LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

ENZIM

Disusun untuk memenuhi tugas matakuliah Biokimia

yang dibimbing oleh

Siti Imroatul Maslikah, S.Si., M.Si

Bagus Priambodo, S.Si., M.Si., M.Sc

Oleh :

Offering B 2018 / Kelompok 3 :

Achmad Dzulfikri Almufti Asyhar (180341617572)

Farah Fatimatuzzahro’ (180341617530)

Mirdal Wahyu Khurul Aini (180341617555)

Purwita Wahyu Dwiana (180341617573)

Rahmad Yuliantoro (180341617523)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

JURUSAN BIOLOGI

APRIL 2019
A. Tujuan
- Mengenal jenis-jenis enzim yang berasal dari tumbuhan dan manusia
- Mengenal cara-cara isolasi enzim dari alam secara sederhana
- Mengenal berbagai substrat ynag dikatalisasi oleh enzim
- Mengenal senyawa hasil katalisasi enzima
- Menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
B. Dasar Teori
Enzim merupakan katalisator protein untuk reaksi – reaksi kimia
dalam system biologi. Katalisator adalah zat yang mempercepat reaksi
kimia. Selama proses reaksi, meskipun katalisator mengalami perubahan
fisik, tetapi bila reaksi telah selesai keadaan katalisator akan kembali ke
bentuk semula. Enzim disebut katalisator protein, karena terutamatersusun
atas protein dan senyawa lain. Hampir semua reaksi kimia dalam sel hidup
akan berlangsung sangat lama bila reaksi tersebut tidak dikatalisis oleh
enzim. Berbeda dengan katalisator non protein (H+, OH-, atau ion – ion
logam), setiap enzim mengkatalis sejumlah kecil reaksi, bahkan
kebanyakan satu enzim hanya mengkatalis satu reaksi saja. Jadi enzim
adalah katalisator yang bersifat spesifik. Pada hakekatnya semua reaksi di
dalam biokimia dikatalisis oleh enzim. Hampir setiap senyawa organik di
alam dan juga banyak senyawa anorganik, terdapat satu enzim yang
mampu mengkatalisis perubahan kimia dan juga mampu bereaksi dengan
senyawa anorganik tersebut (Suwono, 2001).
Enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti sesuatu didalam
ragi. Berdasarkan penelitian maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah
sutu protein yang berupa molekul-molekul besar, yang berat molekulnya
adalah ribuan. Sebagai contoh adalah enzim katalase yang memiliki berat
molekul 248.000 sedang enzim urase adalah 438.000. Pada enzim terdapat
bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim,
sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi
nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga, seng
atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam. Apoenzim
dan gugus prostetik merupakan suatu bahan senyawa organik yang
 mengandung logam. Apoenzim dan gugus prostetik meripakan suatu
esatuan yang disebut holoenzim, tetapi ada juga bagian enzim yang
apoenzim dan gugus prostetiknya tidak menyatu. Contoh koenzim adalah
vitamin atau bagian vitamin (misalnya: vitamin B1, B2, B6, niasin dan
biotin) (Pujiyanti, 2007)
Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk
kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan
kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung
pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim
tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai
tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat
mengubahnya (Salisbury & Ross 1990).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya
adalah (Dwidjoseputro, 1992) :
a. Suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi
menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu,
karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu
sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
b. pH
Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang
lazimnya berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau
terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel
karena menjadi denaturasi protein.
c. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada
suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim
 semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
d. Konsentrasi substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan
meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada
saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan substrat tidak dapat
meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut
konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi
telah mencapai maksimum (V max).
e. Zat-zat penghambat
Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap
penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.
Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu
perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi
melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan
terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.

