LAPORAN PRAKTIKUM

“Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi
Substrat Terhadap Aktivitas Enzim”
Diajukan untuk memenuhi tugas mata kuliah Praktikum Biokimia
Dosen Pengampu : I Made Pasek Anton Santiasa, S.Pd., M. Sc

MATA KULIAH
BIOKIMIA PRAKTIKUM

Oleh :
Tasya Hikmah Ramadhanty Beninda
2013091002

PROGRAM STUDI S1 BIOLOGI

JURUSAN BIOLOGI DAN PERIKANAN KELAUTAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS PENDIDIKAN GANESHA
SINGARAJA
2021
 KATA PENGANTAR
Segala puji syukur hanya bagi Tuhan Yang Maha Esa yang telah melimpahkan rahmat
dan karunia-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan laporan praktikum ini. Penyusunan
laporan praktikum ini merupakan dalam rangka memenuhi tugas laporan praktikum pada mata
kuliah Praktikum Biokimia dengan judul “Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas
Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim”.
Adapun maksud dan tujuan laporan praktikum ini ditunjukkan kepada para pembaca agar
dapat mengetahui pengertian enzim, mengetahui fungsi dari enzim, mengetahui faktor-faktor
yang memengaruhi aktivitas enzim, mengetahui tatanama enzim, mengetahui klasifikasi enzim,
mengetahui sifat-sifat enzim, mengetahui cara kerja enzim, mengetahui pengaruh konsentrasi
enzim terhadap perombakan suatu substrat (amilum), dan mengetahui pengaruh konsentrasi
substrat terhadap aktivitas enzim.
Dalam proses penyusunan laporan praktikum ini tidak terlepas dari bantuan, arahan dan
bimbingan pada dosen pengampu mata kuliah Praktikum Biokimia secara langsung maupun
tidak langsung. Untuk itu, penulis menyampaikan ucapan terimakasih kepada dosen pengampu
mata kuliah Praktikum Biokimia, Bapak I Made Pasek Anton Santiasa, S.Pd., M. Sc karena telah
meluangkan waktu supaya penulis dapat lebih memahami terkait materi yang diberikan, sehingga
proses pembuatan laporan praktikum ini dapat tersusun.
Semoga laporan praktikum ini dapat memberikan memberikan informasi bagi para
pembaca, dapat memberikan pemahaman kepada para pembaca, dan dapat dijadikan sebagai
pedoman bagi para pembaca untuk mendalami materi ini. Penulis mengharapkan saran dan kritik
dari pembaca agar kedepannya jauh lebih baik dalam pembuatan laporan praktikum ini.

Penulis

i
 DAFTAR ISI
Kata Pengantar ............................................................................................................ i
Daftar Isi ...................................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN ........................................................................................... 1
1.1 Latar Belakang ......................................................................................... 1
1.2 Rumusan Masalah ..................................................................................... 2
1.3 Tujuan Penelitian ...................................................................................... 2
1.4 Manfaat Penelitian .................................................................................... 2
BAB II KAJIAN TEORI ........................................................................................... 3
2.1 Pengertian Enzim ..................................................................................... 3
2.2 Faktor-Faktor yang Memengaruhi Aktivitas Enzim ................................ 4
2.3 Sifat-Sifat Enzim ...................................................................................... 6
2.4 Cara Kerja Enzim ..................................................................................... 7
2.5 Klasifikasi Enzim ..................................................................................... 8
2.6 Tatanama Enzim ....................................................................................... 9
BAB III METODE PENELITIAN ............................................................................ 15
3.1 Waktu dan Tempat ...................................................................................... 15
3.2 Alat dan Bahan Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat .................... 15
3.3 Langkah Kerja Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat ..................... 15
3.3.1 Langkah Kerja Konsentrasi Enzim ..................................................... 15
3.3.2 Langkah Kerja Konsentrasi Substrat .................................................. 15
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN ..................................................................
4.1 Hasil Penelitian ...........................................................................................
4.2 Pembahasan ................................................................................................
BAB V PENUTUP ....................................................................................................
5.1 Simpulan ....................................................................................................
5.2 Saran ..........................................................................................................
DAFTAR PUSTAKA ..............................................................................................

