
(kekuasaan Alloh) bagi kaum yang mengambil
pelajaran

QS.Al-Imron:191
Allah menciptakan mahluk sekecil apapun banyak
hikmah dan manfaatnya
 Classification of Enzymes
Biologically, enzymes are classified as endoenzymes
(intracellular) and exoenzymes (extracellular).
 Endoenzymes act inside the cell and transform the
food absorbed into the cell into compounds which are
utilized for the metabolism of the cell.
 Exoenzymes are produced and excreted by the cell.
These transform organic substrates such as staches,
proteins, fats into compounds which can be absorbed
through the cell wall (glucose, amino acids, organic acids,
alcohols)
 For food technology, the exoenzymes are the more
important ones.
 Structure of an enzyme
• Contains both a protein and a
nonprotein.
• Nonprotein is either a coenzyme
(usually a vitamin) or a cofactor
(usually a mineral).
• Komplek enzim-koenzim = Holoenzim
• Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif
= Apoenzim
 SISTEM ENZIM
UNTUK Fungsi Katalitik Enzim perlu :
KOMPONEN NON PROTEIN yg disebut
Kofaktor/Koenzim yaitu :
a. Ion Logam
– Bbrp ion logam dpt terlibat langsung dlm mekanisme
katalitik . Ttp bbrp logam lain berfungsi untuk
menstabilkan struktur protein.
b. Bhn organik (dpt berupa vitamin)
– Senyawa non asam amino dibutuhkan utk aktivitas
katalitik.
 Kofaktor
• Senyawa lain bukan protein yang
diperlukan oleh enzim agar dapat
melaksanakan fungsi katalitiknya
• Klasifikasi :
– Logam = kofaktor logam
 Koenzim
Contoh:
– TPP (tiamin pirofofat = vitamin B1)
– FAD (flavin adenin dinukleotida = vitamin B2)
– NAD (nikotinamid adenin dinukleotida)
– Biositin (pembawa gugus CO2)
– Koenzim A (pembawa gugus asil R-COO-).
• Beberapa contoh Koenzim dpt dilihat di Tabel
 Enzymatic Reactions
• Enzyme combines with a specific
substrate to a form an enzyme-
substrate complex in a lock and
key concept before forming new
products.
 TEORI PENGIKATAN ENZIM
SUBSTRAT
1. Teori “ Lock and Key Model” ( Gembok dan
Kunci Konsep dari FISCHER (1894)
• Gembok/Lock adl Mol substrat
• Kunci adl enzim
• Untuk setiap gembok diperlukan kunci khusus agar bisa dibuka  Enzim hanya
cocok untuk reaksi kimia ttt
2. Teori “induced fit Model”
Lanjutan teori FISCHER

• Enzim (pd sisi aktif) yang mengikat

substrat = active site
• Secara stereospesifik Enzim dan
substrat harus pas /sesuai/cocok
• KONSEKUENSI : setiap enzim hanya
bisa cocok dg substrat ttt
Kesesuaian Bentuk Enzim-Substrat
• Fisher = lock and key theory: kesesuaian
bentuk telah ada sebelumnya
• Koshland = induced fit theory: kesesuaian
bentuk awalnya belum ada. Pengikatan
substrat menyebabkan perubahan
konformasi enzim
 Lock and Key Model
(FISCHER)

P
S S
+
P

E +S ES complex E+ P
 Induced Fit Model
(KOSHLAND)

P
S
S
P

E + S ES complex E+ P
 Sisi Aktif Enzim (Catalytic
site)
- Tempat pengikatan substrat atau proses
katalisis berlangsung
-Ukuran enzim lebih besar dari substrat 
tdk seluruh bag.enzim berhub.dg substrat
shg hanya terjadi pd bag.ttt saja : active site
(Bag.aktif)
 Karakteristik sisi aktif enzim
• merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa
enzim harus memiliki ukuran besar?)
• sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat
3 dimensi.  memberikan linkungan mikro yg
sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
• substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino
yg menyusun sisi aktif suatu enzim
• Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
– Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya (Gugus pengikat)
– Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim (Gugus reaktif)

• Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan
Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang
terlibat
 Ilustrasi Pengikatan
enzim – substrat

produk
substrat

Enzim
KLASIFIKASI ENZIM
Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalitk,
enzim dibagi menjadi 6 golongan yaitu
• 1. Oksidoreduktase
• 2. Transferase
• 3. Hidrolase
• 4. Liase
• 5. Isomerase
• 6. Ligase
 Penggolongan Enzim
1. Oksidoreduktase - Mengkatalisis melalui reaksi oksidasi
reduksi (Mis: transfer elektron)
2. Transferase - Mengkatalisis transfer gugus fungsional dari
satu molekul ke molekul lain
3. Hidrolase – mengkatalisis hidrolisis (membutuhkan air)
ikatan kimia
4. Liase - mengkatalisis pemecahan ikatan C-C dan C-O tanpa
menggunakan molekul air atau penghilangan gugus dari
substrat dengan mekanisme selain hidrolisis meninggalkan
sebuah ikatan ganda pada produknya
5. Isomerase - mengkatalisis konversi satu isomer ke isomer
lain.
6. Ligase - Mengkatalisis pembentukan ikatan kimia dengan
menghidrolsis ATP atau bekerja pada reaksi penggabungan
dua molekul
 Enzyme Classification

http://www.ims.uni-stuttgart.de/lehre/teaching/2005-SS/BioNLP/CoreferenceAndClassification.ppt
 1. Oksidoreduktase

Terdiri dari enzim dehidrogenase dan oksidase

Dehidrogenase bekerja pada reaksi dehidroenasi yaitu
pengambilan atom H dari senyawa donor dan hidrogen
yang dilepas diterima oleh senyawa lain sebagai aseptor
Contoh : enzim alkohol dehidrogenase
CH3-CH2-OH+NAD+ -CH3-CHO+NADH
(tereduk) (teroks) (teroks) (tereduks)

Alkohol sebagai donor hidrogen dan koenzim NAD sebagai

aseptor hidrogen
 2.Transferase
• Mengkatalisis transfer gugus fungsional
dari satu molekul ke molekul lain
– Mis : gugus phosphate, gugus methyl, gugus
acyl, gugus glycosyl dll
Nama enzim : metil transferase, karboksil
transferase dll
 3. Hidrolase
Hidrolase mengkatalisis secara hidrolisis
ikatan kimia
Ada 3 jenis hidrolase : yang memecah ikatan
ester, memecah glikosida dan memecah
ikatan peptida.
Contoh : enzim amilase, protease, esterase,
phosphatase, Lipase,dll
 4.Liase
Enzim yang mengkatalisis penghilangan
gugus dari substrat dengan mekanisme
selain hidrolisis meninggalkan sebuah
ikatan ganda pada produknya.
Contoh :
- piruvat dekarboksilase bekerja pada reaksi
dekarboksilasi asam piruvat menghasilkan
aldehid
- enzim fumarase : konversi asam malat
menjadi asam fumarat
 5.Isomerase
• Isomerase mengkatalsis konversi satu
isomer ke isomer lain dengan perubahan
intramolekuler. Misalnya perubahan
glukosa menjadi fruktosa, senyawa L
menjadi D, senyawa sis menjadi trans.

Contoh : glukosa fosfat isomerase

 6. Ligase
Disebut juga sebagai enzim sintetase

Contoh : Glutamine synthetase : mengkatalisis

pembentukan glutamin dari asam glutamat
Faktor-faktor yang Mempengaruhi Reaksi
Enzimatik
Kecepatan reaksi enzimatik dipengaruhi oleh :
1. Konsentrasi enzim.
Kecepatan reaksi enzimatik sebanding dengan konsentrasi enzim.
Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Hal
ini dapat dinyatakan sebagai berikut :
v = k [S] [E] ; dimana v = kecepatan reaksi
k = konstanta kecepatan reaksi
[S]= konsentrasi substrat
[E]= konsentrasi enzim
2. Konsentrasi substrat.
Pada konsentrasi enzim tetap, penambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu
tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar.
3. pH
Perubahan pH akan mempengaruhi sisi aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim-substrat. Selain itu, pH yang rendah atau tinggi dapat
menyebabkan denaturasi enzim sehingga aktivitas menurun. pH dimana
kecepatan reaksi paling tinggi disebut pH optimum.

4. Suhu
Enzim memiliki suhu optimum yaitu suhu yang menyebabkan kecepatan
reaksi menjadi maksimum jika konsentrasi enzim dan substrat konstan.
Enzim umumnya mempunyai suhu optimum antara (30-55) ºC. Sebagai
protein enzim akan mengalami denaturasi jika temperatur meningkat,
akibatnya daya kerja enzim menurun.

5. Aktivator dan Inhibitor

Enzim sangat peka terhadap senyawa yang diikatnya. Senyawa yang dapat
meningkatkan kecepatan reaksi disebut aktivator dan senyawa yang
menyebabkan penurunan kecepatan reaksi disebut inhibitor.
 Tugas
Secara umum enzim pangan dikelompokkan menjadi 3
besar yaitu
1. Amilase
2. Protease dan
3. Lipase

1. Jelaskan prinsip kerja masing2 enzim tersebut dalam

memecah substrat menjadi produk beserta reaksi kimia
2. Sebutkan salah satu contoh industri yang
mnggunakannya (menerangkan prosesnya)