Dalam percobaan ini terdapat beberapa enzim yang digunakan antara lain:
a. Enzim Amilase
Enzim (eksoenzim) yang berperan dalam merubah karbohidrat
komplek adalah karbohidrase, amilase, selulase. Pati merupakan substansi
yang terlebih dahulu harus diubah menjadi molekul lebih sederhana agar
dapat diserap oleh sel. Mikroorganisme memproduksi enzim untuk
memecah substansi di dalam sel, salah satunya adalah amilase (Mahbub,
2011).
Tumbuhan mengandung α dan ß amylase; hewan memiliki hanya α
amylase, dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan
beberapa spesies lain) dalam ludah. Amilase memotong rantai polisakarida
yang panjang, menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Amilosa
merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang
saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi
dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox, 1991). Pada
manusia, α amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati
yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida, di mana
dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau
trisakarida dalam jumlah kecil. Contohnya, α amilase pada mamalia
memiliki pH optimum 6-7, bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen
(Wirahadikusumah, 1989).
Amilase sendiri merupakan enzim yang paling penting dan
keberadaanya paling besar, pada bidang bioteknologi, enzim ini diperjual
belikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkan
dari berbagai macam sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme
(Mahbub, 2011).
Enzim amilase dapat diperoleh dari sekresi air liur atau saliva.
Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang
terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada
pada mukosa oral. Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar
air liur. Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu
mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut
“saliva” (ludah atau air liur). Pembentukan kelenjar ludah dimulai pada
awal kehidupan fetus (4 - 12 minggu) sebagai invaginasi epitel mulut yang
akan berdiferensiasi ke dalam duktus dan jaringan asinar. Enzim amilase
di dalam tubuh manusia sangat penting. Enzim amilase ikut bertanggung
jawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam tubuh.
Kekurangan enzim amilase dapat menyebabkan tubuh mengalami
gangguan pencernaan (maladigesti), yang selanjutnya menyebabkan
gangguan penyerapan (malabsorpsi) (Mahbub, 2011)
Saliva merupakan cairan mulut yang kompleks terdiri dari
campuran sekresi kelenjar saliva mayor dan minor yang ada dalam rongga
mulut. Saliva sebagian besar yaitu sekitar 90 persennya dihasilkan saat
makan yang merupakan reaksi atas rangsangan yang berupa pengecapan
dan pengunyahan makanan (Kidd, 1992).
Saliva terdapat sebagai lapisan setebal 0,1-0,01 mm yang melapisi
seluruh jaringan rongga mulut. Pengeluaran air ludah pada orang dewasa
 berkisar antara 0,3-0,4 ml/menit sedangkan apabila distimulasi, banyaknya
air ludah normal adalah 1-2 ml/menit. Menurunnya pH air ludah (kapasitas
dapar / asam) dan jumlah air ludah yang kurang menunjukkan adanya
resiko terjadinya karies yang tinggi. Meningkatnya pH air ludah (basa)
akan mengakibatkan pembentukan karang gigi. Saliva memiliki beberapa
fungsi, yaitu melicinkan dan membasahi rongga mulut sehingga
membantu proses mengunyah dan menelan makanan, membasahi dan
melembutkan makanan menjadi bahan setengah cair ataupun cair sehingga
mudah ditelan dan dirasakan, membersihkan rongga mulut dari sisa-sisa
makanan dan kuman, mempunyai aktivitas antibacterial dan sistem buffer,
membantu proses pencernaan makanan melalui aktivitas enzim ptyalin
(amilase ludah) dan lipase ludah, perpartisipasi dalam proses pembekuan
dan penyembuhan luka karena terdapat faktor pembekuan darah dan
epidermal growth factor pada saliva, jumlah sekresi air ludah dapat dipakai
sebagai ukuran tentang keseimbangan air dalam tubuh dan membantu
dalam berbicara (pelumasan pada pipi dan lidah) (Soeharsono, 1975).
Setiap hari sekitar 1-1.5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar
saliva. Saliva terdiri atas 99.24% air dan 0.58% terdiri atas ion-ion Ca2+,
Mg2+, Na+, K+, PO43-, Cl-, HCO3-, SO42-, dan zat-zat organik seperti
musin dan enzim amilase (ptialin). Saliva bersifat agak sedikit asam.
Saliva mempunyai pH antara 5.75 sampai 7.05. Pada umumnya pH saliva
adalah sedikit dibawah 7 (Soeharsono 1975).

b. Enzim Bromelin
Bromelin adalah enzim proteolitik yang ditemukan pada bagian
batang dan buah nanas (Ananas comosus). Enzim ini diproduksi sebagai
hasil sampingan dari pabrik jus nanas. Dalam memproduksi bromelin,
beberapa senyawa yang dapat digunakan untuk presipitasi (pengendapan)
enzim ini adalah amonium sulfat dan alkohol. Beberapa kegunaan dari
enzim ini adalah mengurangi rasa sakit dan pembengkakan karena luka
atau operasi, mengurangi radang sendi, menyembuhkan luka bakar,
meningkatkan fungsi paru-paru pada penderita infeksi saluran pernapasan,
 dan lain-lain. Untuk meningkatkan kelancaran pencernaan pada manusia,
umumnya digunakan bromelin berdosis 500 mg dalam bentuk kapsul.
Apabila konsumsi bromelin dilakukan bersamaan dengan senyawa anti-
koagulan maka risiko terjadinya pendarahan akan meningkat (Suwono,
2001)
Bromelain adalah suatu protease sulfihidril (-SH) yang sudah
menjadi tidak aktif, disebabkan karena terbentuknya ikatan disulfida antara
enzim-enzim. Secara relatif hal ini dpat diatasi dengan penambahan
senyawa pereduksi seperti sistein, markaptoetanol, glukation, dan vitamin
C. selain dengan cara penambahan senyawa pereduksi juga dapat
distabilkan dengan cara amobilisasi enzim. Aktivitas enzim bromelain
dipengaruhi oleh beberapa inhibitornya seperti diisopropilfosfofluoridat
(DIPF) (Ciptadi 2011).

C. Alat dan Bahan

Alat :
- Beaker glass 50mL - Kaki tiga
- Beaker glass 100mL - Korek api
- Pipet tetes - Termometer
- Tabung reaksi - Gelas ukur 100mL
- Penjepit tabung reaksi - Plat tetes
- Corong kaca - Neraca digital
- Pisau - Mortar dan pistil
- Kaca arloji - Parutan Kelapa
- Lampu spirtus - Kain untuk menyaring
- Kaca asbes - Lap meja

Bahan :
- Kertas saring - Kecambah kacang hijau
- Buah nanas - Suspensi pati 1%
- NaCl 0,9% - Fehling A dan B
 - Susu kedelai - Larutan ninhidrin
- Susu sapi - Kacang hijau
- Telur - Suspensi amilum 2%
- NaOH 1N - Pepaya muda
- HCl 1N - Kertas label
- Es batu
- Aquades
- Larutan IKI
- Kertas label
D. Prosedur Kerja
1. Aktifitas Enzima dan Papain
a. Amilase dalam Saliva

Bahan Uji

- Diambil 2 tabung reaksi, masing-masing diisi dengan 2ml

suspensi amilum 2%
- Ditambahkan 1ml amilase pada salah satu tabung, dan
ditambahkan 1ml HCl 1N pada tabung yang satunya
- Dikocok hingga tercampur, lalu dibiarkan selama 15 menit
- Setelah 15 menit, diambil 3 tetes larutan
- Masing-masing tabung lalu diteteskan pada plat tetes
- Ditambahkan 1 tetes larutan IKI pada plat tetes yang telah
ditetesi larutan sebelumnya
- Diamati perubahan warna yang terjadi dan disimpulkan
- Pada saat yang sama, dicampurkan Fehling A dan Fehling
B masing-masing 15 tetes
- Dikocok hingga tercampur
- Ditambahkan 5 tetes suspensi amilum yang diuji
- Dipanaskan langsung pada lampu spirtus hingga mendidih
(selama 2 menit)
- Diamati perubahan yang terjadi dan disimpulkan
- Diulangi prosedur 8-14 pada menit ke-30
- Dibandingkan hasilnya dan disimpulkan
Hasil
b. Amilase dari Kecambah Kacang Hijau

