LAPORAN AKHIR PRAKTIKUM

BIOKIMIA
PENGARUH SUHU DAN pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM α-
AMILASE

Kelas : 4A/A2
Kelompok :8
Dosen : Tarso Rudiana, M.Si., Nurul Amilia, M.Si.
PJ : Ibnu Difa Ramadhan
Anggota : Dhea Amelinia Fitri
Dede Kurniasih
Siti Sumayah

PRODI KIMIA
FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA
2020
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 PRINSIP PERCOBAAN

Setiap enzim memiliki kondisi optimumnya masing-masing sesuai dengan
lingkungannya. Jika kodisi PH dan suhu berada diatas ataupun dibawah kondisi o
ptimum suatu enzim maka aktivitas enzim akan menurun.

1.2 TUJUAN PERCOBAAN

a) Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
b) Untuk menentukan suhu optimum aktivitas enzim
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Enzim termasuk kedalam golongan protein yang berada didalam

metabolisme sel makhluk hidup, yang berfungsi sebagai biokatalisator suatu
reaksi yang terjadi didalam sel ataupun diluar sel tubuh makhluk hidup. Dari hasil
penelitian, para ahli biokimia mengemukakan bahwa enzim memiliki gugus yang
bukan protein, jadi tergolong kedalam protein majemuk. Holoenzim ini terdiri dari
protein apoenzim dan gugus bukan protein yang dinamakan kofaktor. Contohnya,
enzim katalase terdiri dari protein dan feroprotofirin. Ada juga enzim yang terdiri
dari protein dan logam. Seperti, askorbat oksidase yang merupakan protein
pengikat tembaga [CITATION LaO20 \l 1033 ].

Figure 1: Enzyme Structure

https://www.ayoksinau.com/pengertian-enzim/

Enzim sebagai biokatalisator pilihan yang diharapkan bisa mengurangi

dampak buruk terutama pemborosan energi karena tidak memerlukan energi yang
tinggi dalam reaksinya, sifatnya khas dan tidak bercun [ CITATION Yun10 \l 1033
]. Amilase sebagai katalis bekerja dengan menguraikan ikatan-ikatan pada amilum
(polisakarida) hingga membentuk selulosa, dan karbohidrat yang lain [ CITATION
Poe07 \l 1033 ]. Maka dari itu, enzim α-Amilase dipergunakan dalam industri
makanan, obat-obatan, sabun, industri kertas, tekstil dan yang lainnya. Enzim α-
Amilase dapat ditemukan pada tanaman, binatang, dan yang sering digunakan
adalah enzim yang berasal dari mikroorganisme karena sederhana dan mudah
dalam mengisolasinya jika dibandingkan dengan enzim yang berasal dari sumber
yang lain [ CITATION DRN12 \l 1033 ].
α-Amilase (α-1,4-D-glukon glucanohydrlase EC 3.2.1.1) adalah enzim
yang dapat mengkatalis hidrolisis α-D-(1,4) glikosidik dalam hubungan
komponen pati dan karbohidrat lainnya [ CITATION Van02 \l 1033 ]. Pentingnya α-
Amilase dalam proses industri tertentu sangat tergantung pada pH dan suhu
mereka. α-Amilase umumnya stabil pada rentang pH yang luas dari 4 hingga 11[
CITATION Ham99 \l 1033 ]. Secara umum, α-Amilase ditemukan lebih termostabil
dibandingkan dengan β-Amilase. Termostabilitas α-Amilase memiliki potensi
untuk digunakan dalam pencairan pati karena umumnya dilakukan pada suhu
tinggi antara 70℃ dan 90℃ [ CITATION Cor10 \l 1033 ].
Aktivitas suatu enzim sangat berhubungan dengan bentuk strukturnya,
apabila strukturnya mengalami perubahan maka begitu juga dengan aktivitas
enzimnya. Setiap enzim memiliki pH optimum masing-masing disaat itulah enzim
berada dalam kondisi yang ideal karena interaksi antara enzim dan substratnya
bekerja maksimal. Jika enzim diberikan suasana dibawah atau melebihi pH
optimumnya maka konformasi strukturnya berubah sehingga aktivitas kerja enzim
menjadi terganggu. Faktor-faktor yang paling utama mempengaruhi kerja enzim
yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, senyawa aktivator dan
inhibitor. Salah satunya dari yang disebutkan yaitu konsentrasi enzim, jika
konsentrasi substrat ditambahkan maka akan meningkatkan kerja enzim sampai
batas optimumnya. Dalam kondisi seperti itu seluruh aktivitas enzim α-Amilase
sudah tidak naik jika terjadi penambahan lagi. Kemudian suhu, suhu sangat
berpengaruh terhadap aktivitas enzim. Jika suhu rendah maka enzimatis akan
bereaksi lambat, sedangkan jika naik reaksinya akan cepat sampai suhu
maksimum. Jika suhu melewati suhu optimum, maka enzim akan mengalami
denaturasi [ CITATION Voe11 \l 1033 ].