ii
 BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksireaksi
biologis. Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel yang
berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan tersebut. Suatu enzim dapat bekerja 108
sampai 10 11kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim bekerja dengan
menurunkan energi aktifasi sehingga laju reaksi meningkat. Suatu enzim bekerja secara khas
terhadap suatu substrat tertentu. Oleh karena itu, enzim merupakan elemen penting dalam
tubuh yang sangat banyak membantu dalam reaksi enzimatik seperti dalam proses sintesis
dan reparasi DNA, pembentukan energi, dan sintesis protein (Poedjiadi 2006).
Enzim akan mampu mengkatalis suatu reaksi biologis bila berada dalam kondisi nyamannya.
Banyak faktor yang mempengaruhi kerja enzim seperti suhu, keasaman (pH), konsentrasi
enzim dan substrat, penyinaran, inhibitor, serta aktivator. Faktor-faktor tersebutlah yang
menyebabkan terkadang enzim mampu mempercepat reaksi atau bahkan menghambat reaksi
yang berlangsung (Iman 2005). Adanya enzim juga sangat spesifik baik tempat sintesis
maupun reaksi yang dapat dikatalisisnya. Secara umum enzim digolongkan menjadi enam
kelompok sesuai dengan jenis reaksi yang dikatalisisnya yaitu oksidoreduktase,
transferase,hidrolase ,liase, isomerase dan ligase.
Didalam jumlah sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga di dalam
keadaan normal tidak terjadi penyimpanganpenyimpangan hasil akhir reaksinya. Di dalam
sel terdapat banyak jenis enzim yang berlainan kekhasannya. Artinya suatu enzim hanya
mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu saja . Ada enzim yang dapat mengkatalisa
suatu kelompok substrat , adapula yang hanya satu substrat saja , dan ada pula yang bersifat
stereospesifik. Karena enzim mengkataliser reaksi-reaksi di dalam sistim biologis, maka
enzim juga disebut sebagai Biokatalisator.
Salah satu enzim yang bereperan penting dalam tubuh adalah enzim amilase. Enzim amilase
berfungsi dalam proses pencernaan makanan khususnya ketika berada di dalam mulut. Enzim
amilase berfungsi untuk memecah molekul karbohidat menjadi senyawa yang lebih
sederhana sehingga memudahkan untuk proses pencernaan berikutnya. Enzim amilase dapat
bekerja maksimal pada suhu, pH, serta konsentrasi yang optimum (Iman 2005). Mengetahui
suhu, pH, serta konsentrasi optimum menjadi hal penting dalam mempelajari enzim karena
terkait dengan kemampuannya dalam mempercepat reaksi dalam tubuh. Cepat lambatnya
reaksi dalam tubuh berpengaruh besar dalam penyerapan zat gizi. Selain itu reaksi enzimatik
juga berdampak terhadap kesehatan. Abnormalitas sintesis enzim dapat menimbulkan
berbagai penyakit. Oleh karena itu, mempertahankan optimalitas kerja enzim sangat penting
bagi tubuh.

1.2 Rumusan Masalah

Rumusan masalah pada laporan praktikum “Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap
Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim” adalah
sebagai berikut :
1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
 2. Apa saja fungsi dari enzim?
3. Apa saja faktor-faktor yang memengaruhi aktivitas enzim?
4. Apa saja tatanama enzim?
5. Apa saja klasifikasi enzim?
6. Bagaimana sifat-sifat enzim?
7. Bagaimana cara kerja enzim ?
8. Bagaimana pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat (amilum)?
9. Bagaimana pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim?

1.3 Tujuan Penelitian

Tujuan penelitian pada laporan praktikum “Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap
Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim” adalah
sebagai berikut:
1. Mengetahui pengertian enzim.
2. Mengetahui fungsi dari enzim.
3. Mengetahui faktor-faktor yang memengaruhi aktivitas enzim.
4. Mengetahui tatanama enzim.
5. Mengetahui klasifikasi enzim.
6. Mengetahui sifat-sifat enzim.
7. Mengetahui cara kerja enzim.
8. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat (amilum).
9. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.

