LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

PROTEIN I
Diajukan untuk Memenuhi Persyaratan
Praktikum Biokimia Pangan
Oleh :
Nama
NRP
Kelompok
Meja
Asisten
Tgl. Percobaan

: Susantri Citra Sahid

: 103020015
:A
: 6 (Enam)
: Ogy Tanjung
: 17-03-2012

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN

JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN
FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PASUNDAN
BANDUNG
2012

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

PROTEIN I
Oleh :
Susantri Citra Sahid (103020015)
Ratu Julia Harni (103020016)
INTISARI
Percobaan yang dilakukan dalam Protein I adalah Uji Biuret, Uji
Ninhydrin, Uji Xanthoprotein, dan Uji Millon.
Tujuan dari percobaan Uji Biuret adalah untuk mengetahui
adanya ikatan peptida dalam bahan pangan. Tujuan Uji Ninhydrin
adalah untuk mengetahui adanya asam amino bebas dalam larutan
protein. Tujuan Uji Xanthoprotein adalah untuk mengetahui adanya
asam amino aromatik. Tujuan Uji Millon adalah untuk mengetahui
adanya protein yang mengandung gugus aromatik.
Prinsip dari percobaan uji ninhydrin adalah berdasarkan reksi
asam amino dengan pereaksi ninhydrin akan menghasilkan senyawa
yang berwarna biru keunguan. Prinsip dari percobaan uji
xanthoprotein adalah berdasarkan reaksi asam amino yang
ditambahkan HNO3 pekat menjadi endapan kuning dengan NaOH
sehingga menghasilkan senyawa berwarna jingga. Prinsip dari
percobaan uji millon adalah berdasarkan reaksi asam amino yang
ditambahkan HNO3 pekat akan membentuk suatu senyawa berwarna
kuning dengan Hg2+ akan membentuk suatu senyawa merah. Prinsip
dari percobaan uji biuret adalah berdasarkan reaksi ikatan peptida
protein ditambah dengan CuSO4 1%, alkali akan menguraikan reaksi
senyawa ungu.
Hasil dari percobaan Uji Biuret didapatkan bahwa sampel Es krim
dung-dung, Energen, dan Telur mengandung ikatan peptida karena
terjadinya kesalahan. Hasil dari percobaan Uji Ninhydrin didapatkan
bahwa Es krim dung-dung, Energen, dan Telur mengandung asam
amino bebas. Hasil dari percobaan Uji Xanthoprotein didapatkan
bahwa sampel es krim dung-dung, Energen, dan Tripco, Cocoa, dan
Telur mengandung asam amino aromatik. Hasil dari percobaan Uji
Millon didapatkan bahwa Es krim dung-dung, Energen, dan Telur
mengandung gugus aromatik.

I PENDAHULUAN
Bab ini menguraikan mengenai : (1) Latar Belakang
Percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip percobaan, (4)
Reaksi Percobaan.
1.1. Latar Belakang Percobaan
Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti
pertama atau utama. Protein merupakan komponen penting
atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena
sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang
terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam
pembentukan dan pertumbuhan tubuh (Poedjiadi, 1994; 81).
Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino
yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida. Karena
keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam
amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang
berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan
struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda
Protein terdapat baik dalam produk hewan maupun dalam
produk tumbuhan dalam jumlah yang berarti. Di negara maju,
orang memperoleh sebagian besar proteinnya dari produk
hewan. Di bagian lain dunia, bagian utama protein makanan
diperoleh dari produk tumbuhan.
1.2. Tujuan Percobaan
1.2.1. Uji Biuret
Tujuan dari percobaan dari Uji Biuret adalah untuk
mengetahui adanya ikatan peptida dalam bahan makanan.
1.2.2. Uji Ninhydrin
Tujuan dari percobaan Uji Ninhydrin adalah untuk
mengetahui adanya asam amino bebas dalam larutan protein.
1.2.3. Uji Xanthoprotein
Tujuan dari percobaan Uji Xanthoprotein adalah untuk
mengetahui adanya asam amino aromatik.

1.2.4. Uji Millon

Tujuan dari percobaan Uji Millon adalah untuk mengetahui
adanya protein yang mengandung gugus aromatik
(phenylpeptida).
1.3. Prinsip Percobaan
1.3.1. Uji Biuret
Prinsip percobaan Uji Biuret adalah berdasarkan pada
penambahan larutan CuSO4 pada suasana basa dengan
penambahan NaOH pada protein yang menghasilkan suatu
senyawa berwarna ungu.
1.3.2.
Uji Ninhydrin
Prinsip percobaan Uji Ninhydrin adalah berdasarkan pada
asam amino yang ditambahkan larutan ninhydrin sehingga
akan menghasilkan senyawa berwarna ungu.
1.3.3. Uji Xanthoprotein
Prinsip percobaan Uji Xanthoprotein adalah berdasarkan
pada reaksi asam amino dengan HNO3 dan NH2 yang apabila
ditambah lagi dengan NaOH akan menghasilkan senyawa
kompleks berwarna jingga.
1.3.4. Uji Millon
Prinsip percobaan Uji Millon adalah berdasarkan pada
asam amino yang ditambah dengan HNO3 yang akan
menghasilkan senyawa berwarna kuning dan dengan
penambahan Ag atau Hg2+ akan menghasilkan senyawa
berwarna merah.
1.4. Reaksi Percobaan
1.4.1. Uji Biuret
Gambar 1. Reaksi Percobaan Uji Biuret
1.4.2. Uji Ninhydrin

Gambar 1. Reaksi Percobaan Uji Biuret

1.4.2.

Uji Ninhidrin

Gambar 2. Reaksi Percobaan Uji Ninhydrin

1.4.3.

Uji Xanthoprotein
Gambar 3. Reaksi Percobaan Uji Xanthoprotein

1.4.4.

