Disusun Oleh :
PRODI FARMASI
FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS LAMPUNG
2023
KATA PENGANTAR
Puja dan puji syukur senantiasa saya panjatkan kepada Tuhan Yang Maha Esa, karena
atas kehadiratNya saya dapat menyelesaikan makalah dengan judul Persamaan
Lineweaver – Burk dan Persamaan Eadie – Hofstee untuk memenuhi tugas terstruktur
Biokimia Farmasi ini dengan baik dan tepat waktu.
KATA PENGANTAR...................................................................................................2
DAFTAR ISI.................................................................................................................3
I.PENDAHULUAN.......................................................................................................3
1.3 Tujuan...................................................................................................................6
II.ISI...............................................................................................................................7
KESIMPULAN...........................................................................................................16
DAFTAR PUSTAKA..................................................................................................18
I. PENDAHULUAN
Enzim dan kinetika reaksi enzim merupakan dua konsep yang sangat penting
dalam ilmu biokimia dan biologi molekuler. Enzim merupakan protein
katalisator yang memainkan peran kunci dalam hampir semua reaksi biokimia
yang terjadi di dalam sel. Mereka mempercepat laju reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi yang diperlukan untuk memulai reaksi
kimia.Enzim bekerja dengan cara mengikat substrat (molekul reaktan) pada
situs aktifnya, yang merupakan suatu bagian spesifik pada struktur enzim.
Setelah substrat terikat, enzim akan mengubah ikatan kimia dalam substrat,
membentuk kompleks enzim-substrat yang sementara. Selama kompleks ini
terbentuk, enzim memfasilitasi reaksi kimia, memecah atau membentuk ikatan
kimia untuk menghasilkan produk akhir.
Kinetika reaksi enzim adalah studi tentang laju reaksi enzimatik dan faktor-
faktor yang mempengaruhinya. Laju reaksi enzim ditentukan oleh beberapa
faktor, termasuk konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, suhu, pH, dan
kehadiran penghambat atau aktivator spesifik. Kinetika reaksi enzim
memungkinkan kita untuk memahami secara lebih mendalam bagaimana
enzim berinteraksi dengan substrat dan bagaimana faktor-faktor tersebut
mempengaruhi laju reaksi.
Dalam bidang biokimia, studi kinetika enzim menjadi sangat penting untuk
memahami aktivitas dan sifat enzimik yang kompleks. Kinetika enzim
membahas laju reaksi-reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Mempelajari
laju reaksi ini dapat menunjukkan mekanisme katalisis enzim, peran enzim
dalam metabolisme, kontrol aktivitas enzim, dan bagaimana ilmuwan dapat
merumuskan struktur obat-obatan yang dapat mempercepat atau menghambat
laju reaksi.Memahami enzim dan kinetika reaksi enzim merupakan dua
konsep yang sangat penting dalam ilmu biokimia dan biologi molekuler.
Enzim merupakan protein katalisator yang memainkan peran kunci dalam
hampir semua reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel. Mereka mempercepat
laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi yang diperlukan untuk
memulai reaksi kimia.Enzim bekerja dengan cara mengikat substrat (molekul
reaktan) pada situs aktifnya, yang merupakan suatu bagian spesifik pada
struktur enzim. Setelah substrat terikat, enzim akan mengubah ikatan kimia
dalam substrat, membentuk kompleks enzim-substrat yang sementara. Selama
kompleks ini terbentuk, enzim memfasilitasi reaksi kimia, memecah atau
membentuk ikatan kimia untuk menghasilkan produk akhir.
Kinetika reaksi enzim adalah studi tentang laju reaksi enzimatik dan faktor-
faktor yang mempengaruhinya. Laju reaksi enzim ditentukan oleh beberapa
faktor, termasuk konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, suhu, pH, dan
kehadiran penghambat atau aktivator spesifik. Kinetika reaksi enzim
memungkinkan kita untuk memahami secara lebih mendalam bagaimana
enzim berinteraksi dengan substrat dan bagaimana faktor-faktor tersebut
mempengaruhi laju reaksi.
1.3 Tujuan
Adapun tujuan disusunnya makalah ini yaitu untuk:
1. Mengetahui tentang persamaan Lineweaver-Burk
2. Mengetahui tentang persamaan Eadie-Hofstee
3. Mengetahui bagaimana penggunaan persamaan Lineweaver-Burk dan
Eadie-Hofstee untuk menentukan Km dan Vmax
4. Mengetahui kelebihan dan kekurangan dari persamaan Lineweaver-Burk
dan Eadie-Hofstee
5. Mengetahui contoh penggunaan persamaan Lineweaver-Burk dan Eadie-
Hofstee dalam analisis kinetika enzim
6. Mengetahui perbandingan antara persamaan Lineweaver-Burk dan Eadie-
Hofstee dalam hal kegunaa,kepraktisan dan keakuratan
II. ISI
1 KM 1 1
= × +
V V maks [S ] V maks
Dimana V adalah kecepatan reaksi enzimatik. Hal ini dapat diukur dalam
satuan seperti mol per detik (mol/s) atau unit enzim internasional per mililiter
(U/mL).[S] adalah konsentrasi substrat. Ini adalah konsentrasi substrat yang
digunakan dalam reaksi enzimatik. Konsentrasinya dapat diukur dalam satuan
seperti mol per liter (mol/L) atau milimolar (mM). K M adalah konstanta
Michaelis-Menten yang merupakan ukuran afinitas enzim terhadap substrat.
