UJI BIOKIMIA ENZIM AMILASE

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA 1

SEMESTER GASAL 2020-2021

AMELIA ISTIQOMAH

2011050001

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI LABOLATORIUM MEDIK D4

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH PURWOKERTO

NOVEMBER 2020

i
 HALAMAN PENGESAHAN

Laporan praktikum ini diajukan oleh,

Nama : Amelia Istiqomah

NIM : 2011050001

Program Studi : Teknologi Labolatorium Medik D4

Perguruan Tinggi : Universitas Muhammadiyah Purwokerto

Telah dikoreksi dan diterima oleh dosen pengampu mata kuliah biokimia I
semester gasal 2020-2021 sebagai salah satu komponen penilaian akhir
perkuliahan.

Ditetapkan di : Purwokerto

Tanggal : 12 November 2020

Menyetujui :

Koordinator Dosen Pengampu

Kurniawan, S.Si., M.Si

NIK. 20160723

ii
 KATA PENGANTAR

Assalamu’alaikum Warahmatullohi Wabarakatuh

Puji dan syukur kepada Allah SWT yang memberi rahmat dan Karunia-
Nya sehingga kami dapat menyelesaikan rangkaian acara praktikum biokimia I
semester gasal 2020-2021 Program Studi Teknologi Laboratorium Medik D4
Fakultas Ilmu Kesehatan Universitas Muhammadiyah Purwokerto. Penulisan
laporan ini dilakukan dalam rangka memenuhi salah satu komponen penilaian dari
mata kuliah ini.
Penulis menyadari bahwa tanpa bantuan, arahan dan masukan dari asisten
mahasiswa dan juga dosen pengampu, mungkin pelaksanaan praktikum ini akan
jauh dari kata sempurna. Oleh karena itu, pada kesempatan ini penulis ingin
mengucapkan terima kasih kepada:
1) Dosen pengampu mata kuliah biokimia I semester gasal 2020-2021
Program Studi Teknologi Laboratorium Medik D4 Fakultas Ilmu
Kesehatan Universitas Muhammadiyah Purwokerto yang telah
memberikan bekal ilmu dan keterampilan selama perkuliahan dan
pelaksanaan praktikum

2) Asisten mahasiswa yang telah membantu secara teknis dalam pelaksanaan

praktikum di laboratorium dan juga dalam proses penyusunan laporan

3) Teman-teman angkatan 2020 Program Studi Teknologi Laboratorium

Medik D4 Fakultas Ilmu Kesehatan Universitas Muhammadiyah
Purwokerto yang selalu kompak dan saling suport dalam pelaksanaan
praktikum
Akhir kata, Semoga Allah SWT memberikan balasan atas segala kebaikan semua
pihak yang telah membantu. Semoga laporan praktikum ini membawa manfaat
bagi semuanya. Aamiin.
Wassalamu alaikum wr.wb.
Purwokerto, 12 November 2020
Penulis

iii
 DAFTAR ISI

Halaman Sampul Laporan........................................................................ i

Lembar Pengesahan................................................................................. ii

Kata Pengantar......................................................................................... iii

Daftar Isi .............................................................................................. iv

BAB I. PENDAHULUAN...................................................................... 1

A. Latar Belakang.............................................................................. 1
B. Rumusan Masalah......................................................................... 2
C. Tujuan Praktikum.......................................................................... 2
D. Manfaat Praktikum........................................................................ 2
BAB II. TINJAUAN PUSTAKA.......................................................... 3
A. Landasan Teori.............................................................................. 3
BAB III. METODE PRAKTIKUM...................................................... 4
A. Alat dan Bahan……….................................................................. 4
B. Prosedur Kerja............................................................................... 5
BAB IV. HASIL DAN PEMBAHASAN.............................................. 7
A. Hasil Praktikum............................................................................. 7
B. Pembahasan…............................................................................... 9
BAB V. PENUTUP................................................................................ 15
A. Kesimpulan…................................................................................ 15
B. Saran.............................................................................................. 15
DAFTAR PUSTAKA............................................................................. 16
LAMPIRAN………................................................................................ 17