Bahan Uji

- Diambil 2 tabung reaksi masing-masing diisi dengan 2ml

suspensi amilum 2%
- Ditambah 1 ml amilase dan ekstrak kecambah pada salah
satu tabung dan tambahkan 1ml HCl 1N pada tabung yang
lain
- Dikocok lalu dibiarkan selama 15 menit
- Lakukan prosedur no.8-14 seperti diatas
- Diulangi prosedur no.8-24 (pada uji amilase dalam saliva)
pada menit ke-30
- Disimpulkan hasilnya (apakah ada perbedaan hasil antara
percpbaan 1 dan 2 dan hasil uji benedict pada menit le-15
dan ke-30? Adakah perbedaan hasil antara hidrolisis
menggunakan asam organik dan enzim

Hasil

c. Enzim Papain

Bahan Uji

- Diambil 3 tabung reaksi, masing-masing diisi dengan 2ml

susu kedelai, albumin telur dan susu sapi segar
- Masing-masing tabung ditambahkan 15 tetes getah papaya
- Dikocok, lalu ditunggu selama 15 menit
- Setelah 15menit, ditambah 3 tetes pereaksi ninhidrin
- Dikocok, lalu dipanaskan dalam penangas air hingga
mendidih (kurang lebih 15menit)
- Diamati perubahan warna yang terjadi
- Diulangi uji ninhidrin ppada menit ke 30
- Dibandingkan hasilnya dan disimpukan
Hasil

d. Enzim Bromelin

Bahan Uji

- Lakukan prosedur sesuai dengan prosedur uji aktivitasi enzim

papaain, namun enzim yang digunakan diganti dengan enzim yang
diperoleh dari perasan buah nanas

Hasil
2. Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
a. Suhu

Bahan Uji

- Diambil 4 tabung reaksi, tiap tabung diisi 2 ml suspensi amilum 2%

ditambahkan 1ml larutan saliva
- Dikocok hingga tercampur
- Tabung 1 dimasukkan dalam air es
- Tabung 2 dimasukkan dalam penangas air (37-40°C)
- Tabung 3 dimasukkan dalam penangas air yang telah memiliki
tabung 4 diletakkan pada suhu ruangan
- Masing-masing didiamkan selama 15menit
- Setelah 15 menit, diambil 3 tetes larutan dari tiap tabung, lalu
diteteskan pada plat tetes
- Ditambahkkan 2 tetes IKI pada masing-masing plat tetes
- Diamati perubahan yang terjadi
- Pada saat yang sama, dilakuka prosedur no.8-14 pada percobaan
sebelumnya
- Diamati perubahan yang terjadi dan disimpulkan

Hasil

b. pH

Bahan Uji

- Diambil 3 tabung reaksi dan tiap tabungnya diisi 2ml suspensi

amilum 2%
- Ditambahkan 1ml larutan saliva pada tiap tabung
- Dikocok hingga tercampur
- Tabung 1 ditambah 8 tetes HCl 1N
- Tabung 2 ditmbah 8 tetes NaOH 1N
- Dikocok kembali lalu dibiarkan selama 15 menit
- Setelah menit ke-15, larutan pada tabung diisi dengan IKI dan
dilanjutkan uji Benedict dengan prosedur yang sama pada
percobaan sebelumnya
- Diamati perubahan yang terjadi dan disimpulk

Hasil
 c. Konsentrasi Enzim

Bahan Uji

- Diambil 4 tabung reaks

- Tabung 1 diisi dengan 0,5ml saliva
- Tabung 2 diisi dengan 1ml saliva
- Tabung 3 diisi dengan 2,5ml saliva
- Tabung 4 diisi dengan 2 ml saliva
- Ditambahkan 2ml suspensi amilum 2% pada tiap tabung
dikoco, lalu dibiarkan selama 15menit
- Setelah 15 menit, diuji dengan IKI, dilanjutkan dengan uji
Benedict
- Diamati perubahan yang terjadi dan disimpulkan
Hasil

d. Jumlah Substrat

Bahan Uji

- Diambil 4 tabung reaksi

- Tabung 1 diisi dengan 1ml suspensi amilum
- Tabung 2 diisi dengan 2ml suspensi amilum
- Tabung 3 diisi dengan 3ml suspensi amilum
- Tabung 4 diisi dengan 4ml suspensi amilum
- Ditambahkan 1ml saliva pada tiap tabung, lalu dikocok
- Dibiarkan selama 15 menit
- Setelah 15 menit, diuji dengan IKI, dilanjutkan dengan uji
Benedict dengan prosedur yang sama dengan percobaan
sebelumnya
- Diamati perubahan yang terjadi dan disimpulkan

Hasil

E. Data Pengamatan
1. Aktivasi Enzim
Aktivitas Enzim Perubahan
NO KET
Enzim Bahan Sebelum Sesudah
Amilase
1. Amilum Putih keruh Hijau kebiruan (+)
pada saliva
 Amilum Putih keruh Hijau kebiruan (-)
Berubah
Amilase
menjadi tiga
2. pada kacang Amilum +
Putih keruh warna; warna (+)
hijau HCl
bening, cincin
hijau & hijau
Biru
Susu sapi Putih (+)
kehitaman
Papain
Biru
3 (getah Susu kedelai Putih (+)
kehitaman
pepaya)
Biru
Putih telur Bening (+)
kehitaman
Susu sapi Putih Ungu (+)
Ungu, banyak
4 Bromealin Susu kedelai Putih (+)
endapan
Putih telur Bening Ungu (+)

2. Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Perubahan
Keterangan
NO Perlakuan Enzim Bahan Sebelum Sesudah
1. Suhu Benedict
Kuning (+)
Es Biru (+++)
Amilase keruh
pada Kuning
40°C Biru (++++) (+)
kacang Amilum keruh
hijau Kuning
Mendidih Biru (++) (+)
keruh
Suhu Kuning
Biru (+) (-)
ruang keruh
Suhu IKI
Es Amilase Amilum Kuning Kuning (+)
 pada keruh (+++)
kacang Kuning Kuning
40°C (+)
hijau keruh (++++)
Kuning Kuning
Mendidih (+)
keruh kehitaman
Suhu Kuning
Bening (+) (-)
ruang keruh
Hijau,
Amilum
2. pH Biru endapan (+)
+ HCl
orange
Amilase
Hijau,
pada Amilum
Biru endapan (+)
kacang + NaOH
kuning
hijau
Hijau,
Amilum Biru endapan (+)
kuning
Benedict: Ben
IKI
(0,5ml) Cokelat, edict
Keruh IKI: endapan
(-) (+)
orange
Benedict:
(1ml) Hijau,
(-) (+)
Keruh IKI: endapan
Amilase
Konsentra orange
3. pada Amilum
si enzim Benedict:
saliva
(1,5ml) Hijau,
(-) (+)
Keruh IKI: endapan
orange
Benedict:
(2ml) Hijau,
(-) (+)
Keruh IKI:
kekuningan,
 endapan
orange
Benedict:
(1ml)
biru,
Putih (+) (+)
IKI: biru
keruh
kehijauan
Benedit:
(2ml)
Biru,
Putih (+) (+)
IKI: hijau
Amilase keruh
Jumlah keruh
4. pada Amilum
substrat Benedit:
sativa (3ml)
Biru,
Putih (+) (+)
IKI: hijau
keruh
kecoklatan
Benedit:
(4ml)
Biru,
Putih (+) (+)
IKI: biru
keruh
kecoklatan

F. Analisis Data
Pada praktikum Uji Enzim kami mengamati aktivitas enzim dan
faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivitas enzim yaitu
amilase pada sativa, amilase pada kacang hijau, papain pada getah pepaya,
bromielin. Sedangkan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu,
suhu, pH, Konsentrasi enzim dan jumlah substrat. Aktivitas enzim amilase
pada sativa dengan bahan amilum sebelum perlakuan berwarna putih
keruh setelah perlakuan berwarna hijau kebiruan. Pada amilase pada
kacang hijau dengan bahan amilum sebelum perlakuan berwarna putih
keruh setelah perlakuan berwarna hijau kebiruan, pada bahan amilum+HCl
sebelum perlakuan berwarna putih keruh setelah perlakuan berwarna
kuning kehujauan. Pada Enzim papain (getah pepaya) dengan bahan susu
sapi sebelum perlakuan berwarna putih setelah perlakuan berwarna ungu
kehitaman, pada bahan susu kedelai sebelum perlakuan berwarna putih
setelah perlakuan berwarna ungu kehitaman, pada bahan putih telur
sebelum perlakuan berwarna putih bening setelah perlakuan berwarna
ungu kehitaman. Pada enzim Bromielindengan bahan susu sapi berwarna
putih setelah perlakuan berwarna ungu, pada bahan susu kedelai sebelum
perlakuan berwarna putih setelah perlakuan berwarna ungu dan banyak
endapan, pada bahan putihtelur sebelum perlakuan berwarna putih bening
setelah perlakuan berwarna ungu. Pada semua uji terhadap aktivitas enzim
semua mengalami reaksi positif (+) kecuali pada enzim almilase pada
kacang hijau dengan bahan amilum mengalami reaksi negatif(-).
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Suhu pada enzim
amilase kacang hijau dengan bahan amilum sebelum perlakuan berwarna
kuning keruh, setelah perlakuan pada es berubah menjadi warna biru tua
yang menunjukkan reaksi (+), pada suhu 40°C , berubah warna menjadi
biru kehitaman menunjukkan reaksi (+), pada suhu mendidih berubah
warna menjadi biru(agak pudar) menunjukkan reaksi (+) dan pada suhu
ruang, berubah menjadi warna biru (sangat pudar) menunjukkan raksi (-).
pH pada enzim amilase kacang hijau dengan bahan amilum+HCl sebelum
perlakuan berwarna biru setelah perlakuan berwarna hijau, pada bahan
amilum+NaOH sebelum perlakuan berwarna biru setelah perlakuan
berwarna hijau, pada bahan amilum sebelum perlakuan berwarna biru dan
setelah perlakuan berwarna hijau (ketiga bahan mengalami reaksi positif
+). Konsentrasi enzim pada enzim amilase sativa dengan bahan amilum
sebelum perlakuan berwarna putih keruhdan setelah perlakuan berwarna
hijau kecoklatan (reaksi positif + dengan pengulangan 4 kali pada
konsentrasi yang berbeda). Jumlah substrat pada enzim saliva dengan
bahan amilum sebelum perlakuan berwarna putih keruh dan setelah
perlakuan berwarna biru kehitaman (reaksi positif + dengan pengulangan 4
kali pada konsentrasi yang berbeda).
G. Pembahasan
Pada praktikum Uji Enzim kami mengamati aktivitas enzim dan
faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivitas enzim yaitu
enzim amilase pada sativa, enzim amilase pada kecambah kacang hijau,
enzim papain (getah papaya) dan enzim bromealin.

