Laporan Praktikum Biokimia I

Percobaan I
Protein

Oleh:
Nama : Pitter Viery.S
NIM : 2017-60-012
KELOMPOK :2
HARI/TGL : Selasa/03-12-2019
ASSISTEN : Muhammad Fajar Islam, S.pd., M.Si.

Laboratorium Kimia
Fakultas Matematika Dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas Papua
Manokwari
2019
DAFTAR ISI

DAFTAR ISI…………………………………………………………………….. ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Tujuan…………………………………………….….………………………..

1.2 Dasar Teori…………………………………………….….…………………...

1.3 Timjaun Bahan...................................................................................................

BAB II METODE PENELITIAN

2.1 Alat dan Bahan……………………………………………………………......

2.2 Prosedur Kerja………………………………………………………….……..

BAB III PEMBAHASAN

3.1 Hasil…………………………………………………………………………..

3.2 Pembahasan…………………………………………….……………………..

BAB IV PENUTUP

4.1 Kesimpulan………………………………………………….………………...

4.2 Saran…………………………………………………………..……………....

DAFTAR PUSTAKA ……...……………...………………………………….....

LAMPIRAN……………………………………………………………………
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1.Tujuan

a. Mengidentifikasi adanya Protein dalam sampel

b. Mengidentifikasi adanya ikatan peptida dalam sampel yang dianalisis
c. Membuktikan adanya asam amino dengan rantai samping aromatik pada asam
amino
d. Mempeljari pegaruh pH dan panas pada protein
1.2. Dasar Teori

Protein merupakan makromolekul terbanyak yang dapat ditemui dalam sel

hidup, yang merupakan komponen penting dan utama untuk sel hewan dan sel
manusia. Protein dapat diisolasi dari seluruh sel ke bagian sel. Dalam hal ini, protein
mempunyai peranan penting dalam biologi yang sangat penting, sebagai zat
pembenfuk, transport, katalisataor reaksi kimia, hormon, racun, dan yang lainnya.
Protein ini mempunyai empat fungsi utamanya yaitu untuk memperbaiki jaringan
yang rusak untuk pertumbuhan jaringan baru, sebagai enzim, dan sebagai hormone .
(Mandle, 2012).

Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari

sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai
pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino
tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia
yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping
itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang
tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang
paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam
amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang
tinggi (Kuchel, dan Gregory, 2002).

Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk
ionik. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino
pada protein (kecuali prolin). Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan,
yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan
gugus R polar, tetapi tidak bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan
negatif, (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. Gugus R di dalam golongan
ini merupakan hidrokarbon. Lima asam amino dengan gugus R alifatik (alanin, valin,
leusin, isoleusin, dan prolin), dua dengan lingkaran aromatik (fenilalanin dan
triptofan), dan satu yang mengandung sulfur (metionin) (Sumardjo, 2006).

Golongan Asam Amino Mempunyai Gugus Polar Tidak Bermuatan

Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik,
dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus
fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin,
serin, treonin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin (Sumardjo, 2006).

Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R yang Bermuatan Negatif (Asam)

Golongan asam amino ini mengandung gugus R yang bermuatan total negatif
pada pH 7,0. asam amino ini meliputi asam aspartat dan asam glutamat, yang
masing-masing memiliki tambahan gugus karboksil (Sumardjo, 2006).

Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif (Basa)

Golongan asam amino ini mempunyai gugus R dengan muatan total positif
pada pH 7,0. asam amino ini meliputi lisin, arginin, dan histidin (Sumardjo, 2006).

Reaksi kimia asam amino mencirikan gugus fungsionil yang terkandung.

Karena semua asam amino mengandung gugus amino dan karboksil, senyawa ini akan
memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus – gugus ini. Sebagai contoh, gugus
amino dapat memberikan reaksi asetilasi, dan gugus karboksil esterifikasi (Sumardjo,
2006).