Gambar 3. Reaksi Percobaan Uji Xanthoprotein

Uji Millon

Gambar 4. Reaksi Percobaan Uji Millon

II TINJAUAN PUSTAKA
Bab ini mengemukakan tentang : (1) Komposisi Sampel,
(2) Protein, (3) , (4) Dekstrin, (5) Browning, (6) Uji
Phenylhidrazine, (7) Uji Moore, dan (8) Hidrolisis Suatu
Polisakarida.
2.1. Komposisi Sampel
2.1.1. Es Krim Dung Dung

Gambar 5. Es Krim Dung dung

Komposisi dari es krim dung-dung ini adalah lemak susu,
protein, laktosa, dan sukrosa serta bahan lainnya hingga
100%.
Ciri khas dari rasa Es dungdung, adalah adanya rasa
gurih, yang berasal dari santan, sebagai bahan utama
pembuatnya.
Tabel 1. Komposisi zat gizi per 100 g Daging Kelapa
(Eemoo, 2012)
Zat Gizi
Kadar
Energi (kkal)
1480 kJ
Protein (gm)
3.3
Lemak tak jenuh tunggal (gm)
1,43
Tak jenuh ganda Lemak (gm)
0,37
Saturated Fat (gm)
29,70
Serat pangan (gm)
9,0

Zat Gizi
Karbohidrat
Kalsium (g)
Besi (mg)
Magnesium (mg)
Fosfor (mg)
Kalium (mg)
Vitamin B6 (mg)
Seng (mg)
Niacin (vitamin B3) (mg)
Mangan (mg)
Pantothenic Acid (Vitamin B5) (mg)
Vitamin C (mg)
Folat (Vitamin B9)(mg)
Riboflavin (Vitamin B2) (mg)
2.1.2. Energen

Kadar
0,9
14
2,43
32
113
356
0,054
1.1
0,54
0,11
0,300
3.3
26
0,02

Gambar 6. Energen

Gula, krimer, susu bubuk, terigu, cokelat bubuk, jagung,

oat, ekstrak malt, telur, garam, kalsium, vitamin.
Protein yang terdapat dalam susu terdiri dari kasein dan
protein serum atau whey protein. Kasein merupakan 80% dari
seluruh protein susu. Kasein sendiri sebetulnya terdiri dari 3
jenis yaitu alpha-kasein (50%), betha-kasein (33%), kappakasein (15%). Whey protein terdiri dari dua jenis protein
globulin dan albumin (68%). Protein susu memiliki protein
yang tinggi mutu dan gizinya yaitu sepadan dengan daging
dan hanya diungguli oleh protein telur. Protein susu mewakili
salah satu mutu protein yang nilainya sepadan dengan daging
yang hanya diwakili oleh telur. Dibandingkan dengan protein
standar yang disarankan FAO (1965) yang berdasarkan
protein telur yang berdasarkan aaam amino yang kurang
adalah asam amino yang mengandung sulfur yaitu sistin,
sistein, dan metionin. Sebaliknya protein lisin dengan jumlah
yang reatif tinggi. Namun demikian dalam susu kental dan
susu kering, sebagian asam amino lisin tersebut tidak dapat
digunakan karena telah mengalami interaksi dengan susu
laktosa dan senyawa lain. Breakfast cereal dengan
menggabungkan susu pasteurisasi dengan sereal yang
kekurangan lisin adalah kombinasi yang sangat baik (Ikhsan,
2007).
2.1.3. Tipco

Gambar 7. Tipco Sari Kiwi dan Anggur

Tipco Jus mengandung vitamin A, C, E dan B2, serta

kalsium, magnesium, dan serat tinggi.
2.1.4. Cocoa

Gambar 8. Cocoa
Di dalam Coklat ada unsur Katekin adalah antioksidan kuat
yang terkandung dalam coklat. Salah satu fungsi antioksidan
adalah mencegah penuaan dini yang bisa terjadi karena polusi
ataupun radiasi. Katekin juga dijumpai pada teh meski
jumlahnya tidak setinggi pada coklat. Orang tua jaman dahulu
sering mempraktekkan cuci muka dengan air teh karena dapat
membuat kulit muka bercahaya dan awet muda. Seandainya
mereka tahu bahwa coklat mengandung katekin lebih tinggi
daripada teh, mungkin mereka akan menganjurkan mandi lulur
dengan coklat.
Coklat juga mengandung theobromine dan kafein. Kedua
substansi ini telah dikenal memberikan efek terjaga bagi yang

mengkonsumsinya. Oleh karena itu ketika kita terkantukkantuk di bandara atau menunggu antrian panjang, makan
coklat cukup manjur untuk membuat kita bergairah kembali.
Protein coklat kaya akan asam amino triptofan, fenilalanin,
dan tyrosin. Meski coklat mengandung lemak tinggi namun
relatif tidak mudah tengik karena coklat juga mengandung
polifenol (6%) yang berfungsi sebagai antioksidan pencegah
ketengikan (Minona, 2007).
2.1.5.

Telur

Gambar 9. Telur
Putih telur merupakan cairan yang tidak berwarna,
mengandung air yang merupakan komponen terbesar dari
telur. Putih telur dikenal dengan sebutan albumin (albus =
putih),

karena

bila

dikoagulasikan,

putih

telur

akan

menghasilkan endapan yang berwarna putih. Bagian paling

dominan pada telur ini mengandung air hingga 88% dari berat
total putih telur dan protein lebih dari 80% berat kering.
Protein yang terkandung di dalamnya terdiri dari protein
serabut ovomucin dan protein globular. Protein yang banyak
terdapat antara lain : ovalbumin, conalbumin (ovotransferrin),
ovomucoid, lyzozyme, flavoprotein, ovoglobulin, ovoinhibitor,
dan avidin.
Protein putih telur lebih sensitif terhadap panas daripada
kuning telur. Koagulasi mulai terjadi pada suhu 6 00C pada putih
telur dan 650C pada kuning telur. Ovalbumin pada putih telur
merupakan protein yang lebih tahan terhadap pemanasan
tetapi

mudah

terdenaturasi

pengocokan.
Berkurangnya

gas

CO2

dan
yang

terkoagulasi
ada

di

karena

dalam

telur

menyebabkan terjadinya peningkatan nilai pH. Putih telur juga

mengandung garam natrium dan kalium karbonat yang
merupakan

bahan

penyusun

larutan

buffer.