1. Enzim Amilase pada Sativa

Menurut Tenzer (2018), kesterilan adalah hal yang sangat penting
dalam proses pratikum maupun penelitian. Oleh karena itu kami memilih
subjek yang tidak makan atau minum selama empat jam sebelum
pratikum. Hal tersebut dilakukan demi menghindari bahan kontaminasi
dari makanan maupun minuman yang masih tersisa di dalam mulut.
Menurut Campbell (2013), pada mulut manusia menghasilkan enzim
amilase yang berfungsi mengubah karbohidrat menjadi disakarida atau
monosakarida. Enzim amilase berperan sangat penting terhadap proses
pencernaan manusia.
Pada reaksi getah pepaya dengan putih telur mengalami perubahan
warna. Menurut Chang (2013), salah satu tanda terjadinya reaksi kimia
adalah dengan adanya perubahan warna ketika bahan penguji dan bahan
yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh karena itu pada saat
mereaksikan amilum dengan saliva mengalami reaksi kimiawi. Sehingga
berdasarkan hal tersebut dapat disimpulkan bahwa saliva mengandung
enzim amilase.

2. Enzim Amilase pada Kecambah Kacang Hijau

Menurut Chang (2013), salah satu tanda terjadinya reaksi kimia
adalah dengan adanya perubahan warna ketika bahan penguji dan bahan
yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh karena itu pada larutan kacang
hijau ketika dicampurkan dengan amilum tidak mengalami reaksi kimiawi,
sehingga berdasarkan hal tersebut menunjukkan pada kacang hijau tidak
memiliki enzim amilase. Akan tetapi menurut Anam (2010), pada kacang
hijau dapat ditemukan enzim amilase. Enzim amilase yang ditemukan
 berjenis Alfa-Amilase. Kacang hijau memiliki enzim amilase yang tinggi
karena mengandung tokoferol (pro vitamin E) dan fenolik. Enzim amilase
tersebut akan mendukung tokoferol dan fenolik dalam melakukan
fungsinya sebagai antioksidan.
Pada larutan kacang hijau dan amilum+HCl terjadi perubahan
warna. Hal tersebut menunjukkan bahwa pada pengujian tersebut terjadi
reaksi kimiawi. Hasil tersebut berbeda dengan larutan kacang hijau +
amilum tanpa HCl. Menurut Campbell (2013), pH suatu larutan
berpengaruh terhadap kinerja enzim. Oleh karena itu pada pengujian
kacang hijau dengan amilum + HCl terjadi reaksi kimiawi bila
dibandingkan dengan pengujian tanpa HCl. Hal tersebut menunjukkan
bahwa enzim amilase memerlukan HCl untuk merangsang kinerja enzim
tersebut.
Menurut Junquiera (2013), enzim amilase dihasilkan disekresi pada
mulut. PH pada mulut seharusnya berkisar antara 6-8. Oleh karena itu
sebagai sesama enzim amilase seharusnya sama sama bekerja pada pH
netral. Sehingga dapat dimungkinkan adanya variabel moderator pada saat
pratikum kami. Menurut Sulistyowati (2018), variabel moderator
merupakan variabel bebas namun variabel tersebut tidak bisa dikontrol.
Oleh karena itu variabel tersebut berpengaruh terhadap hasil pratikum.

3. Enzim Papain
Pada reaksi getah pepaya dengan susu sapi mengalami perubahan
warna. Menurut Chang (2013), salah satu tanda terjadinya reaksi kimia
adalah dengan adanya perubahan warna ketika bahan penguji dan bahan
yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh karena itu pada larutan getah
pepaya ketika dicampurkan dengan susu sapi mengalami reaksi kimiawi.
Sehingga berdasarkan reaksi tersebut dapat disimpulkan bahwa getah
pepaya mengandung enzim papain. Menurut Purnomo (2011), buah
pepaya mengandung enzim papain. Enzim papain merupakan sejenis
enzim protease. Oleh karena itu perubahan warna yang terjadi karena
reaksi kimia dari protein susu sapi dengan enzim papain yang merupakan
enzim protease.
Pada reaksi getah pepaya dengan susu kedelai mengalami
perubahan warna. Menurut Chang (2013), salah satu tanda terjadinya
 reaksi kimia adalah dengan adanya perubahan warna ketika bahan penguji
dan bahan yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh karena itu pada
larutan getah pepaya ketika dicampurkan dengan susu kedelai mengalami
reaksi kimiawi. Sehingga berdasarkan reaksi tersebut dapat disimpulkan
bahwa getah pepaya mengandung enzim papain. Menurut Purnomo
(2011), buah pepaya mengandung enzim papain. Enzim papain merupakan
sejenis enzim protease. Oleh karena itu perubahan warna yang terjadi
karena reaksi kimia dari protein susu kedelai dengan enzim papain yang
merupakan enzim protease.
Pada reaksi getah pepaya dengan putih telur mengalami perubahan
warna. Menurut Chang (2013), salah satu tanda terjadinya reaksi kimia
adalah dengan adanya perubahan warna ketika bahan penguji dan bahan
yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh karena itu pada larutan getah
pepaya ketika dicampurkan dengan putih telur mengalami reaksi kimiawi.
Sehingga berdasarkan reaksi tersebut dapat disimpulkan bahwa getah
pepaya mengandung enzim papain. Menurut Purnomo (2011), buah
pepaya mengandung enzim papain. Enzim papain merupakan sejenis
enzim protease. Oleh karena itu perubahan warna yang terjadi karena
reaksi kimia dari protein putih telur dengan enzim papain yang merupakan
enzim protease.
Menurut Chang (2013), pada telur, susu, dan daging mengandung
protein yang tinggi. Oleh karena itu pada ketiga bahan tersebut mengalami
reaksi yang sama. Selain itu karena kandungan proteinnya yang tinggi, hal
tersebut membuat pada saat proses pratikum kami tidak memerlukan
waktu yang lama untuk melihat hasil reaksinya.