Aktivitas enzim bekerja pada pH tertentu dan biasanya tergantung pH

lingkungan. Contohnya nzim α-Amilase yang terdapat didalam cairan saliva
memiliki pH optimum 6,8-7,0. Enzim contoh lain seperti protease seperti pepsin
beraktivitas pada pH asam, enzim ini berada didalam cairan lambung pH
optimumnya adalah 2, sedangkan tripsin dan kimotripsin termasuk enzim protease
yang memiliki pH basa tempatnya di usus halus dan pH optimumnya adalah 8,5 [C
ITATION Tim17 \l 1033 ]. Reaksi enzim dengan substratnya menghasilkan bentuk
kompleks, aktivitas mengenai aktivitas enzim dengan substratnya dikatakan
sebagai “Teori Kesesuaian Terimbas (Induced-Fit Theory)” [ CITATION Fes821 \l
1033 ].
E+S
ES E+P
⇆

Keterangan:
E + S = Enzim + Substrat
ES = kompleks enzim substrat
E+ P = enzim + produk
Pada reaksi enzimatis terjadi aktivitas antara enzim α-Amilase dengan
substratnya, yang kemudian menghasilkan produk yaitu glukosa, reaksi yang
terbentuk dapat dilihat sebagai berikut:
[ CITATION Mur091 \l 1033 ].
 BAB III
METODE PERCOBAAN

A. Alat dan Bahan

1. Alat
- Water bath inkubator (1 buah)
- Tabung reaksi (6 buah)
- Beacker glass 250 mL (2 buah)
- Erlenmeyer 250 mL (1 buah)
- Corong (1 buah)
- Rak tabung reaksi (1 buah)
- Pipet ukur 5 mL (1 buah)
- Pipet tetes (6 buah)
- plat tetes (5 buah)

2. Bahan
- Larutan amilum 2% (100 mL)
- Enzim amilase (saliva) (±25 mL)
- Larutan asam cuka 1 % (100 mL)
- Glasswool secukupnya
- Pereaksi Benedict secukupnya
- Larutan HCl 0,1 M (pH:1) (100 mL)
- Aquades (pH:7) (100 mL)
- Larutan Na₂CO₃ 1 % (pH:9) (100 mL)

B. Cara Kerja
 Penyiapan Enzim amilase (saliva)

Sepotong kerta saring berlumur cuka 1%

- Dikunyah dalam rongga mulut

(distimulasi)

Air liur (saliva)

- Disaring dengan glasbead

Enzim alfa amilase 25 mL
 1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

5 Tabung Reaksi
+ 2 mL amilum
+ 1 mL enzim amilase

Tabung I Tabung II Tabung III TabungIV

Disimpan disimpan Disimpan Dimasukk
dalam pada suhu dalam an pada Tabung V
wadah es kamar water bath penangas
(15˚) (25˚C) (37˚C) air (80˚C)

- Diinkubasi selama 15 menit

- Diambil beberapa tetes
- Diuji dengan larutan iodium
- Diuji sisa larutan dngan preaksi
Benedict
Perubahan Warna

2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

3 Tabung reaksi
+ 2 mL HCl 0,1 M
+ 2 mL aquades
+ 2 mL Na₂CO₃ 1%
+ 2 mL amilum
+ 1 mL enzim alfa amilase

Tabung I
+HCl 0,1 M (pH Tabung III
Tabung II
=1) +Larutan Na₂CO₃
+Aquadest (pH=7)
(pH = 9)
 - Diinkubasi 15 menit
- Diuji beberapa tetes dengan
Ioduim
- Diuji sisa larutan dengan pereaksi
Benedict
- Diamati dan catat perubahan