iv
 BAB 1
PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG
Enzim adalah suatu katalis biologis yang dapat mempercepat
terjadinya keseimbangan suatu reaksi kimia. Bisa pula dikatakan enzim
sebagai protein dengan sifat katalitik dimana sifat katalitiknya jauh lebih
besar daripada katalis sintesis yang dibuat secara kimia oleh manusia.
Enzim juga memiliki spesifitas tinggi terhadap substrat, atau dengan kata
lain hanya mau mengkatalis reaksi tertentu dengan substrat tertentu saja.
Kelebihan enzim sebagai pengkatalis adalah dapat mempercepat reaksi
kimia spesifik tanpa pembentukan produk samping. Fungsi khusus dari
enzim adalah untuk menurunkan energy aktivasi, mempercepat reaksi pada
suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan
keseimbangan sebagai pengendali reaksinya. (Lukman, 2011).
Enzim dalam bekerja dipengaruhi oleh suhu. Suhu optimal untuk
enzim umumnya setikar 25oC – 37oC . Pada suhu di atas dan dibawah
optimalnya, dapat mempengaruhi aktivitas enzim lebih berkurang. Diatas
suhu 50o C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein
terdenaturasi. Pada suhu 100o C semua enzim dapat rusak. (Gaman, 2015)
Pada suhu yang sangat rendah, enzim tidak benar- benar rusak tetapi
aktivitasnya sangat berkurang. Pengaruh suhu terhadap enzim yaitu pada
suhu rendah sekitar -10oC sampai -20oC aktivitas enzim akan
berlangsung sangat lambat. Dalam kisaran suhu 45oC sampai 50oC , enzim
mulai mengalami denaturasi. ( Sutardi, 2010).
Pada praktikum kali ini akan membahas tentang pengaruh suhu untuk
aktivitas kerja suatu enzim. Dan bagaimana perbedaan yang didapatkan jika
suatu larutan yang mengandung enzim ditempatkan pada suhu yang
berbeda. Hasil yang didapatkan pada sampel akan berbeda berdasarkan
suhu yang diberikan.

1
B. RUMUSAN MASALAH
1. Apa yang dimaksud dengan enzim Amylase?
2. Apa yang dimaksud dengan sampel saliva?
3. Apa fungsi larutan iod dan buffer fosfat dalam praktikum uji biokimia
enzim amylase?

C. TUJUAN PRAKTIKUM
1. Praktikan dapat menjelaskan kerja enzim α-Amylase dalam hidrolisis
pati
2. Praktikan dapat menyebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi
aktivitas atau kerja enzim α-Amylase
3. Praktikan dapat mengetahui perbedaan hasil dari suhu yang berbeda

D. MANFAAT PRAKTIKUM
1. Dapat menjelaskan kerja enzim α-Amylase dalam hidrolisis pati
2. Dapat menyebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas atau
kerja enzim α-Amylase
3. Dapat mengetahui perbedaan hasil dari suhu yang berbeda

2
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

A. LANDASAN TEORI
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat
dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator
biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme perantara
(intermediary metbolism) dari sel. Ada beberapa faktor yang
berpengaruh atas aktivitas enzim antara lain pH, suhu, adanya zat
penghambat atau aktifator, kadar substrat dan jenis substrat. Pada suhu
yang terlalu rendah kemantapan enzim tinggi, tetapi aktifitasnya
rendah, sedangkan pada suhu terlalu tinggi aktifitasnya tinggi, tetapi
kemantapan rendah. (Agung, 2017). Enzim dalam makhluk hidup
berfungsi sebagai biokatalisator yang sangat efektif untuk
meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata, dimana
reaksi ini tanpa enzim akan berlangsung lambat. Enzim bekerja dengan
cara menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. (Kurnia, 2010).
Enzim amilase merupakan enzim yang mampu mengkatalis
proses hidrolisa pati untuk menghasilkan molekul lebih sederhana
seperti glukosa, maltosa, dan dekstrin. Sumber utama amilase adalah
pankreas, yang menyekresikan amilase dan enzim lain ke dalam
duodenum (Amazine, 2014). Secara umum, fungsi enzim amilase 
adalah sebagai pemecah atau pengurai karbohidrat (pati). Enzim
amilase  mengubah amilum (pati) menjadi ikatan yang lebih sederhana
seperti glukosa atau maltosa. (Ebiologi, 2016). Saliva merupakan
cairan mulut yang kompleks terdiri dari campuran sekresi kelenjar
saliva mayor dan minor di dalam rongga mulut. Beberapa faktor yang
menyebabkan perubahan pH saliva, antara lain rata-rata kecepatan
aliran, organisme mikro rongga mulut, dan kapasitas buffer-nya
(Prihartati 2012).