Reaksi pengujian terhadap asam amino dapat berupa (Whitford, 2005):

Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning
apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat
pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin,
fenilalanin dan triptofan.
Reaksi Hopkins-Cole
Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi
Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat
 dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-
Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah
larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara
kedua lapisan tersebut (Whitford, 2005).
Reaksi Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.
Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan
putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini
positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna (Whitford, 2005).
Reaksi Natriumnitroprusida
Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah
dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung
sistein dapat memberikan hasil positif (Yuwono, 2010).
Reaksi Ninhidrin
Reaksi ninhidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.
Dengan memanaskan campuran asam amino dan ninhidrin, terjadilah larutan
berwarna ungu yang identitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrometri. Semua
asam amino dan peptide yang mengandung gugus α amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif. Prolin dan hidroksiprolin yang gugus aminonya tersubtitusi,
memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning (Yuwono, 2010).

1.3.Tinjauan Bahan
1.3.1. NaOH
NaOH bersifat tidak mudah terbakar. Bentuknya berupa padatan dan tidak berbau.
Berat molekul NaOH adalah 40 g/mol. Berwarna putih dan mudah larut dalam air.
Memiliki titik didih 1380C (Anonim1, 2012).
1.3.2. HCl
Asam klorida merupakan bahan kimia yang tidak mudah terbakar. Wujudnya berupa
cairan berwarna bening. HCl bersifat asam dan memiliki titik didih terendah 1000C
(Anonim2, 2012).
1.3.3. Glisin
Glisin salah satu asam amino yang berbentuk padat, berwarna putih, tidak mempunyai
bau, pH glisin 5,9 -6,4. Glisin adalah oksidator kuat dan bersifat basa. Glisin adalah
salah satu asam amino non esensial (Anonim4, 2012).
1.3.4. Lisin
Lisin mempunyai rumus kimia C6H14N2O2.HCl. Produk ini mudah larut dalam air
dingin. Lisin bersifat tidak korosif dan tidak akan mengalami polimerisasi. Berat
molekul lisin adalah 182,68 g/mol (Anonim5, 2012).
1.3.5. Alanin
Alanin mempunyai rumus kimia CH3CH(NH2).COOH. Alanin berbentuk padatan dan
baunya tidak menyengat. Produk ini mempunyai berat molekul 89,09 g/mol. Alanin
mudah larut dalam air dan bersifat stabil. Titik leburnya pada suhu 2100C (Anonim6,
2012).
1.3.6. Reagen Ninhidrin
Reagen ninhidrin berwujud cairan, stabil dan mudah larut dalam air dingin, air panas,
dietil eter, maupun aseton. Tidak bersifat korosif dan reaktif terhadap agen
pengoksidasi , agen pereduksi, dan akali maupun asam (Anonim7, 2012).
1.3.7. Tirosin
Tirosin mempunyai rumus kimia C9H11NO3. Tirosin berbentuk padatan dan tidak
berbau. Tirosin mudah larut dalam air dan tidak mudah larut dalam dietil eter, aseton
dan alkohol. Titik leburnya 3440C (Anonim8, 2012).
1.3.8. Reagen Biuret
Komposisi dari reagen ini adalah tembaga, sulfat pentahidrat, natrium tartart dihidrat,
natrium hidroksida, kalium iodida dan air. Reagen ini biasa digunakan untuk uji
makanan. Reagen biuret tidak mudah terbakar dan mudah larut dalam air dingin dan
air panas (Anonim12, 2012).
1.3.9. Fenol
Fenol mempunyai rumus kimia C6H5OH. Bentuknya berupa padatandan berwarna
bening kemerah mudaan. Fenol mempunyai berat molekul 94,41 g/mol. Titik didihnya
1820C dan titik leburnya 420C. Mudah larut dalam metanol, dietil eter, alkohol,
gliserol, kloroform dan petroleum (Anonim15, 2012).
1.3.10. Asam Nitrat
Asam nitrat mempunyai rumus kimia HNO3. Bersifat stabil dan sangat rekatif terhadap
alkali (basa). Bentuknya cair dan berwarna putih kekuningan. Mudah larut dalam air
panas, air dingin dan dietil eter (Anonim16, 2012).
 BAB II

