ENZIM

Apa itu enzim?

• Enzim adalah katalis biologis yang berfungsi menurunkan
kebutuhan energi aktivasi sehingga dapat mempercepat reaksi.

• Enzim merupakan biokatalisator, yaitu bahan yang

mempercepat laju reaksi, namun tidak ikut serta dalam reaksi.

• Pada umunya enzim merupakan protein globular.

Namun, telah ditemukan beberapa RNA (Ribozyme dan RNA
ribosom) yang memiliki aktivitas katalitik.
• Contoh:
• Enzim pencernaan:
 Amilase
 Trypsin
Ciri-Ciri Enzim
a. Biokatalisator
b. Protein
c. Bekerja secara khusus
d. Rusak oleh panas
e. Tidak ikut bereaksi
f. Kerjanya dipengaruhi faktor lingkungan,
misalnya suhu, pH, inhibitor dan aktivator.
SIFAT-SIFAT ENZIM ;

1. ENZIM ADALAH PROTEIN

2. BERFUNGSI SEBAGAI BIOKATALISATOR
3. BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK
4. TERMOLABIL
5. BEKERJA BOLAK BALIK(REVERSIBEL)
6. TIDAK IKUT BEREAKSI
7. MENURUNKAN ENERGI AKTIFASI
Cara Kerja Katalisator

kead. transisi

G tanpa katalisator

E. level
Ea
=
dgn katalisator inorg
E. bebas
Ea'
dgn enzim

Ea''
kead. awal G = Perubahan
E. bebas

kead. akhir

Perjalanan
reaksi
Cara Kerja Katalisator
• KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak

• Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa
semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu
suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan
transisi

• ΔG = Perubahan energi bebas

Enzim Bereaksi Spesifik
• Artinya :
suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan
substrat tertentu atau pada sejumlah senyawa
sejenis
Contoh:

Laktosa Laktase glukosa + galaktosa

(substrat) (produk)
(enzim)
Penggolongan enzim

Tempat
bekerjanya Cara
terbentuknya

Daya katalisnya
Subtrat yang
dikatalisnya
Tempat bekerjanya
• Endo enzim = intraseluler
berkerja di dalam sel
• Eksoenzim = ekstraseluler
bekerja di luar sel
Cara terbentuknya
• Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel, tidak dipengaruhi
subtrat
• Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat
Subtrat yang dikatalisnya
• Protease
• Amilase
• Lipase
• Laktase
• Seloluse
• Tata Nama Enzim dan Klasifikasi
• Berdasarkan sumber enzim  (+) in, nama dagang
(papain, bromelin, fisin, pankreatin)
• Berdasarkan jenis reaksi, jenis substrat atau bentuk
yang dihasilkan  (+)-ase (lipase, protease)
• “International Union of Biochemistry”
 E.C. (Enzyme Commision) + 4 bilangan
(alkohol dehidrogenase  E.C.1.1.1.1)

Digit 1 : kelas enzim (6) : oksidoreduktase, transferase,

hidrolase, liase, isomerase, dan ligase 
Digit 2 : subklas enzim
Digit 3 : sub-subklas enzim
Digit 4 : Nomor seri enzim pada sub-subklas
Klasifikasi Enzim
Oksireduktase (E.C. 1)
• Mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi
- Dehidrogenase
- Oksidase
- Oksigenase
- Reduktase
- Peroksidase
- Hidroksilase

Alkohol dehidrogenase
 Transferase (E.C. 2)

• Mengkatalisis
perpindahan gugus fungsi
dari satu molekul ke
molekul lain.
- Transaminase
- Transmetilase Heksokinase
- Transkarboksilase
- Kinase
Hidrolase (E.C. 3)
Enzim yang mengkatalisis terjadinya reaksi hidrolisis.
- Esterase
- Fosfatase
- Peptidase
Liase (E.C. 4)
• Mengkatalisis pemisahan suatu gugus dari suatu substrat
(bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
- Dekarboksilase
- Hidratase
- Deaminase

Piruvat dekarboxilase
Isomerase (E.C. 5)
• Mengkatalisis penyusunan kembali intramolekul dari
sebuah molekul.
- Epimerase
- Racemase
- Mutase

Alanin racemase
Ligase (E.C. 6)
• Mengkatalisis pembentukan ikatan antara dua molekul
substrat (berpasangan dengan hidrolisis ATP). Ikatan
yang terbentuk adalah ikatan C – O, C – S, C – N atau
C – C.
- Sintetase
- Karboksilase

Piruvat karboksilase
Contoh penamaan enzim sistem EC
1. Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1)
2. Hexokinase (EC 2.7.1.1)
3. Trypsin (EC 3.4.21.4)
4. Ribulose-bisphosphate carboxylase (EC
4.1.1.39)
5. Triose phosphate isomerase (EC 5.3.1.1)
6. Tyrosine tRNA ligase (6.1.1.1)
Struktur Enzim
Enzim lengkap (holoenzim) tersusun atas 2
bagian, yaitu:
a. Bagian protein (apoenzim):
- tersusun atas asam-asam amino,
- Bersifat labil, misalnya karena suhu
dan keasaman.
b. Gugus prostetik (non protein):
- Berasal dari molekul anorganik
(kofaktor), misalnya Fe, Cu dan Zn.
- Berasal dari senyawa organik
kompleks (koenzim), misalnya NADH,
FADH dan tiamin.
Kofaktor
• Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg
bukan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya  perlu kofaktor
• Enzim sederhana  protein saja
Enzim yg lebih kompleks  protein + kofaktor
• Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
• Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
Koenzim
• Ikatan enzim + koenzim
* kuat  membentuk gugus prostetik
* lemah  membentuk kosubstrat
• Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
• Contoh :
1. Pembawa atom H  NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron  heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat  ATP
4. Pembawa gugus aldehid  TPP
Mekanisme Kerja Enzim
• Enzim adalah suatu protein yg tersusun dari
asam amino
• Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion
tergantung pH larutan
• Rumus umum asam amino :
R – C – COOH
NH2
• Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya
dengan struktur enzim (protein)
Mekanisme Kerja Enzim
• KOMPLEKS ENZIM SUBSTRAT

• SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM  KATALISIS

Cara Kerja Enzim
•E+S ES EP E+P
• Pembentukan kompleks E-S.
• Enzim adalah protein yang sangat besar. Ada
bagian tertentu yang bertinteraksi dengan
substrat: SISI AKTIF/ACTIVE SITE
• Pada sisi aktif terdapat sisi katalitik dan sisi
pengikatan (binding site).
• Sisi katalitik  tempat reaksi terjadi
• Sisi pengikatan  area pengikatan substrat
pada posisi yang paling tepat untuk bereaksi.
Interaksi Enzim dengan Substrat
• Ada dua teori yang menjelaskan interaksi antara substrat
dengan enzim, yaitu hipotesis lock and key dan hipotesis
induced fit.

1. Hipotesis lock and key: enzim hanya akan

mengakomodasi substrat yang memiliki bentuk dan
ukuran tertentu.
2. Hipotesis induced fit: enzim diasumsikan memiliki
konformasi yang fleksibel sehingga dapat beradaptasi
dengan substrat yang datang.
Mekanisme Kerja Enzim
TEORI FISHER

• Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang

hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja.
Mekanisme Kerja Enzim
TEORI KOSHLAND

• Sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam

menyesuaikan strukutur sesuai dengan struktur
substrat
Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas
Enzim

1. Kadar enzim dan substrat

3. Inhibitor
4. pH
5. Suhu
 • Pada suhu rendah, aktivitas
Pengaruh Suhu enzim lambat.
• Aktivitas enzim optimum: 45-55oC
• Secara umum, tiap peningkatan
sebesar 10°C di atas temperatur
100 minimum, aktivitas enzim akan
meningkat 2x lipat.
80 • Peningkatan temperatur di atas
Keaktifan (%)

titik optimum akan

menyebabkan lemahnya ikatan
60
di dalam enzim, sehingga
menyebabkan kerusakan enzim
40 secara struktural. Akibatnya
fungsi katalis enzim juga
20 menurun.
• Pada temperatur maks, enzim
akan terdenaturasi & tidak
10 20 30 40 50 60 70
berfungsi lagi dalam
Suhu (oC) mengkatalisis reaksi.
 • Enzim memiliki pH optimum
Pengaruh pH yang khas, yaitu pH yang
menyebabkan aktivitasnya
maksimal. pH optimum: 6.0-8.0.
pH optimum • Pada pH rendah aktivitas enzim
rendah. Pada pH yang lebih
tinggi aktivitas enzim menurun.
Laju reaksi

• pepsin, enzim yang dikeluarkan

ke lambung, hanya dapat
berfungsi dalam kondisi asam,
dengan pH optimal 2
• TRIPSIN , enzim yang bekerja
3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 pada kondisi pH basa
Suhu (oC)
Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap
kecepatan reaksi enzimatik
o Aktivitas enzim = kecepatan enzim untuk melakukan katalis
pada subtrat, satuannya Unit (U)
o 1 U = Jumlah enzim yang melakukan katalis sehingga terjadi
perubahan 1 mikronmol subtrat per menit pada suhu 25oC
 Pada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan
reaksi pun amat rendah.
 Kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi substrat.
 Pada titik tertentu, peningkatkan konsentrasi substrat tidak
dapat meningkatkan kecepatan reaksi (enzim menjadi jenuh
oleh substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih cepat).
 Pada saat kecepatan reaksi tidak berubah lagi disebut
mencapai kecepatan Maksimum (Vmax)
 Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap
Kecepatan Reaksi Enzimatik
Persamaan Michaelis-
Menten

Vmax Vmax [S]

Kecepatan reaksi 

V=
KM + [S]

Dimana:
½ Vmax
V = kecepatan reaksi pada
konsentrasi substrat [S]
Vmax = kecepatan maksimum
KM = tetapan Michaelis-Menten
Konsentrasi Substrat, M  enzim bagi substrat tertentu
 Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa
dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES.

 Pembentukan senyawa kompleks ES dari E dan S berlangsung dengan

konstanta kecepatan k1.

 Kompleks ES kemudian mengalami 2 kemungkinan penguraian yaitu,

pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan konstanta kecepatan
k2, atau melanjutkan reaksi dengan menghasilkan produk (P) dan E
dengan konstanta k3, dengan asumsi tidak ada P yang dapat diubah
lagi menjadi S.
Inhibitor
• Adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim.
• Dibedakan berdasarkan sifatnya, a.l:
a. Inhibitor reversibel, yaitu tidak berikatan kuat
dengan enzim. Macamnya:
1) Inhibitor kompetitif
- Inhibitor menempati sisi aktif enzim
sehingga substrat tidak dapat masuk.
- Terjadi kompetisi antara substrat dengan
inhibitor untuk bergabung dengan sisi
aktif enzim (misal feed back effect)
2). Inhibitor non kompetitif
- Tidak mirip dengan substrat dan
berikatan pada sisi selain sisi aktif 
konformasi enzim berubah
Inhibitor
Inhibitor
b. Inhibitor irreversibel (inhibitor umpan balik):
- Berikatan dengan sisi aktif enzim secara
kuat sehingga tidak dapat terlepas.
- Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat
kembali seperti semula (irreversibel).