3
 BAB III

METODE PRAKTIKUM

B. ALAT DAN BAHAN

ALAT
1. Tabung reaksi 6. Jam atau timer
2. Gelas Ukur 7. Plate tetes
3. Beaker Glass 8. Rak tabung reaksi
4. Pipet tetes 9. Pengaduk
5. Penangas air

BAHAN
1. Air Mineral
2. Larutan Garam 1%
3. Permen karet
4. Sampel saliva permen karet
5. Larutan Iod
6. Buffer Fosfat
7. Larutan Amilum 1%

4
C. PROSEDUR KERJA

a. Cara Kerja Pengumpulan Saliva

1. Disiapkan bahan untuk berkumur seperti air mineral, air garam,
dan permen karet.
2. Berkumur menggunakan air mineral, kemudian dikeluarkan
dan buang pada wastafel
3. Diulangi berkumur tetapi menggunakan air garam, kemudian
dikeluarkan dan buang
4. Diulangi sekali lagi berkumur dengan air mineral, lalu
dikeluarkan dan buang air tersebut.
5. Kemudian permen karet yang telah disediakan, dikunyah untuk
dijadikan sampel saliva.
6. Sampel saliva dikeluarkan dan ditampung secukupnya di
beaker glass yang bersih.
7. Kemudian sampel saliva diencerkan dengan 10ml aquades, lalu
dikocok secara perlahan.

b. Aktivitas enzim amylase saliva dengan metode Wohlgemut’s

1. Disiapkan 3 buah tabung reaksi dan bahan yang akan digunakan
seperti larutan iod, sampel saliva, buffer fosfat, dan amylum
2. Tabung reaksi masing masing diisi dengan 5 ml amylum
(larutan kanji) dengan menggunakan gelas ukur.
3. Kemudian ditambahkan 2ml buffer fosfat dengan pH sekitar 7
ke dalam tabung reaksi, dikocok hingga homogen.
4. Ditambahkan 3ml saliva pengunyahan permen karet kedalam
masing masing tabung reaksi, kemudian dikocok hingga
homogen.
5. Kemudian tabung reaksi pertama diletakkan pada suhu 0o C
selama 3 menit, tabung reaksi kedua pada suhu 27o C selama 3
menit, dan tabung reaksi ketiga pada suhu 45o C selama 3 menit.

5
6. Larutan dikocok terlebih dahulu larutan sampel supaya
homogen, kemudian masing masing larutan dimasukan ke
dalam plate tetes sebanyak 2 tetes.
7. Ditambahkan larutan iod sebanyak 2 tetes ke dalam plat tetes,
kemudian diaduk hingga homogen.
8. Kemudian diamati apa yang terjadi selama 3 menit dan
perubahan yang terjadi selama 30 menit.
9. Hasil reaksi disimpulkan dan dicatat di buku logbook.

6
 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

A. HASIL PENGAMATAN
1. Hasil pengamatan perbedaan suhu pada tabung reaksi

Waktu
No Suhu 0 0 Suhu 270 Suhu 450
Inkubasi
Warna bening,
Warna bening, Warna bening,
terdapat sedikit
1 3 menit terdapat endapan terdapat endapan
endapan berwarna
berwarna biru tua berwarna biru tua
biru tua
Warnaa hijau, Warna hujau ke Warna kuning,
terdapat sedikit kuningan, terdapat sedikit
2 6 menit
endapan terdapat endapan endapan berwarna
berwarna biru tua berwarna biru tua biru tua
Warna kuning ke Warna kuning,
Warna kuning,
hijauan, terdapat terdapat sedikit
3 9 menit terdapat endapan
sedikit endapan endapan berwarna
berwarna biru tua
berwarna biru tua biru tua
Warna hijau ke
Warna kuning
kuningan, Warna kuning
pekat, terdapat
4 12 menit terdapat endapan pekat, tidak terdapat
endapan
berwarna biru tua endapan
berwarna biru tua
dan seikit larutan
Warna bening, Warna kuning
terdapat sedikit pucat, terdapat Warna kuning, tdak
5 15 menit
endapan sedikit endapan terdapat endapan
berwarna biru tua berwarna biru tua
Warna kuning Warna kuning
Warna kuning
pekat, terdapat pekat, terdapat
6 18 menit pekat, tidak terdapat
endapan sedikit endapan
endapan
berwarna biru tua berwarna biru tua