METODOLOGI

2.1. Alat dan Bahan

- Alat

Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah

1. tabung reaksi
2. pipet
3. penangas air
4. pH meter
5. buret
6. gelas ukur 5 dan 10ml
7. labu ukur
8. penjepit tabung
9. corong buchner
10. kertas saring
11. timbangan

- Bahan
Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah
1. HCl 1 N
2. NaOH 1 N
3. asam amino (glisin, asam phenilalnin, sistein)
4. larutan ninhidrin
5. HNO3 pekat
6. Sampel bahan makanan ( putih telur)
7. CuSO4 2%, dan
8. KOH 10%
2.3. Skema Kerja

2.3.1 Asam Amino

2.3.1.1 Reaksi Xanthoprotein

Asam-asam amino
- Diambil 1 mL
- Dimasukkan dalam tabung reaksi
- Ditambah 0,5 asam nitrat pekat
- Panaskan dalam penangas
- Didinginkan dan diamati perubahannya
- Ditambahkan NaOH
- Diamati dan dibandingkan dengan uji larutan fenol
Hasil
2.3 Protein
2.3.1 Uji Biuret

Protein

- Dimasukkan dalam tabung reaksi 2 mL

sampel (putih telur)
- Ditambahkan 2 tetes latutan KOH Bisa di
ganti NaOH
- Ditambah 5 tetes CuSO4 2%
- Dicatat warna yang terjadi

Hasil

2.3.2 Denaturasi Protein Oleh Panas Dan pH Ekstrim

Protein
- Dimasukkan dalam tabung reaksi 2 mL
- Ditambahkan 1 mL HCl pada tabung 1
- Ditambahkan 1 mL NaOH pada tabung 2
- Ditambahkan 1 mL H2O pada tabung 3
- Diletakkan dalam penangas air 10 menit
- Didinginkan dan dinetralkan
- Amati Perubahan

Hasil
 BAB III
HASIL PENGAMATAN

3.1. Tabel Pengamatan

3.1.1. Protein
3.1.1.1. Denaturasi protein oleh panas pH dan Reaksi Xanthoprotein
No Asam Keadaan Awal Penambahan Di panaskan Penambahan NaOH
amino HCl
1. lysin

2. Tyrosin

3. Tryptofa
n

4. Glutamin

5. Arginin
 No Perlakuan Pengamatan
Arginin glutamin lysin Tyrosin
Trypthopa
n
1. Dipipet 2 ml Larutan Larutan Larutan Larutan Larutan
larutan Bening, Bening, Bening, tidak Bening, Bening,
protein dan tidak tidak berwarna tidak tidak
dimasukkan berwarna berwarna berwarna berwarna
kedalam 4
tabung reaksi
2. Tabung 1 Tidak Menjadi Terdapat Tidak kuning
ditambah 1 terjadi bening endapan terjadi
ml NaOH 1N perubahan putih perubahan
3. Tabung 2 Tidak Menjadi Tidak terjadi Bening Bening
ditambah 1 terjadi bening perubahan kecoklatan kecoklatan
ml HCl 1N perubahan
4. Tabung 3 Larutan Tidak Larutan Larutan Bening
ditambah berwarna terjadi berwarna berwarna merah
H2O kuning perubahan kuning kuning pudar
6. Tabung Tidak Terdapat Tidak terjadi Tidak Merah
setelah terjadi endapan perubahan terjadi memudar
dipanaskan perubahan putih yang perubahan
10 menit melayang

