Anda di halaman 1dari 15

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA TANAMAN

“Kinetika Enzim”

Disusun Oleh :

Nama : Ade Putra Slamet Riadi


NIM : 205040207111155
Kelas :P
Asisten Praktikum : Rusdi Ali Sabar Simatupang

PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGI


FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BRAWIJAYA
MALANG
2021
BAB 1
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Berbagai macam proses metabolisme terjadi di dalam tubuh manusia. Da-
lam proses metabolisme tubuh, terdapat berbagai macam reaksi kimia. Reaksi kimia
tersebut merupakan sistem yang menghasilkan senyawa kimia. Dalam suatu reaksi
kimia, biasanya ada namanya katalisator. Katalisator dalam metabolisme tubuh ada-
lah enzim.
Enzim adalah katalis yang mengarahkan jalur metabolisme suatu sel. Enzim
adalah susunan dari protein dengan struktur unik. Enzim adalah katalis yang dalam
kondisi suhu, pH, tekanan sel yang ringan dapat melakukan reaksi kimia dengan
kecepatan tinggi. Enzim bersifat spesifik hanya pada substrat tertentu. Enzim dapat
menurunkan energi aktivitas untuk reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut
(Blanco, 2017).
Karena enzim merupakan katalis dalam jalur metabolsime maka dapat
dikatakan enzim memiliki peran yang sangat penting. Enzim bekeja pada faktor-
faktor tertentu. Mengetahui faktor-faktor enzim yaitu suhu, pH, tekanan sel menjadi
hal yang penting untuk mempelajari enzim dengan kaitannya dalam mempercepat
reaksi dalam tubuh. Oleh karena itu, melihat pentingnya enzim bagi tubuh manusia
maka perlu dilaksanakan praktikum mengenai enzim ini. Agar mahasiswa kimia
atau praktikan mempelajari sifat enzim dan menentukan kinetika enzim.

1.2 Tujuan
1. Mengetahui definisi dan mekanisme kerja enzim
2. Mengetahui teori kerja enzim
3. Mengetahui karakteristik enzim
4. Mengetahui inhibitor, macam-macamnya dan contohnya

1.3 Manfaat
1. Praktikan dapat mengetahui definisi dan mekanisme kerja enzim
2. Praktikan mengetahui teori kerja enzim dan mengetahui karakteristik enzim
3. Praktikan dapat mengetahui inhibitor dan macam-macamnya.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Definsi dan Mekanisme Kerja Enzim


Enzim adalah katalis biologis (juga dikenal sebagai biokatalis) yang mem-
percepat reaksi biokimia pada organisme hidup. Enzim juga dapat diekstraksi dari
sel dan kemudian digunakan untuk mengkatalisasi berbagai proses penting secara
komersial. Kata 'enzim' pertama kali digunakan oleh ahli fisiologi Jerman Wilhelm
Kühne pada tahun 1878, ketika ia menggambarkan kemampuan ragi untuk
menghasilkan alkohol dari gula, dan itu berasal dari kata Yunani en (artinya 'di da-
lam') dan zume (artinya 'ragi'). Sebagai katalis, enzim hanya diperlukan dalam kon-
sentrasi yang sangat rendah, dan mempercepat reaksi tanpa dikonsumsi selama
reaksi. Biasanya menggambarkan enzim sebagai mampu mengkatalisis konversi
molekul substrat menjadi molekul produk (Almatsier, 2003).

Mekanisme enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya


menurunkan ΔG (Day, 2002)‡:

 Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang


mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat
menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
 Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat
dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang ber-
lawanan dengan keadaan transisi.
 Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat
sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
 Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama
pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini meli-
batkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif
kecil.
2.2 Teori Kerja Enzim
Terdapat dua teori mengenai mekanisme kerja enzim, yaitu teori kunci gembok
(Lock and Key Theory) dan teori kecocokan yang terinduksi (Induced Fit Theory)
1. Teori Gembok dan Kunci
Pada teori gembok dan kunci (Lock and Key Theory) ini, Enzim dan
substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang ma-
suk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan en-
ergi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan
produk serta membebaskan enzim (Murray, 2003)

2. Teori Kecocokan yang Terinduksi


Menurut teori kecocokan yang terinduksi (Induced Fit Theory) sisi
aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel sehingga dapat berubah ben-
tuk menyesuaikan bentuk substrat. Ketika substrat memasuki sisi aktif en-
zim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif men-
jadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi
dengan enzim tersebut (Murray, 2003)

2.3 Karakteristik Enzim


Beberapa karakteristik umum dari enzim yakni (Poedjiadi et al, 2006) :
 Thermolabil. Mudah rusak bila dipanaskan lebih dari 60oC
 Merupakan senyawa protein
 Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
 Bekerja di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim)
 Umumnya enzim bekerja satu arah meskipun ada yang bekerja dua arah
 Bekerja spesidik, karena sisi aktif enzim setangkup dengan permukaan sub-
strat tertentu
 Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
 Dapat bekrja bolak-balik, artinya satu enzim dapat menguraikan satu sen-
yawa menjadi senyawa lain