7
 Warna hijau ke Warna hijau ke Warna hijau pekat,
7 21 menit kuningan, tidak kuningan, tidak tidak terdapat
terdapat endapan terdapat endapan endapan
Warna kuning ke
Warna kuning, Warna hijau ke
hijauan, terdapat
8 24 menit terdapat endapan kuningan, tidak
sedikt endapan
berwarna biru tua terdapat endapan
berwarna biru tua
Warna kuning,
Warna hijau, Warna hijau,
terdapat sedikit
9 27 menit tidak ada tidak ada
endapan berwarna
endapan endapan
biru tua
Warna kuning
Warna hijau ke Warna kuning ke
pekat, terdapat
10 30 menit kuningan, tidak hijauan, tidak
sedikit endapan
terdapat endapan terdapat endapan
berwarna biru tua

B. PEMBAHASAN

8
1. Pengertian Enzim dan Enzim Amilase
Enzim adalah katalisator pilihan yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh atau
tumbuhan tanpa mengurangi keseimbangan reaksi. Enzim sebagai
biokatalisator berstuktur protein dalam meknisme kerja aktivitasnya
dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain pH, suhu, konsentrasi
subrat, konsentrasi enzim, kehadiran aktivitor atau inhibitor. Tiga sifat
utama dari biokatalisator adalah menaikkan kecepatan reaksi,
mempunyai kekhususan dalam reaksi dan produk serta kontrol
kinetiknya. Enzim diharapkan dapat mengurangi dampak pencemaran
lingkungan dan pemorosan energi karena reaksinya tidak
membutuhkan energi, bersifat spesifik dan tidak beracun. Enzim
memegang peranan penting dalam proses pencernaan makanan
maupun proses metabolism di dalam tubuh. Fungsi enzim yaitu
mengurangi energi aktivasi , yaitu energi yang diperlukan untuk
mencapai status transisi dalam suatu reaksi kimiawi. Enzim dapat
diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja baik untuk reaksi reaksi
yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel.
Enzim amilase merupakan enzim pencernaan, terutama
dilakukan oleh pankreas dan kelenjar ludah. Fungsi utama dari enzim
amilase adalah untuk memecah pati dalam makanan sehingga mereka
dapat digunakan oleh tubuh. Amilase diklasifikasikan sebagai
saccharidase (enzim yang memotong polisakarida). Amilase dapat
dikelompokan menjadi tiga golongan enzim, yaitu α amilase yang
memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian dalam molekul,
karenanya disebut endoamilase. β amilase, yang menghidrolisis unit-
unit gula dari ujung molekul pati, karena disebut eksoamilasi.
Glukoamilase yang dapat memisahkan glukosa dari terminal gula non
pereduksi substrat pati.

2. Sistem kerja enzim amylase

9
 Mekanisme kerja dari enzim amylase yaitu dengan
mengkatalis proses hidrolisa pati yang kemudian menghasilkan
molekul sederhana seperti glukosa, maltosa, dan dektrin. Proses
hidrolisa pati dilakukan dengan tiga langkah yaitu gelatinisasi,
likuifikasi, dan sakarifikasi. Fungsi enzim amylase yaitu memecahkan
atau menguraikan kabohidrat/ pati dengan cara mengubah amilum
(pati ) menjadi ikatan yang lebih sederhana seperti glukosa dan
maltosa. Amilum mempunyai ikatan yang panjang dan ukuran molekul
yang besar sehingga harus terlebih dahulu diuraikan atau dipecahkan
agar bisa diserap oleh tubuh. Enzim amilase dapat dikelompokkan
menjadi 3 golongan enzim yaitu, α-amilase, β-amilase dan
glukoamilase. Pada enzim α-amilase memiliki 2 tahap cara kerja ,
tahap pertama yaitu degradasi amilosa menjadi maltosa dan
maltotriosa yang terjadi secara acak kemudian tahap kedua yaitu
pembentukan glukosa dan maltosa sebagai hasil akhir yang caranya
tidak acak. Pada enzim β-amilase, terjadi pemotongan amilum menjadi
gugus gugus maltose. Enzim β-amilase memecah ikatan glukosida α-
1,4 pada pati dan glikogen yang terjadi secara bertahap dari arah luar
atau ujung rantai gula yang bukan pereduksi, karena pemotongannya
dari arah luar maka enzim ini disebut eksoamilase. Pada enzim γ-
amilase terjadi memotongan rantai pati secara acak menjadi molekul-
molekul glukosa. Hasil hidrolisis enzim amylase saat berkumulasi
dengan bakteri dapat menyebabkan terjadinya proses demineralisasi
pada gigi dan dapat menyebabkan karies (karang gigi).

