ENZIM

Oleh:
Neti Afrianis,
M.Pd
organisme jaringan sel

hubungan erat

tersusun
dari molekul
Definisi Umum
Dlm system biologi reaksi
kimia selalu memerlukan katalis.
Tanpa katalis sangat lama
shg diperlukan Enzim yg
berfungsi sbg biokatalisator

protein yang berfungsi untuk

mempercepat reaksi dengan
jalan menurunkan tenaga
aktivasi dan tidak mengubah
kesetimbangan reaksi, serta
bersifat sangat spesifik.
 Katalis yg paling
efisien
mampu
mempercepat
Tripsin
reaksi 1020 kali
lbh cepat
Enzim bersifat
sangat spesifik,
Trombin
baik jenis reaksi
maupun
substratnya ,
 Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat
atau produknya

Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan

kebutuhan organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi
pertama pada suatu siklus biosintesis
biasanya di hambat oleh produk
akhirnya(feedback inhibition)

bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif.

Dan akan diaktifkan oleh kondisi dan
waktu yang sesuai (enzim allosterik) .
prekursor yg tidak aktif disebut
 Bagian-bagian enzim

Kita mengenal istilah:

Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
 Bagian-bagian enzim
(lanjutan)
Koenzim atau kofaktor yang terikat
sangat kuat bahkan terikat dengan
ikatan kovalen dengan enzim
gugus prostetik
Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein
saja pada suatu enzim
Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai
 Seperti halnya protein lain, enzim
memiliki BM antara 12,000 1 juta
kd
Beberapa enzim tidak membutuhkan
molekul kimiawi lain untuk
aktifitasnya, beberapa
membutuhkan kofaktor /
koenzim
Kofaktor ion-ion inorganik yg
dibutuhkan enzim untuk melakukan
fungsinya
Koenzim molekul organik
 Koenzim atau kofaktor yang terikat
sangat kuat bahkan terikat dengan
ikatan kovalen dengan enzim
gugus prostetik
Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein
saja pada suatu enzim
Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai
karier sementara dari gugus
 PENGGOLONGAN ENZIM :

International Union of Biochemistry ( IUB )

telah mendasarkan penggolongan enzim
pada 4 pokok yaitu :

1. Berdasarkan penggolongan reaksi kimia

---- berdasarkan ini telah dikelompokkan 6
golongan besar enzim. Dan masing-masing
gol. besar ini dikelompokksn lagi kedalam
4 13 sub golongan.

2. Penamaan enzim dengan nama substrat

ditambah -ase

3. Jika diperlukan untuk memperinci jenis

reaksi maka dibelakang nama enzim
ditambahkan nama jenis reaksi didalam
4. Sistim kode digit ( enzim kode )

Disini enzim dinamai dengan kode digit

ex : C.2.7.1.1. --- maksudnya enzim
transferase
kode angka digit pertama: menunjukkan
golongan enzim , angka 2 disini adalah
kode dari transferasea
Digit kedua : menunjukkan kel. enzim
dlm golongan, angka 7menunjukkan
kode transfer posfat
Digit ketiga : kode untuk sub kelompok
enzim, angka 1 kode untuk gugus fungsi
alkohol
Digit keempat : adalah enzimnya ( disini
angka kode utk heksokinase
 Berdasarkan keempat konsep tadi IUB
telah mengklasifikasikan enzim ke
dalam 6 golongan besar ( nomor
menunjukkan kode golongan ) :

1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer

elektron

2. Transferase, mentransfer suatu kelompok

kimia
dari suatu zat ke zat lainnya. (transfer
gugus)

3. Hidrolase, memotong substrat dengan

mengam-
 Klasifikasi Enzim (4)
4. Liase, Bekerja menghilangkan gugus
tertentu
dari substrat dengan mekanisme yang lain
dari
hidrolisa,
ex : enzim untuk menarik air dari gugus
alkohol
5.Isomerase, memindahkan satu kelompok
dida-
lam suatu molekul untuk membentuk
isomer

6. Ligase atau Sintetase, menggandakan

pemben-
Klasifikasi enzim
 Bagaimana enzim bekerja

Reaksi tanpa enzim:

Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga
reaksi secara energetik dapat lebih
mudah terjadi
 Enzim
Apakah yang dimaksud situs aktif dan
bagaimana hubungannya dengan struktur
enzim?
 Karakteristik sisi aktif
enzim
merupakan bagian kecil dari enzim
(Mengapa enzim harus memiliki ukuran
besar?)
sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi. memberikan
linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya
suatu reaksi kimia
substrat terikat pada sisi aktif dengan
interaksi / ikatan yang lemah.
Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg
penting:
Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
Bagian yang mengkatalisis reaksi,
setelah substrat diikat oleh enzim

Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus
berdekatan dalam urutan secara
linear, tetapi dalam konformasi 3D
mereka berdekatan
 Teori untuk menjelaskan kerja
enzim:
Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang
cocok dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp
tidak dapat menerangkan stabilitas fase
transisi ensim
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein,
sehingga pengikatan suatu substrat pada
enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya. dpt menerangkan fase
transisi ES komplek
 Lock and key model

Induced Fit model

Lock and Key
Perbandingan model Induce fit,
kunci dan anak kunci
Perbandingan
model induced fit
dan kunci dan
anak kunci pada
pengikatan
substrat oleh
enzim?
 Degradation reactions

animation
Degradation reactions

Starch

Maltose
 Degradation reaction

Substrate Enzyme Product

Hydrogen Catalase Oxygen and
peroxide water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol
 Synthesis Reaction

es

Active site
Synthesis reaction

Glucose-1-
phosphate

Starch
 Synthesis reactions

phosphorylase
Glucose-1-phosphate Starch
(Substrate) (enzyme) (product)
 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi
Aktivitas Enzim

Four Variables
 Enzyme activity

Enzyme Concentration
Substrate Concentration
Four Variables
pH
Temperature
1. Pengaruh konsentrasi
enzim

Bila jumlah enzim dalam satu reaksi

menjadi dua kali lipat maka jumlah
substrat yang diubah menjadi produk
(hasil) adalah dua kali lipat juga.
V= kecepatan
(jumlah substrat
yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi
Enzim
2. Pengaruh konsentrasi
substrat

Kecepatan sebanding dengan

konsentrasi substrat. Jumlah substrat
2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali
lipat sampai waktu tertentu dengan
catatan konsentrasi enzim tetap
konstan.
 Active sites full- maximum turnover

V sebanding S.
Penggandaan S maka v
dua kali lebih cepat.
Kecepatan tidak
dipengaruhi S.
Penggandaan S tidak
mempengaruhi V
 Kompleks enzim substrat

Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada

konsentrasi substrat tertentu, Brown (1902)
menduga bahwa enzim di dalam mengikat molekul
substrat mempunyai kemampuan terbatas yaitu
menjadi jenuh. Michaelis menten mengusulkan
suatu persamaan yang didasarkan kepada asumsi
sehingga memungkinkan diadakannya pengujian
hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu:
E + S ES E + P
enzim + substrat Enzim substrat Enzim +
Produk
 Namun tidak semua reaksi enzim dapat
dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu
kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang
paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES EP E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak
stabil, ES merupakan kompleks substrat
yang diaktivasi dan EP merupakan
kompleks Enzim Produk (hasil).
 3. Pengaruh pH
pH ekstrim dapat mengakibatkan
enzim mengalami denaturasi.
Perubahan pH yang tidak ekstrim
mempengaruhi enzim secara
temporer. Setiap enzim mempunyai
pH tertentu dimana enzim memiliki
aktivitas maksimum pH tersebut
disebut pH optimum untuk enzim
tersebut
 Rate of Reaction

1
2
3
4
5
pH

6
7
8
9
 pH
Narrow pH optima
Rate of Reaction

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active

site

1 2 3 4 5 6 7 8 9
 Temperature

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
 5- 40oC 4. Temperature
Increase in Activity

40oC - denatures

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
 Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure
Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

 Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS

Even if temperature lowered enzyme cant regain its correct shape

 Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada
konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya
tidak merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan
inhibitor
 The effect of enzyme
inhibition
Irreversible inhibitors: bergabung
dengan kelompok asam amino di
aktive site, tdk dapat balik
Examples: nerve gases and
pesticides, containing
organophosphorus, combine with
serine residues in the enzyme
acetylcholine esterase
 The effect of enzyme
inhibition
Reversible inhibitors: dapat balik
dengan cara dialisis
There are two categories:
1)Competitive
2)Non Competitive
 5. Pengaruh INHIBITOR
Inhibitor adalah zat yang dapat efektif dalam jumlah
kecil menghambat jalnnya reaksi sehingga reaksi
menjadi lebih lambat atau bahkan bisa berhenti sama
sekali.

Ada 2 jenis inhibitor :

a. Inhibitor Kompatitif, yaitui inhibitor yg strukturnya
bersamaan dengan substrat sehingga dapat bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan bagian aktif
dari enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Inhibitor ini bersifat reversibel, artinya penambahan
substrat dapat mengusir inhibitor dari bagian aktif
enzim

b. Inhibitor Nonkompetitif ( inhibitor tidak

bersaing ), adalah zat yang menghambat jalannya
reaksi, terikat bukan pada bagian aktif enzim tapi
bagian lain. Ini mengakibatkan perubahan bagian
Apakah yang membedakan penghambatan
kompetitif dengan penghambatan bukan
kompetitif?
 Karakteristik Enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi
tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil
untuk mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi
pH, temperatur, konsentrasi substrat,
kofaktor tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya
enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam
skala kecil atau dalam beberapa kasus
hanya mengkatalis satu reaksi.