Anda di halaman 1dari 12

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi
kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi.
Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Enzim
merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup.
Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Contoh
katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein, misalnya H,
OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein. Oleh karena itu, enzim
memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), dan
dapat terganggu oleh perubahan pH.

Enzim merupakan katalisator pilihan yang diharapkan dapat mengurangi dampak


pencemaran lingkungan dan pemborosan energi karena reaksinya tidak membutuhkan energi,
bersifat spesifik dan tidak beracun. Enzim telah dimanfaatkan secara luas pada berbagai industri
produk pertanian, kimia dan industri obat-obatan. Tiga sifat utama dari biokatalisator adalah
menaikkan kecepatan reaksi, mempunyai kekhususan dalam reaksi dan produk serta kontrol
kinetik. Enzim terbagi menjadi dua tipeyaitu: enzim ekstraseluler atau eksoenzim (berfungsi di
luar sel) dan enzim intraseluler atau endoenzim (berfungsi dalam sel). Salah satu enzim
ekstaseluler adalah enzim amilase yang dapat menguraikan pati menjadi unit-unit gula yanglebih
kecil (Pelczar, 2010).

Kegunaan utama enzim bagi organisme adalah sebagai katalis hayati.Walaupun dalam
jumlah yang amat sedikit, katalis mempunyai kemampuan unik untuk mempercepat
berlangsungnya reaksi kimiawi tanpa enzim itu sendiriterkonsumsi atau berubah setelah reaksi
selesai. Enzim memegang peran penting dalam kehidupan manusia salah satunya adalah enzim
amilase. Enzim amilase banyak dimanfaatkan dalam bidang industri tekstil, industri makanan,

1
deterjen dan industri kertas. Selain itu, enzim ini juga di gunakan dalam pengujian limbah cair
yang mengandung amilum.

Enzim memegang peranan penting dalam proses pencernaan makanan maupun proses
metabolisme zat-zat makanan dalam tubuh. Fungsi enzim adalah mengurangi energi aktivasi,
yaitu energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi (suatu bentuk dengan tingkat energi
tertinggi) dalam suatu reaksi kimiawi. Suatu reaksi yang di katalisis oleh enzim mempunyai
energi aktivasi yang lebih rendah, dengan demikian membutuhkan lebih sedikit energi untuk
berlangsungnya reaksi tersebut. Enzim mempercepat reaksi kimiawi secara spesifik tanpa
pembentukan hasil samping dan bekerja pada larutan dengan keadaan suhu dan pH tertentu.
Enzim dapat diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja baik untuk reaksi-reaksi yang terjadi
di dalam sel maupun di luar sel. Pemanfaatan enzim untuk reaksi-reaksi yang terjadi di luar sel
banyak diaplikasikan dalam dunia industri seperti industri makanan, deterjen, penyamakan kulit,
kosmetik, dll.

Pemanfaatan enzim dapat dilakukan secara langsung menggunakan enzim hasil isolasi
maupun dengan cara pemanfaatan mikroorganisme yang dapat menghasilkan enzim yang
diinginkan. Enzim dapat diperoleh dari makhluk hidup seperti hewan, tumbuhan dan
mikroorganisme. Beberapa contoh enzim protease yang bersumber dari tumbuhan yaitu bromelin
dari nanas, papain dari pepaya, lisozim dari putih telur. Meskipun banyak sumber dapat
menghasilkan enzim yang berasal dari hewan dan tumbuhan, namun pemanfaatan
mikroorganisme sebagai sumber enzim lebih banyak diminati, karena enzim dari
mikroorganisme dapat dihasilkan dalam waktu yang sangat singkat, mudah diproduksi dalam
skala besar, proses produksi bisa dikontrol, kemungkinan terkontaminasi oleh senyawa-senyawa
lain lebih kecil, dan dapat diproduksi secara berkesinambungan dengan biaya yang relatif rendah.