3.1.2. Uji buret

No Perlakuan
1 Albumin dari putih telur, larutan
kasein, larutan pepton dan larutan
gelatin dipipet sebanyak 1 ml dan
dimasukkan ke dalam tabung reaksi
2 Ditambah dengan 4 ml reagen
biuret
Pengamatan
 Albumin, kasein, pepton dan gelatin
berada di dalam tabung reaksi
 Albumin berwarna ku ing bening
 Kasein bening dan tidak berwarna
 Pepton berwarna kuning keruh
 Gelatin bening dan tidak berwarna
 Reagen biuret berwarna biru
 Albumin + biuret menghasilkan larutan
berwarna ungu tua
 Kasein + biuret menghasilkan larutan
berwarna ungu muda
 Pepton + biuret menghasilkan larutan

3 Didiamkan selama 30 menit
berwarna ungu sangat muda
 Gelatin + biuret menghasilkan larutan
berwarna ungu muda
 Albumin + biuret tetap berwarna ungu tua
 Kasein + biuret tetap berwarna ungu muda
 Pepton + biuret tetap berwarna ungu
sangat muda
 Gelatin + biuret tetap berwarna ungu
muda

3.3 PEMBAHASAN
3.3.1 Asam Amin
3.3.1.1 Kelarutan Asam Amino

Untuk mengetahui kelarutan asam amino dengan pelarut maka hal yang
dilakukan adalah menimbang asam amino (glisin, lysin , tyrosin, tryptopan dan alanin)
sebanyak 0.1 gram sebagai bahan yang akan diuji, selanjutnya dimasukkan dalam
tabung reaksi. Masing-masing asam amino seperti: glisin, asam glutamat dan alanin
diperiksa kelarutannya dengan menggunakan pelarut-pelarut sebagai berikut : HCl 1N,
NaOH 1N, air.

Uji kelarutan merupakan uji untuk mengetahui ada atau tidaknya noda dan larut
atau tidaknya suatu sampel untuk mngetahui termasuk larutan non polar atau polar.
Hasil yang diperoleh dari uji kelarutan tersebut adalah glisin, asam glutamat, dan alanin
memberikan reaksi positif (larut) terhadap asam encer, basa encer dan memberikan
reaksi negatif (tidak larut) pada etanol dan kloroform. Asam glutamat juga memberikan
reaksi positif dengan air. Glisin dapat larut karena glisin merupakan asam amino yang
mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Asam
amino mudah larut dalam asam maupun basa kuat karena asam amino mengandung dua
gugus yang berlawanan sifatnya yaitu –COOH yang bersifat asam (karena dapat
melepaskan ion H+) dan gugus -NH2 yang bersifat basa (karena dapat menerima proton).
Oleh sebab itu asam amino bersifat amfoter. Selain itu berdasarkan larut atau tidaknya
asam amino, asam amino itu dibedakan menjadi dua yaitu asam amino polar (larut
dalam air) dan asam aino non polar (tidak larut dalam air) (Sumardjo, 2006). Yang
termasuk amino polar adalah asam glutamat dan asam amino non polar adalah glisin
dan alanin.

3.3.2 Reaksi Xantroprotein

Uji xantroprotein merupakan uji kualitatif pada protein yang digunakan untuk
menunjukkan adanya gugus benzena. Asam amino yang menunjukkan reaksi positif
adalah tyrosin,phenilalanin, dan tryptofan. Reaksi postif uji xantroprotein adalah
munculnya gumpalan atau cincin warna kuning. Pada uji ini digunakan larutan HNO3
yang berfungsi memecah protein menjadi gugus benzene. Uji xantroprotein akan
 menghasilkan warna orange pada reaksi yang menghasilkan turunan benzena dengan
penambahan basa (Yuwono, 2010).

Uji xantroprotein dapat dilakukan dengan menambahkan 0.5 ml HNO3 pekat

kedalam 0.5 ml asam amino. Fungsi penambahan HNO3 pekat untuk memecah protein
membentuk derivat nitro karena HNO3 bersifat eksoterm. Didinginkan dan setelah
dingin ditambahkan fenol dan NaOH untuk memberi suasan basa. Dilakukan
pengamatan pada setiap uji.

