Asam amino merupakan satuan penyusun protein.

Berdasarkan rumus
bangunnya, asam amino dapat dipandang sebagai turunan asam karboksilat, yang
satu atom hidrogennya digantikan oleh gugus amino (-NH 2). Pada umumnya
gugus itu terikat pada atom C alfa, dengan bangun molekul umum adalah sebagai
berikut:

disingkat lagi :

Asam amino yang bangun molekulnya tertera di atas sebenarnya bermuatan

ganda, merupakan ion zwitter (Martoharsono, 1982: 36).
Protein merupakan gabungan asam-asam amino dengan cara ikatan
peptida, yaitu ikatan antara gugus amino. Protein disusun oleh 22 macam asam
amino,tetapi dari keseluruhan itu yang berfungsi sebagai penyusun utama protein
hanyalah 20 macam. Proses metabolisme protein itu sendiri didahului dengan
proses katabolisme (penguraian) protein menjadi asam amino, tahap tersebut
meliputi proses pembukaan (inisiasi), perpanjangan (elongasi), dan perakhiran
(terminasi). Proses sintesis protein dapat melibatkan asam amino. Bila sel
memerlukan protein, maka yang akan terjadi rangkaian aktifitas. Dari rangkaian
tersebut selanjutnya akan menyebabkan asam-asam amino saling berkaitan dan
dapaat membentuk peptide (Rosmawati, 2015: 107).
Asam amino dapat membentuk ester, bila direaksikan dengan alkohol
dengan bantuan katalisator asam. Ester ini dapat dengan mudah menguap yang
selanjutnya dapat dipisahkan dengan jalan penyulingan bertingkat. Bila asam
amino direaksikan dengan asam nitrit, maka akan ditimbulkan gas N2 yang berasal
dari gugus N2 (Martoharsono, 1982: 42).
 Gugus fungsi amida yang menghubungan dua asam amino disebut ikatan
peptida (petide linkage), dan molekul yang dihasilkannya dalah dipeptide –yang
dalam hal ini adalah diglisina. Karena kedua ujung molekul ini masih emiliki
gugus asam karboksilat dan amina, reaksi kondensasi lebih lanjut untuk
membnetuk suatu polipeptida, yaitu polimer yang terdiri atas banyak gugus asam
amino, mungkin terjadi (Oxtoby, 2003: 326).
Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih. Ikatan amida antara suatu gugus α-amino dari satu asam amino dan gugus
karboksil dan asam amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut
yang dibentuk dari alanina dan glisinina disebut alanilglisina, keduanya
menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida. Tiap amino dalam suatu
molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau suatu residu. Makin banyak
residu asam amino dalam suatu peptida, makin banyak kemungkinan strukturnya.
Untuk tujuan pembahasan diperlukan untuk menyatakan peptida dengan cara yang
sistematik. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya
dari kiri ke kanan, dimulai dari asam amino N-ujung (Fessenden, 1986: 375-377).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,
struktur tersier dan struktur kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis
dan urutan asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam
amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer ikatan protein juga mempunyai
ikatan peptida yang urutannya diketahui (Poedjiadi dan Titin, 1994: 109).
Protein merupakan salah satu senyawa atau zat organik yang banyak
mengandung karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, sulfur, dan fosfor. Protein
sangat dibutuhkan oleh setiap organisme dan mikroorganisme dalam
kelangsungan hidupnya. Protein juga sangat penting dalam metabolisme sel-sel,
pembentukan jaringan dan lain-lain (Muhsafaat, dkk, 2015: 126).
. Pada dasarnya suatu peptida ialah asil-asam amino, karena gugus -COOH
dengan gugus –NH2 membentuk ikatan peptida. Dari rumus suatu peptida ini
tampak bahwa ada gugus asil yang terikat pada asam amino.
Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. Apabila
peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut, akan dihasilkan asam amino. Sifat
peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam dan
basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH 2, namun pada peptida
ditentukan pada rantai panjang, gugus –COOH dan –NH 2 yang terletak di ujung
rantai tidak lagi berpengaruh (Poedjiadi dan Titin, 1994: 103-104).
Peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari sedikitnya dua molekul
asam amino. Ikatan yang terbentuk disebut ikatan peptida. Berdasarkan jumlah
asam amino yang berikatan, dikenal adanya di-peptida, tri-peptida, tetra-peptida,
dan seterusnya (polipeptida). Gugus amino dari satu asam amino akan berikatan
dengan gugus karboksilat dari asam amino yang kedua, dan gugus karboksilat dari
asam amino yanng pertama akan berikatan dengan gugus-gugus amino dari asam
amino yang berikutnya (Riswiyanto, 2009: 403).
Menurut Sumardjo (2008: 186-187), bahwa penambahan bahan kimia
tertentu pada larutan protein yang semula tidak berwarna menjadi berwarna.
Reaksi pembentukan warna protein ini sering dipakai untuk menunjukkan adanya
protein atau protein tertentu, walaupun beberapa di antara reaksi-reaksi ini tidak
spesifik karena beberapa zat lain dengan reagen yang sama.
1. Reaksi Biuret
Jika larutan protein encer yang dibuat basa dengan larutan natrium
hidroksida ditambah dengan beberapa tetes larutan tembaga sulfat encer, larutan
tersebut akan terbentuk warna merah muda sampai violet. Reaksi ini disebut
reaksi biuret sebab warna senyawa yang terbentuk sama dengan warna senyawa
biuret bila dutabah larutan natrium hidroksida dan tembaga sukfat. Warna merah
muda atau merah jambu terbentuk apabila larutan protein yang diselidiki
mempenyui molekul yang kecil, misalnya proteosa dan pepton. Reaksi biuret
positif untuk semua jenis protein dan hasil-hasil antara hidrolisisnya jika masih
mempunyai dua atau lebih ikatan peptida, dan negative utnuk asam amino.
2. Reaksi Ninhidrin
Zat pengoksidasi dari ninhidrin dengan larutan protein membentuk larutan
berwarna ungu, sampai biru. Reaksi ini berjalan dengan sempurna pada pH 5-7
dan sedikit pemanasan. Reaksi ini berlaku untuk semua protein, hasil antara
hidrolisisnya, dan hasil akhir hidrolisisnya, yaitu asam amino. Khusus untuk asam
amino prolin dan hidroksi prolin akan terbentuk warna kuning.
3. Reaksi Xanthoproteat
Protein yang mengandung asam amino jika ditambahkan dengan asam
nitrat pekat akan terbentuk gumpalan warna putih. Pada pemanasan, warna
gumpalan putih tersebut akan berubah menjadi kuning yang akhirnya berubah
menjadi jingga, jika ditambah dengan larutan basa.
4. Reaksi Hopkins-Cope
Asam glikosilat dan asam sulfat pekat dapat membentuk larutan pekat
berawrna violet pada penggojlokan dengan larutan protein yang mengandung
residu triptofan dalam struktur kimianya. Gelatin dan protein-protein lain yang
tidak mempunyai residu triptofan dalam struktur kimianya, dengan reaksi ini tidak
dapat membentuk warna violet pada penggojlokannya.

