BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino merupakan senyawa organik yang mengandung gugus amino
dan karboksil. Asam amino umumnya mudah larut dalam air, tidak larut
dalam pelarut organik, dan titik leburnya sangat tinggi. Oleh karena itu asam
amino mempunyai sifat-sifat asam maupun basa. Asam amino bersifat tidak
seperti senyawa-senyawa organik, tetapi mirip dengan garam-garam
anorganik.
Beberapa asam amino mengandung gugus terionisasi pada rantai samping
R, hal ini mempengaruhi karakteristik apakah asam amino tersebut bebas di
dalam larutan atau bergabung dengan asam amino yang lain. Pada
kenyataannya, sifat muatan dari protein ditentukan banyaknya gugus yang
terionisasi pada rantai samping asam amino.
Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik
menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini
diperoleh campuran bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan
jenis asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu
diadakan pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).

1.2 Tujuan
Tujuan praktikum kali ini antara lain adalah sebagai berikut:
1. Mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino.
2. Mempelajari pengaruh senyawa asam amino terhadap struktur protein.

1
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Protein dan Asam Amino

Protein merupakan salah satu senyawa yang berupa makromolekul, yang
terdapat dalam setiap organisme, dengan karasteristik yang berbeda-beda.
Makluk hidup akan selalu memerlukan protein untuk kehidupannya. Protein
sendiri dibedakan dalam berbagai kelompok yang sering disesuaikan dengan
fungsinya untuk kepentingan organisme yang bersangkutan (Linder, 1992).
Protein yang ditemukan kadang-kadang berkonjungasi dengan
makromolekul atau mikromolekul seperti lipid, polisakarida dan mungkin
fosfat. Protein terkonjugasi yang dikenal antara lain nukleoproteirn,
fosfoprotein, metaloprotein, lipoprotein, flavoprotein dan glikoprotein.
Protein yang diperlukan organisme dapat diklasifikasikan menjadi dua
golongan utama, ialah pertama; protein sederhana, yaitu protein yang apabila
terhidrolisis hanya menghasilkan asam amino; dan kedua protein
terkonjugasi, yaitu protein yang dalam hidrolisis tidak hanya menghasilkan
asam amino, tetapi menghasilkan juga komponen organik ataupun komponen
anorganik, yang disebut "gugus prosthetic" (Sumarno dkk, 2002).
Asam amino dan protein secara umum mempunyai sifat-sifat fisik yang
sama. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam
amino yang biasa dijumpai pada protein. Dari struktur umumnya, asam
amino mempunyai dua gugus pada tiapmolekulnya, yaitu gugus amino dan
gugus karboksil, yang digambarkan sebagai strukturion dipolar. Sebagai
contoh adalahreaksi asetilasi dan esterifikasi (Girindra, 1986).
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –
NH2 pada atom α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino
larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organic nonpolar seperti eter,
aseton, dan kloroform. Apabila gugus amino larut dalam air, gugus
karboksilat akan melepaskan ion H+. Oleh adanya kedua gugus tersebut asam

2
 amino dalam larutan dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga
bermuatan negative atau ion amfoter (Muchtadi dan Sugiyono, 1992).
Asam amino adalah senyawa yang mempunyai rumus umum H3NCH -
(R) Coo, bersifat ion dan hidrofil. Asam-asam amino saling be rbeda gugus
R-nya. Ada sekitar 20 macam asam amino penting yang merupakan
pembentuk pro- tein dan disebut asam amino hidrolisat, seperti Alanin (Ala),
Arginin (Arg), Sistein (Sis), G lutamin (Gln), Asam glutamat (Glu), Glisin
(Gly), Histidin (His) Iso leusin (Leu). Lisin (Lys), Metionin (Met),
Fenilalanin (Phe), Prolin (Pro), Serin (Ser), Treonin (Thr), Triptofan (Trp),
Tirosin (Tyr), dan Valin (Val) (Rediatning dan Nanny, 1987).