2.4 Definisi Inhibitor + Macam-macam Inhibitor + Contoh


Penghambat atau inhibitor adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat
kerja enzim.Berdasarkan mekanisme penghambatnya terhadap kerja enzim, inhibi-
tor dapat dibedakan menjadi penghambat bersaing (kompetitif), penghambat tidak
bersaing (nonkompetitif), penghambat umpan balik (feedback inhibitor), pengham-
bat repressor dan penghambat alosterik (Rohman, 2007)
a) Penghambat bersaing (kompetitif) adalah senyawa tertentu yang memiliki
kemiripan struktur dengan substrat pada saat reaksi enzimatik terjadi.
Keberadaan senyawa ini dalam reaksi enzimatik menyebabkan terjadinya
kompetisi antara substrat dan senyawa tersebut untuk dapat berikatan
dengan sisi aktif enzim.
b) Penghambat tidak bersaing (nonkompetitif) merupakan zat-zat tertentu
yang mempunyai afinitas tinggi terhadap kofaktor (ion logam) penyusun
enzim. Penghambatan kerja enzim terjadi karena zat-zat ini berikatan
dengan kofaktor enzim sehingga enzim menjadi tidak aktif, contohnya
sianida, sulfida, natrium azida, dan karbon monoksida (merupakan inhibitor
enzim yang mengandung Fe). Senyawa-senyawa tersebut memiliki afinitas
tinggi terhadap kofaktor Fe sehingga memiliki kecenderungan yang kuat
untuk berikatan dengan dengan Fe pada enzim ketika reaski enzimatik ter-
jadi dan menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Pada mekanisme ini tidak
terjadi persaingan antara zat penghambat dan substrat.
c) Penghambat umpan balik (feedback inhibitor) adalah senyawa yang meru-
pakan hasil (produk) akhir dari serangkaian reaksi enzimatik yang meng-
hambat kerja enzim pada reaksi sebelumnya atau menghambat sintesis salah
satu enzim yang berperan dalam mengatalisi reaksi enzimatik tersebut.
d) Penghambat represor adalah senyawa hasil akhir dari serangkaian reaksi en-
zimatik yang dapat memengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim
yang terlibat pada serangkaian reaksi sebelumnya.
e) Penghambat alosterik adalah senyawa penghambat pada enzim alosterik.
Enzim alosterik merupakan enzim yang memiliki dua sisi aktif, yaitu sisi
aktif yang dapat berikatan dengan substrat dan sisi aktif yang dapat beri-
katan dengan zat penghambat. Jika pada saat reaksi enzimatik berlangsung
zat penghambat berikatan terlebih dahulu dengan sisi aktif enzim, enzim
menjadi tidak aktif dan tidak dapat mengatalisis reaksi. Sebaliknya, jika
substrak berikatan terlebih dahulu dengan sisi aktif enzim, zat penghambat
tidak dapat berikatan dengan enzim sehingga enzim dapat mengatalisi reaksi
tersebut. Struktur zat penghambat berbeda dengan struktur substrat, karena
itu keduanya berikatan pada sisi aktif enzim yang berbeda. Namun, ketika
salah satunya sudah berikatan dengan sisi aktif enzim, yang lain tidak dapat
berikatan dengan enzim yang sama.
f) Zat pengaktivasi (aktivator) adalah zat atau senyawa yang dapat
mengaktifkan enzim inaktif yang disebut preenzim atau zimogen.
g) Zat penginduksi (induktor) adalah zat atau senyawa yang dapat
menginduksi pembentukan sintesis suatu enzim.

2.5 Faktor yang mempengaruhi Reaksi Enzimatik


Menurut Rohman (2007), ada beberapa faktor yang mempengaruhi reaksi
enzimatik, yaitu:
a) Suhu
Sebagian besar enzim bekerja optimal di suhu tubuh normal. Masing-mas-
ing enzim mempunyai suhu optimum yang berbeda-beda. Pada umumnya
enzim bekerja optimum pada suhu 400C. Apabila suhu di lingkungan enzim
sedikit menurun, maka efektifitas enzim cenderung akan melambat. Kondisi
ini terjadi karena energi kinetik yang rendah, sehingga mereka bergerak
lambat dan tidak sering bertabrakan. Sedangkan jika suhu di lingkungan en-
zim terlalu tinggi, maka enzim beresiko mengalami denaturasi yaitu peru-
bahan struktur kimia enzim yang mengakibatkan enzim rusak dan tidak
dapat menjalankan fungsinya. Sisi aktif tidak akan lagi mengikat ke substrat
maka tidak aka nada reaksi yang terjadi
b) Derajat Keasaman (pH)
Seperti halnya suhu, enzim akan bekerja optimum pada kondisi pH tertentu.
Pada umumnya pH optimum enzim berkisar antara 6-8. Namun, terdapat
beberapa pengecualian, sebagai contoh enzim pepsin bekerja optimum pada
pH = 2 di lambung untuk memecah protein menjadi pepton.
c) Konsentrasi Substrat
Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan penurunan konsen-
trasi substrat. Ketika konsentrasi substrat semakin banyak kerja enzim akan
menurun, sehingga dibutuhkan penambahan enzim untuk mengatasinya.
d) Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim dengan laju reaksi enzim berbanding lurus, artinya laju
reaksi enzim akan bertambah secara konstan seiring dengan adanya penam-
bahan konsentrasi enzim.
e) Aktivator
Zat pengaktif seperti bahan kimia tertentu mampu meningkatkan kerja en-
zim. Contohnya, logam alkali, logam alkali tanah, Co, Mg, Mn, dan Cl.
f) Inhibitor
nhibitor adalah senyawa yang mampu menghambat kerja enzim. Inhibitor
menyebabkan aktivitas enzim terganggu, sehingga enzim tidak bekerja
secara optimal.