Apabila

kandungan CO2 di dalam telur berkurang maka kandungan ion

bikarbonat berkurang sehingga kemampuan buffer telur
menurun dan pH meningkat.
Peningkatan nilai pH yaitu dari nilai 7 menjadi 9-9,7
menyebabkan

terjadinya

ikatan

antara

lysozyme

dan

ovomucin. Ovomucin terdiri atas dua tipe yaitu -ovomucin

dan -ovomucin. -ovomucin yang paling berpengaruh
terhadap adanya pengenceran di putih telur (Rini, 2011).

2.2. Protein

Protein merupakan salah satu kelompok bahan

makronutrien. Tidk seperti bahan mkaronutrien lain (lemak dan
karbohidrat), protein ini berperan lebih penting
dalampembentukan biomolekul daripada sebagai sumber
energi.
Keistimewaanlain dariprotein ini adalah strukturnya yang
mengandung N di samping C, H, O, S dan kadang-kadang P,
Fe dan Cu. Dengan emikian maka salahsatu cara terpenting
yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara
kuantitatif adalah dengan penentuan kendungan N yang ada
di dalam bahan makanan atau bahan lain. Jumlah protein
dapat diperhitungkan atas dasar kandugnan rata-rata unsur N
yang ada dalamprotein. Kelemahannya yaitu tidak semua
jenis protein mengandung jumlah N yang sama; kelemahan
lain adalah adanya senaywa lain bukan protein yang
menganung N meskipun jumlahnya biasanya lebih sedikit dari
protein, misalnya amonia, asam amino bebas dan
asamnukleat. Penentuan jumlah N total hasilnya disebut
jumlah protein kasar atau crude protein
(Sudarmadji, 2010; 119).
Fungsi protein secara singkat yaitu sebagai katalitik
(enzim), kontraksi, pengatur gen, pencegahan, hormon,
struktural, transport. Asam amino merupakan adalag bagianbagian dari protein. Atau dengan kata lain, asam amino akan
membentuk protein. Ikatan-ikatan kuat pada protein adalah
ikatan peptida, ikatan disulfide dan ikatan lemah yaitu ikatan
hidrogen, ionik (garam), van der waals (hidrofobik) (Wane,
2011).
2.3. Sifat Asam Amino
Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut
dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform. Sifat asam amino berbeda dengan asam
karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat
alifatik maupun aromatik yang terdiri atas beberapa atom
karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam
pelarut organik demikian pula amina umumnya tidak larut
dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.

Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam

karboksilat dan amina terlihat pula pada titik leburnya. Asam
amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila
dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina. Kedua
sifat fisika ini menunjukkan bahwa asam amino cenderung
mempunyai struktur yang bermuatan dan mempunyai polaritas
tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus
COOH dan gugus NH2. Hal ini tampak pula pada sifat asam
amino sebagai elektrolit.
Apabila asam amino larut dalam air, gugus karboksilat
akan melepaskan ion H+, sedangkan gugus amina akan
menerima ion H+.
Oleh adanya gugus tersebut asam amino dalam larutan
dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga
bermuatan negatif (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ini
tergantung pada pH larutan. Apabila larutan asam amino
dalam air ditambah dengan basa, maka asam amino akan
terdapat dalam bentuk basa karena konsentrasi ion OH- yang
tinggi mampu mengikat ion-ion H+ yang terdapat pada gugus
NH3+. Sebaliknya apabila ditambahkan asam ke dalam larutan
asam amino, maka konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu
berikatan dengan ion COO_, sehingga terbentuk gugus

COOH. Dengan demikian asam amino terdapat dalam bentuk

asam (Poedjiadi, 1994; 85).
Pada titik isolistrik terdapat keseimbangan antara bentukbentuk asam amino sebagai ion amfoter, anion, dan kation.
Tetapi sebagian besar molekul asam amino terdapat dalam
bentuk ion amfoter dan hanya sedikit sekali yang terdapat
dalam bentuk kation dan anion dalam jumlah yang sama
(Poedjiadi, 1994; 86).
Selain reaksi-reaksi dengan asam dan basa, asam amino
juga dapat bereaksi dengan senyawa lain, sesuai sifat gugus
COOH dan gugus -NH2. Gugus karboksilat dapat bereaksi
dengan alkohol dalam suasana asam sehingga membentuk
ester. Ester yang terbentuk dapat direaksikan lebih lanjut
dengan NH3 sehingga menghasilkan suatu amida. Apabila
dalam reaksi ini tidak digunakan NH3, tetapi gugus amino dari
asam amino yang lain, akan terjadi suatu dipeptida, yaitu
senyawa yang terdiri atas dua molekul amino yang berikatan

Asam amino di dalam larutan air netral akan selalu ada

dalam bentuk dwikutub, yang ditunjukkan dengan konstanta
dielektrik dan momen dwikutub yang tinggi karena adanya
pemisahan muatan positif dan negatif. Asam amino
monokarboksilat, seperti alanin, merupakan suatu asam
berbasa dua yang terprotonasi sempurna, dapat memberikan
kedua protonnya bila dititrasi sempurna dengan basa
(Wane, 2011).
2.2.2. Penggolongan Asam Amino
Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul
protein dapat dibuat dalam tubuh kita. Jadi apabila ditinjau
ddari segi pembentukannya asam amino dapat dibagi dalam
dua golongan, yaitu asam amino yang tidak dapat dibuat atau
disintesis dalam tubuh dan asam amino yang dapat dibuat
dalam tubuh kita. Asam amino yang tidak dapt dibuat dalam
tubuh disebut asam amino esensial dan harus dari makanan
sumber protein. Asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh
disebut asam amino nonesensial (Poejiadi, 1994; 94).
Asam amino esensial merupakan asam amino yang harus
ada dalam makanan Anda sehari-hari, karena tubuh Anda
tidak dapat membuat (mensintesis) asam amino tersebut.
Contohnya :
1. valin (Val)
6. treonin (Thr)
2. leusin (Leu)
7. metionin (Met)
3. isoleusin (Ile)
8. lisin (Lys)
4. fenilalanin (Phe)
9. histidin (His)*
5. triptofan (Trp)
10. arginin (Arg)*
* asam amino esensial untuk anak-anak (Sutresna, 2002; 57).
Asam amino non-esensial merupakan asam amino yang
tidak harus ada dalam makanan karena tubuh Anda dapat
membuat asam amino tersebut (Sutresna, 2002; 59).
Contohnya :
1. glisin (Gly)
2. alanin (Ala)
3. asparagin (Asn)
4. glutamin (Gln)
5. prolin (Pro)