3. Pengertian Sampel Saliva

Saliva merupakan cairan yang berasal dari mulut dan terdiri
dari campuran sekresi kelenjar saliva mayor dan minor di dalam
rongga mulut. Saliva memiliki manfaat yang baik untuk kesehatan gigi
dan mulut, karena di dalam saliva terdapat antibakteri dan komponen
organik yang mampu menghambat pertumbuhan kuman dan bakteri
yang berkembang di dalam mulut. Oleh karena itu, saliva berfungsi

10
 untuk melindungi jaringan di dalam ronga mulut untuk mengurangi
akumulasi plak, lubrikasi elemen gigi-geligi, pengaruh bufer, agregasi
bakteri yang dapat menghambat kolonisasi mikroorganisme, aktivitas
antibakterial, pencernaan, retensi kelembaban, dan pembersihan.
didapatkan dari air liur hasil kunyahan permen karet yang sebelumnya
telah dikumur dengan menggunakan air mineral dan air garam. Derajat
keasaman atau pH dalam saliva sekitar antara 6,7 – 7,3. Beberapa
faktor yang menyebabkan perubahan pH pada saliva yaitu rata rata
kecepatan aliran, organism mikro rongga mulut, dan kapasitas
buffernya. Komponen- komponen saliva yang larut disekresi dalam
kelenjar saliva terdiri atas komponen organik dan anorganik.

4. Fungsi larutan iod dan buffer dalam praktikum enzim amylase

Larutan iodium atau iodium cair merupakan larutan dari
gabungan senyawa kalium iodida dan iodine dalam air. Larutan iodium
tidak dapat dihasilkan oleh tubuh manusia, maka perlu sumber lain
untuk memperoleh larutan iodium. Dalam praktikum uji biokimia
enzim amylase, larutan iodium digunakan untuk mengetahui apakah
suatu makanan mengandung enzim amylase atau tidak. Apabila
amilum dan larutan iod dicampurkan maka akan terbentuk warna biru
keunguan pada larutan. Hal ini dibuktikan dengan adanya endapan biru
tua pada hasil praktikum. Buffer atau larutan penyangga merupakan
larutan yang dapat menjaga pH dari penambahan asam, basa, maupun
pengenceran air. Buffer yang digunakan pada praktikum enzim
amylase ini adalah buffer fosfat yang memiliki pH netral yakni 7,0.
Buffer fosfat digunakan untuk mempertahankan nilai pH pada enzim
amilum. Nilai pH optimum pada enzim amilum yaitu sekitar 6,7 – 7,5.

5. Pengaruh faktor suhu dan waktu inkubasi enzim amylase

11
 Dalam bekerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,
diantaranya yaitu faktor suhu dan waktu inkubasi. Pada praktikum
enzim ini, ketiga tabung reaksi ditempatkan pada suhu yang berbeda
yaitu suhu 0oC, suhu 27oC, dan suhu 45oC. Reaksi yang dihasilkan
tentunya berbeda beda, terutama pada waktu endapan yang muncul dan
warna yang dihasilkan. Suhu yang terdapat pada tabung reaksi sangat
mempengaruhi kinerja enzim amylase. Pada suhu 0oC endapan yang
muncul paling lama hingga mencapai menit ke 30, walaupun tidak
stabil karena endapan tersebut menghilang pada menit ke 21 dan 27.
Pada suhu 0o C enzim bekerja lambat karena enzim berada pada suhu
rendah. Pada suhu 45oC , merupakan suhu tertinggi diantara suhu
lainnya. Enzim dapat rusak apabila suhu terlalu tinggi, hal ini dapat
menyebabkan hilangnya aktivitas dalam enzim karena protein menjadi
rusak akibat suhu yang terlalu tinggi. Hal tersebut menyebabkan hasil
endapan pada suhu 45oC paling sedikit dibandingkan suhu lainnya.
Enzim dapat bekerja secara optimal pada suhu 25 o C – 37o C. Oleh
karena itu tabung reaksi bersuhu 27oC merupakan suhu yang paling
baik untuk proses kerja enzim. Batas waktu inkubasi untuk praktikum
enzim ini yaitu 30 menit. Pada menit ke 12 endapan yang dihasilkan
pada suhu 0oC dan 27oC masih cukup banyak tetapi pada menit ke 15
endapan mulai berkurang dan menghilang. Pada menit ke 30 sampel
yang dihasilkan pada plate tetes masih berwarna biru kekuningan.