1.2 Rumusan Masalah


1.2.1 Apa pengertian enzim?
1.2.2 Bagaimana fungsi dan cara kerja Enzim?
1.2.3 Bagaimana Sifat-sifat Enzim?
1.2.4 Bagaimana Aktivitas Enzim?

2
1.2.5 Bagaimana Klasifikasi Enzim?
1.2.5 Bagaimana Pengaruh Lingkungan Terhadap Enzim?

BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Enzim

Kata enzim berasal dari bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Willy
Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai fermen (ragi) yang bentuknya tidak tertentu dan
tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar mikroba.
Enzim dapat diproduksi oleh mikroba atau bahan lainnya seperti hewan dan tumbuhan. Enzim
juga dapat diisolasi dalam bentuk murni (Winarno, 1986). Enzim merupakan senyawa protein
yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis. Semua enzim murni yang
telah diamati sampai saat ini adalah protein. Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas
strukturnya sebagai protein. Enzim dapat mempercepat reaksi biologis, dari reaksi yang
sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rumit. Enzim bekerja dengan cara menempel pada
permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga mempercepat proses reaksi. Percepatan
reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Enzim mengikat molekul substrat membentuk kompleks enzim
substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai membentuk enzim bebas dan produknya.

Enzim memiliki keunggulan sifat, antara lain mempunyai aktivitas yang tinggi, efektif,
spesifik dan ramah lingkungan, enzim memiliki sifat yang khas, yaitu sangat aktif walaupun
konsentrasinya amat rendah, sangat selektif dan bekerja pada kondisi yang ramah (mild), yaitu
tanpa temperatur atau tekanan tinggi dan tanpa logam yang umumnya beracun. Hal inilah yang
menyebabkan reaksi yang dikatalisis secara enzimatik menjadi lebih efisien dibandingkan
dengan reaksi yang dikatalisis oleh katalis kimia.

Enzim mempunyai kekhususan aktivitas, yaitu peranannya sebagai katalis hanya terhadap
satu reaksi atau beberapa reaksi yang sejenis saja. Jadi dapat melibatkan beberapa jenis substrat.

3
Sifat spesifik (spesifisitas enzim) didefinisikan sebagai kemampuan suatu enzim untuk
mendiskriminasikan substratnya berdasarkan perbedaan afinitas substrat-substrat untuk mencapai
sisi aktif enzim (August, 2000). Sifat spesifinitas ini dapat dimanfaatkan untuk tujuan reaksi atau
jenis produk yang diharapkan. Sifat ini sangat menguntungkan karena tidak akan dijumpai
reaksi-reaksi samping, sehingga lebih ramah lingkungan.

2.2 Fungsi dan Cara Kerja Enzim

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsisebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi)dalam suatu reaksi kimia.
Dimana suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada reaksi
tersebut dilakukan tanpa katalis.Seperti katalis lainnya enzim dapat menurunkan energi aktivasi
suatu reaksikimia. Saat berlangsungnya reaksi enzimatik terjadi ikatan sementara antara
enzimdengan substrat (reaktan). Ikatan sementara ini bersifat labil dan hanya untukwaktu yang
singkat saja. Selanjutnya ikatan enzim-substrat akan pecah menjadienzim dan hasil akhir. Enzim
yang terlepas kembali setelah reaksi dapatberfungsi lagi sebagai biokatalisator untuk reaksi yang
sama. Enzim bekerjadengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key
Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok,
terjadinya reaksi antara substrat dengan enzimkarena adanya kesesuaian bentuk ruang antara
substrat dengan situs aktif (activesite) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai
gembok,sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat
terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.
Berbeda dengan teorikunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim
dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif
enzimsedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atausaling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

2.3 Sifat-sifat enzim

4
Enzim sebagai suatu senyawa yang berstruktur protein baik murni maupun protein yang
terikat pada gugus non protein, memiliki sifat yang sama dengan protein lain yaitu :
a. dapat terdenaturasikan oleh panas,
b. terpresipitasikan atau terendapkan oleh senyawa-senyawa organik
cair seperti etanol dan aseton juga oleh garam-garam organik berkonsentrasi tinggi seperti
ammonium sulfat,c. memiliki bobot molekul yang relatif besar sehingga tidak dapat melewati
membran semi permeabel atau tidak dapat terdialisis.