8. asam glutamate (Glu)

9. sistein (Cys)
10. asam aspartat (Asp)
11. sistin (Cys-Cys)
12. hidroksiprolin

6. serin (Ser)
13. hidroksilisin
7. tirosin (Tyr)
Beberapa asam amino yang diketahui antara lain :
Glisin (Gly). Glisin adalah asam amino yang paling
sederhana dan terdapat pada skleroprotein. Pada tahun 1820
Braconnot menemukan glisin dari hasil hidrolisis gelatin.
Alanin (Ala). Semua asam amino, kecuali glisin dapat
dianggap sebagai derivat alanin. Alanin diperoleh untuk
pertama kalinya oleh Weyl dari hasil hidrolisis fibroin, yaitu
protein yang terdapat pada sutera.
Valin (Val), leusin (Leu), dan isoleusin (Ile). Ketiga asam
amino ini mempunyai gugus R bercabang dan mempunyai
sifat kimia yang hampir sama. Leusin dan isoleusin bahkan
sukar dipisahkan. Asam-asam amino ini termasuk golongan
asam amino esensial.
Prolin (Pro). Prolin adalah asam amino heterosiklik yang
dapat diperoleh dari hasil hidrolisis kasein. Kolagen
mengandung banyak prolin dan hidroksiprolin.
Fenilalanin (Phe). Asam amino ini mempunyai gugus R
aromatik dan tidak dapat disintesis dalam tubuh.
Tirosin (Tyr). Molekul asam amino ini mempunyai gugus
fenol dan bersifat asam lemah. Tirosin dapat diperoleh dari
kasein, yaitu protein utama yang terdapat dalam keju.
Triptofan (Trp). Triptofan adalah suatu asam amino
heterosiklik yang mula-mula diperoleh dari hasil pencernaan
kasein oleh cairan pankreas.
Serin (Ser). Merupakan asam amino yang mempunyai
gugus alkohol, diperoleh dari hasil hidrolisis gelatin yang
terdapat pada sutera alam.
Treonin (Thr). Adalah homolog yang lebih besar dari serin
dan termasuk dalam golongan asam amino esensial. Mulamula treonin diisolasi dari hasil hidrolisis fibrin darah.
Sistein (Cys). Molekul asam amino ini mengandung gugus
sulfhidril (-SH) yang cukup reaktif terutama pada proses
dehidrogenasi. Dengan oksidasi dua molekul sistein akan
berikatan dan membentuk molekul sistin.
Metionin (Met). Diperoleh dari hasil hidrolisis kasein dan
merupakan asam amino esensial. Gugus metil dalam molekul
metionin dapat dipindahkan kepada molekul senyawa lain.

Dengan demikian metionin berfungsi sebagai donor gugus

metil.
Glutamin (Gln). Adalah suatu amida yang terdapat pada
gliadin, yaitu protein pada terigu.
Asparagin (Asn). Terdapat pada konglutin dan legumin
yaitu protein dalam tumbuhan.
Asam glutamat (Glu) dan aspartat (Asp). Dapat diperoleh
masing-masing dari glutamin dan asparagin. Gugus amida
yang terdapat pada molekul glutamin dan asaparagin dapat
diubah menjadi gugus karboksilat melalui proses hidrolisis
dengan asam atau basa.
Lisin (Lys). Asam amino ini bersifat basa karena gugus
NH2 lebih dari satu, artinya pada rantai samping terdapat pula
gugus
NH2. Asam ini mula-mula diisolasi dari hasil
hidrolisis kasein oleh Drechsel pada tahun 1889.
Arginin (Arg). Diberi nama demikian karena untuk
pertama kali diisolasi dalam bentuk garam perak (argentum)
dari hasil hidrolisis tanduk pada tahun 1895. seperti lisin,
arginin juga mempunyai sifat basa.
Histidin (His). Histidin diperoleh dari hasil hidrolisis protein
yang terdapat pada sperma suatu jenis ikan (kaviar) dan juga
dari protein jaringan (histion = jaringan). Asam amino ini juga
mempunyai sifat basa (Poedjiadi, 1994).
Di samping penggolongan menurut cara di atas, asamasam amino itu dapat pula dibagi dalam beberapa kelompok
menurut strukturnya. Di sini yang ditinjau terutama ialah
struktur gugus R dalam asam amino, yaitu rantai samping
yang terikat pada bagian inti molekul asam amino. Atas dasar
struktur ini asam amino dibagi dalam 7 kelompok, yaitu asam
amino dengan rantai samping yang :
(1) merupakan rantai karbon yang alifatik,
(2) mengandung gugus hidroksil,
(3) mengandung atom belerang,
(4) mengandung gugus asam atau amidanya,
(5) mengandung gugus basa
(6) mengandung cincin aromatik,
(7) memebentuk ikatan dengan atom n pada gugus amino
(Poedjiadi, 1994; 95).
2.3. Asam Amino

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai

gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen
protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari
posisi gugus COOH (Poedjiadi, 1994; 83).