6. Perbandingan hasil praktikum dengan pustaka

Pada hasil praktikum enzim amylase telah didapatkan
perbandingan diantara ketiga sampel yang diletakan pada suhu yang
berbeda. Perbedaan yang didapatkan yaitu waktu munculnya endapan
berwarna biru tua dan perubahan warna sampel , perbedaan ini
dikarekan karena tabung reaksi memiliki suhu yang berbeda. Pada
tabung reaksi yang ditempatkan pada suhu 0o C dan suhu 27oC
endapan dapat bertahan hingga mencapai menit ke 18. Sedangkan
tabung reaksi yang ditempatkan di suhu 45o C endapan biru tua hanya

12
bertahan sampai menit ke 9. Tetapi hal ini tidak stabil, endapan
berwarna biru tua akan muncul kembali pada menit menit berikutnya.
Hal ini terjadi pada tabung reaksi suhu 0o C dan tabung reaksi suhu 45o
C saja, yaitu ketika menit ke 24 dan 30 pada tabung reaksi suhu 0 o C
sedangkan pada tabung reaksi suhu 45o C endapan berwarna biru tua
muncul kembali pada menit ke 24 dan 27.
Pada tabung reaksi bersuhu 45oC yang merupakan tabung
bersuhu paling tinggi, endapan yang muncul pada tabung reaksi ini
paling cepat dari pada tabung reaksi yang bersuhu lebih rendah
lainnya. Hal ini dikarenakan enzim tidak mampu bertahan pada suhu
tinggi. Enzim dapat berfungsi optimal pada suhu 25o C – 37o C. Tetapi
tabung reaksi bersuhu 45o C memiliki suhu yang tinggi sehingga dapat
menyebabkan enzim kehilangan semua aktivitas, karena protein
penyusun enzim menjadi rusak akibat suhu panas tersebut.
Hal ini terjadi karena enzim mengalami denaturasi yang menyebabkan
bagian aktif enzim tertanggu dan kecepatan enzim berkurang. Endapan
paling lama seharusnya terdapat pada tabung reaksi bersuhu 27oC . Hal
ini dikarenakan enzim dapat berkerja optimal pada suhu 25 oC sampai
37o C.
Perbedaan hasil juga ditunjukan dengan perubahan warna
pada setiap plate tetes. Pada tabung reaksi bersuhu 0o C perubahan
warna yang terjadi yaitu dari berwarna bening, hijau, kuning, bening,
kuning pekat, hijau kekuningan, kuning, hijau, dan kuning pekat. Pada
tabung reaksi bersuhu 27oC perubahan warna yang terjadi yaitu
bening, kuning kehijauan, hijau kekuningan, kuning pucat, kuning
pekat, hijau, hijau kekuningan. Sedangkan pada tabung reaksi bersuhu
45o C perubahan warna yang terjadi yaitu bening, kuning, kuning
pekat, kuning pucat, kuning hijau pekat, kuning kehijauan. Pada
ketiga tabung reaksi perubahan warna dari warna kuning menjadi
kuning pucat yaitu terjadi pada menit ke 15 dan setelah endapan
berkurang. Pada menit ke 15 endapan pada ketiga tabung reaksi mulai
berkurang dan warna menjadi lebih pucat. Hal ini disebabkan karena