Enzim yang diisolasi dari sumber alamnya dapat dipakai secara in vitrountuk penelitian
secara rinci reaksi-reaksi yang dikatalisis. Laju reaksi dapat diubah dengan mengubah parameter-
parameternya seperti pH, suhu dan dengan mengubah secara kualitatif maupun kuantitatif
komposisi ion dari medianya atau dengan mengubah ligand selain substrat atau koenzim.
Molekul-molekul enzim merupakan katalis yang sangat efisien dalam mempercepat pengubahan
substrat menjadi produk-produk akhir. Satu molekul enzim tunggal dapat melakukan perubahan
sebanyak seribu molekul substrat per detik. Kenyataan ini sekaligus menjelaskan bahwa molekul
enzim tidak dikonsumsi ataupun mengalami perubahan selama proses reaksi berlangsung.
Namun demikian ada beberapa hal yang perlu diperhatikan bahwa enzim tidak stabil aktivitasnya
dan dapat berkurang atau bahkan menghilang oleh berbagai pengaruh baik kondisi fisik maupun
kimia seperti suhu, pH, dan lain sebagainya.

Laju katalisis enzim dapat dipengaruhi dengan mencolok bahkan hanya dengan perubahan-
perubahan kecil dalam lingkungan kimianya dan di dalam batasan fisiologisnya, dan perubahan-
perubahan ini jelas berperan dalam pengontrolan dan pengaturan sistem enzim yang saling
berhubungan yang diperlukan untuk sel-sel kehidupan.

2.4 Aktivitas enzimatik

Enzim sebagai biokatalisator berstruktur protein, dalam mekanisme kerja aktivitasnya


dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain, pH, suhu, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim,
kehadiran aktivator atau inhibitor. Potensial Hidrogen (pH) merupakan salah satu faktor penting
yang harus diperhatikan apabila bekerja dengan enzim, hal ini dikarenakan enzim hanya mampu

5
bekerja pada kondisi pH tertentu saja. Suatu kondisi pH dimana enzim dapat bekerja dengan
aktivitas tertinggi yang dapat dilakukannya dinamakan pH optimum. Sebaliknya pada pH
tertentu enzim sama sekali tidak aktif atau bahkan rusak. Hal ini dapat dijelaskan karena
diketahui bahwa enzim merupakan molekul protein, molekul protein kestabilannya dapat
dipengaruhi oleh tingkat keasaman lingkungan, pada kondisi keasaman yang ekstrim molekul-
molekul protein dari enzim akan rusak.

Seperti halnya pH, aktivitas kerja enzim juga dipengaruhi oleh temperatur lingkungan
dimana enzim bekerja. Sama seperti reaksi kimia biasa, suhu biasanya dapat mempercepat proses
reaksi, namun demikian pada titik suhu tertentu kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim
akan mulai menurun bahkan aktivitasnya tidak lagi nampak. Kondisi suhu dimana enzim dapat
menghasilkan aktivitas tertinggi dinamakan suhu atau temperatur optimum. Oleh karena enzim
berstruktur protein, sebagaimana diketahui bahwa protein dapat dirusak oleh panas, sehingga
pada suhu tinggi tertentu aktivitas enzim mulai menurun dan bahkan aktivitasnya menghilang.
Hal ini sangat dimungkinkan karena terjadinya denaturasi atau kerusakan struktur enzim yang
dapat menyebabkan kerusakan enzim baik secara keseluruhan maupun sebagian terutama sisi
aktifnya.