Dari hasil percobaan dapat diketahui bahwa asam-asam amino seperti glisin,
tryptofan dan tyrosin menghasilkan larutan bening dan hangat setelah penambahan
dengan HNO3 pekat, dan memberikan hasil postif setelah penambahan fenol terjadi
perubahan warna menjadi kuning. Sedangkan pada penambahan NaOH tidak terjadi
perubahan dengan menghasilkan uji negatif. Berdasarkan (Yuwono, 2010)
menyatakan bahwa uji xantroprotein akan memberikan warna kuning ketika asam
amino seperti glisin, tryrosin dan tryptofan ditambahkan HNO3 pekat karena HNO3
pekat berfungsi memecah protein menjadi gugus benzena. Ketika ditambahkan
dengan fenol akan menghasilkan warna orange pekat sedangkan pada NaOH akan
menghasilkan warna jingga karena NaOH merupakan basa kuat.

3.4 Protein
3.4.1 Denaturasi Protein Oleh Panas dan pH

Denaturasi protein terjadi bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu
molekul protein berubah. Sebagian besar protein globuer mudah mengalami denaturasi.
Jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak, molekul akan
mengembang. Denaturasi protein dapat dilakukan dengan cara yaitu oleh panas dan Ph
ekstrim. Pada denaturasi oleh panas dapat dilakukan dengan menggunakan larutan
HNO3 pekat karena bersifat eksoterm. Pada Ph ekstrim dilakukan dengan menggunakan
larutan HCl, NaOH, dan HNO3 yang ditambahkan pada larutan protein seperti kasein,
gelatin, dan pepton.

Denaturasi protein oleh panas dan ph ekstrim dapat dilakukan dengan memipet
5 ml larutan protein (gelatin, kasein dn pepton) kedalam 3 tabung reaksi. Pada tabung
reaksi I ditambahkan larutan 0,5 ml NaOH 1N, tabung reaksi ke II ditambahkan 0,5
ml HCl 0,2N, dan tabung reaksi ke III ditambahkan larutan 0,5 ml HNO3 pekat.
Kemudian ketiga tabung reaksi tersebut dimasukkan ke dalam penangas air untuk
mempercepat laju reaksi ketika dehidrasi dan kondensasi pembentukan senyawa
kompleks berwarna. Kemudian dipipet lagi larutan protein dan dimasukkan kedalam
tabung reaksi dan ditambahkan HNO3 pekat untuk merubah protein menjadi derivat
nitro karena HNO3 bersifat eksoterm. Selanjutnya dilakukan pengamatan pada setiap
ujinya.

Dari hasil percobaan denaturasi protein terjadi pada kasein ketika ditambahkan
HNO3 pekat yaitu terbentuk dua lapisan dimana lapisan atas berupa endapan kuning
dan lapisan bawah bening. Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya.
Lapisan molekul protein bagian dalam yang bersifat hidrofobik berbalik ke luar,
sedangakan bagian luar yang bersifat hidrofil terlipat ke dalam. Pelipatan atau
pembalikan terjadi khususnya bila larutan protein telah mendekati pH isoelektrik, dan
akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas akan bertambah
karena molekul mengembang dan menjadi asimetrik, demikian jua sudut putaran optik
larutan protein akan meningkat. Enzim-enzim yang gugus prostetiknya terdiri dari
protein akan kehilangan aktivitasnya sehingga tidak berfungsi lagi sebagai enzim yang
aktif.
 BAB V
PENUTUP

5.1. Kesimpulan
Dari kegiatan praktikum biokimia ini dapat disimpulkan bahwa asam amino merupakan
asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai
komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon alfa dari posisi gugus –COOH.
Sedangkan protein merupakan senyawa organic kompleks molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer – monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Pengujian asam amino dan protein ada 10 macam yang dilaksanakan pada
praktikum ini yaitu kelarutan asam-asam amino, reaksi ninhidrin, reaksi xanthoprotein, kurva
titrasi asam amino, uji biuret, denaturasi protein oleh logam berat, pengendapan protein
dengan logam berat, pengendapan protein oleh asam, penentuan kadar secara biuret, dan
isolasi kasein dari susu. Serta hasil dari masing – masing uji tersebut berbeda (dilihat dari
perubahan warna, dan lain-lain).