1.4 Manfaat Penelitian

Manfaat penelitian pada laporan praktikum “Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap
Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim” adalah
sebagai berikut:
1. Praktikan dapat mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
2. Praktikan dapat mengetahui pengaruh enzim terhadap aktivitas enzim invertase.
 BAB II
KAJIAN TEORI
2.1 Pengertian Enzim
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Bekerja dengan urutan-urutan yang
teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrient,
reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimiawi dan yang membuat makromolekul sel
dari prekursor sederhana. Di antara sejumlah enzim yang berpartisi di dalam metabolisme
terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali
berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan katalitiknya sesuai dengan isyarat yang
diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik, menghasilkan suatu
hubungan yang harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda, yang
diperlukan untuk menunjuang kehidupan (Lehninger, 1982).
Enzim merupakan suatu katalisator dalam reaksi biokimia dan setiap enzim mempunyai
kemampuan spesifik untuk merubah molekul tertentu. Menurut Haldare, enzim merupakan
larutan koloid atau katalis organik yang dihasilkan mikroorganisme. Sebagai katalisator,
enzim hanya meningkatkan kecepatan reaksi dan sangat spesifik untuk reaksi yang
dikatalisanya. Enzim adalah bahan kimia yang dihasilkan mikroorganisme untuk
meningkatkan kecepatan reaksi menuju keadaan keseimbangan reaksi kimia, sehingga sifat
termodinamika sistim tidak berubah (Rismijana et al., 2003).
Enzim memegang peranan penting dalam proses pencernaan makanan maupun proses
metabolisme zat-zat makanan dalam tubuh. Fungsi enzim adalah mengurangi energi aktivasi,
yaitu energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi (suatu bentuk dengan tingkat
energi tertinggi) dalam suatu reaksi kimiawi. Suatu reaksi yang di katalisis oleh enzim
mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah, dengan demikian membutuhkan lebih sedikit
energi untuk berlangsungnya reaksi tersebut. Enzim mempercepat reaksi kimiawi secara
spesifik tanpa pembentukan hasil samping dan bekerja pada larutan dengan keadaan suhu dan
pH tertentu. Aktivitas enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor, seperti konsentrasi
enzim, konsentrasi substrat, suhu dan pH (Pelczar dan Chan, 2005).
Enzim dapat diperoleh dari makhluk hidup seperti hewan, tumbuhan dan mikroorganisme.
Beberapa contoh enzim protease yang bersumber dari tumbuhan yaitu bromelin dari nanas,
papain dari pepaya, lisozim dari putih telur. Meskipun banyak sumber dapat menghasilkan
enzim yang berasal dari hewan dan tumbuhan, namun pemanfaatan mikroorganisme sebagai
sumber enzim lebih banyak diminati, karena enzim dari mikroorganisme dapat dihasilkan
dalam waktu yang sangat singkat, mudah diproduksi dalam skala besar, proses produksi bisa
dikontrol, kemungkinan terkontaminasi oleh senyawa-senyawa lain lebih kecil, dan dapat
diproduksi secara berkesinambungan dengan biaya yang relatif rendah (Thomas, 1989).
Enzim dikatakan aktif apabila zat tersebut mempunyai kemampuan untuk melaksanakan
aktivitas katalitiknya. Telah dilaporkan oleh Fogarty dan Kelly (1979) bahwa enzim
proteolitik bakteri, yeast ataupun fungi mempunyai karakter dan spesifisitas yang berbeda.
Karakter enzim proteolitik tersebut ditunjukan dengan pH dan suhu optimum enzim tersebut
dalam menghidrolisis substratnya. Selain itu adanya ion logam, asam amino tertentu dan
inhibitor enzim akan mempengaruhi aktivitas enzim tersebut (Poernomo et al, 2003).
 Beberapa enzim mempunyai aktifitas diantaranya spesifik untuk D dan L isomer ptik . Enzim
L- asam amino oksidase hanya pada L- asam amino oksidase tidak bereaksi terhadap isomer
D- asam amino . Beberapa enzim memerlukan suatu ko-faktor yang bukan protein dan
biasanya agak longgar berikatan dengan enzim. Kofaktor itu disebut gugus prostetik. Banyak
juga enzim yang memerlukan ko-faktor logam seperti Mn++, Fe ++,Mg++, dll. Di dalam
proses isolasi kadang-kadang kofaktor yang berikatan longgar pada enzim terlepas sehingga
menyebabkan aktifitas enzim menurun atau bahkan hilang. Bagian protein dari enzim disebut
apo-enzim , sedangkan enzim keseluruhannya disebut holoenzim .
Bagian protein (tak aktif) + non protein = holoenzim (aktif) (apoenzim) (gugus protestik)
(Simanjuntak et al, 2003).
Enzim dapat berfungsi di luar sel hidup sebagai katalis biologis secara in vitro. Aktivitas
enzimatik terkait dengan struktur protein karena enzim memiliki sisi aktif yang mengikat substrat.
Secara umum, enzim pencernaan adalah struktur protein murni misalnya urease. Pepsin, tripsin
dan kimotripsin dikenal sebagai enzim pencernaan. Lisozim adalah enzim aktif yang ditemukan
dalam air mata, air liur, dan putih telur yang mencerna dinding sel beberapa bakteri. Struktur
lisozim dalam bentuk kristal, diamati dengan kristalografi sinar-X. Aktivitas enzim ditentukan
oleh struktur protein tiga dimensi (Najafpour, 2015).