Perubahan Warna
 BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1. Hasil Percobaan

1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

Uji Iodium Uji Benedict

Tabung Suhu (℃ )
(perubahan warna) (Perubahan Warna)
Biru tua, dikocok
1 15 (+) sedikit endapan
menghilang
(+) endapan merah
2 25 Biru tua
bata
3 37 Ungu kebiruan (+) sedikit endapan
Hijau kebiruan di
4 80 (+) sedikit endapan
kocok menghilang

2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

Tabung pH Uji Iodium Uji Benedict

1 (HCl) 1 Bening Biru Muda
2 (Aquadest) 7 Bening Kuning
3 (Na2CO3) 9 Bening Kuning

4.2. Pembahasan

Dalam praktikum kali ini yaitu “Pengaruh suhu dan pH terhadap

aktivitas enzim amilase”. Enzim amilase yang di gunakan pada percobaan
kali ini yaitu cairan saliva, dimana pada pengaruh suhu terhadap alktivitas
enzim di gunakan variasi suhu yaitu 15℃, 25℃, 37℃ dan 80℃. Dan
pada Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim di gunakan variasi ph yaitu 1,7
dan 9.
Percobaan pertama yaitu mengetahui adanya pengaruh suhu
terhadap aktivitas enzim, percobaan di awali dengan memasukan amilum
sebanayak 2 ml ke dalam 5 tabung reaksi yang berbeda. Kemudian, di
tambahkan enzim amilase yaitu menggunakan cairan salivia sebanayak 1
ml. Dalam penambahan ini tidak di lakukan penambahan secara
bersamaan, hal ini di lakukan untuk memudahkan pengamatan. setelah itu,
di inkubasi selama 15 menit. Kemudian, di lakukan uji iodium terkebih
dahulu, kemudian sisa larutannyya di gunakan untuk di lakukan uji
benedict. dalam tahap ini di lakukan pengamatan dalam kondisi inkubasi
yang sama agar kita benar-benar dapat mengetahui pengaruh suhu
terhadap enzim amilasenya secara maksimal. dan agar data yang di peroleh
tidak menyimpang dari literaturnya.
Uji iodium dan benedict di gunakan untuk mengetahui amilum
sudah terhdrolisis atau tidak untuk menghasillkan molekul-molekul yang
lebih sederhana (monosakarida). Sedangkan pengujian benedict dilakukan
untuk melihat ada atau tidaknya gula pereduksi yang terkandung
didalamnya [ CITATION Sas051 \l 1033 ].pada uji iodium di tandai dengan
terjadi perubahan berwarna biru, sedangkan pada uji benedict di tandai
dengan terbentuknya endapan merah bata.
Hasil percobaan ini menunujukan bahwa suhu 25 celcius
merupakan suhu yang optimum terjadinya aktivitas enzimatis secara
maksimal. Karena dalam suhu tersebut amilum dapat terhdrolisis
membentuk monosakarida di tandai dengan perubahan warna berwarna
biru pada uji iodium dan terbentuknya endapan merah bata pada uji
benedict. Hal ini karena pada suhu ini terjadi kenaikan reaksi enzimatis
karena bertambahnya energi kinetik yang menyebabkan terikatnya antara
enzim dan substratnya semakin cepat sehingga aktivitas enzim bekerja
secara maksimal. Sedangkan pada suhu 15 celcius terbentuk perubahan
warna berwarna biru namun ketika di kocok warnanya menghilang pada
uji iodium dan pada uji benedict terbentuk sedikit endapan. Dalam suhu ini
enzimatis belum aktif karena energi aktivasi yang di perlukan untuk
terjadinya suatu raksi enzimatis belum terpenuhi. Sedangkan pada suhu 37
celcius terbentuk warna ungu kebiruan pada uji iodium dan tebentuk
sedikit endapan pada uji benedict. Dalam hal ini suhu berada di atas suhu
optimum. Hal ini menyebabkan terjadinya penurunan energi aktivasi
sehingga reaksi enzimatisnya tidak terjadi. Sedangkan pada suhu 80
celcius terbentuk warna hijau kebiruan pada uji iodium dan terbentuk
sedikit endapan pada uji benedict dalam suhu ini sudah dalam kondisi
yang cukup jauh berada diatas suhu yang optimum. Hal ini menyebabkan
terejadi perubahan konformasi pada enzim dan terjadi denaturasi sehingga
reaksi enzimatis tidak dapat terjadi karena terjadi perubahan konformasi
pada struktur enzim karena suhu yang terlalu tinggi.
Enzim merupakan protein yang dapat terdenaturasi dalam suhu
yang tinggi di atas suhu optimumnya. sehingga perubahan warna yang
terjadi dan endapan yang terjadi pada uji iodium dan uji benedict sangat
jauh dari yang di harapkan yaitu perubahan warna yang di harapkan
berwarna biru pada uji iodium dan terbentuk endapan merah bata pada uji
benedict. Sedangkan pada suhu 37 celcius masih terjadi sedikit reaksi
enzimatis walau sudah cenderung menurun di buktikan dengan perubahan
warnanya yaitu ungu kebiruan pada uji iodum. Hal ini karena turunnya
aktivasi karena bearada di atas suhu optimum. dari percobaan ini dapat di
ketahui aktivitas maksium pada enzimatis yaitu pada suhu 25 celcius, jika
berada di bawah suhu optimum enzim tidak aktif dan jika berada di atas
suhu optimum terjadi penurunan aktivasi dan jika cukup jauh di atas suhu
optimum dapat mengalami denaturasi pada enzim.
Dalam salah satu video yang mempraktikkan pengujian pengaruh
enzim α-Amilase terhadap suhu dengan menggunakan Iodin sebagai
reagen penguji, dihasilkan hasil seperti berikut;
Gambar Keterangan
 Pada suhu 20℃ ,dapat dihasilkan
warna biru tua, yang apabila suhu
nya semakin turun warnanya akan
berubah menjadi warna merah bata.
Hal ini menunjukkan bahwa ketika
enzim tidak dengan suhu optimum
nya dia tidak maksimal
Figure 3: Enzyme, Temperature Effect T.20℃