Reaksi-reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim dipengaruhi pula oleh jumlah substrat.
Jika melakukan pengujian konsentrasi substrat dari rendah ke tinggi terhadap kecepatan reaksi
enzimatis, maka pada awalnya akan diperoleh hubungan kesebandingan yang menyatakan
kecepatan reaksi akan meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, namun
kemudian akan diperoleh data yang menyatakan pada konsentrasi substrat tinggi tertentu
kecepatan reaksi tidak lagi bertambah. Pada kondisi ini konsentrasi substrat menjadi jenuh dan
kecepatan reaksi menjadi maksimum yang sering juga disebut sebagai kecepatan maksimum
(Vmax). Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung
pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu
komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut
kofaktor. Kofaktor ini dapat dibagi dalam tiga kelompok, yaitu : gugus prostetik, koenzim dan

6
aktivator. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam yang dapat terikat atau mudah terlepas
dari enzim. Contoh aktivator logam adalah K+, Mn++, Mg++, Cu++, atau Zn++.

Mekanisme enzim dalam suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat
(ES). Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai
katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami
hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor.

2.5 Klasifikasi Enzim

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada
awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis
ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama
substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti
tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang
berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula
dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran
hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari
kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International
Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak
meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku
yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

2.6 Struktur Enzim

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang
ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-

7
enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein
pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul
organik yang dinamakan koenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan
kofaktor dinamakan holoenzim. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya
dinamakan metaloenzim.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi
tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

2.7 Enzim dan Lingkungan


Enzim merupakan golongan protein, sehingga mempunyai sifat fisik dan kimia yang mirip
dengan protein. Beberapa enzim tidak stabil dan mudah terdenaturasi, sehingga aktifitas
enzimnya hilang. Setiap enzim mempunyai suhu dan pH optimum untuk aktivitasnya. Dalam
melakukan aktivitasnya, enzim dipengaruhi oleh lingkungannya. Pengaruh tersebut dapat
mengganggu stabilitas enzim sehingga menjadi masalah yang sering dihadapi dalam industri.
Stabilitas merupakan sifat penting yang harus dimiliki oleh enzim dalam aplikasinya sebagai
biokatalis. Stabilitas enzim dapat didefinisikan sebagai kestabilan aktivitas enzim selama
penyimpanan dan penggunaan enzim tersebut, serta kestabilan terhadap senyawa yang bersifat
merusak seperti pelarut tertentu (asam, basa) dan oleh pengaruh temperatur dan pH ekstrim.

Terdapat dua prinsip utama untuk memperoleh enzim yang mempunyai stabilitas tinggi,
yaitu menggunakan enzim yang memiliki stabilitas ekstrim alami dan mengusahakan
peningkatan stabilitas enzim yang secara alami kurang atau tidak stabil. Menurut Saktiwansyah
(2001), peningkatan stabilitas enzim dapat dilakukan dengan cara imobilisasi enzim, modifikasi
kimia, protein engineering, dan memperlakukan enzim pada kondisi air yang terbatas (dalam
pelarut organik).

2.8 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Reaksi Enzimatik


Terdapat beberapa faktor yang mempengaruhi reaksi enzimatik, antara lain:
a) Substrat (reaktan)
Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat.Penambahan kadar
substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlahenzim yang tetap, akan mempercepat reaksi

8
enzimatik sampai mencapai maksimum. Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah
kecepatan reaksi.

b) Suhu
Seperti reaksi kimia pada umumnya, maka reaksi enzimatik dipengaruhioleh suhu.
Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula olehkenaikan kecepatan reaksi enzimatik.
Kepekaan enzim terhadap suhupada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya
perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. Umumnya enzim mengalamikerusakan
(denaturasi) pada suhu diatas 50 oC

c) Keasaman (pH)
pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH
rendah maupun tinggi, karena terjadi denaturasi proteinenzim. Enzim mempunyai gugus aktif
yang bermuatan positif (+) dannegatif (-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat
keseimbangan antara kedua muatan. Pada keadaan asam cenderungbermuatan positif, dan pada
keadaan basa cenderung bermuatan negatif,sehingga aktivitas enzim menjadi berkurang atau
bahkan menjadi tidakaktif. pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama.

d) Penghambat enzim (Inhibitor)


Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim. Ada beberapa cara
penghambatan enzim, seperti penghambat secara bersaing (kompetitif), penghambat tidak
bersaing (non- kompetitif), penghambat umpan balik (feed back inhibitor), dan penghambat
alosterik.

e) Waktu inkubasi
Waktu yang diperlukan oleh enzim untuk bereaksi secara optimum dengan produk tidaklah
seragam, ada beberapa yang membutuhkan waktu yang lebih lama untuk bereaksi).