2.2 Faktor-Faktor yang Memengaruhi Aktivitas Enzim

a. Pengaruh Suhu.
Suhu rendah yang memdekati titik beku biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu
dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10OC, menyebabkan keaktifan
menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling
cepat. Bila suhu dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena
mengalami denaturasi. Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar
37oC. Enzim organismemikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi
mempunyai suhu optimum yang tinggi. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai + 60oC. Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam
beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan kembali
aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses denaturasi masih
reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada pemanasan
ini. Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada Gambar berikut.
 b. Pengaruh pH

Bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besar enzim didalam
tubuh akan menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0 - 9,0, kecuali beberapa enzim
misalnya pepsin(pH optimum = 2). Ini disesbabkan oleh :

1. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.

2. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahanmuatan
listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan
bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+):

Enz- + SH+ → EnzSH

Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan.Enz- +
H+ → Enz-H Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-, maka
pada pH yang extrem rendah atau tiggikonsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang,
karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang.
Seperti pada gambar berikut.

c. Pengaruh Konsentrasi Enzim

Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin besar
jumlah enzim makin cepat reaksinya. Lihat pada gambar. Dalam reaksinya Enz akan
mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS
ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan enzim bebas

Enz.

Enz + S ⇔ EnzS Enz + P

Enz + S ⇔ Enz + P

Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai batas
tertentu.
d. Pengaruh Konsentrasi Substrat
Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan lainya tetap sama, kecepatan
reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim
telah jenuh dengan subtrat. Seperti pada gambar. Pada titik-titik A dan B belum semua enzim
bereaksi dengan subtrat, maka pada A dan B penambahan subtrat S akan menyebabkan
jumlah EnzS bertambah dan kecepatan reaksi v akan bertambah, sesuai dengan penambahan
S. Pada titik C semua enzim telah bereaksi denagn subtrat, sehingga penambahan S tidak
akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi enzim bebas. Pada titik B kecepatan
reaksi tepat setengah kecepatan maksimum. Konsentrasi subtrat yang menghasilkan setengah
kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau konstanta Michaelis.

2.3 Sifat-Sifat Enzim

Enzim sebagai suatu senyawa yang berstruktur protein baik murni maupun protein yang
terikat pada gugus non protein, memiliki sifat yang sama dengan protein lain yaitu :
a. dapat terdenaturasikan oleh panas,
b. terpresipitasikan atau terendapkan oleh senyawa-senyawa organik cair seperti etanol dan
aseton juga oleh garam-garam organik berkonsentrasi tinggi seperti ammonium sulfat
c. memiliki bobot molekul yang relatif besar sehingga tidak dapat melewati membran semi
permeabel atau tidak dapat terdialisis (Poedjiadi, 1994).
Enzim yang diisolasi dari sumber alamnya dapat dipakai secara in vitro untuk penelitian
secara rinci reaksi-reaksi yang dikatalisis. Laju reaksi dapat diubah dengan mengubah
parameter-parameternya seperti pH, suhu dan dengan mengubah secara kualitatif maupun
kuantitatif komposisi ion dari medianya atau dengan mengubah ligand selain substrat atau
koenzim (Poedjiadi, 1994).
 Molekul-molekul enzim merupakan katalis yang sangat efisien dalam mempercepat
pengubahan substrat menjadi produk-produk akhir. Satu molekul enzim tunggal dapat
melakukan perubahan sebanyak seribu molekul substrat per detik. Kenyataan ini sekaligus
menjelaskan bahwa molekul enzim tidak dikonsumsi ataupun mengalami perubahan selama
proses reaksi berlangsung. Namun demikian ada beberapa hal yang perlu diperhatikan bahwa
enzim tidak stabil aktivitasnya dan dapat berkurang atau bahkan menghilang oleh berbagai
pengaruh baik kondisi fisik maupun kimia seperti suhu, pH, dan lain sebagainya (Pelczar dan
Chan, 2005).
Laju katalisis enzim dapat dipengaruhi dengan mencolok bahkan hanya dengan perubahan-
perubahan kecil dalam lingkungan kimianya dan di dalam batasan fisiologisnya, dan
perubahan-perubahan ini jelas berperan dalam pengontrolan dan pengaturan sistem enzim
yang saling berhubungan yang diperlukan untuk sel-sel kehidupan (Poedjiadi, 1994).