2.2 Reaksi-Reaksi untuk Mengidentifikasi Asam Amino dan Protein

Reaksi-reaksi untuk mengedintifikasi asam amino dan protein diantaranya
adalah sebagai berikut:
1. Uji Biuret
Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada
pemanasan dua mulekul urea. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana
basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatn peptida yang
menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet.
Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih, tetapi negatif
untuk asam amino bebas atau dipeptida. Semua asam amino, atau peptida
yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin
membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. Namun, prolin dan
hidroksiprolin menghasilkan senyawa berwarna kuning (Sudarmaji, 1989).
Uji ini digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida. Larutan Biuret
terdiri atas NaCl dan larutan protein jika ditambah pereaksi Biuret maka akan
terbentuk warna merah muda sampai violet (Sumardjo,1998).
2. Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan
asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang
mengandung triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat.. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-

3
Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di
bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada
batas antara kedua lapisan. Reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas
untuk gugus indol dalam protein (Poedjiadi,1994).
Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam
aminotriptofan yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu
pada sampel percobaan. Jadi reaksi Hopkins-Cole merupakan cara untuk
menguji keberadaan Asam amino tryptofan pada bahan makanan. Pereaksi
Hopkins Cole mengandung asam glioksilat (HgSO 4). Prinsip uji Hopkins-
Cole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid dimana jika terdapat asam
kuat yang menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksi
tersebut hanya akan berhasil jika ada oksidator kuat, seperti senyawa H 2SO4
yang digunakan pada percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini
adalah sebagai oksidator agar terbentuk cincin ungu pada larutan sampel
(Poedjiadi, 1994).
3. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti
benzena yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif jika
mengandung tirosin, fenil alanin dan triptofan (Poedjiadi, 1994).
4. Uji Ninhidrin
Uji umum untuk protein dan asam amino. Ninhidrin dapat mengubah
asam amino menjadi suatu aldehida. Ninhidrin dilakukan dengan
menambahkan beberapa tetes larutan ninhidrin yang terlihat tidak warna
kedalam sampel, kemudian dipanaskan beberapa menit. Adanya protein
ditandai dengan adanya perubahan warna ungu (Adnyana dkk, 2013).
5. Uji Millon
Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan ke dalam larutan yang mengandung
asam amino dengan rantai samping gugus fenolik akan menghasilkan
endapan putih yang akan berubah menjadi endapan merah oleh pemanasan.

4
Endapan putih yang diperoleh setelah penambahan reagen millon pada
sampel tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang
terlarut dalam HNO3 pekat teroksidasi menjadi ion Hg+ . Ion Hg+ ini
selanjutnya membentuk garam dengan gugus karboksil dari tirosin. Ketika
dipanaskan endapan putih tersebut menjadi endapan merah karena asam nitrat
yang semula berfungsi sebagai pelarut mengoksidasi Hg+ menjadi Hg2+ .
Bersamaan dengan hal itu tirosin ternitrasi,kemudian terjadi pembentukan
HgO yang berwarna merah (Derry, 2002).
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan
menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh
pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena
terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna
(Jalip, 2008).
6. Uji Benedict
Uji benedict adalah uji kimia untuk mengetahui kandungan gula
(karbohidrat) pereduksi. Gula pereduksi meliputi semua jenis monosakarida
dan beberapa disakarida seperti laktosa dan maltosa. Pada uji Benedict,
pereaksi ini akan bereaksi dengan gugus aldehid, kecuali aldehid dalam
gugus aromatik, dan alpha hidroksi keton. Oleh karena itu, meskipun fruktosa
bukanlah gula pereduksi, namun karena memiliki gugus alpha hidroksi keton,
maka fruktosa akan berubah menjadi glukosa dan mannosa dalam suasana
basa dan memberikan hasil positif dengan pereaksi benedict (Lehninger,
1982).
7. Uji Belerang
Protein mengandung asam amino berinti benzen, jika ditambahkan asam
nitrat pekat akan mengendap dengan endapan berwarna putih yang dapat
berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk
dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya akan berubah menjadi
lebih tua atau jingga. Rekasi ini didasarkan pada uji nitrasi inti benzena yang
terdapat pada mulekul protein menjadi senyawa intro yang berwarna kuning
(Page, 1997).

5
 8. Reaksi Sakaguci
Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan
natrium hipobromit. Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif
apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung
arginin dapat menghasilkan warna merah (Poedjiadi, 1994).