Gambar 10. Stuktur Asam Amino

Asam amino dalam kondisi netral (pH isolistrik) berada
dalam bentuk ion dipolar atau disebut juga ion zwitter. Pada
asam amino yang dipolar, gugus asam amino mendapat
tambahan sebuah proton dan gugus karboksil terdisosiasi.
Derajat ionisasi dari asam amino sangat dipengaruhi oleh pH.
Pada pH yang rendah misalnya pada pH1,0, gugus
karboksilnya tidak terdisosiasi, sedang gugus aminonya
menjadi ion. Pada pH yang tinggi misalnya pada pH 11,0,
karboksilnya terdisosiasi sedang gugus aminonya tidak.
Serin dan trionin merupakan asam amino yang mempunyai
rantai cabang gugus alifatik hidroksil. Sedang fenilalanin,
tirosin, triptofan merupakan asam amino yang mempunyai
rantai cabang aromatik. Rantai cabang tersebut merupakan
gugus yang tidak bermuatan dalam pH fisiologik. Akan tetapi
asam-asam amino lisin dan arginin mempunyai rantai cabang
yang dapat bermuatan positif maupun negatif, tergantung
lingkungannya. Ketiga asam amino tersebut juga merupakan
asam amino yang mempunyai rantai cabang gugus basa.
Asam amino glutamat dan aspartat mempunyai rantai cabang
berupa asam dan bermuatan negatif. Hal ini tentu saja harus
dibedakan dengan aspartin dan glutamin yang pada umumnya
mempunyai cabang yang netral atau tidak bermuatan
(Winarno, 1997).
2.4. Uji Protein
2.4.1. Uji Ninhydrin

Ninhidrin adalah suatu reagen berguna untuk mendeteksi

asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan.
Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila
bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna
ungu.

Gambar 11. Struktur ninhidrin:

(2,2-Dihydroxyindane-1,3-dione)
Asam amino bebas adalah asam amino dimana gugus
aminonya tidak terikat.
Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat
bereaksi, semakin pekat warnanya. Hal ini juga mendasari
bahwa uji Ninhidrin dapat digunakan untuk menentukan asam
amino secara kuantitatif (Sitti, 2011).
Dengan ninhidrin sebagai oksidator lunak, asam amino
bereaksi sebagai berikut :

Gambar 12. reaksi antara ninhidrin dan asam amino

Dan selanjutnya ninhidrin bereaksi dengan hidrindantindan
amonia membentuk suatu hasil reaksi berwarna biru
(Poedjiaji, 1994; 92).

Gambar 13. Reaksi ninhidrin yang menghasilkan warna biru

2.4.2. Uji Xanthoprotein
Pada dasarnya, uji Xanthoprotein bertujuan untuk
mengetahui adanya gugus aromatic (benzene) yang berupa
asam amino tirosin, triptofan dan fenilalanin. Pada uji ini
terbentuk warna kuning yang merupakan indikator adanya
asam amino-asam amino tersebut. Hal ini sesuai dengan
dasar teori dan tinjauan pustaka Harper, 1980 yang
menyatakan bahwa reaksi warna Xanthoprotein bertujuan
untuk mengetahui adanya gugus aromatik asam amino yang
memiliki gugus aromatik (benzene) yang ditunjukkan dengan
adanya warna kuning.
Uji ini disebut juga dengan Uji Xantoproteat. Larutan asam
nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat
berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang
terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada
molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang
mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan
(Rahayuasih, 2012).
2.4.3. Uji Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat
dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada
larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat
berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya
reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya
senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.
Warna merah yang merupakan indikasi adanya asam
amino tirosin. Endapan merah yang terjadi tersebut karena
merkuri berikatan dengan hiroksi dari albumin menjadi
HgNO3. Karena protein yang digunakan adalah albumin dan
albumin mengandung asam amino tersebut, maka uji Millon
tersebut berhasil positif. Hal ini sesuai dengan tinjauan
pustaka Harper (1980) yang menyatakan bahwa reaksi warna
Millon bertujuan untuk mengetahui adanya asam amino tirosin
yang ditandai adanya warna endapan merah
(Rahayuasih, 2012).

2.4.4. Uji Biuret

Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang
terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Ion Cu 2+ dari
preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan
polipeptida atau ikatan-ikatn peptida yang menyusun protein
membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet.
Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih,
tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Semua
asam amino, atau peptida yang mengandung asam- amino
bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa
kompleks berwarna biru-ungu. Namun, prolin dan
hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning.
Terjadinya cincin ungu terbentuk dari ikatan antara Cu dan
N, unsur N terdapat pada peptida; menghasilkan CuN yang
terjadi dalam suasana basa (melalui penggunaan KOH atau
NaOH). Makin panjang suatu ikatan peptida, maka warna
ungu yang terbentuk makin jelas dan makin tua. Pada hasil
percobaan, apabila tabung reaksi digoyang maka cincin
ungunya akan hilang menyebar yang berarti ikatan peptidanya
lepas dan tidak kuat. Uji biuret berlaku untuk senyawa yang
mempunyai ikatan peptida lebih dari satu (Rahayuasih, 2012).
2.4.5. Uji Hopkins Cole
Uji Hopskin Cole bertujuan untuk mengetahui apakah
dalam suatu zat dan senyawa terdapat asam amino triptofan
atau tidak. Pada percobaan ini terdapan warna ungu yang
merupakan indikasi adanya gugus triptofan pada gelatin.
Untuk mengetahui apakah terdapat asam amino ini, dengan
penambahan formaldehida, aldehid akan berikatan dengan
gugus indol asam amino triptofan membentuk cincin ungu.
Percobaan ini sesuai dengan tinjauan pustaka Harper, 1980
yang menyatakan bahwa reaksi warna Hopskin Cole,

bertujuan untuk mengetahui adanya gugus triptofan yang jika

berhasil positif, maka akan menunjukkan indikasi warna ungu.
Larutan

protein

yang

mengandung

triptofan

dapat

direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung

asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan
serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan
pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahanlahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein.
Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas
antara kedua lapisan tersebut (Rahayuasih, 2012).

