Karakteristik Enzim

1. Fungsi dasar dari enzim adalah biokatalis untuk meningkatkan laju reaksi tanpa
terjadinya perubahan struktur secara permanen. Kebanyakan reaksi seluler
terjadi sekitar satu juta kali lebih cepat dengan adanya enzim.
2. Sebagian besar enzim bertindak secara khusus dengan hanya satu reaktan
(disebut substrat) untuk menghasilkan produk. Kebanyakan katalis kimia
mengkatalisis berbagai reaksi dan tidak terlalu selektif. Sebaliknya enzim
biasanya sangat selektif, mengkatalisis reaksi tertentu saja. Spesifisitas ini
diakibatkan bentuk molekul enzim.
3. Enzim dapat mengatur dari aktivitas rendah ke aktivitas tinggi dan sebaliknya.
Dalam tubuh manusia, enzim dapat ditemukan dalam air liur, darah, cairan
lambung dan usus. Contoh peran enzim adalah pemecahan bahan makanan
sehingga dapat diserap tubuh dan penggumpalan darah.

Klasifikasi dan Nomenklatur Enzim

Enzim biasanya disebut dengan menambahkan akhiran ase pada nama substrat
dimana enzim tersebut bertindak. Misalnya, Sukrase mengkatalisis hidrolisis sukrosa
menjadi glukosa dan fruktosa. Namun terdapat beberapa enzim yang ditemukan
sebelum sistem penamaan ini dirancang contohnya adalah pepsin, tripsin, dan
kimotripsin yang mengkatalisis hidrolisis protein. Terdapat sistem tatanama terbaru yang
dibuat oleh International Enzim Commission (IEC) yang didasarkan pada jenis reaksi
yang dikatalisis. Sebagai contoh urease menjadi urea amidohidrolase karena
dalameaksi katalisis tersebuit terdapat rekasi hidrolisis. Dalam hal ini terdapat 6 jenis
enzim didasarkan pada fungsinya dalam reaksi katalisis, yaitu:
Jenis Enzim

Fungsi dalam Reaksi

Oksidoreduktase

Bereaksi pada banyak ikatan kimia untuk menambahkan

atau mengurangi atom hidrogen

Transferase

Mentransfer zat-zat fungsional antara donordan molekul

akseptor. Kinase adalahtransferase khusus yang
mengaturmetabolisme dengan mentransfer fosfat dariATP
ke molekul lain.

Hidrolase

Menambahkan air pada ikatan dan menghidrolisisnya

Liase

Menambahkan air, amonia atau karbon dioksida di ikatan

ganda, atau menghapusnyauntuk menghasilkan ikatan
ganda.

Isomerase

Melakukan berbagai jenis isomerisasi: isomerisasi L ke D,

reaksi mutase (pergeseran kelompok kimia) dan lain-lain.

Ligase

Mengkatalis reaksi dimana dua jenis ikatan kimia bersatu

menggunakan energi dari ATP

Komponen Enzim
Enzim terdiri atas rantai protein tertentu. Dalam banyak kasus, enzim terdiri dari protein
dan kombinasi dari satu atau lebih bagian yang disebut kofaktor.
1. Apoenzim: merupakan polipeptida atau bagian protein dari enzim dan mungkin
tidak aktif dalam struktur aslinya. Protein dalam enzim biasanya berbentuk bulat.
Ikatan intra dan antarmolekul protein dalam struktur sekunder dan tersier mereka
terganggu oleh perubahan suhu dan pH. Ini mempengaruhi bentuk dan aktivitas
katalistik dari enzim. Bentuk aktif dari apoenzim dikenal sebagai proenzim atau
zimogen. Proenzim berisi beberapa asam amino tambahan dan memungkinkan
struktur akhir berbentuk tersier yang akan dibentuk sebelum diaktifkan sebagai
apoenzim.
2. Kofaktor atau koenzim: Kofaktor adalah zat non-protein yang mungkin bersifat
organik. Kofaktor dapat berupa:

o Kelompok organik permanen terikat pada enzim (kelompok prostetik)

o Kation ion logam bermuatan positif (aktivator), yang mengikat sementara
untuk situs aktif enzim, memberikan muatan positif yang kuat untuk
protein enzim. Ion-ion logam anorganik dapat terikat melalui ikatan
kovalen koordinat. Berasal dari zat gizi mineral dalam makanan. Contoh
ion logam seperti Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Cu2+, K+1, dan Na1+ untuk digunakan
dalam enzim sebagai kofaktor.
o Molekul organik, biasanya vitamin atau terbuat dari vitamin (koenzim),
yang tidak secara permanen terikat pada molekul enzim, tetapi sementara
bergabung dengan kompleks enzim-substrat.

Cara Kerja Enzim

Dua molekul yang akan bereaksi harus bertabrakan satu sama lain pada arah yang
benar (orientasi) dan dengan energi yang cukup. Energi yang cukup berarti keduanya
memiliki energi yang cukup untuk mengatasi hambatan energi untuk reaksi yang disebut
energi aktivasi. Enzim memiliki situs aktif yang merupakan bagian dari molekul yang
memiliki bentuk yang tepat dan bagian fungsional untuk mengikat salah satu molekul
yang bereaksi. Molekul bereaksi yang mengikat enzim disebut substrat. Reaksi yang
dikatalisis enzim mengambil rute yang berbeda. Reaksi enzim dan substrat akan
membentuk produk intermediet (rute b). Reaksi ini memiliki energi aktivasi yang lebih
rendah daripada reaksi antara reaktan tanpa katalis enzim(rute a).