2.3 Fungsi Protein

Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan
molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan
(imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan
syaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Analisa
elementer protein menghasilkan unsur-unsur C, H, N dan O dan sering juga
S. Disamping itu beberapa protein juga mengandung unsur-unsur lain,
terutama P, Fe, Zi dan Cu (Katili, 2009).
Fungsi protein ditentukan oleh konformasinya, atau pola lipatan tiga
dimensinya, yang merupakan pola dari rantai polipeptida. Beberapa protein,
seperti keratin rambut dan bulu, berupa serabut, dan tersusun membentuk
struktur linear atau struktur seperti lembaran dengan pola lipatan berulang
yang teratur. Protein lainnya seperti kebanyakan enzim, terlipat membentuk
konformasi globuler yang padat dan hampir menyerupai bentuk bola.
Konformasi akhir bergantung pada berbagai interaksi yang terjadi (Kuchel
dan Ralston, 2006 ).
Peran dan aktivitas protein dalam proses biologis antara lain sebagai
katalis enzimatik, bahwa hampir semua reaksi kimia dalam system biologi
dikatalis oleh makromolekul yang disebut enzim yang merupakan satu jenis
protein. Sebagian reaksi seperti hidrasi karbondioksida bersifat sederhana,
sedangkan reaksi lainnya seperti replikasi kromosom sangat rumit. Enzim
mempunyai daya katalitik yang besar, urnumya meningkatkan kecepatan
reaksi sampai jutaan kali. Peran lainnya dari protein dalam sistem biologi
adalah sebagai transport dan penyimpanan. Contohnya transport oksigen
dalam eritrosit oleh hemoglobin dan rnioglobin yakni sejenis protein yang
mentransport oksigen dalam otot. Selain itu terdapat beberapa jenis protein

6
lainnya seperti filament yang berfungsi dalam koordinasi gerak, protein
fibrosa yang berfungsi untuk menjaga ketegangan kulit dan tulang, protein
kolagen yang merupakan komponen serat utama dalam kulit, tulang, tendon,
tulang rawan dan gigi; antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan
dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri
dan sel yang berasal dari organisme lain, membangkitkan dan menghantar
impuls sara£ Respons sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh
protein reseptor, misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap
cahaya yang ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dapat
dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetilkolin yang berperan dalam
transmisi impuls saraf pada sinap yang menghubungkan sel-sel saraf dan
pengaturan perturnbuhan dan diferensiasi (Witarto, 2001).

7
 BAB III
METODE PRAKTIKUM

3.1 Waktu dan Tempat

Praktikum Asam Amino ini dilaksanakan di Laboratorium Bioteknologi,
Fakultas Pertanian, Universitas Sultan Ageng Tirtayasa pada hari Jum’at, 15
Maret 2019 pukul 09.00 – 11.00 WIB.

3.2 Alat dan Bahan

Alat yang digunakan pada Praktikum Asam Amino ini adalah tabung
reaksi, rak tabung reaksi, pipet tetes, erlenmeyer, dan gelas beaker.
Bahan yang digunakan pada Praktikum Asam Amino ini adalah putih
telur, santan, susu, albumin 2%, CuSO4, NaOH, etanol, hopskin cole, aquades
dan HCl.

3.3 Cara Kerja

Adapun cara kerja pada Praktikum Asam Amino untuk Uji Hopskin Cole
adalah sebagai berikut:
1. 3 tabung reaksi diisi dengan susu, santan, putih telur masing-masing
sebanyak 1 ml atau 20 tetes.
2. Tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih telur ditetesi hopskin cole
sebanyak 1 ml.
3. HCl dituangkan ke dalam 4 tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih
telur sebanyak 3 ml di dalam lemari asam.
4. Tabung reaksi yang ditetesi HCl didiamkan hingga sampel pada tabung
reaksi berbentuk cincin warna violet.
5. Diamati perubahan yang terjadi dan hasil dicantumkan pada tabel.
Adapun cara kerja pada Praktikum Asam Amino untuk Uji Biuret adalah
sebagai berikut:
1. 3 tabung reaksi diisi dengan susu, santan, putih telur, masing-masing
sebanyak 1 ml atau 20 tetes.

8
2. Tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih telur diteteskan 1 ml NaOH
pada masing-masing tabung reaksi lalu keempat tabung reaksi dikocok.
3. 3 tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih telur masing-masing
ditetesi CuSO4 sebanyak 2 tetes lalu tabung reaksi dikocok.
4. Tabung reaksi diamati untuk mengetahui perubahan warna.
5. Hasil dicantumkan pada tabel.
Adapun cara kerja pada Praktikum Asam Amino untuk Uji Pengendapan
oleh Alkohol adalah sebagai berikut:
1. Tabung reaksi diisi dengan susu, santan, putih telur masing-masing 1 ml.
2. Tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih telur ditetesi NaOH, HCl
dan aquades sebanyak 1 ml.
3. Tabung reaksi yang berisi susu, santan, putih telur yang sudah ditetesi
HCl, NaOH dan aquades ditetesi etanol sebanyak 1 ml.
4. Tabung reaksi didiamkan hingga terlihat ada atau tidaknya endapan
dalam tabung reaksi.
5. Hasil dicantumkan pada tabel.