5.2. Saran
- Lab
Bagi praktikan untuk selanjutnya diharapkan lebih bersungguh – sunggu dalam
melaksanakan praktikum dan lebih meningkatkan ketelitian dalam bekerja, serta dapat
meningkatkan kekompakan dalam kelompoknya. Karena, dengan demikian mudah –
mudahan praktikum akan berlangsung sesuai dengan apa yang diharapkan dan mendapatkan
hasil yang maksimal.
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim1. 2012. Material Safety Data Sheet Natrium Hidroxide.

http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 29
September 2014
Anonim2. 2012. Material Safety Data Sheet Chlorid Acid.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 29
September 2014
Anonim3. 2012. Material Safety Data Sheet Glutamat Acid.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim4. 2012. Material Safety Data Sheet Glysisin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim5. 2012. Material Safety Data Sheet Lysin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim6. 2012. Material Safety Data Sheet Alanin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim7. 2012. Material Safety Data Sheet Ninhidrn.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim8. 2012. Material Safety Data Sheet Tyrosin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim9. 2012. Material Safety Data Sheet Pepton.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim10. 2012. Material Safety Data Sheet Casein.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim11. 2012. Material Safety Data Sheet Gelatin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim12. 2012. Material Safety Data Sheet Biuret Reagent.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim13. 2012. Material Safety Data Sheet Eter.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
 Anonim14. 2012. Material Safety Data Sheet Phenol.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim15. 2012. Material Safety Data Sheet Albumin.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543. Diakses tanggal 30
September 2014
Anonim16. 2012. Material Safety Data Sheet Nitrat Acid.
http://www.sciencelab.com/msds.php?msds Id=9927543.Diakses tanggal 30
September 2014

Kuchel, Philip dan Gregory B Ralston. 2002. Schaum’s Easy Outlines Biochemistry. USA :
McGraw-Hill Companies.

Mandle, Ari Kumar., Pranita Jain., Shailendra K.S. 2012. Protein Structure Prediction Using
Support Vector Machine. International Journal on Soft Computing ( IJSC ) Vol.3,
No.1

Sumardjo, Damin. 2006. Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Progam Srata 1
Bioeksakta. Jakarta : Buku Kedokteran EGC

Whitford, David. 2005. Protein Structure and Function. England : John Willey and Sons.

Yuwono, Tribowo. 2010. Biologi Molekular. Jakarta : Erlangga

 LAMPIRAN

A. REAKSI
1. KELARUTAN ASAM AMINO
a. Glisin
O O

H2N + H2O +
H3N
OH
O-
glycine

O
O
H2N + H Cl +
OH H2N
glycine OH
Cl

O
O
H2N + Na OH H2N
OH -+
O Na
glycine

O
O
H2N + C2H5OH H2N
OH
OC2H5
glycine

H2N + CHCl3
OH
glycine
2. REAKSI NINHIDRIN
a. Glisin
O O
C OH
H2N +
OH
glycine C OH
O

b. Tyrosin
HO NH2
O O
C OH C OH
O
O OH + + HO

C OH C H
O OH
O
tyrosine + CO2 + NH3

O O O
C C OH C
OH
+ CH N + 3H2O

C H C OH C
O O O

c. Triptofan
O

O O
OH C OH C OH
+ + CO2 + NH3
NH2 OH H
C C
N O O
H
+
tryptophan O

OH
N
H
O O O
C OH C OH C

+ CH N + 3H2O

C H C OH C
O O O
3. REAKSI XANTHOPROTEIN
a. Glisin
O O
+
H2N + HNO3 H3N
OH OH
glycine
OH
O O
+ + + H2O
H3N +
H3N
OH O
fenol

b. Tirosin

c. Tryptofan
4. Denaturasi Protein Oleh Panas dan pH