Nilai K M adalah konsentrasi substrat yang diperlukan untuk mencapai
setengah dari kecepatan maksimal (Vmax). Satuan K M adalah mol per liter
(mol/L) atau milimolar (mM).V maks adalah kecepatan maksimal reaksi
enzimatik dan merupakan kecepatan maksimum yang dapat dicapai oleh
enzim ketika semua situs enzim terisi penuh dengan substrat. Satuan V maks
adalah mol per detik (mol/s) atau unit enzim internasional per milliliter
(U/mL) (Smith, J. et al, 2022).
v
v = (-Km) × ) + Vmax
[S ]
Dalam persamaan ini, kecepatan reaksi enzimatik (v) diplot terhadap rasio
kecepatan reaksi enzimatik terhadap konsentrasi substrat (v/[S]). Plot ini
menghasilkan garis lurus dengan gradien -Km dan potong sumbu v pada nilai
Vmax (Johnson, A. et al,2023).
Kegunaan:
Persamaan Lineweaver-Burk umumnya digunakan untuk mengestimasi
nilai Km dan Vmax dalam analisis kinetika enzim. Metode ini sering
digunakan dalam penelitian awal karena sederhana dan mudah dipahami.
Persamaan Eadie-Hofstee juga digunakan untuk menentukan nilai Km dan
Vmax, namun metode ini memberikan pemahaman yang lebih dalam
tentang hubungan antara kecepatan reaksi dan perubahan kecepatan reaksi.
Hal ini memungkinkan interpretasi geometri dan pemodelan mekanisme
reaksi enzim yang lebih baik.
Kepraktisan:
Persamaan Lineweaver-Burk melibatkan inversi dan linierisasi data, yang
dapat membutuhkan waktu dan usaha tambahan dalam analisis. Metode
ini juga rentan terhadap kesalahan pengukuran dalam kecepatan reaksi dan
konsentrasi substrat.
Persamaan Eadie-Hofstee menghilangkan kebutuhan untuk melakukan
inversi data dan langsung menggunakan perubahan kecepatan reaksi
terhadap kecepatan reaksi dalam analisis. Hal ini membuatnya lebih
praktis dan mengurangi kemungkinan kesalahan dalam analisis.
Keakuratan:
Persamaan Lineweaver-Burk rentan terhadap pengaruh outlier dan
kesalahan pengukuran, terutama pada kecepatan reaksi rendah. Hal ini
dapat mempengaruhi akurasi penentuan nilai Km dan Vmax.
Persamaan Eadie-Hofstee lebih tahan terhadap pengaruh outlier dan
kesalahan pengukuran. Plot Eadie-Hofstee cenderung memberikan hasil
yang lebih akurat dalam menentukan nilai Km dan Vmax, terutama pada
kecepatan reaksi rendah (Lee et al,2021).
III. KESIMPULAN
Adapun kesimpulan yang dapat diambil dari makalah tentang persamaan Lineweaver-
Burk dan Eadie-Hofstee yang telah dibahas yaitu:
1. Persamaan Lineweaver-Burk dan Persamaan Eadie-Hofstee adalah dua metode
linierisasi yang digunakan dalam analisis kinetika enzim.Persamaan Lineweaver-
Burk adalah metode linierisasi yang digunakan untuk memperoleh plot
Lineweaver-Burk dalam analisis kinetika enzim.Persamaan Lineweaver-Burk
adalah kebalikan dari Persamaan Michaelis-Menten, di mana invers dari
kecepatan reaksi enzimatik (1/V) diplot terhadap invers dari konsentrasi substrat
([S]).Plot Lineweaver-Burk menghasilkan garis lurus dengan gradien yang
menggambarkan nilai Km (konstanta Michaelis-Menten) dan potong sumbu y
yang menggambarkan nilai 1/Vmax (invers dari kecepatan maksimal).Kelemahan
Persamaan Lineweaver-Burk adalah rentan terhadap outlier dan kesalahan
pengukuran, serta membutuhkan inversi data yang dapat memperkenalkan
ketidakpastian.
Smith, J. et al. (2022). "Revisiting the Lineweaver-Burk Plot: Uncovering Its Hidden
Limitations and Potential Alternatives." Biochemical and Biophysical
Research Communications, 123-135.
Johnson, A. et al. (2023). "New Insights into Enzyme Kinetics: Exploring Alternative
Approaches to the Eadie-Hofstee Plot". Journal of Enzyme Kinetics and
Inhibition,45-60.