2.4 Cara Kerja Enzim

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya
diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim
konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya
ada atau tidak. Enzim induktif ( enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya
rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-
galaktosida pada Escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada
senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim terse but walaupun tidak merupakan
substamya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-
galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai hila ditambahkan laktosa atau
melibiosa.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zatzat yang bereaksi dan
dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan
energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian
besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada
satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat digunakan pada
proses perombakan pati menjadi glukosa.
a. Model kunci gembok (block and key).
 Teori ini yang mendasarkan pasa kesesuaian bentuk antara enzim dan substrat sehingga
memungkinkan untuk berikatan secara spesifik sebagaimana anara gembok dan kunci.
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat
berikatan dengan substrat bagian terse but disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai
kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok).
b. Induksi Pas (Model Induced Fit)

Teori yang mendasarkan bahwa struktur enzim pada binding site nya adalah lentur dan
secara spesifik mampu menyesuaikan dengan struktur substrat yang tepat. Sekali substrat
terikat pada binding site enzim reaksi dapat berjalan. Pada model ini sisi aktif enzim
dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya.

2.5 Klasifikasi Enzim

Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas utama berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis dan
beberapa sub kelas seperti tercantum pada Tabel 2.1 dan 2.2 di bawah ini (Mc. Murry, John &
Castellion, Mary E, 1992).

Tabel 2.1 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi

Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi
1 Oksidoreduktase Reaksi reduksi oksidasi (transfer elektron dari satu substrat
ke substrat lainnya)
2 Transferase Transfer atom atau gugus dari satu substrat ke substrat lain
3 Hidrolase Reaksi hidrolisis (pemecahan ikatan karena adanya air)
4 Liase Penambahan gugus fungsi pada ikatan rangkap
(adisi) atau pemutusan ikatan rangkap dengan pelepasan gu-
gus fungsi
5 Isomerase Reaksi isomerisasi (penyusunan ulang atom-atom substrat)
6 Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N
diikuti dengan pemutusan isofosfat dari ATP
 Tabel 2.2 Klasifikasi subkelas enzim
Kelas Subkelas Tipe Reaksi yang dikatalisis
Oksidoreduktase Oksidase Oksidasi substrat
Reduktase Reduksi substrat
Dehidrogenase Pelepasan atom hidrogen (H2) sehingga
terbentuknya ikatan rangkap
Transferase Transaminase Transfer gugus amino antara substrat
Kinase Transfer gugus fosfat antara substrat
Hidrolase Lipase Hidrolisis gugus ester dalam lipid
Protease Hidrolisis gugus amida dalam protein
Nuklease Hidrolisis gugus fosfat dalam lasam nukleat
Liase Dehidrase Kehilangan air
Dekarboksilase Kehilangan karbondioksida
Isomerase Epimerase Isomerisasi pada pusat kiral substra
Ligase Sintetase Pembentukan ikatan baru dengan melibatkan ATP
Karboksilase Pembentukan ikatan baru antara substrat dan CO2
dengan melibatkan ATP

2.6 Tatanama Enzim

Penamaan enzim secara trivial dan sistematis. Tata nama secara trivial dapat
diklasifikasikan berdasarkan pada substrat yang dikatalisis, produk yang terbentuk, substrat
dan jenis mekanisme reaksi, produk yang disintesis dan berdasarkan jenis reaksi umum
yang dikatalisis dengan enzim. Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi sesuai dengan
Enzyme Commission (EC) dari International Union of Biochemistry (IUB).

2.6.1 Tata nama enzim secara trivial

1. Enzim berdasarkan substrat yang dikatalisis
Nama enzim diakhiri dengan “ase” kecuali beberapa enzim proteolitik yang diakhiri dengan
“in”, seperti papain, bromelin, pepsin. Nama menerangkan substrat yang dikatalisis. Contoh
maltase dari maltosa, laktase dari laktosa, lipase pada lipid, fumasare dari fumarat.
Gambar 1.1 Reaksi pemecahan laktosa oleh enzim laktase

2. Enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas enzim

Penamaan enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas enzim.