5. Reaksi Mollisch
Larutan protein majemuk yang mempunyai radikal prostetik karbohidrat,
yaitu glikoprotein atau mukoprotein, yang pada penggojlokannya secara hati-hati
dengan larutan alfanaftol dalam alcohol dan asam sulfat pekat akan membentuk
warna violet. Pada proses ini, glikoprotein atau mukprotein akan mengalami
hidrolisis menjadi protein sederhana dan karbohidrat.
Menurut Poedjiadi dan Titin (1994: 109) untuk mengetahui jumlah, jenis
dan urutan asam amino, ada beberapa tahap yaitu:
1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.
2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.
3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida.
4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.
Analisa asam amino sangat penting dilakukan, karena kualitas protein
suatu bahan pangan sangat ditentukan oleh kadar asam amino yang dikandungnya.
Dari segi nutrisi asam amino dibagi menjadi 2 golongan, yaitu asam amino non
essensial dan asam amino essensial. Asam amino non esensial adalah asam amino
yang dapat disediakan oleh tubuh organisme melalui proses biosintesa yang rumit
dari senyawa nitrogen yang terdapat dalam makanan, dan asam amino esensial,
adalah asam amino yang tidak dapat disintesa oleh tubuh. Untuk memenuhi
kebutuhan protein, suatu organisme memerlukan tambahan asam amino esensial
yang diperoleh dari bahan pangan atau pakan yang dikonsumsi. Banyak kelainan
yang timbul terhadap manusia yang kekurangan protein. Untuk meningkatkan
kadar HB pada penderita anemia, diperlukan makanan dengan gizi yang lebih
baik, artinya perlu tambahan protein hewani maupun nabati, walaupun pemberian
susu untuk diminum sedikit menaikkan status tersebut. Sekurangkurangnya,
terdapat lima belas macam asam amino esensial yang harus tersedia dalam
makanan, yaitu fenilalanin, tirosin, isoleusin, lisin, metionin, sistin, treonin, valin,
triptofan, arginin, histidin, glisin, serin, asparagin, dan prolin (Elfita, 2014: 33-
34).
Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut
organik non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini
berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Perbedaannya sifat
asam amino dengan asam karboksilat dan amina terlihat pada titik leburnya. Asam
amino memiliki titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan asam
karboksilat atau amina. Kedua sifat fisika ini menunjukkan bahwa asam amino
cenderung mempunyai struktur yang memiliki rmuatan dan mempunyai polaritas
yang tinggi dan bukan pula hanya sekedar senyawa yang mempunyai gugus –
COOH dan gugus –NH2 (Poedjiadi dan Titin, 1994: 84-85).