9
 BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil
Tabel 1. Hasil Uji Kualitatif Reaksi Asam Amino
Pereaksi
No
Bahan Uji Hopskin
. Keterangan Uji Biuret Keterangan
Cole

1. Susu + Ada triptofan + Ada protein

2. Santan + Ada triptofan + Ada protein

Putih
3. + Ada triptofan + Ada protein
Telur

Tabel 2. Hasil Uji Pengendapan oleh Alkohol

No Pereaksi
Bahan
. NaOH 0,1 M HCl 0,1 M Aquades Etanol 90%

1. Susu Mengendap Mengendap Mengendap Mengendap

2. Santan Mengendap Mengendap Mengendap Mengendap

Putih Tidak
3. Mengendap Mengendap Mengendap
Telur Mengendap

4.2 Pembahasan
Pada praktikum kali ini, telah dijelaskan bahwa protein adalah senyawa
poliptida yang dihasilkan dari polimerasi asam-asam amino yang menyusun
satu molekul protein. Menurut Tim Dosen Kimia (2009), protein merupakan
polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-
monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di
sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi
di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam

10
amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino
dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan
terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi
dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan
disebut dalam bentuk residu asam amino.
Protein berfungsi sebagai biokatalisator. Seperti menurut Restuati (2012),
protein berfungsi sebagai biokatalisator (enzim), protein cadangan, alat
transport, protein structural, dan protektif. Di dalam tubuh manusia protein
bertindak sebagai bahan membran sel yang dapat membentuk jaringan
pengikat, misalnya kolagen dan elastin, serta membentuk protein inert, seperti
rambut dan kuku. itu, protein dapat bertindak sebagai enzim, misalnya
glikoprotein, serta bertindak sebagai bagian sel yang dapat bergerak seperti
protein otot. Secara keseluruhan protein merupakan polipeptida yang tersusun
oleh serangkaian asam-asam amino.
Uji yang pertama adalah uji hopskin cole yang akan menghasilkan cincin
jika terdapat triptofan pada sampel yang diuji. Kenapa pada uji ini
menghasilkan cincin, itu karena triptofan merupakan satu-satunya yang
mengandung cincin indol. Cincin ini nantinya akan terlihat pada permukaan
sampel jika sampel tersebut mengandung triptofan. Menurut Derry (2002),
cincin ungu yang terbentuk pada sampel yang positif disebabkan pereaksi
yang terdiri dari asam glioksilat dalam asam sulfat. Triptofan akan
berkondensasi dengan aldehid dan membentuk kompleks berwarna dari jenis
2,3,4,5-tetrahidro-ß-karbolin-4-karboksilat. Asam sulfat berperan sebagai
oksidator kuat agar terbentuk cincin ungu.
Pada praktikum yang telah dilakukan, telah didapatkan hasil seperti yang
tertulis pada tabel, uji hopskin cole yang dilakukan pada sampel, yaitu susu,
santan dan putih telur memperlihatkan bahwa terdapat cincin berwarna ungu
atau violet saat dilakukan pengujian. Jadi pada ketiga sampel yang diuji
terdapat triptofan. Namun, pada ketiga sampel yang telah diuji, HCl yang
diperlukan agar terlihat cincin pada sampel berbeda-beda. Pada susu dan
putih telur, diperlukan 3 ml HCl agar terlihat cincin ungu. Sedangkan pada
santan, diperlukan 1,5 ml HCl agar terlihat cincin ungu pada permukaannya.

11
 Pada uji hopskin cole ini juga, terdapat kesalahan saat praktikum
berlangsung yaitu saat menambahkan HCl harus secara perlahan-lahan
diteteskan pada dinding tabung reaksi, jangan langsung diteteskan pada
larutan sampel. Agar proses perubahannya pun terjadi secara perlahan dan
bertahap.
Uji yang selanjutnya yang dilakukan adalah uji biuret. Menurut Sumardjo
(1998), uji ini digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida. Larutan
Biuret terdiri atas NaCl dan larutan protein jika ditambah pereaksi Biuret
maka akan terbentuk warna merah muda sampai violet.
Hasil dari uji biuret yang telah dilakukan pada ketiga sampel yaitu susu,
santan dan putih telur, semuanya mengandung protein. Dan uji yang terakhir
dilakukan adalah uji pengendapan oleh alkohol, yang jika ditetesi akan
menghasilkan endapan yang dikarenakan alkohol lebih ringan sehingga akan
naik. Pada uji ini, sampel ditetesi NaOH, HCl, aquades dan etanol. Pada
sampel susu dan santan, saat ditetesi keempat pereaksi tersebut yaitu NaOH,
HCl, aquades dan etanol semuanya terdapat endapan atau mengendap. Dan
pada putih telur saat ditetesi NaOH, HCl, dan etanol terdapat endapan atau
mengendap, namun saat ditetesi aquades tidak terjadi endapan atau tidak
mengendap. Hal itu terjadi karena putih telur merupakan bakal embrio yang
sifatnya lender, dan saat diberikan pereaksi hanya memberikan objek tanda.