4. Enzim Bromealin
Pada susu sapi setelah direaksikan dengan larutan dari buah nanas
mengalami perubahan warna. Menurut Chang (2013), salah satu tanda
terjadinya reaksi kimia adalah dengan adanya perubahan warna ketika
bahan penguji dan bahan yang diuji dicampurkan menjadi satu. Oleh
karena itu pada larutan dari buah nanas dan susu sapi mengalami reaksi
kimiawi. Menurut Chang (2013), buah mengandung kaya akan enzim.
Pada buah nanas mengandung enzim bromealin yang tinggi. Menurut
Anam (2010), enzim bromealin tersebut merupakan enzim proteolitik.
Enzim bromealin memiliki karakteristik memutuskan ikatan peptida,
sehingga protein tersebut mengalami pemutusan ikatan menjadi peptida
yang lebih sederhana. Oleh karena itu, perubahan warna tersebut terjadi
karena adannya pemutusan ikatan pada protein susu sapi.
Pada susu kedelai setelah direaksikan dengan larutan dari buah
nanas mengalami perubahan warna. Menurut Chang (2013), salah satu
 tanda terjadinya reaksi kimia adalah dengan adanya perubahan warna
ketika bahan penguji dan bahan yang diuji dicampurkan menjadi satu.
Oleh karena itu pada larutan dari buah nanas dan susu kedelai mengalami
reaksi kimiawi. Menurut Menurut Chang (2013), buah mengandung kaya
akan enzim. Pada buah nanas mengandung enzim bromealin yang tinggi.
Menurut Anam (2010), enzim bromealin tersebut merupakan enzim
proteolitik. Enzim bromealin memiliki karakteristik memutuskan ikatan
peptida, sehingga protein tersebut mengalami pemutusan ikatan menjadi
peptida yang lebih sederhana. Oleh karena itu, perubahan warna tersebut
terjadi karena adannya pemutusan ikatan pada protein susu kedelai.
Pada albumin telur setelah direaksikan dengan larutan dari buah
nanas mengalami perubahan warna. Menurut Chang (2013), salah satu
tanda terjadinya reaksi kimia adalah dengan adanya perubahan warna
ketika bahan penguji dan bahan yang diuji dicampurkan menjadi satu.
Oleh karena itu pada larutan dari buah nanas dan albumin telur mengalami
reaksi kimiawi. Menurut Menurut Chang (2013), buah mengandung kaya
akan enzim. Pada buah nanas mengandung enzim bromealin yang tinggi.
Menurut Anam (2010), enzim bromealin tersebut merupakan enzim
proteolitik. Enzim bromealin memiliki karakteristik memutuskan ikatan
peptida, sehingga protein tersebut mengalami pemutusan ikatan menjadi
peptida yang lebih sederhana. Oleh karena itu, perubahan warna tersebut
terjadi karena adannya pemutusan ikatan pada protein albumin telur.
Menurut Chang (2013), pada telur, susu, dan daging mengandung
protein yang tinggi. Oleh karena itu pada ketiga bahan tersebut mengalami
reaksi yang sama. Selain itu karena kandungan proteinnya yang tinggi, hal
tersebut membuat pada saat proses pratikum kami tidak memerlukan
waktu yang lama untuk melihat hasil reaksinya.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim, antara lain suhu,

pH, konsentrasi enzim dan jumlah substrat.

1. Pengaruh Suhu
Pada praktikum ini tujuannya yaitu untuk mengetahui pengaruh
suhu terhadap kinerja enzim. Dimana percobaan dilakukan dengan
meletakkan suspensi amilum sebanyak 2 ml dan ditambah larutan saliva
sebanyak 1 ml pada 4 buah tabung reaksi yang berbeda. Tabung 1
dimasukkan pada air es, tabung 2 dimasukkan penangas air bersuhu 40o C,
tabung 3 dimasukkan pada penangas air mendidih, tabung 4 diletakkan
pada suhu ruang.
 Ketika dilakukan uji benedict. Pada tabung pertama warna berubah
menjadi biru (+++), tabung 2 menjadi warna biru (++++), pada tabung 3
menjadi biru (++) dan pada tabung 4 menjadi (+). pada suhu 40o C ketika
diuji dengan benedict menghasilkan warna biru yang lebih gelap dan pada
air es ketika larutan uji ditetesi reagen benedict akan berwarna lebih muda
dari hasil uji pada suhu 40 C. hal ini dikarenakan enzim tidak aktif pada
suhu tersebut. Begitu juga dengan suhu 100oC juga tidak akan mengalami
perubahan warna, hal ini disebabkan pada suhu tersebut enzim mengalami
denaturasi sehingga tidak bisa menghidrolisis amilum menjadi maltose dan
glukosa.
Ketika dilakukan uji dengan larutan IKI, hasil percobaan yang
telah didapatkan adalah pada suhu 100o C mengalami perubahan warna
menjadi kuning kehitaman, hal ini menunjukan adanya kesalahan pada
percobaan yang kami lakukan karena seharusnya pada suhu 1000C enzim
akan mengalami denaturasi (kerusakan) akibat suhu termal yang terlalu
tinggi, ketika diletakkan pada suhu ruang seharusnya enzim bekerja namun
tidak secara optimal karena masih terdapat suhu yang menggerakkan gaya
gaya lemah penyusun enzim untuk bekerja. Ketika dimasukkan pada air es
seharusnya ia tidak akan bekerja dengan penanda warna kuning jernih
atau tidak terdapatnya lingkaran hitam karena suhu rendah mengakibatkan
gaya-gaya lemah penyusun enzim untuk bekerja tidak akan aktif.
Sedangkan pada suhu 400 C menunjukan bahwa pada suhu tersebut yang
paling optimal bagi enzim amilase untuk bekeja. Kesalahan percobaan
yang terjadi dikarenakan kurang lamanya proses pendinginan
maupun proses pemanasan atau mungkin juga dikerenakan kurangnya
ketelitian dari praktikan ketika mengamati perubahan warna yang
terjadi pada larutan uji.
Menurut literatur, Enzim jika dipanaskan ± diatas suhu 400C akan
mengalami denaturasi (kerusakan) karena gaya-gaya ikatan lemah penting
yang terdapat didalam enzim akan rusak akibat meningkatnya getaran
termal pada suhu yang tinggi. Enzim juga sangat sensitif terhadap suhu
yang rendah. Enzim tidak akan bekerja pada suhu yang rendah karena
 gaya-gaya lemah pada sub unit tunggal enzim terganggu pada bentuk
polimeriknya (Ismadi, 2000). Suhu optimum enzim untuk bekerja secara
optimal adalah berbeda-beda sesuai dengan jaringan
penghasilnya. Namun kebanyakan enzim akan bekerja optimal pada suhu
37o C-40o C.