III BAHAN, ALAT DAN METODE PERCOBAAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Bahan yang
Digunakan, (2) Alat yang Digunakan, dan (3) Metode
Percobaan.
3.1. Bahan yang digunakan
Bahan yang digunakan dalam percobaan Protein I adalah
Sampel (Es Krim Dung-dung, Energen, Tipco, Cocoa dan
Telur), CuSO4, NaOH 2N, Pereaksi Milllon, Pereaksi
Nynhydrin, HNO3 pekat, dan NaoH 50%.
3.2. Alat yang Digunakan
Alat yang digunakan dalam percobaan protein I adalah
tabung reaksi, pipet tetes, dan rak tabung reaksi.

3.1. Metode Percobaan.

3.2.1. Uji Biuret

Gambar 14. Metode Uji Biuret

Larutan NaOH 2N sebanyak 1 ml ditambah 3 tetes
CuSO4 1% dikocok diamati perubahan warnanya, kemudian
ditambahkan 2 ml larutan protein yang akan diuji, campurkan
dan diamati yang terjadi.
3.2.2. Uji Ninhydrin

Gambar 15. Metode Uji Ninhydrin

Larutan protein sebanyak 2 ml ditambahkan ml larutan
ninhydrin, dikocok dan perubahan yang terjadi diamati,
kemudian dipanaskan dalam penangas air selama 10 menit,
dan perubahan warna yang terjadi diamati.
3.2.3. Uji Xanthoprotein

Gambar 16. Metode Uji Xanthoprotein

Larutan protein sebanyak 3 ml ditambah 0,5 ml HNO3
pekat secara perlahan-lahan, dipanaskan dalam penangas air
selama 10 sampai 15 menit, warna yang terjadi diamati,
selanjutnya tambahkan NaOH 50% per tetes sebanyak 5 tetes
kemudian dicatat perubahan warna yang terjadi.
IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN
Bab ini menguraikan mengenai : (1) Hasil
pengamatan dan Pembahasan.
4.1. Hasil pengamatan dan Pembahasan
4.1.1. Uji Biuret

Gambar 17. Pengamatan Uji Biuret

Tabel 3. Hasil Pengamatan Uji Biuret
Warna
Pereaks
Sesudah
Bahan
Sebelum
i
dipanaska
dipanaskan
n
Es Krim
NaOH +
Biru
Ungu
DungCuSO4

H
Hasil
+

dung
Energen
Biru
Ungu
+
Tipco
1%
Biru
Kuning
Cocoa
Biru
Coklat
Telur
Biru
Ungu
+
(Sumber : Susantri Citra Sahid, Meja 6).
Keterangan :
+
= Terjadi perubahan warna ungu
= Tidak terjadi perubahn warna ungu
Bedasarkan hasil pengamatan uji biuret sampel Es Krim
Dung-dung, dan Telur mengandung ikatan peptida dengan
ditandai larutan sampel yang berubah warna menjadi ungu.
Sedangkan pada sampel es krim, energen, dan biskuit bayi
negatife mengandung ikatan peptida.
Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida
dengan melepas sebuah molekul air. Reaksi keseimbangan ini
cenderung untuk berjalan ke arah hidrolisis daripada sintetis.
Pembentukan ikatan peptida tersebut memerlukan banyak
energi, sedang untuk hidrolisis praktis tidak memerlukan
energi (Winarno, 1997).
Beberapa asam amino, biasanya lebih dari 100 buah,
dapat mengadakan ikatan peptida dan memebentuk rantai poli
peptida yang tidak bercabang Rantai poli peptida mempunyai
arah, karena mempunyai dua residu ujung yang berbeda yaitu
gugus amino ujung dan gugus karboksil ujung
(Winarno,1997).
Pada percobaan biuret sampel dimasukkan kedalam
larutan terakhir agar CuSO4 dan NaoH bereaksi terlebih
dahulu dalam membentuk kondisi basa yang lebih optimal.
Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang
terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Ion Cu 2+ dari
preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan
polipeptida atau ikatan-ikatn peptida yang menyusun protein
membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet.
Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih,
tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida.
Peptida tersusun oleh suatu rantai panjang asam-asam
amino yang saling berhubungan oleh adanya ikatan peptida,
yang terbentuk diantara gugusan karboksil suatu asam amino

dengan gugusan amino lainnya. Satu molekul air akan

terkeluarkan pada pembentukan suatu ikatan peptide. Sintesis
ikatan peptida dalam sel merupakan suatu mata rantai reaksi
yang sangat kompleks (Almatsier,1996).
Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian
ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji biuret dilakukan untuk
menunjukkan adanya senyawa-senyawa yang mengandung
gugus amida asam (-CONH2) yang berada bersama gugus
amida asam yang lain atau gugus yang lain seperti -CSNH2;
-C(NH)NH2; -CH2NH2; -CRHNH2; HOHCH2NH2. Dengan
demikian uji biuret tidak hanya untuk protein tetapi zat lain
seperti biuret atau malonamida juga memberikan reaksi positif
yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah-violet atau biruviolet (Sudarmadji, 2003).
4.1.2. Uji Ninhydrin

Gambar 19. Pengamatan Uji Ninhydrin

Tabel 4. Hasil Pengamatan Uji Ninhydrin
Bahan
Pereaksi
Warna

Hasi

Es Krim

Larutan Ninhydrin

Ungu

l
+

Dung-dung
Energen

Larutan Ninhydrin

Ungu Tua

Tipco
Larutan Ninhydrin
Coklat tua
Cocoa
Larutan Ninhydrin
Coklat
Telur
Larutan Ninhydrin
Ungu muda
+
(Sumber : Susantri Citra Sahid, Meja 6).
Keterangan
:
+ = Sampel mengandung asam amino bebas
-= Sampel tidak mengandung asam amino bebas
Pada Uji Ninhydrin dengan menggunakan pereaksi
Ninhydrin, dapat didapat hasil bahwa sampel Es Krim Dungdung, energen, Cocoa dan telur mengandung asam amino
bebeas yang ditandai dengan terebtuknya warna biru
keunguan.
Asam amino yang terdapat dalam sampel akan bereaksi
dengan pereaksi nynhidrin dan ketika dipanaskan akan
membentuk senyawa biru keunguan. Pemanasan yang
dilakukan bertujuan untuk mempercepat terjadinya reaksi
antara asam amino dengan pereaksi nynhidrin. Waktu 10
menit untuk pemanasan merupakan waktu yang optimum
untuk uji nynhidrin, jika terlalu lama maka asam amino akan
rusak oleh suhu yang terlalu tinggi.
4.1.3. Pengamatan Uji Xantoprotein