Misalnya sitrat sintase, dengan produk reaksi yang terbentuk adalah sitrat.

Gambar 1.2 Reaksi pembentukan sitrat oleh enzim sitrat sintase

3. Enzim berdasarkan substrat dan jenis reaksi yang terjadi

Senyawa piruvat dapat diubah menjadi Asetil-CoA dengan reaksi
dekarboksilasi oksidatif dan menjadi oksaloasetat dengan dehidrogenase.
Enzim yang terlibat diberi nama piruvat dehidrogenase dan piruvat
karboksilase. Contoh lainnya adalah alkohol dehidrogenase yang
mengkatalisis dehidrogenasi alkohol.

4. Enzim berdasarkan produk yang disintesis

Banyak enzim yang diberi nama berdasarkan produk yang terbentuk setelah
reaksi katalisis. Misalnya sitrat sintase yang mengkatalisis kondensasi
Asetil CoA dan oksaloasetat menghasilkan sitrat, atau malat sintase yang
mengkatalisis sintesis malat dari glioksalat dan Asetil CoA.

5. Penamaan berdasarkan jenis/sifat reaksi yang dikatalisis, tanpa substrat

yang spesifik Berdasarkan sifat reaksi, tanpa menunjukkan substrat yang
spesifik yaitu enzim transfer, hidrolisis, sintase, isomerase, sintase, dan
enzim yang menambahkan gugus fungsi atau ikatan rangkap.
2.6.2 Tata nama enzim secara sistematis
Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi menurut Enzyme Commission
(EC) dari International Union of Biochemistry (IUB). Setiap enzim
dilengkapi dengan E.C. number sebanyak 4 digit yang dipisahkan dengan
titik. Penamaan berdasarkan prinsip berikut :
 Digit ke-1 menunjukkan Kelas enzim
 Digit ke-2 merupakan Subkelas yang menerangkan lebih rinci dari kelas enzim.
Bergantung kelas enzimnya.
 Digit ke-3 merupakan Sub-subkelas yang menerangkan lebih rinci dari subkelas enzim.
 Digit ke-4 menerangkan lebih spesifik dan biasanya berupa nomor list yang diberikan
oleh Enzyme Commission. Tidak ada aturan umum dari digit 2-4 karena pembagiannya
atau artinya bergantung pada kelas utamanya. Enzim yang mengkatalisis dengan reaksi
sangat mirip akan mempunyai ketiga digit (1-3) yang sama, contoh reaksi hidrolisis
berbagai ester.

Isoenzim adalah enzim yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang identik, diberi 4
nomor klasifikasi yang sama. Contoh ada 5 Laktat dehidrogenase (LDH) dalam tubuh kita
dengan komposisi kimia berbeda tetapi mengkatalisis secara identik, maka diberi nomor
E.C. yang sama.
Penamaan untuk reaksi kesetimbangan, diberikan ke reaksi yang
penting secara biokimia. Contoh reaksi redoks yang melibatkan NADH dan
NAD+, maka arahnya adalah dimana NAD+ bertindak sebagai akseptor
proton.
Enzim yang mempunyai aktivitas terhadap dua reaksi, nama diberikan
ke reaksi yang penting secara biokimia, nama (aktivitas) kedua ditunjukkan di
dalam kurung. Contoh: enzim yang mengkatalisis reaksi redoks dan
dekarboksilasi, maka Oksidoreduktase (dekarboksilasi).

1. Kelas 1 Oksidoreduktase
Penomoran E.C. untuk digit ke-2 menunjukkan donor pereduksinya (H atau
elektron) yang terlibat dalam reaksi, dengan rincian sebagai berikut :
1 alkohol ( -CHOH)
2 aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus -CH=CH-
4 amina primer (-CH2NH2 atau –CH2NH3+)
5 amina sekunder (-CHNH-)
6 NADH atau NADPH
 Untuk digit ke-3 akseptor hidrogen atau elektron

