Anda di halaman 1dari 8

A.

Dasar Teori
Enzim adalah senyawa yang dibentuk oleh sel tubuh organisme. Dalam sel, enzim ini
diproduksi oleh organel badan mikro peroksisom. Kegunaan enzim katalase adalah
menguraikan hydrogen peroksida (H2O2), merupakan senyawa racun dalam tubuh yang
terbentuk pada proses pencernaan makanan.
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia H2O2 ditemukan oleh Louis Jacquea
Thenard pada tahun 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia organic yang memiliki
sifat oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh.
Senyawa peroksida harus segera diuraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang
tidak berbahaya. Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2)
menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O2) ditandai dengan
timbulnya gelembung.
Berdasarkan penelitian yang telah dilakukan, dapat disimpulkan bahwa enzim adalah
suatu protein. Katalase adalah enzim yang dapat menguraikan hidrogen peroksida yang
tidak baik bagi tubuh makhluk hidup menjadi air dan oksigen yang sama sekali tidak
berbahaya. Kerja enzim itu sendiri dipengaruhi oleh beberapa faktor yaitu suhu, pH,
konsentrasi enzim, dan activator. Oleh karena itu, kami mengadakan penelitian untuk
mengetahui bagaimana kerja enzim.
1. Definisi Enzim
Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis di dalam tubuh makhluk
hidup. Karena bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup, enzim disebut
juga biokatalisator.
Enzim dapat bertindak sebagai katalis, yaitu dapat meningkatkan kecepatan reaksi
kimia tanpa berubah wujud dalam reaksi kimia tersebut. Molekul yang bereaksi di
dalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim disebut substrat, dan molekul yang
dihasilkan disebut produk.

.
2. Komponen Enzim
Secara kimia enzim terdiri atas dua bagian yaitu bagian protein (apoenzim) dan
bagian bukan protein (gugus prostetik) yang dihasilkan dalam sel makhluk hidup. Jika
kedua bagian tersebut dipisahkan satu dengan yang lain akan menyebabkan enzim
tidak aktif. Enzim lengkap, artinya yang tersusun dari bagian protein dan bagian bukan
protein disebut holoenzim. Adapun kedua bagian dari enzim, yakni apoenzim dan
gugus prostetik dibahas sebagai berikut.
a. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas
(termolabil) atau mudah berubah serta bersifat nonaktif dan berfungsi menentukan
kekhususan dari enzim.
b. Gugus Prostetik
Gugus prostetik dapat berupa koenzim dan kofaktor tergantung pada asal
senyawanya. Jika gugus prostetiknya berasal dari senyawa organik kompleks
(misalnya, NADH, FADH, koenzim A dan vitamin B) disebut koenzim, apabila
berasal dari senyawa anorganik (misalnya, besi, seng, tembaga) disebut kofaktor.
Koenzim merupakan gugus prostetik yang terdiri atas molekul organik nonprotein
yang terikat renggang dengan enzim. Koenzim berfungsi untuk memindahkan gugus
kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contohnya adalah
tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.
Beberapa enzim memerlukan molekul yang membantu kerja enzim menguatkan
ikatan dengan substrat, yakni kofaktor. Banyak molekul logam anorganik yang
berfungsi sebagai kofaktor, seperti ion logam Fe2+, Cu2+, dan Mg2+.
3. Cara kerja enzim
Enzim merupakan protein yang memiliki struktur tiga dimensi. Sisi aktif, yaitu
bagian yang berfungsi sebagai katalis. Enzim mengatalis reaksi dengan meningkatkan
kecepatan reaksi. Meningkatkan kecepatan reaksi dilakukan dengan menurunkan
energy aktivasi (energy yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan energy aktivasi
dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat.
Setelah produk dihasilkan dari reaksi, enzim kemudian dilepaskan. Enzim bebas
untuk membentuk kompleks yang baru dengan substrat yang lain. Kerja enzim dapat
diterangkan dengan dua teori, yaitu teori gembok dank unci serta teori kecocokan yang
terinduksi. Kedua teori ini menjelaskan spesifitas enzim dengan substratnya.

1
4. Teori kerja enzim
a. Teori Gembok dan Kunci oleh Emil Fisher

Di dalam enzim terdapat sisi aktif yang tersusun dari sejumlah kecil asam
amino. Bentuk sisi aktif sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk
tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk kompleks, seperti
kunci yang masuk ke dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energy aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskan produk serta membebaskan enzim. Produk inilah yang kemudian
dilepaskan dari sisi aktif enzim untuk kemudian enzim siap menerima substrat baru.
b. Teori kecocokan yang terinduksi oleh Kost Land