Pada suhu 40℃, juga menghasilkan

warna ungu kebiruan, tetapi pada
penetesan ketiga suhu nya dinaikkan
tidak menghasilkan warna biru

Figure 4: Enzyme, Temperature Effect T.40℃

Pada suhu 80℃, suhu nya sudah

terlalu jauh dari suhu optimum
enzim α-Amilase, sehingga
warnanya pun tidak sama seperti
pada saat suhu optimumnya,
dikarenakan konformasi struktur
nya sudah berbeda atau dapat
dikatakan terdenaturasi.
Figure 5: Enzyme, Temperature Effect T.80℃

Kemudian ini adalah reaksi glukosa dengan pereaksi Benedict.

[ CITATION Sum091 \l 1033 ]

Selanjutnya, Amilum yang direaksikan dengan pereaksi iodine,

dapat dilihat sebagai berikut;
 [ CITATION Abu09 \l 1033 ]

Percobaan kedua yaitu mengetahui adanya pengaruh pH terhadap

aktivitas enzim. dalam percobaan kali ini di gunakan larutan HCl 0,1 M,
Aquadest dan Na2CO3. Dari reagen tersebut mewakili pH 1, pH 7 dan pH 9
secara berurutan. di masukan ketiga bahan tersebut yang mewakili variasi
pH dalam percobaan kali ini sebanyak 2 ml di tiga tabung reaksi yang
berbeda. Kemudian, di tambahkan amilum sebanyak 2 ml dan enzim
amilase yang di gunakan kali yaitu cairan saliva sebanyak 1 ml. Di
tambahkan ke masing-masing tabung. Setelah itu, larutan di inkubasi
selama 15 menit. selanjutnya di lakukan uji iodium dengan cara
menambahkan beberapa tetes larutan iodium ke masing masing tabung
tabung. dan sisa larutannya di gunakan untuk uji benedict dengan
menambahkan beberapa tetes pereaksi benedict. Dan di lakukan dengan
massa inkubasi yang sama.
Hasil percobaannya pada pH 1 terbentuk warna biru tua pada uji
iodium dan biru muda tidak terbentuk endapan pada uji benedict.
sedangkan pada pH 7 dan pH 9 terbentuk warna bening pada uji iodium
dan kuning tidak terbnetuk endapan pada uji benedict. Secara literatur
aktivitas enzim akan bekerja maksimal pada pH 7. Secara literatur enzim
akan bekerja maksimal dalam range pH 6,8-7,0 atau enzim bekerja pada
pH yang tidak terlalu asam dan juga tidak terlalu basa. Namun, ada
beberapa juga enzim yang berada pada pH maksimum yang rendah seperti
pada salah satu enzim protease yaitu pepsin yang beraktivitas pada pH
maksimum 2. Hal ini karena enzim tersebut berada di dalam cairan
lambung yang memiliki sifat asam. Dapat di ketahui bahwa enzim bekerja
pada pH optimum tertentu namun kebanyakan enzim berada pada aktivitas
optimum pada keadaaan pH yang tidak terlalu asam dan basa.
Variasi aktivitas enzim dengan pH terjadi akibat perubahan ionisasi
dari protein enzim dan komponen lainnya dan reaksi campurannya. Dalam