13
kerja enzim dipengaruhi oleh pH. Derajat keasaman atau pH sangat
berpengaruh dalam kecepatan aktivitas enzim dalam mengkatalis suatu
reaksi. Suatu enzim dapat menunjukan aktivitas maksimum pada pH
yang optimum, pada enzim amylase umumnya sekitar pH 6,7 sampai
pH 7,5. Hasil hidrolisis oleh enzim amilasi diuji dengan larutan iod.
Iodium dalam larutan amilum dapat menghasilkan warna biru tua. Ini
dibuktikan dengan munculnya endapan bitu tua pada plate tetes. Kita
dapat mengikuti hidrolisa pati dengan mengamati perubahan warnanya
dengan adanya iodium. Pati dihidrolisa menjadi dekstrin menghasilkan
warna biru tua.
Berdasarkan hasil praktikum , pengamatan yang terjadi
berbeda dengan teori pustaka. Dalam teori menyebutkan bahwa larutan
berubah menjadi coklat setelah ditetesi larutan iod. Tetapi hasil tidak
menunjukan demikian, hingga menit ke 30 larutan belum berwarna
coklat tetapi masih berwarna biru kuning. Hal tersebut membuktikan
bahwa hasil tidak sesuai dengan teori pustaka.

BAB V

14
 PENUTUP

A. KESIMPULAN

Berdasarkan tujuan praktikum yang telah dikemukakan maka kesimpulan

pada praktikum ini adalah :

1. Sistem kerja pada enzim amylase yaitu dengan menghidrolisis pati dan
terjadi endapan pada sampel larutan. Endapan yang dihasilkan
berwarna biru tua. Endapan biru tua yang terjadi karena adanya larutan
iodium.
2. Faktor- fatkor yang dapat memperngaruhi sistem kerja enzim amylase
yaitu suhu, pH, adanya zat penghambat atau aktifator, kadar substrat
dan jenis substrat. Enzim dapat bekerja secara optimal pada suhu 25 o
C- 37o C dan pada pH sekitar 6,7 – 7,5. Suhu yang terlalu tinggi dapat
merusak sistem kerja suatu enzim.
3. Perbedaan hasil pada tabung reaksi yang berbeda karena adanya
perbedaan suhu diantara ketiga tabung reaksi. Pada tabung reaksi
bersuhu 0o C dan 27o C endapan yang terbentuk dapat bertahan lebih
lama dibandingkan tabung reaksi bersuhu 45oC.

B. SARAN
Pada praktikum kali ini terdapat saran yang ingin saya sampaikan, yaitu
perlunya pengamatan yang tepat dan benar agar tidak terjadi kesalahan
dalam membuat larut dan hasil sesuai dengan materi yang disampaikan.

DAFTAR PUSTAKA

15
Amerongan. 1991. Ludah dan Kelenjar Ludah.Arti bagi kesehatan
gigi.Yogyakarta:Gajah Mada University Press

Ariadi. 2016. Pengenalan Enzim Amilase ( Alpha –Amylase) Dan Reaksi

Enzimatisnya Menghidrolisis Amilosa Pati Menjadi Glukosa. Jurnal
Dinamika. 7 (01) : 74-82

Kurniawati, Laeli., Endang, dkk. 2019. Pengaruh Variasi Suhu dan Waktu
Inkubasi Terhadap Aktivitas Enzim Selulase dari Bakteri Serretia
Marcescens. Jurnal Akademi Biologi. 8 (1) : 1-9

Lela, Tina, Asep. 2015. Isolasi dan Karakterisasi Amylase dari Biji Durian (Durio
Sp.). Al Kimiya. 2(1) : 18-23

Dina, Ulfah, Ahmad. 2020. Karakterisasi Enzim Amilase dari Bakteri Basillus
megaterium Pada Variasi Suhu, pH, dan Konsentrasi Substrat. Jurnal Riset
Biologi dan Aplikasinya. 2 (1) : 12-17

Putri, Widya., dkk. 2012. Isolasi Dan Karakterisasi Bakteri Asam Laktat
Amilolitik Selama Fermentasi Growol, Makanan Tradisional Indonesia.
Jurnal Teknologi Pertanian Vol. 13 No. 1.

Zusfahair., dan Dian Riana Ningsih. 2012. Pembuatan Dekstrin dari Pati Ubi
Kayu Menggunakan Katalis Amilasi Hasil Fraksinasi dari Azospirillum sp.
JG3. Jurnal Molekul, Vol. 7. No. 1.

Patong, R. 2007. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar : Universitas

Hasanuddin.

Benedicto, Allert. Fungsi Enzim Amylase dan Penyakit Yang Dapat

Memengaruhinya. Dikutip 21 Desember 2018 dari Fungsi Enzim Amylase dan
Penyakit Yang Dapat Memengaruhinya : https://www.alodokter.com/tidak-
selamanya-enzim-amilase-bersahabat

LAMPIRAN

16
17