Gambar 20. Pengamatan Uji Xantoprotein

Tabel 5. Hasil Pengamatan Uji Xantoprotein
Bahan
Pereaksi
Warna
Sebelum
Setelah

Hasi
l

ditambah
ditambah
NaOH
NaOH
Es Krim
Kuning
Jingga
+
Dung-dung
pudar
Energen
Putih
Jingga
+
HNO3p +
Tipco
Kuning
Jingga
+
NaOH
Cocoa
Coklat
Jingga
+
Telut
Kuning
Jingga
+
muda
(Sumber : Susantri Citra Sahid, Meja 6).
Keterangan
:
+
= Terbentuk perubahan warna jingga
= Tidak terbentuk perubahan warna jingga
Uji Xantoprotein bertujuan untuk mengetahui adanya asam
amino aromatik dalam sampel. Sampel yang mengandung
asam amino aromatik ditunjukan dengan terbentuknya
senyawa berwarna jingga. Pada percobaan ini semua sampel
mengandung asam amino aromatik.
Asam amino aromatik merupakan asam amino yang
mempunyai gugus -R non polar, di mana gugus -R di dalam
golongan asam amino ini merupakan hidrokarbon dan bersifat
hidrofobik. Golongan ini mengandung gugus -R alifatik (alanin,
valin, leusin, isoleusin dan prolin) sedangkan dengan dua
lingkaran aromatik (fenilalanin dan triptofan) dan satu
mengandung sulfur (metioin). Pada prolin gugus alfa
-aminonya tidak bersifat bebas, tetapi disubstitusi oleh
sebagian gugus -Rnya yang menghasilkan struktur melingkar
(Sudarmadji, 1989).
HNO3 berfungsi untuk memberikan reaksi nitrasi inti
benzena yang ada pada molekul protein sehingga
menimbulkan endapan putih pada reaksinya. Reaksi nitrasi ini
terjadi setelah penambahan NaOH 50% dan akan timbul
senyawa berwarna jingga. Reaksi nitrasi merupakan reaksi
yang menghasilkan garam nitrat, dalam hal ini adalah NaNO 3.
NaOH 50% dapat digantikan fungsinya dengan NH 4OH untuk
mengahsilkan garam netral.
Garam netral adalah garam yang bukan garam asam
maupun garam basa. Garam netral terbentuk dari campuran
antara asam kuat dan basa kuat (Hamdani, 2007).

4.1.4. Uji Millon

Gambar 19. Pengamatan Uji Ninhydrin

Tabel 8. Hasil Pengamatan Uji Millon
Bahan
Pereaks
Warna
Warna
i

Hasil

sebelum

setelah

dipanaska

dipanaska

n
Putih

n
Merah

Es Krim

Larutan

Dung-

Millon

dung
Energen

Larutan

Putih

Merah

Tipco

Millon
Larutan

Kuning

Oranye

Millon

Cocoa

Larutan

Coklat

Cokat

Telur

Millon
Larutan

Putih

Merah

Millon
(Sumber : Asisten Laboratorium Biokimia Pangan).
Keterangan
:
+ = Sampel mengandung gugus aromatik
-= Sampel tidak mengandung gugus aromatik
Berdasarkan hasil pengamatan pada uji millon semua
sampel mengandung protein yang mengandung gugus
aromatk ditandai adanya warna merah pada sampel yang
telah dipanaskan kecuali Tripco dan Cocoa.
Penentuan dengan uji millon dilakukan untuk menentukan
adanya protein yang mengandung gugus aromatik.
Penambahan dengan pereaksi millon membentuk suatu
senyawa kompleks. Adanya ikatan-ikatan peptida dari gugus
karboksil dengan pereaksi membentuk suatu senyawa yang
dengan pemanas dihidrolisa menjadi phenylpeptida atau
gugus aromatik (Sudarmadji, 2003).
Reaksi ini didasari bahwa bila suatu protein ditambahkan
garam merkuri, maka akan terjadi koagulasi. Protein dapat
terkoagulasi karena protein mengalami destruksi bentuk tiga
dimensi dari rantai polipeptida yang ikatannya akan pecah
tanpa mengakibatkan pemecahan ikatan kovalen dari ikatan
peptidanya. Dasar inilah yang menjelaskan mengapa fenol
yang dalam hal ini merupakan golongan non protein, tidak
mengalami koagulasi sehingga memberikan hasil yang negatif
(Anonim, 2012).
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat
dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada
larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat
berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya
reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya
senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.
Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil
positif (Poedjiadi, 1994).
Pada senyawa alifatik, atom karbon dapat saling mengikat
dalam bentuk rantai lurus bercabang maupun bercabang, atau

cincin non aromatik (alisiklik), dengan ikatan tunggal, ganda

dan tiga ikatan kovalen. Ikatan kovalen dapat mengikat unsur
lain selain hidrogen, antara lain oksigen, nitrogen, belerang,
klor. Pemanasan pada percobaan ini bertujuan agar
mempercepat reaksi dan sampai membentuk endapan merah.
Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida
dengan melepas sebuah molekul air. Reaksi keseimbangan ini
cenderung untuk berjalan ke arah hidrolisis daripada sintetis.
Pembentukan ikatan peptida tersebut memerlukan banyak
energi, sedang untuk hidrolisis praktis tidak memerlukan
energi (Winarno, 1997).
Telah diketahui bahwa beberapa molekul asam amino dapat
berikatan satu dengan lain membentuk sautu senyawa yang
disebut peptida. Apabila jumlah asam amino yang berikatan
tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida
yang dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut
dipeptida. Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida
yang terdiri dari tiga molekul dan empat molekul asam amino.
Polipeptida adalah peptida yang molekulnya terdiri dari
banyak molekul asam amino. Protein ialah suatu polipeptida
yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino (Poedjiadi,
1994).
Pada dasarnya suatu peptida ialah asil-asam amino, karena
gugusCOOH dengan gugus NH2 membentuk ikatan peptida.
Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino
yang membentuknya. Asam amino yang karboksilnya bereaksi
dengan gugus NH2 diberi akhiran il pada namanya,
sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam
amino, dimulai dari asam amino ujung yang masih mempunyai
gugusNH2 (Poedjiadi, 1994).
.