percobaan ini di tabung reaksi I yang berisi amilum dan cairan saliva di
tetesi dengan HCl yang memilki pH 1 menghasilkan warna biru muda, hal
ini mengindikasikan bahwa enzim amilase tidak dapat memecah amilum
menjadi molekul yang sederhana dan enzim amilase mengalami denaturasi
karena berada dalam pH yang terlalu asam,sehingga tidak terbentuk titik
akromatiknya. atau terjadi penurunan aktivasi dan denaturasi yang
menyebabkan perubahan konformasi pada komponen enzimatisnya
sehingga enzim tidak dapat bekerja secara maksimal. Selanjutnya pada
tabung reaksi II yang berisi amilum dan cairan saliva, di tetesi dengan
aquadst yang memilki pH netral yaitu pH 7. menghasulkan warna bening
pada uji iodium dan kuning pada uji benedict. Hal ini mengindikasikan
enzim dapat memecah amilum menjadi molekul yang lebih sederhana. Hal
ini sresuai literatur bahwa enzim bekerja maksimal pada pH optimum
dalam kondisi yang tidak terlalu asam dan tidak terlalu basa. selanjutnya
pada tabung reaksi III yang berisi amilum dan cairan salivia di tetesi
natrium karbonat yang memilki pH basa yaitu 9. perubahan warna yang
terjadi sceara literatur yaitu terbentuk warna kuning pucat pada uji
benedict. yang mengindikasikan bahwa enzim tidak dapat memecah
amilium menjadi molekul yang lebih sederhana dan terjadi denaturasi. Hal
ini karena keadaan pH yang terlalu basa yang menyebabkan enzim tidak
dapat bekerja secara maksimal. Pada pH yang terlalu asam dan terlalu basa
akan menurunkan kecepatan reaksi sehingga akan terjadi denaturasi pada
enzim sehingga enzim tidak dapat bekerja secara maksimal. Sedangkan
pada pH netral enzim akan berada pada kestabilan yang tinggi sehingga
dapat bekerja secara maksimal sehingga dapat memecah amilum menjadi
molekul yang lebih sederhana.
 BAB V
PENUTUP

5.1. Kesimpulan

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim yaitu

suhu, pH, konsentrasi subtstrat dan enzimnya, serta senyawa aktivator dan
inhibitornya.
Kondisi suatu enzim dapat diketahui dengan cara melakukan
pengujian aktivitas enzim dalam pengaruh suhu, dimana suhu optimum
enzim yang terdapat didalam tubuh manusia sebesar 37℃. Aktivitas
enzim akan semakin naik seiring bertambahnya suhu, tetapi ketika
suhunya melebihi suhu optimum nya >45℃ enzim akan mengalami
denaturasi, dan apabila suhu mendekati 55℃aktivitas enzim yang
berfungsi sebagai katalisator menghilang. Namun bila suhu nya 0℃ enzim
menjadi nonaktif, tetapi jika dilihat dari struturnya tidak rusak.