1 NAD+ atau NADP+

2 Fe3+ (contoh dalam sitrokrom)

3 O2
99 akseptor lain tidak terklasifikasi

2. Kelas 2 Transferase
Penamaan untuk digit ke 2 pada kelas ini menyatakan gugus yang ditransfer yaitu :
1 gugus C
2 gugus aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus asil (R-C=O)
4 gugus glikosil (karbohidrat)
6 transfer gugus mengandung N
7 gugus fosfat
8 transfer gugus mengandung S
Digit 3 menerangkan lebih lanjut gugus yang ditransfer, misalnya :
E.C.2.1.1 : metiltransferase (transfer –CH3)
E.C.2.1.2 : hidroksimetiltransferase (transfer –CH2OH)
E.C.2.1.3 : karboksil atau karbamoil transferase (transfer –COOH atau –CONH2): asiltransferase
E.C.2.3.1 : aminoasiltransferase
E.C.2.4.1 : heksosiltransferase (transfer unit heksosa)
E.C.2.4.2 : pentosiltransferase (transfer unit pentosa)
E.C.2.7.1 : fosfotransferase, akseptor gugus alkohol
E.C.2.7.2 : fosfotransferase, akseptor gugus karboksil
E.C.2.7.3 : fosfotransferase, akseptor gugus nitrogen

3. Kelas 3 Hidrolase
Enzim diklasifikasikan berdasarkan gugus yang dihidrolisis.
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terhidrolisis yaitu :
 1 ester
2 glukosida (ikatan antar unit karbohidrat)
4 peptida (-CO-NH-)
5 ikatan C-N selain peptida
6 ikatan asam anhidrida
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut jenis ikatan yang dihidrolisis
E.C.3.1.1. menghidrolisis ester karboksilat (-CO-O-)
E.C.3.1.2. menghidrolisis ester tiol (-CO-S-)

E.C.3.1.3. menghidrolisis monoester fosfat (-O-PO32-)

E.C.3.1.4. menghidrolisis diester fosfat
E.C.3.1.5. menghidrolisis monoester trifosfat
E.C.3.1.6. menghidrolisis ester sulfat
E.C.3.1.7. menghidrolisis gugus glikosida
E.C.3.1.8. menghidrolisis senyawa N-glikosil
E.C.3.1.9. menghidrolisis senyawa S-glikosil

4. Kelas 4 Liase
Enzim ini mengkatalisis pemutusan gugus atau ikatan rangkap secara non-hidrolitik
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terputus yaitu :
1 C-C
2 C-O
3 C-N
4 C-S
Digit ke-3 menyatakan gugus yang terputus yaitu :
1 gugus karboksil (CO2)
2 gugus aldehid (-CH=O)
3 gugus asam keto (-CO-CO2-)

5. Kelas 5 Isomerase
Enzim mengkatalisis reaksi isomerisasi, penomoran digit ke-2 berdasarkan tipe reaksi yaitu
 :
1 Rasemisasi atau Epimerisasi (inversi pada C*)
2 Isomerisasi cis-trans
3 Oksidoreduktasi intramolekuler
4 Reaksi transfer
intramolekuler Digit ke-3
menerangkan molekul
terisomerisasi.
1 asam amino
2 asam hidroksi
3 karbohidrat

6. Kelas 6 Ligase
Enzim mengkatalisis pembentukan ikatan baru, diikuti dengan pemutusan
ATP atau nukleotida trifosfat lain.
Reaksi umum : X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi

Pada penomoran enzim ligase, digit ke-2 menyatakan ikatan tersintesis

1 C-O
2 C-S
3 C-N
4 C-C
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut ikatan yang
terbentuk E.C.6.3.1.: asam-amonia ligase (amida, -CO-
NH2, sintase) E.C.6.3.2.: asam-asam amino ligase
(peptida, -CO-NH-, sintase)
 BAB III
METODOLOGI PENELITIAN

3.1 Waktu dan Tempat

Praktikum pengujian susunan erlementer protein yang dilakukan pada hari Kamis, 01 April
2021 di Jl. Ancol Selatan, Kecamatan Tanjung Priok, Kelurahan Sunter Agung, Jakarta
Utara, DKI Jakarta.
3.2 Alat dan Bahan Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat
Alat yang digunakan dalam praktikum ini, yaitu :
1. Gelas kaca
2. Alat pemanas
3. Pipet tetes
Bahan yang digunakan dalam praktikum ini, yaitu :
1. Tepung kanji (amilum)
2. Kacang hijau (enzim amilase)
3. Aquades
4. Iodin