12
 BAB V
PENUTUP

5.1 Simpulan
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Untuk menguji kandungan asam amino dapat digunakan beberapa uji,
misalnya uji hopskin cole, uji biuret dan uji pengendapan oleh alkohol.
Pada uji hopskin cole akan menghasilkan cincin jika terdapat triptofan
pada sampel yang diuji. Uji biuret akan menghasilkan perubahan warna pada
sampel yang diuji. Uji ini digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida.
Uji pengendapan oleh alkohol jika ditetesi akan menghasilkan endapan yang
disebabkan alkohol yang ringan sehingga akan naik ke atas permukaan.
Pada uji hopskin cole, ketiga sampel terdapat triptofan. Pada uji biuret,
ketiga sampel mengandung protein. Dan pada uji pengendapan oleh alkohol,
susu dan santan mengalami pengendapan saat ditetesi NaOH, HCl, aquades
dan etanol. Pada putih telur saat ditetesi NaOH, HCl dan etanol mengalami
pengendapan. Namun saat ditetesi aquades, putih telur tidak mengalami
pengendapan.

5.2 Saran
Saran untuk praktikum kali ini adalah praktikan harus teliti agar mendapat
hasil yang tepat. Dalam menggunakan alat dan bahan, praktikan juga harus
berhati-hati agar tidak terjadi kesalahan.

13
 DAFTAR PUSTAKA

Adnyana, I. K, Setiawan F dan Insanu M. 2013. From Ethnopharmacology to

Clinical Study of Orthosiphon Stamineus Benth. Jurnal Internasional Ilmu
Farmasi dan Farmasi. Vol. 5. No. 3.
Derry, S. 2002. Biokimia Umum. Bandung: Yudistira.
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Jakarta: Gramedia.
Jalip, I. S. 2008. Penuntun Praktikum Kimia Organik. Jakarta: Laboratorium
Kimia, Fakultas Biologi Universitas Nasional.
Katili, A. S. 2009. Struktur dan Fungsi Protein Kolagen. Jurnal Pelangi Ilmu. Vol.
2. No. 5.
Kuchel, P dan Ralston, G. B. 2006. Scahum Easy Outlines Biokimia. Jakarta:
Erlangga.
Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Linder, Maria C. 1992. Nutritional Biochemistry and Metabolism. California:
California State University.
Muchtadi, T. R dan Sugiyono. 1992. Ilmu Pengetahuan Bahan Pangan. Bogor:
PAU Pangan dan Gizi IPB.
Page, D. S. 1997. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Poedjiadi, Ana. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia.
Rediatning, Wayan dan Nanny Kartini H. 1987. Analisis Asam Amino dengan
Kromatografi Cairan Kinerja Tinggi Secara Derivatisasi Prakolom dan
Pascakolom. Jurnal Proceedings ITB. Vol. 20. No. 1/2. Hal. 41-59.
Restuati, Martina. 2012. Biokimia untuk Biologi. Medan: FMIPA UNIMED.
Sudarmaji, S. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Yogyakarta: Liberty.
Sumardjo, Damin. 1998. Kimia Kedokteran Undip. Semarang: Universitas
Diponegoro.
Sumarno, Sri Noegrohati, Narsito dan Iip Izul Falah. 2002. Estimasi Kadar
Protein dalam Bahan Pangan Melalui Analisis Nitrogen Total dan Analisis
Asam Amino. Jurnal Majalah Farmasi Indonesia. Vol. 13. No. 1. Hal. 34-43.
Tim Dosen Kimia. 2009. Penuntun Praktikum Biokimia Umum. Makassar:
Universitas Hasanuddin.

14
Witarto, A. B. 2001. Protein Engineering: Perannya dalam Bioindustri dan
Prospeknya di Indonesia. Jakarta: Gramedia.

15
LAMPIRAN

16