2.6 Persamaan Michaelis Menten


Persamaan ini menggambarkan laju reaksi enzimatik, dengan menghub-
ungkan laju reaksi v (laju pembentukan produk), [ P ] terhadap [ S ], konsentrasi
substrat S. rumus kinetika ini ditulis sebagai:

Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi enzim semakin cepat sampai mencapai
ketetapan tetap.
BAB III
PEMBAHASAN

3.1 Grafik Simulasi Enzim dengan Software

3.1.1 Grafik Hubungan Km dan Vmaks

3.1.2 Grafik Inhibitor Kompetitif

Konsetrasi Inhibitor: 1 mol/liter


Konsentrasi Inhibitor: 2 mol/liter

Konsentrasi Inhibitor: 5 mol/liter

3.1.3 Grafik Inhibitor Unkompetitif


Konsentrasi Inhibitor: 1 mol/liter

Konsentrasi Inhibitor: 2 mol/liter

Konsentrasi Inhibitor: 5 mol/liter

3.1.4 Grafik Inhibitor Non Kompetitif

Konsentrasi Inhibitor: 1 mol/liter


Konsentrasi Inhibitor: 2 mol/liter

Konsentrasi Inhibitor: 5 mol/liter

3.2 Analisa Grafik


 Grafik Hubungan Km dan Vmaks
Pada saat Km 5, enzim hanya bisa mengikat sedikit substrat tetapi
cepat mencapai kecepatan maksimum, dan apabila Km meningkat
maka substrat yang diikat akan semakin banyak tetapi membutuhkan
waktu yang lebih lama untuk mencapai kecepatan maksimum.
 Grafik Inhibitor Kompetitif
Pada grafik inhibitor kompetitif semakin tinggi konsentrasi inhibitor
maka semakin besar Km enzimnya tetapi tidak merubah Vmaxnya.
 Grafik Inhibitor Unkompetitif
Pada grafik inhibitor unkompetitif menunjukkan bahwa semakin be-
sar konsentrasi inhibitor maka semakin berkurang Vmax suatu en-
zim tetapi tidak merubah Km enzim tersebut
 Grafik Inhibitor Nonkompetitif
Sedangkan pada inhibitor non kompetitif, konsentrasi inhibitor ber-
pengaruh terhadap Vmax dan Km suatu enzim. Apabila konsentrasi
inhibitor semakin tinggi maka Vmax akan semakin berkurang dan
Kmnya berubah.
BAB IV
PENUTUP

4.1 Kesimpulan
Enzim merupakan biokatalisator yang mampu mempercepat reaksi suatu
senyawa kimia dengan menurunkan energi aktivitasnya. Menurut Poedjiadi et al
(2006) enzim memiliki karakteristik antara lain, thermolabil atau udah rusak bila
dipanaskan lebih dari 60 derajat, merupakan senyawa protein, dibutuhkan dalam
jumlah yang sedikit, bekerja didalam dan diluar sel, umumnya bekerja satu arah
meskipun ada yang bekerja dua arah dan dapat bekerja bolak balik yang berarti sau
enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa lain.
Dalam cara kerjanya, ada beberapa faktor yang mempengaruhi reaksi enzi-
matik, seperti yang disampaikan Rohman (2007) yaitu, suhu, derajat keasaman,
konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, activator dan inhibitor.
Persamaan Michaelis-Menten menggambarkan reaksi enzimatik dengan
menghubungkan laju reaksi atau v terhadap konsentrasi substrat atau s yang disim-
pulkan jika semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi suatu enzim, maka semakin
cepat mencapai ketetapan atau kecepatan tetapnya.

4.2 Saran
Modul yang diberikan mungkin bisa lebih lengkap dan jelas untuk memu-
dahkan praktikan dalam memahami materi yang diajarkan, terima kasih.
DAFTAR PUSTAKA
Almatsier, Sunita. 2003. Prinsip Dasar Ilmu Gizi.Jakarta: Gramedia PustakaU-
tama
Day, R. A. & A. L. Underwood.2002.Analisis Kimia Kuantitatif.Jakarta: Erlangga
Murray, R. K., dkk.2003.Harper’s Illustraterd Biochemistry 26th Edition.USA:
McGraw-Hill Companies
Poedjiadi, Anna. dan F.M. Titin Supriyanti.2006.Dasar-Dasar Biokimia.Jakarta:
UI Press
Rohman, Abdul.2007.Kimia Farmasi Analisis.Yogyakarta: Pustaka Pelajar

Anda mungkin juga menyukai