9
BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Enzim merupakan suatu zat yang bertindak sebagai katalis dalam organisme hidup,
mengatur laju di mana reaksi kimia berlangsung tanpa dengan sendirinya diubah dalam
proses.Proses biologis yang terjadi dalam semua organisme hidup adalah reaksi kimia dan
sebagian besar diatur oleh enzim. Tanpa enzim, banyak dari reaksi ini tidak akan terjadi pada
tingkat yang jelas. Enzim mengkatalisasi semua aspek metabolisme sel.

Enzim membantu mempercepat reaksi kimia dalam tubuh manusia. Enzim mengikat
molekul dan mengubahnya dengan cara tertentu. Enzim sangat penting untuk respirasi, mencerna
makanan, mendukung fungsi otot dan saraf, serta masih banyak ribuan fungsi spesifik lainnya.
Enzim adalah fasilitator hebat kehidupan

Perkembangan enzim sudah semakin pesat dan menempati posisi penting dalam bidang
teknologi dan industri. Kesadaran masyarakat terhadap masalah lingkungan yang semakin tinggi
serta adanya inisiatif dari para ahli menjadikan teknologi enzim sebagai salah satu alternatif
untuk menggantikan berbagai proses kimiawi dalam bidang industri seperti industri tekstil,
detergen, bahan pangan dan minuman, bahan kimia, obat obatan dan industri kuli

10
DAFTAR PUSTAKA

Buku

Sutrisno, A. (2017). Teknologi enzim. Universitas Brawijaya Press.

Dwidjoseputro, D., 2003, Dasar-Dasar Mikrobiologi, Penerbit Djambatan : Jakarta hal : 51-53.

Aulanni’am. 2005. Protein dan Analisisnya. Citra Mentari Group, Malang.

Cahyono, Bambang. 2013. Kiat Sukses Bisnis Getah Pepaya. Pustakamina,Jakar

Lehninger, A. L. 1997. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid I (Edisi Revisi). Erlangga,Jakarta.

Jurnal

Anindyawati, T. (2017). Prospek enzim dan limbah lignoselulosa untuk produksi bioetanol.
Jurnal Selulosa, 44(01).

Dewi, S. K. (2020). Uji Kesesuaian Hasil Pengukuran Aktivitas Enzim Aspartate


Aminotransferase Metode Kinetik Menggunakan Reagen Kerja Baru dan Setelah Penyimpanan
pada Suhu Kamar (Doctoral dissertation, Poltekkes Kemenkes Yogyakarta).

11
Harun, A., Muchlissin, S. I., Mukaromah, A. H., Darmawati, S., & Ethica, S. N. (2018). Isolasi
Bakteri Penghasil Enzim Protease Staphylococcus hominis pada Oncom Merah Pasca Fermentasi
120 Jam. In Prosiding Seminar Nasional & Internasional (Vol. 1, No. 1).

Zubair, M. S., Maulana, S., & Mukaddas, A. (2020). Penambatan molekuler dan simulasi
dinamika molekuler senyawa dari genus nigella terhadap penghambatan aktivitas enzim protease
HIV-1. Jurnal Farmasi Galenika (Galenika Journal of Pharmacy)(E-Journal), 6(1), 132-140.

Supriyatna, A., Jauhari, A. A., & Holydaziah, D. (2015). Aktivitas enzim amilase, lipase, dan
protease dari larva Hermetia illucens yang diberi pakan jerami padi. Jurnal Istek, 9(2).

12

Anda mungkin juga menyukai