KATA PENGANTAR

Dengan mengucapkan puji syukur atas kehadirat Allah SWT, atas segala kebesaran nikmat
yang diberikannya, sehingga kami dapat menyelesaikan Laporan praktikum biologi yang
berjudul “ Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas Enzim “.

Adapun penulisan Laporan ini bertujuan untuk mengetahui dan memahami pengaruh
konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim katalase.

Sehubungan dengan hal ini, perlu kiranya kami dengan ketulusan hati mengucapkan terima
kasih kepada Ibu Pengajar Mata Pelajaran Biologi SMAN 1 Luwu Timur yang telah
membimbing kami dalam menyelesaikan Laporan praktikum ini.

Kami menyadari bahwa Laporan ini jauh dari kesempurnaan, mempunyai kesalahan dan
kekurangan, oleh karena itu adanya kritik dan saran yang membangun dapat mebantu kami
dalam perbaikan dan peneyempurnaan ini.

Akhir kata, semoga Laporan ini dapat bermanfaat bagi kita semua dan bagi pihak yang
membutuhkan.

Malili, Oktober 2022

Penulis

i
 DAFTAR ISI
Kata Pengantar………………………………….……………………………………………………………………………. I

Daftar Isi…………………………………………………………………………………………………………………………. ii

Bab I Pendahuluan…………………………………………………………………….……………………………………. 1

1.1Latar Belakang................................................................................................................. 1

1.2Rumusan Masalah…………………………………………………………………………………………………….. 3

1.3Tujuan Penelitian………………………………………………………………………………………………………. 3

1.4Hipotesis…………………………………………………………………………………………………………………… 3

Bab 2 Landasan Teori……………………………………………………………………………………………………. 4

2.1Pengertian Enzim…………………………………………………………………………………………………….. 4

2.2Cara Kerja Enzim……………………………………………………………………………………………………… 4

2.3Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim………………………………………………………. 5

Bab 3 Metode Penelitian……………………………………………………………………………………………… 8

3.1Lokasi dan Waktu Penelitian…………………………………………………………………………………... 8

3.2Variabel………………………………………………………………………………………………………………….. 8

3.3Alat dan Bahan……………………………………………………………………………………………………….. 8

3.4Langkah Kerja…………………………………………………………………………………………………………. 9

Bab 4 Hasil Pengamatan dan Pembahasan…………………………………..………………………………. 11

4.1Hasil Pengamatan………………………..………………………………………………………………………….. 11

4.2Pembahasan……………………………….…………………………………………………………………………… 11

Bab 5 Penutup……….……………………………………………………………………………………………………… 13

5.1Kesimpulan……………………………..………………………………………………………………………………. 13

5.2Saran…….………………………………………………………………………………………………………………… 13

Daftar Pustaka…………………………………………………………………………………………………………….. 14

Laporan ACC……………………………………………………………………………………………………………….. 15

ii
 BAB 1
PENDAHULUAN
1.1Latar Belakang
Energi dihasilakn dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain proses kimia yang
mengahasilkan energy, di dalam sel juga terjadi beribu ribu proses kimia. Proses tersebut
tidak berdiri sendiri, melainkan berhubungan satu sama lain dalam satu rangkaian yang
disebut metabolism. Kumpulan reaksi kimia yang terjadi dalam metabolisme memerlukan
enzim untuk mempercepat laju reaksi.

Kata enzim berasal bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Tahun 1978,
Wilhem Kuhne yang merupakan psikolog asal Jerman mendeksripsikan enzim sebagai
“proses”. Kemudian, istilah enzim digunakan menjadi biokatalisator ysng berfungsi untuk
mempercepat reaksi biologis tanpa ikut bereaksi. Sederhananya, enzim adalah katalis yang
membantu percepatan reaksi biologis. Enzim berfungsi sebagai katalisator di dalam sel dan
sifatnya sangat khas. Di dalam jumlah sangat kecil, enzim daoat mengatur reaksi tertentu
sehingga di dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir
reaksinya di dalam sel terdapat banyak jenis enzim yang berlainan kekhasannya, sehingga
suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu saja. Ada enzim yang
dapat mengkatalis suatu kelompok substrat, ada pula yang hanya satu kelompok substrat
saja, da nada pula yang bersifat stereospesifik. Karena enzim mengkataliser reaksi-reaksi di
dalam system bilogis, maka enzim juga disebut sebagai biokatalisator.

Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana
yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia. Enzim mempunyai spesifitas yang
sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada
umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu substrat
tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa
pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan
biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang
dilengkapi sifat-sifat demikian (Sijaruddin,2011). Enzim merupakan unit fungsional dari
metabolism sel. Enzim bekerja dengan urutan-urutan yang teratur dan mengkatalisis
ratusan reaksi dari reaksi yang sederhana seperti replikasi kromosom sampai reaksi yang
sangat rumit, misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrient; menyimpang; dan
mengubah energy kimiawi. Masing-masing reaksi dikatalisis oleh sejenis enzim tertentu.
Diantara sejumlah enzim tesebut, ada sekelompok enzim yang disebut enzim pengatur.
Enzim dapat mengenali berbagai isyarat metabolis yang diterima. Melalui aktivitasnya,

1
enzim pengatur mengkoordinasikan system enzim dengan baik, sehingga menghasilkan
hubungan harmonis diantara sejumlah akivitas metabolis yang berbeda (Sijaruddin,2011).
Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat meimbulkan penyakit.
Analisis enzim dalam serum dapat diginakan untuk diagnosis penyakit, seperti: infartus otot
jantung, prostase, hepatitis, dan lain-lain (Sijaruddin,2011). Berdasarkan penjelasan diatas,
maka dilakukanlah percobaan terhadap enzim.

2
1.2Rumusan Masalah
Adakah pengaruh konsentrasi substrat terhadap enzim katalase pada hati sapi?

1.3Tujuan Penelitian
Untuk mengetahui dan memahami pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas
enzim katalase

1.4Hipotesis
Konsetrasi hydrogen peroksida (H2O2) akan berpengaruh dalam kecepatan kerja enzim.

3
 BAB 2
LANDASAN TEORI
2.1Pengertian Enzim
Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi mempercepat
reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi karena
pada akhir reaksi terbentuk kembali. Suatu reaksi kimia yang berlangsung dengan bantuan
enzim memerlukan energy yang lebih rendah. Jadi enzim juga berfungsi menurunkan energy
aktivasi. Molekul yang bereaksi di dalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim disebut
substrat, dan molekul yang dihasilkan disebut produk.

2.2Cara Kerja Enzim

Enzim merupakan protein yang memiliki struktur dimensi tiga. Sisi aktif, yaitu bagian
yang berfungsi sebagai katalis. Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan
reaksi. Meningkatkan kecepatan reaksi dilakukan dengan menurunkan energy aktivasi.
Penurunan energy aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat.

Setelah produk dihasilkan dari reaksi, enzim kemudian dilepaskan. Enzim bebas untuk
membentuk kompleks yang baru dengan substrat yang lain. Kerja enzim dapat dijelaskan
dengan dua teori, yaitu:

a. Teori Gembok dan Kunci (Lock and Key Theory)

Di dalam enzim terdapat sisi aktif yang tersusun dari sejumlah kecil asam amino.
Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk kompleks, di dalam
kompleks substrat dapat bereaksi dengan energy aktivasi yang rendah. Setelah
bereaksi kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced fit Theory)
Berdasarkan bukti dari kristalografi sinar X, analisis kimia sisi aktif enzim, serta
teknik yang lain, diduga bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang
kaku. Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan
bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas
dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas, hingga
substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

4
2.3Faktor - faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Suhu (Temperatur)
Sifat enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu.
Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut
dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim
akan terhambat. Enzim pada suhu 0°C atau di bawahnya bersifat nonaktif. Akan tetapi pada
suhu tersebut enzim tidak rusak.

Kenaikan suhu dapat meningkatkan aktivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas
optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal, ini akan mengakibatkan
enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzimmanusia memiliki suhu
optimum 35°C – 40°C, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum
70°C atau lebih.

2. Derajat Keasaman (pH)

Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat
dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang
dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8.
Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk
kompleks enzim–substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif
enzim.

Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi (kerusakan) pada enzim.
Denaturasi oleh pH ekstrim biasanya bersifat bolak–balik, tetapi tidak bolak–balik pada
denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju
tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju
pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan kecepatan reaksinya.

Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu optimum karena
reaksi itu terlampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang-kadang hanya pada temperatur
lebih dari 100°C. Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim
pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH
basa.

3. Konsentrasi Enzim dan Substrat

Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan
kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yaitu jika semua
substrat sudah terikat oleh enzim.

5
Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Bertambahnya konsentrasi
substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepata reaksi jika jumlah enzim dalam
reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan
konsentrasi substrat tidak dapat meningktakan kecepatan reaksi. Keadaan tersebut
menunjukkan kecepatan raksi telah mencapai batas optimum.

Pada setiap saat, proporsi molekul-molekul enzim yang terikat pada substrat akan
tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal
dari reaksi (Vo) pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu njilai
maksimum, Vmax pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif
maksimum), dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi
substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS (Km) untuk reaksi substrat-
enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk substratnya.

Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya mengikat satu molekul substrat yang sangat
khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang khusus untuk enzim
tersebut (misalnya semua ikatan peptide terminal dalam kasus eksopeptidase). Perbedaan
itu timbul dari derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak memerlukan gugus prostetik yang
menempel atas koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan aktivitasnya. Pada enzim-
enzim itu komponen proteinnya dinamakan apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor
fungsional dinamakan holoenzim.

4. Zat-zat Penggiat (Aktivator)

Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat
reaksi enzim. Contoh dari activator antara lain garam-garam dari logam alkali dalam kondisi
encer (2% - 5%), dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn dan Cl. Dan ini juga merupakan Factor
yang Mempengaruhi System Kerja Enzim .

5. Zat-zat Penghambat (Inhibitor)

Inhibitor merupakan suatu molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua
macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

 Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul penghambat kerja enzim
yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif
berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik
sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap berkurang kalau
substratnya ditambah.

6
 Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi
substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim
yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim-penghambat CO2 pada C3
fotosintesis, dalam proses ini molekul-molekul O2 bersaing dengan molekul-molekul
CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah
bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif hemoglobin.

 Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif (inhibitor ) merupakan penghambat yag berikatan dengan
enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat. Jika inhibitor menempel pada enzim,
maka struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada
sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.

7
 BAB 3
METODE PENELITIAN
Metode penelitian dilakukan secara eksperimen, antara lain:

3.1Lokasi dan Waktu Penelitian

Lokasi : Laboratorium Biologi SMAN 1 Luwu Timur

Waktu : Rabu, 31 Agustus 2022

3.2Variabel
Variable bebas : jumlah hydrogen peroksida dan akuades

Variable terikat : kecepatan reaksi yang salah satu indikatornya yaitu perbedaan ketinggian
sebelum dan sesudah reaksi, dan lamanya waktu

Variable control : hati sapi sebagai enzim

3.3Alat dan Bahan

Alat :

1) Tabung reaksi dan rak tabung reaksi

2) Mistar
3) Pipet ukur 10 ml dengan penyedotnya
4) Pena marker atau label
5) Cutter

Bahan :

1) Akuades
2) Hati sapi
3) Hydrogen peroksida (H2O2)

8
3.4Langkah Kerja
1) Menyiapkan 5 tabung yang diberi label penanda 1-5

2) Mengambil hydrogen proksida dan akuades ke dalam tabung reaksi dengan volume

Sebagai berikut

Tabung Reaksi Volume (ml)

H202 Akuades
1 0 10
2 2,5 7,5
3 5,0 5,0
4 7,5 2,5
5 10 0

3) Mengaduk larutan pada tiap-tiap

4) Sementara ada beberapa praktikan yang menyiapkan 5 potong hati sapi berbentuk
balok dengan panjang 6 cm, lebar 0,5 cm dan tinggi 0,5 cm

5) Memasukkan masing-masing potongan hati sapi ke dalam tabung reaksi

 9

6) Setelah 5 menit, ukur ketinggian gelembung oksigen

yang terbentuk didalam tabung reaksi. Jika gelembung
oksigen di salah satu tabung reaksi sudah mencapai salah
satu mulut tabung sebelum 5 menit, ukur ketinggian
gelembung pada semua tabung reaksi