Dalam teori kecocokan yang terinduksi, enzim diibaratkan dapat melakukan


penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan suatu substrat. Hal ini ditujukan untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan antara enzim dan
substrat menjadi lebih reaktif.
Kemudian, dalam teori ini sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel.
Hal tersebut didasari oleh adanya bukti dari kristalografi sinar X, analisis kimia sisi
2
aktif enzim, serta teknik yang lain. Dari hasil-hasil tersebut, diduga bahwa sisi aktif
enzim bukan merupakan bentuk yang kaku.
Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktf termodifikasi
melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks,
enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas, hingga substrat yang lain
kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
5. Sifat-Sifat enzim sebagai biokatalisator
a. Enzim adalah protein
Enzim merupakan protein. Sehingga, kerja enzim menyerupai protein, yakni
membutuhkan kondisi lingkungan (suhu, pH, konsentrasi ion, dsb) yang sesuai.
Lingkungan enzim yang tidak cocok menyebabkan enzim rusak sehingga tidak
mampu bekerja dengan baik.
b. Enzim bekerja secara spesifik
Di dalam sel, terdapat ribuan jenis enzim yang fungsinya masing-masing
sangat spesifik. Tiap enzim hanya dapat bekerja untuk mengkatalis rekasi yang
spesifik. Dengan kata lain, suatu enzim hanya dapat bekerja untuk substratnya yang
cocok.
c. Enzim berfungsi sebagai katalis
Katalis mengubah kecepatan reaksi, namun tidak mengubah produk akhir yang
dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi.
d. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja bolak-balik.
Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Enzim
juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
e. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan
Faktor-faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adaah suhu, pH,
activator (pengaktif), serta konsentrasi enzim dan substrat.
6. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
a. Suhu
Tiap kenaikan suhu 10 C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal
ini berlaku dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan
meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang
lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat. Sehingga, pada saat
bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini
memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan suhu yang
3
ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan
hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga
dimensi enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini,
menyebabkan aktivitas enzim menurun, denaturasi bersifat irreversible (tidak dapat
balik). Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim manusia
mempunyai suhu optimum 37 C. Sebagian besar enzim tumbuhan mempunyai
suhu optimum 25 C.
b. pH
Derajat keasaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi
asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim
dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH optimum.
Sebagai contoh, pepsin (enzim yang bekerja di dalam lambung) memiliki pH
optimum sekitar 2 (sangat asam), sedangkat amilase (enzim yang bekerja di mulut
dan usus halus) memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).
c. Aktivator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan
substratnya. Contoh activator adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas
amilase dalam saliva. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang
menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Contoh inhibitor adalah ion sianida.
Ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi.
1) Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat


untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen
untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan
inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah
konsentrasi substrat.
2) Inhibitor Nonkompetitif

4
Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat
untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen
untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan
inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah
konsentrasi substrat.
d. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar
konsentrasi enzim, semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain,
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulan kali oleh banyak substrat.
Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan
produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat
lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis
sejumlah besar substrat.
e. Konsentrasi substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat
seiring meningkatnya konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim
bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim
lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut
dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (Vmax).
Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangat
bervariasi. Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang
dapat diubah menjadi produk oleh satu molekul enzim selama satu menit.

7. Metabolisme
Energi dihasilkan dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain proses kimia
yang menghasilkan energy, di dalam sel juga terjadi beribu-ribu proses kimia. Proses
tersebut tidak berdiri sendiri, melainkan berhubungan satu sama lain dalam suatu
rangkaian yang disebut metabolisme.

5
Metabolisme merupakan rangkaian reaksi kimia yang diawali oleh substrat awal
dan diakhiri dengan produk akhir, yang terjadi di dalam sel. Berbeda dengan reaksi
kimia pada umumnya, reaksi kimia yang terjadi di dalam sel tidak bolak-balik,
melainkan berjalan satu arah. Setiap produk suatu reaksi akan menjadi reaktan bagi
reaksi berikutnya, sampai produk akhir dari suatu jalur metabolisme terbentuk.
Berdasar tujuannya, metabolisme dibedakan menjadi katabolisme dan anabolisme.
Katabolisme adalah rangkaian reaksi kimia yang substrat awalnya adalah molekul
besar dan produk akhirnya adalah molekul kecil.
Dengan kata lain, katabolisme adalah rangkaian reaksi yang bertujuan untuk
pembongkaran atau penguraian suatu molekul. Biasanya katabolisme bersifat
eksergonik (menghasilkan energi). Katabolisme memiliki dua fungsi, yaitu
menyediakan bahan baku untuk sintesis molekul lain dan menyediakan energy kimia
yang dibutuhkan untuk melakukan berbagai aktivitas kehidupan baik tingkat seluler
maupun tingkat individu.
Sedangkan anabolisme adalah rangkaian reaksi kimia yang substrat awalnya
adalah molekul kecil dan produk akhirnya adalah produk besar. Dengan kata lain,
anabolisme adalah rangkaian reaksi yang bertujuan untuk penyusunan atau sintesis
molekul. Salah satu contoh proses metabolisme adalah katabolisme dan anabolisme
karbohidrat.
8. Hidrogen Peroksida (H2O2)
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia H2O2 ditemukan oleh Louis Jacques
Thenard di tahun 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia anorganik yang memiliki
sifat oksidator kuat yang membuatnya efektif sebagai antiseptik dan desinfektan.
Hidrogen peroksida dapat digunakan sebagai zat pengelantang atau bleaching
agent pada industri pulp, kertas, dan tektil. Senyawa ini juga biasanya diapakai pada
proses pengolahan limbah cair, industri kimia, makanan dan minuman, medis, serta
industri elektrokimia, pembuatan PCB. H2O2 merupakan obat alami yang terjangkau
serta memiliki banyak kegunaan untuk keselamatan manusia, hewan peliharaan dan
tanaman. Dalam kehidupan sehari-hari H2O2 digunakan untuk membunuh bakteri
sebagai pasta gigi.

6
DAFTAR PUSTAKA
http://www.kimia.clas.web.id/2015/11/praktikum-analisis-elektrokimia_10.html
Buku ESIS Biologi Kelas XII
http://renggaarta.blogspot.co.id/2012/01/praktikum-kerja-enzim-katalase.html
http://www.ebiologi.com/2016/01/cara-kerja-enzim-menurut-teori-lock-and.html

Anda mungkin juga menyukai