3.3 Langkah Kerja Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat

3.3.1 Langkah Kerja Konsentrasi Enzim
Langkah kerja yang digunakan dalam praktikum ini, yaitu :
1. Sediakan 100 gram Kecambah kacang ijo, bersihkan semua kulit arinya. Letakkan
dalam lumpang, tambahkan Aquadesh sebanyak 150 ml. lalu digerus hingga
halus. Saringlah gerusan tsb untuk memperoleh ekstrak yang jernih. Ekstrak
tersebut kita asumsikan mengandung enzim Amilase.
2. Kemudian buatlah bahan uji, yaitu larutan Amilum (dari bahan tepung kanji). 1
gram Tepung Kanji dilarutkan dalam 100 ml aquades.
3. Siapkan 3 gelas kaca yang bersih, kemudian pada gelas kaca 1,2, dan 3 berturut-
turut isilah dengan enzim amilase ; 0,5 ml; 1,0 ml; dan 1,5 ml.
4. Ke dalam setiap gelas kaca, tambahan larutan amilum 2 ml.
5. Campurlah dengan baik, kemudian panaskan selama 15 menit.
6. Setelah memanas maka biarkan mendingin selama 15 menit.
7. Catat dan amati perubahan warna yang terjadi.
3.3.2 Langkah Kerja Konsentrasi Substrat
Langkah kerja yang digunakan dalam praktikum ini, yaitu :
1. Sediakan 100 gram Kecambah kacang ijo, bersihkan semua kulit arinya. Letakkan
dalam lumpang, tambahkan Aquadesh sebanyak 150 ml. lalu digerus hingga
halus. Saringlah gerusan tsb untuk memperoleh ekstrak yang jernih. Ekstrak
tersebut kita asumsikan mengandung enzim Amilase.
2. Kemudian buatlah bahan uji, yaitu larutan Amilum (dari bahan tepung kanji). 1
gram Tepung Kanji dilarutkan dalam 100 ml aquades.
3. Siapkan 3 gelas kaca yang bersih, kemudian pada gelas kaca 1,2, dan 3 berturut-
turut isilah dengan enzim amilase ; 0,5 ml; 1,0 ml; 2 ml; dan 4 ml
4. Ke dalam setiap gelas kaca, tambahan larutan amilum 1 ml.
5. Campurlah dengan baik, kemudian diamkan selama 15 menit.
6. Catat dan amati perubahan warna yang terjadi.
 BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
 BAB V
PENUTUP
5.1 Simpulan
Hasil penelitian yang didapatkan pada laporan praktikum “Uji Pengaruh Konsentrasi
Enzim Terhadap Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap
Aktivitas Enzim” maka dapat disimpulkan sebagai berikut:

5.2 Saran
Hasil penelitian yang didapatkan pada laporan praktikum “Uji Pengaruh Konsentrasi
Enzim Terhadap Aktivitas Enzim dan Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap
Aktivitas Enzim” maka saran dari penelitian sebagai berikut:
Sebaiknya praktikan memahami terlebih dahulu metode yang akan dilakukan. Saat
mengambil sampel sebaiknya menggunakan gelas kaca harus dalam keadaan bersih
serta mengambil sampel dengan hati-hati.
 DAFTAR PUSTAKA

Affandi., I. 2015. “Enzim”. Bangka Belitung : Universitas Bangka Belitung

Dewi., N., W., S., S. 2014. “Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim”. Dalam
(https://www.slideshare.net/Shantychaaa/pengaruh-konsentrasi-enzim-terhadap-
aktivitas-enzim). Dilihat pada Kamis, 01 April 2020.

Harahap., F. 2012. Fisiologi Tumbuhan. Medan : Unimed Press.

Isnaeni., N. 2020. “Enzim”. Jakarta : Universitas Indonesia.

Putri., Y., S. 2012. “Skrinning dan Uji Aktivitas Enzim Protease Bakteri dari Limbah Rumah
Pemotongan Hewan”. Surabaya : Universitas Ailangga.

Rahmi., H, Rachmania., R., A, dan Yuniarti., F. 2020. Modul Praktikum Biokimia. Jakarta :
Universitas Prof. Dr. Hamka.

Rizkiyah., F. 2014. “Enzim”. Jakarta : Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah.

Yamin., M. 2010. “Laporan Praktikum Biokimia Umum Percobaan IX : Pengaruh

Konsentrasi Substrat, pH, dan Suhu Terhadap Aktivitas Enzim”. Kendari : Universitas
Haluoleo.

Yasid., E. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia untuk Mahasiswa Analis. Yogyakarta : Andi.