V KESIMPULAN
Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Kesimpulan
dan (2) Saran
5.1. Kesimpulan
Berdasarka hasil pengamatan uji ninhydrin sampel susu
kental manis, energen, dan telur positif mengndung asam
amino bebas, yang dinatndai dengan warna larutan yang
berwarna ungu. Sedangkan sampel es krim dan biskuit bayi
negatife atau tidak mengandung asam amino bebas.
Berdasarkan hasil pengamatan uji xantroprotein didapat
hasil positif pada sampel susu kental manis dan telur yang
mengandung adanya asam amino aromatik. Dan sampel ek
krim, energen, dan biskuit bayi tidak mengandung asam
aminon aromatik.
Berdasarkan hasil pengamatan pada uji millon sampel
susu kental manis, es krim, energen, dan telur positif
mengandung protein yang mengandung gugus aromatic
ditandai adanya warna merah pada sampel yang telah
dipanaskan. Sedangkan sampel biskuit bayi negative
mengandung gugus aromatik pada protein.

Bedasarkan hasil pengamatan uji biuret sampel susu

kental manis dan telur mengandung ikatan peptida dengan
ditandai larutan sampel yang berubah warna menjadi ungu.
Sedangkan pada sampel es krim, energen, dan biskuit bayi
negatife mengandung ikatan peptide.
.
5.2. Saran
Dalam melakukan percobaan protein I ini, praktikan harus
tepat dalam memasukan banyaknya sampel dan juga pereaksi
yang digunakan karena akan sangat berpengaruh terhadap
hasil akhir. Dan juga alat-alat yang digunakan harus dalam
keadaan bersih.

DAFTAR PUSTAKA
Ikhsan, (2011), Protein Susu,
http://meitanteiamiterasu.wordpress.com/2011/07/10/
protein-dalam-susu/, Akses : 18/03/2012.
Minona, (20), Cocoa,
http://www.livestockreview.com/2011/06/kenaliprotein-pada-telur-ayam/, Akses : 18/04/2012.
Rini, (2007), Protein Telur,
http://apon70.webs.com/extrewomannew.htm, Akses
: 18/04/2012.
Wane, (2011), Sifat Protein,
http://wanenoor.blogspot.com/2011/06/proteinadalah-senyawa-organik-kompleks.html, Akses :
18/04/2012.
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit:
Universitas Indonesia. Jakarta.
Rahayu, (2012), Uji Protein,
http://rahayuasih.wordpress.com/2012/02/22/ujiprotein/, Akses : 19/04/2012.

Sitti, (2011), Uji Ninhydrin,

http://sittirahmawati.blogspot.com/2011/03/ninhidrin.
html, Akses : 19/04/2012.
Sutresna, Nana. 2002. Kimia : Untuk SMU Kelas III. Grafindo
Media Pratama, Bandung.
Winarno.F.G., (1997), Kimia pangan dan gizi, PT. Gramedia
Pustaka Utama, Jakarta.

LAMPIRAN
Tabel 5. Hasil Pengamatan Uji Biuret
Warna
Pereaks
Sesudah
Bahan
Sebelum
i
dipanaska
dipanaskan
n
Es Krim
DungBiru
Ungu
dung
NaOH +
Energen
Biru
Ungu
CuSO4
Tipco
1%
Biru
Kuning
Cocoa
Biru
Coklat
Telur
Biru
Ungu
(Sumber : Susantri Citra Sahid, Meja 6).
Keterangan :
+
= Terjadi perubahan warna ungu
= Tidak terjadi perubahn warna ungu
Tabel 6. Hasil Pengamatan Uji Ninhydrin
Bahan
Pereaksi
Warna

H
Hasil
+
+
+

Hasi
l

Es Krim

Larutan Ninhydrin

Ungu

Dung-dung
Energen
Larutan Ninhydrin
Ungu Tua
Tipco
Larutan Ninhydrin
Coklat tua
Cocoa
Larutan Ninhydrin
Coklat
Telur
Larutan Ninhydrin
Ungu muda
(Sumber : Asisten Laboratorium Biokimia Pangan).
Keterangan
:
+ = Sampel mengandung asam amino bebas
-= Sampel tidak mengandung asam amino bebas

Tabel 7. Hasil Pengamatan Uji Xantoportein

Warna
Sebelum
Setelah
Bahan
Pereaksi
ditambah
ditambah
NaOH
NaOH
Es Krim
Kuning
Jingga
Dung-dung
pudar
Energen
Putih
Jingga
HNO3p +
Tipco
Kuning
Jingga
NaOH
Cocoa
Coklat
Jingga
Telut
Kuning
Jingga
muda
(Sumber : Asisten Laboratorium Biokimia Pangan).
Keterangan
:
+
= Terbentuk perubahan warna jingga
= Tidak terbentuk perubahan warna jingga
Tabel 8. Hasil Pengamatan Uji Millon
Bahan
Pereaks
Warna
Warna

+
+
+

Hasi
l
+
+
+

Hasil

sebelum

setelah

dipanaska

dipanaska

n
Putih

n
Merah

Es Krim

Larutan

Dung-

Millon

dung
Energen

Larutan

Putih

Merah

Tipco

Millon
Larutan

Kuning

Oranye

Cocoa

Millon
Larutan

Coklat

Cokat

Telur

Millon
Larutan

Putih

Merah

Millon
(Sumber : Asisten Laboratorium Biokimia Pangan).
Keterangan
:
+ = Sampel mengandung gugus aromatik
-= Sampel tidak mengandung gugus aromatik