5.2. Daftar Pustaka

Abu Bakar, S. K. (2009). Struktur dan Fungsi Protein Kolagen. Jurnal Pelangi Ilmu,
Vol.11, No.05.
Coronado, I. H. (2010). Optimazation of ultrasonic extraction of polysaccharides
from Chinese malted sorghum using response surface methodology. J.
Nutr, 9: 336-342.
D. R. Ningsih, U. R. (2012). Karakterisasi Enzim Amilase dari Bakteri Bacillus
amyloliquefaciens. pp.39-41.
Fessenden, R. a. (1982). Kimia Organik, Edisi Ketiga. Jakarta: Erlangga.
Hamilton, L. W. (1999). Purification and properties of the raw starch degrading α-
Amylase of Bacillus sp. IMD 434 Journal Biotechnology, 21:111-115.
Murray RK, G. (2009). Biokimia Harper Edisi 27. Jakarta: EGC.
Poedjiadi. (2007). Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press.
Sastrohamidjo. (2005). Kimia Organik. Yogyakarta: Gajah Mada University Press.
Sumardjo, D. (2009). Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta: EGC.
Sumarlin, L. O. (2020). Biokimia Dasar-Dasar Biomolekul dan Konsep
Metabolisme. Depok: PT Raja Grafindo Persada.
Tim Dosen, B. (2017). Pedoman Praktikum Biokimia. Jakarta: FST UIN Syarif
Hidayatullah.
Van der Maarel, M. B. (2002). Properties and applications of starch-converting
enzymes of the α-Amilase family. Journal Biotechnology, 94: 137-155.
Voet, D. a. (2011). Biochemistry. America: Wiley.
Yuneta, R. d. (2010). Pengaruh Suhu pada Lipase dari Baktri Bacillus Subtilis.
Prosiding Kimia FMIPA. Surabaya: Institut Teknologi Sepuluh Nopember.
https://www.ayoksinau.com/pengertian-enzim/ yang diakses pada tanggal 10 April 2020
https://youtu.be/1Fa2sSIt4_I yang diakses pada tanggal 7 April 2020
 LAMPIRAN
Pertanyaan Post-Praktikum
1. Jelaskan Kegunaan dari uji iodium dan uji benedict!
Jawab: Uji iodium di gunakan untuk mengetahui amilum sudah terhdrolisis
atau tidak untuk menghasillkan molekul-molekul yang lebih sederhana
(monosakarida). Sedangkan pengujian benedict dilakukan untuk melihat ada
atau tidaknya gula pereduksi yang terkandung didalamnya.
2. Jelaskan bagaimana suhu dapat mempengaruhi aktivitas enzim! Pada suhu
berapa aktivitas enzim amilase yang paling optimal?
Jawab: Enzim itu bersifat termolabil yang berarti aktivitas enzim dipengaruh
i oleh suhu. Enzim akan terus beraktivitas sambai batas suhu otimumnya. Da
n jika enzim tersebut beraktivitas dibawah suhu optimumnya maka kinerja e
nzim akan terhambat. Dan apabila enzim berada pada suhu 0℃ maka enzim
tersebut bersifat non-aktif namun tidak mengalami kerusakan. Dan aktivitas
enzim akan bekerja dengan baik pada suhu optimumnya yaitu 37℃.
3. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim α-Amilase yang paling optimal?
Jawab: pH optimum enzim amylase berada pada pH 6.8- 7.0.
4. Jelaskan bagaimanakah pengaruh pH terhadap aktivitas enzim?
Jawab: Ketika pH pada suatu enzim mencapai pH optimum, maka aktivitas
enzim untuk mengkatalisis suatu reaksi akan maksimal atau berjalan cepat
dibandingkan pH sebelum pH optimumnya. Saat pH enzim tidak optimum
dalam kata lain terlalu asam atau terlalu basa dari pH optimumnya maka
akan mengakibatkan denaturasi. Dimana, denaturasi ini akan menyebabkan
aktivitas enzim tergangngu. Selain itu, kenaikan atau penurunan pH akan
akan mengubah struktur pada enzim dan substrat sehingga akan
mempengaruhi aktivitas suatu enzim.
5. Jelaskan apakah yang dimaksud dengan enzim alosterik?
Jawab: Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki lebih dari satu sisi aktif
atau titik kontrol. Dimana, enzim aloeterik ini berbentuk beberapa sub unit
protein. Enzim ini memiliki sisi lain selain sisi katalitik yaitu satu sisi aktif
yang dapat menangkap substrat dan satu sisi aktif yang dapat menangkapm
penghambat. Sehingga enzim alosterik memiliki dua sisi aktif.