Enzim merupakan protein yang

bertindak sebagai katalis di dalam

tubuh makhluk hidup
(Biokatalisator).
Katalis yaitu dapat meningkatkan
kecepatan reaksi kimia tetapi tidak
ikut berubah dalam reaksi kimia
tersebut.
Molekul yang bereaksi
didalam suatu rekasi
kimia yang di katalisis
oleh enzim disebut
substrat
Molekul yang
dihasilkan dalam
suatu reaksi disebut
Produk
 Enzim dibuat di dalam sel sel yang
hidup.
Enzim yang bekerja di dalam sel
disebut Enzim intraseluler. Contoh
enzim katalase yang memecah
senyawa berbahaya H2O2 di dalam sel
sel hati.

Enzim yang dibuat didalam tubuh

kemudian dikeluarkan dari dalam sel
untuk melakukan fungsinya disebut
enzim ekstraseluler.
Contohnya, enzim pencernaan.
Enzim tersusun atas komponen protein
yang disebut apoenzim.
Beberapa enzim ada yang memerlukan
kofaktor ( komponen non protein untuk
membantu aktivitas enzim).
 Ion ion
anorganik
Jenis – jenis Gugus
Kofaktor Prostetik

Koenzim
 Jenis – jenis Kofaktor
Ion – ion Anorganik
Ion – ion ini terikat dengan enzim atau substrat kompleks dan dapat
membuat fungsi enzim lebih efektif.
Contoh, amilase dalam saliva akan bekerja lebih baik dengan adanya ion
klorida dan kalsium.

Gugus Prostetik
Gugus Prostetik berperan memberi kekuatan tambahan
terhadap kerja enzim. Gugus prostetik terikat rapat dengan
enzim.
Contohnya heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang
mengandung besi.

Koenzim
Koenzim merupakan kofaktor yang berupa ion organik yang terikat
renggang dengan enzim. Berfungsi memindahkan gugus kimia, atom
atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain.
Contohnya NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide) berperan
penting dalam respirasi sel.
 Cara Kerja Enzim

• Enzim mengkatalis reaksi

denga meningkatkan
kecepatan reaksi.
• Meningkatkan kecepatan
reaksi dengan menurunkan
energi aktivasi ( energi
yang diperlukan untuk
reaksi), yaitu dari EA1
menjadi EA2.
• Penurunan energi aktivasi
dilakukan dengan
membentuk kompleks
dengan substrat.
 Dua Teori Cara
Kerja Enzim

Teori Kecocokan
Teori Gembok dan
yang Terinduksi
Kunci (Lock and
(Induced fit
Key Theory)
Theory)
 Teori Gembok dan Kunci
(Lock and Key Theory)
Di dalam enzim terdapat sisi aktif, bentuk sisi aktif sangat
spesifik sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang
dapat menjadi substrat bagi enzim.
Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk
kompleks. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan
energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas
dan melepaskan produk serta membebaskan enzim
Teori Kecocokan yang Terinduksi
(Induced fit Theory)

Sisi aktif enzim diduga bukan

merupakan bentuk yang kaku.
Menurut teori ini, sisi aktif enzim
merupakan bentuk yang fleksibel.
Ketika substrat memasuki sisi akti
enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi membentuk
kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari
kompleks,enzim kembali tidak
aktif menjadi bentuk yang lepas,
sehingga substrat yang lain
kembali bereaksi dengan enzim
tersebut.
 Sifat – sifat Enzim sebagai
Biokatalisator

Enzim adalah protein

Enzim bekerja secara spesifik / khusus

Enzim berfungsi sebagai katalis

Enzim dapat bekerja secara bolak balik

Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit

Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan

 Faktor – faktor yang
mempengaruhi kerja Enzim

Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi kecepatan substrat
meningkat, sehingga pada saat bertumbukan, energi
substrat berkurang.
Aktivitas enzim meningkat dengan
meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu.
Kecepatan enzim mengkatalisis reaksi
mencapai suatu puncaknya pada suhu tertentu,suhu
ini disebut suhu optimum.
• Peningkatan suhu
diatas suhu optimum
menyebabkan enzim
mengalami Denaturasi.
• Denaturasi adalah
rusaknya bentuk tiga
dimensi enzim yang
menyebabkan enzim
tidak dapat lagi
berikatan dengan
substratnya. Sehingga
aktivitas enzim
menurun atau hilang.
 pH
Perubahan kondisi asam dan basa disekitar enzim mempengaruhi
bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim.
Setiap enzim memiliki pH optimum.
Contoh, pepsin (lambung) memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat
asam), sedangkan amilase (mulut & usus halus) memiliki pH optimum
sekitar 7,5 (basa).
 Aktivator dan Inhibitor
• Aktivator merupakan molekul yang mempermudah
ikatan antara enzim dengan substratnya. Contohnya
ion klorida (berperan dalam aktivitas amilase dalam
saliva)
• Inhibitor merupakan molekul yang menghambat
ikatan enzim dengan substratnya. Contohnya ion
sianida (menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam
respirasi.

Inhibitor
Kompetitif
Inhibitor
Inhibitor Non
Kompetitif
 Ada dua macam Inhibitor Enzim :

1. Inhibitor Kompetitif adalah

molekul penghambat yang cara
kerjanya bersaing dengan substrat
untuk mendapatkan sisi aktif
enzim. Dapat diatasi dengan
penambahan substrat. Contoh :
Sianida bersaing dengan oksigen.
2. Inhibitor Non Kompetitif adalah
molekul penghambat enzim yang
bekerja dengan cara melekatkan
diri pada luar sisi aktif, sehingga
bentuk enzim berubah.
 Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim mempengaruhi kecepatan reaksi.
Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula
reaksi yang berlangsung.
 Konsentrasi Substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan
meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat.
Namun pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan
substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi .
Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau
kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (Vmax).