7) Mencatat data yang diperoleh dalam bentuk tabel

8) Membuat grafik sebagai hubungan aktivitas enzim menggunakan ketinggian gelembung

oksigen dengan konsentrasi hydrogen peroksida
 10

BAB 4
HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN
4.1Hasil Pengamatan

14

12

10

8
Waktu (s)
konsentrasi hydrogen
6 peroksida (ml)

0
1 2 3 4 5
Tabung Reaksi Volume (ml) Waktu (detik)
H2O2 Akuades
1 0 10 -
2 2,5 7,5 9
3 5,0 5,0 1,24
4 7,5 2,5 1,20
5 10 0 0.73

Hubungan Aktivitas Enzim

4.2Pembahasan
1. Dari manakah sumber katalase pada percobaan ini ?
Sumber katalase pada percobaan ini yaitu hati ayam dan substratnya yaitu hidrogen
peroksida (H2O2)

11
2. Analisa data yang kamu peroleh dari percobaan dan buatlah suatu kesimpulan
 Dari data di atas, dapat kita lihat bahwa pada air murni (aquades) tidak ada gelembung
sama sekali dan tak ada perubahan ketinggian sebelum dan sesudah pemberian hati
ayam
 Campuran 7,5 ml aquades dan 2,5 ml hidrogen peroksida sudah mulai terjadi kerja
enzim. Meskipun hanya muncul sedikit gelembung dan perubahan ketinggian yang tidak
terlalu besar
 Pada 10 ml hidrogen peroksida, muncul gelembung yang sangat banyak bahkan
melebihi ketinggian tabung reaksi dan dalam waktu yang relatif singkat.
Jadi, mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat
yang tersedia.Jika jumlah substratnya sedikit, kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat.
 12

BAB 5
PENUTUP
5.1Kesimpulan
Organ hati dapat melakukan proses oksidasi terhadap bahan-bahan yang dianggap
toksik (racun) di dalam sel seperti hidrogen peroksida. Dan yang melakukan hal tersebut
adalah enzim katalase yang dihasilkan oleh hati. Fungsi enzim katalase adalah dapat
menguraikan hidrogen peroksida (H2O2) yang merupakan senyawa berbahaya bagi tubuh
menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang bukan merupakan senyawa yang berbahaya. Kerja
enzim katalase dipengaruhi oleh beberapa faktor, salah satunya adalah derajat keasaman
(pH). Enzim katalase dapat bekerja maksimal dalam pH netral yang dapat dibuktikan dengan
reaksi gelembung gas.

5.2Saran
Berdasarkan penelitian yang telah dilakukan, dapat kami sarankan bahwa dalam pengerjaan
penelitian kali ini diperlukan kerja sama antara anggota dalam satu kelompok agar proses
penelitian dapat berlangsung dengan cepat, tepat dan teratur. Selain itu, ketika ekstrak hati
dimasukkan dalam tabung, hendaknya ekstrak hati yang dimasukkan sama ukurannya agar
hasil penelitian bisa sesuai dengan harapan.

13

DAFTAR PUSTAKA
Diah Aryulina, P. C. (2006). Biologi SMA dan MA untuk Kelas XII. (S. Ch. Eny Wijayanti, Ed.) Jakarta,
DKI JAKARTA: PT. Gelora Aksara Pratama.

https://www.slideshare.net/affandimasterofscience/laporan-enzim-katalase

https://www.google.com/search?
q=grafik+sebagai+hubungan+aktivitas+enzim+menggunakan+ketinggian+gelembung+oksigen&sourc
e=lmns&bih=657&biw=1366&hl=id&sa=X&ved=2ahUKEwjirN324ev6AhXRyaACHQneBzcQ_AUoAHoE
CAEQAA

https://www.ekrut.com/media/cara-membuat-grafik-di-excel
 14

Laporan Praktikum Biologi

Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap
Aktivitas Enzim
 Disusun oleh:
1. Ananda Dian Pratiwi S (02)
2. Ayu Febrianti Darwin (04)
3. Adnan Ahmad Ramli (01)