2. Pengaruh pH
Pada praktikum kali ini, dilakukan pengujian pengaruh pH
terhadap kerja enzim amilase. Amilase yang digunakan pada praktikum ini
yaitu larutan saliva. Pertama kami menguji dengan menggunakan HCL 1
N, Dari pengujian tersebut terjadi perubahan warna pada larutan. Awalnya,
larutan berwarna biru berubah menjadi hijau dan terdapat endapan oren.
Pada percobaan ke dua dengan menggunakan NaOH perubahan warna
menjadi hijau dengan endapan kuning . dan pada percobaan ke tiga dengan
amilum perubahan warna menjadi hijau dengan endapan kuning. Semua
hasil menunjukan reaksi positif ditandai dengan perubahan warna menjadi
hijau.sesuai dengan literatur diamana hal ini dikarenakan enzim bekerja
pada pH netral yakni pH 7 tanpa pengaruh larutan asam maupun basa,
sehingga enzim dapat menghidrolisis amilum menjadi disakarida (maltose)
dan monosakarida (glukosa) dengan optimal (Ciptadi, 2011).

3. Pengaruh Konsentrasi Enzim

Pada praktikum kali ini, dilakukan pengujian pengaruh konsentrasi
enzim terhadap kerja enzim amilase. Pada perlakuan yang pertama, tabung
1 dengan 0,5 ml saliva yang sudah ditambahkan amilum dan didiamkan
selama 15 menit ketika ditetesi benedict berubah menjadi warna biru
muda dan ketika ditetesi iki terjadi perubahan warna menjadi coklat
dengan adanya endapan warna orange sangat sedikit. pada tabung 2 ketika
ditetesi benedict berubah menjadi warna biru dan ketika ditetesi dengan
IKI menjadi warna hijau tua dengan adanya endapan warna orange yang
cukup banyak . Tabung 3 ketika ditetesi dengan benedict menjadi warna
biru dan ketika ditetesi dengan IKI menjadi warna hijau muda dengan
 adanya endapan warna orange yang paling banyak. Sedangkan pada
tabung 4 ketika ditetesi dengan benedict menjadi biru dan ketika ditetesi
dengan IKI warnanya menjadi hijau kekuningan dengan adanya endapan
warna orange yang lebih banyak.
Pengujian dengan benedict menunjukan bahwa semakin banyak
konsentrasi enzim maka perubahan warna yang terjadi akan semakin pekat
pula disertai endapan yang lebih banyak dikarenakan semakin tinggi
konsentrasi enzim maka kerja enzim akan meningkat dan amilum akan
lebih banyak terhidrolisis oleh enzim menjadi maltose dan glukosa. Hal ini
tentu menyebabkan kadar glukosa menjadi banyak sehingga menunjukkan
uji positif terhadap benedict. Sedangkan ketika pengujian dengan IKI,
hasil percobaan yang diperoleh yakni semakin tinggi konsentrasi enzim
maka kerja enzim juga akan meningkat dan amilum banyak yang
terhidrolisis menjadi maltose dan glukosa , hal ini menyebabkan kadar
amilum menurun sehingga menunjukkan uji negative terhadap IKI yakni
semakin tinggi konsentrasi enzim warna larutan berubah menjadi semakin
muda.
Jadi dapat disimpulkan bahwa konsentrasi enzim mempengaruhi
kecepatan reaksi enzimatik. Pengaruh konsentrasi enzim ini yaitu
pembentukan produk, dimana makin besar konsentrasi enzim makin
banyak pula produk yang dihasilkan sehingga semakin besar volume atau
konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah
substrat yang dikatalisis. Semakin sedikit enzim yang berperan memecah
amilum maka akan semakin banyak amilum yang tidak terhidrolisis. Hal
ini sesuai dengan literatur yang kami dapatkan dimana Konsentrasi enzim
secara langsung mempengaruhi kecepatan laju reaksi enzimatik, laju reaksi
meningkat dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 2004).

4. Pengaruh Jumlah Substrat

Pada praktikum kali ini, dilakukan pengujian pengaruh konsentrasi
substrat terhadap kerja enzim amilase. Amilase yang digunakan pada
praktikum ini yaitu larutan saliva. Pertama, 1 ml suspensi amilum
 dimasukkan ke dalam tabung reaksi I, 2 ml amilum ke dalam tabung II, 3
ml amilum ke dalam tabung III, dan 4 ml ke dalam tabung IV, kemudian
masing-masing ditambahkan 1 ml saliva dan dikocok hingga tercampur.
Larutan tersebut dibiarkan selama 15 menit. Setelah 15 menit, di uji
dengan IKI. Larutan pada tabung I menghasilkan perubahan warna
menjadi biru kehijauan, larutan pada tabung II menjadi hijau keruh, larutan
pada tabung III menjadi hijau kecoklatan, dan larutan pada tabung IV
menjadi coklat. Dan saat diuji dengan benedict semuanya tidak terjadi
perubahan warna, larutan tetap berwarna biru tua. Hal tersebut
menunjukan bahwa semakin banyak substrat yang diberikan maka
semakin cepat kerja enzim. Sehingga, disimpulkan bahwa semakin rendah
konsentrasi substrat enzim amilase maka waktu yang diperlukan untuk
menghidrolisis amilum semakin lama pula, sehingga pada saat diuji
dengan reagen IKI tetap menunjukkan reaksi positif. Seperti dijelaskan
oleh Dahlia (2001) bahwa kecepatan reaksi dipengaruhi konsentrasi
substrat yang berperan sebagai katalisator dalam reaksi tersebut.
Banyaknya substrat ditransformasikan sesuai dengan tingginya konsentrasi
enzim yang digunakan. Dalam hal ini Dahlia (2001) juga menyatakan
bahwa reaksi yang dikatalis oleh enzim pada berbagai konsentrasi substrat
mengalami 2 fase, yaitu: (1) jika konsentrasi substrat masih rendah, daerah
yang aktif pada enzim tidak semuanya terikat dengan substrat dan (2) jika
jumlah molekul substrat meningkat maka daerah yang aktif terikat
seluruhnya oleh substrat, dan pada saat ini enzim telah bekerja dengan
kapasitas penuh. Sehinggga dapat disimpulkan bahwa kadar atau
konsentrasi substrat berpengaruh terhadap kecepatan reaksi atau aktivitas
enzim tersebut. Kecepatan reaksi atau aktivitas enzim tersebut berbanding
lurus dengan konsentrasi substratnya.

H. Kesimpulan
Pada manusia, terdapat beberapa enzim, antara lain enzim amylase
yang terdapat pafa kelenjar ludah dan berfungsi mengubah amilum
menjadi maltose. Enzim pepsin yangterdapat pada lambung dan berfungsi
menghidrolisis molekul protein menjadi molekul peptide. Enzim rennin
yang terdapat pada lambung dan berfungsi mengubah kaseinogen menjadi
kasein. Enzim lipase yang terdapat pada lambung dan berfungsi
menghidrolisis trigliserida menjadi asam lemak dan gliserol. Enzim
peptidase yang terdapat pada pancreas dan berfungsi membantu hidrolisis
peptide menjadi asam amino. Enzim enterokinase yang terdapat pada usus
halus dan berfungsi mengaktifkan tripsinogen yang dihasilkan pancreas
dan enzim lactase yang terdapat pada usus halus dan berfungsi mengubah
laktosa menjadi glukosa.
Pada tumbuhan terdapat enzim bbromealin yang tepatnya terdapat
dalam daging buah Ananas comosus, serta enzim papain yang terdapat
pada getah Carica papaya
Cara-cara isolasi enzim sederhana, antara lain yaitu dengan
berkumur-kumur (untuk mendapatkan enzim amilase dalam saliva),
menghaluskan bahan uji lalu ditambah aquades dan tentunya disaring
hingga mendapatkan bahan uji berupa cairan.
Substrat yang digunakan dalam praktikum ini yaitu amilum, saliva,
susu sapi, susu kedelai, albumin telur dan ikan yang masing-masing
mempunyai kandungan enzim. Senyawa hasil katalisasi enzim ini berupa
enzim amilase. Enzim amilase didalam saliva dapat membantu
mempercepat reaksi hidrolisis amilum serta berfungsi untuk mengubah
karbohidrat menjadi gula yang sederhana.
Faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu suhu, pH ,
konsentrasi enzim dan konsentrasu substrat
I. Daftar Pustaka
Anam. 2010. Enzim dan Reaktivitasnya. Yogyakarta: UNY
Campbell, R. 2013. Biology. USA: Pearson Education
Chang, Raymond. 2013. Kimia Dasar. Jakarta: Erlangga
Ciptadi. 2011. Penuntun Praktikum Biokimia. Palangkaraya : Universitas
Palangkaraya
Dahlia, 2001. Fisiologi Tumbuhan. Malang: UM Press.
Dwidjoseputro, 1992. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: Gramedia
Pustaka Utama
Fox, Alrey. 1991. Prinsip – Prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga
Ismadi. 2000. Biokimia. Yogyakarta : Gadjah Mada University Press
Junquiera. 2013. Basic Histology. USA: Mc Graw Hill Education
Kidd, B. 1992. Dasar-Dasar Karies Penyakit dan Penanggulangannya.
Jakarta: EGC
Mahbub, H., 2011. Deteksi dan Produksi Amylase. Jakarta: UIP (UI-Press)
Pujiyanti, S. 2007. Menjelajah Dunia Biologi. Jakarta: Platinum
Purnomo, A. 2011. Pengantar Pengendalian Hayati. Yogyakarta: UNY
Poedjiadi, A. 2004. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia
Press.
Salisbury, F. B., dan Cleon. W. Ross, 1990. Fisiologi Tumbuhan.
Bandung: Institut Teknologi Bandung
Soeharsono, Martoharsono. 1975. Biokimia. Yogyakarta: UGM
Sulistyowati, A. 2018. Statistika. Malang: Universitas Negeri Malang
Suwono, Hadi. 2001. Biokimia Dasar Bahasan: Enzim, Vitamin, dan
Unsur – Unsur Esensial. Malang: Departeman Pendidikan Nasional
Universitas Negeri Malang Fakultas Matematika Dan Ilmu
Pengetahuan Alam Jurusan Biologi.
Tenzer, A. 2018. Petunjuk Praktikum Tenik Laboratorium. Malang:
Universitas Negeri Malang
Wirahadikusumah, M.1989. Biokimia : Protein, Enzim, dan Asam Nukleat.
Bandung: ITB