LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN

PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP

KECEPATAN REAKSI PENGUBAHAN
AMILUM MENJADI GLUKOSA

Disusun Oleh :
Prananta P
063244022
Biologi 2006 A

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA
2008
BAB I
PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG
Dalam tubuh setiap makhluk hidup selalu terjadi proses pemecahan molekul
yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan
molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme) atau
secara umum disebut dengan metabolisme.
Proses metabolisme ini dikontrol oleh suatu protein khusus yang disebut
enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses
metabolisme dapat berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu
katalisator untuk mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi
enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat,
konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang
terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat menghidrolisis
amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan amilodektrin dari
amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang kemudian menjadi
glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang berkecambah.
Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam anorganik, pH,
suhu dan cahaya.
Berdasarkan latar belakang diatas maka kami menyusun laporan
pengamatan dengan judul “Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi
Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa”.

B. RUMUSAN MASALAH
Rumusan masalah pada praktikum ini adalah sebagai berikut :
Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa.

C. TUJUAN
Tujuan dari praktikum ini adalah :
Mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa.
 BAB II
KAJIAN PUSTAKA

Dalam tubuh setiap organisme terdapat ribuan reaksi kimia yang berjalan secara
simultan yang disebut metabolisme. Proses metabolisme ini bertujuan menghasilkan
energi untuk berbagai aktivitas organisme, selain itu metabolisme juga bertujuan untuk
membentuk komponen struktural organisme. Proses metabolisme terdiri dari dua proses
yaitu katabolisme dan anabolisme. Katabolisme adalah pemecahan molekul yang lebih
besar menjadi molekul yang lebih kecil sedangkan anabolisme adalah penyusunan
molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil.
Sebagian besar reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh dikatalis oleh suatu
protein khusus yang bernama enzim. Enzim merupakan suatu molekul protein yang
besar, terlipat dalam suatu lipatan yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino
tertentu akan membentuk sisi aktif. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam suatu
reaksi. Enzim tersebar pada tiap sel hidup dan jumlanya sangat banyak, tetapi tidak
semua sel mempunyai jumlah dan jenis enzim yang sama. Enzim tidak tercampur
merata di dalam seluruh sel, tetapi terkonsentrasi di dalam kompartemen tertentu,
misalnya enzim untuk membantu fotosintesis terdapat di dalam kloroplas.
Sifat enzim secara umum adalah sebagai berikut :
a. Bersifat spesifik dalam arti satu enzim hanya cocok untuk satu macam
substrat saja atau substrat lain yang susunan dan fungsinya hampir sama.
b. Bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil.
c. Dapat bereaksi dengan semua senyawa baik senyawa asam maupun basa,
kation maupun anion.
d. Sangat peka terhadap faktor-faktor yang dapat menyebabkan kerusakan atau
denaturasi enzim yaitu pH, suhu, dll.
e. Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan
laju reaksi tapa merubah keseimbangan reaksi. Enzim dapat dipacu atau
dihambat aktifitasnya.
f. Enzim tidak ikut dalam reaksi, strukturnya tetap baik sebelum atau sesudah
reaksi.
g. Enzim mempunyai molekul yang berukuran besar.
 Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus
kimiawi selain residu asam amino. Akan tetapi, enzim lain memerlukan tambahan
komponen kimia bagi aktifitasnya. Komponen ini disebut kofaktor. Kofaktor bisa
berupa molekul anorganik seperti ion Fe2+, Mn2+, Zn2+ atau beberapa molekul organik
kompleks seperti koenzim. Beberapa enzim memerlukan koenzim maupun satu atau
lebih ion logam bagi aktifitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya
terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein. Tetapi pada enzim lain
senyawa ini terikat kuat atau permanen yang disebut dengan gugus prostetik. Enzim
yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalis bersama-sama dengan koenzim atau
gugus logamnya disebut holoenzim. Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu
pemanasan sedangkan bagian protein enzim yang disebut apoenzim terdenaturasi oleh
penanasan.
Kerja dari enzim sangat spesifik artinya untuk pengubahan zat tertentu
diperlukan enzim tertentu pula. Kecepatan reaksi yang dikatalis oleh enzim dipengaruhi
oleh beberapa faktor, antara lain adalah:
a. Suhu
Kecepatan reaksi enzimatis akan meningkat seiring peningkatan suhu sampai
titik optimum yaitu 370C. Setelah suhu optimum, peningkatan suhu akan
menurunkan kecepatan reaksi karena rusaknya protein enzim akibat suhu tinggi.
b. pH
Kecepatan reaksi enzimatis semakin tinggi seiring peningkatan pH sampai titik
optimum yaitu 7. Setelah titik optimum, peningkatan pH akan menurunkan
kecepatan reaksi karena pada pH yang terlalu rendah atau tinggi, maka protein
enzim akan rusak.
c. Konsentrasi Substrat
Penambahan konsentrasi enzim yang konstan, penambahan konsentrasi substrat
akan meningkatkan kecepatan reaksi samapi titik optimum. Setelah titik optimum,
penambahan konsentrasi substrat menyebabkan kecepatan reaksi menjadi konstan
karena semua molekul enzim telah bergabung dengan substrat sehingga tidak ada
lagi sisi aktif enzim yang tersedia untuk katalisis.
d. Konsentrasi Enzim
Penambahan konsentrasi enzim menyebabkan peningkatan kecepatan reaksi
samapi titik optimum. Setelah titik optimum, penambahan konsentrasi enzim
menyebabkan kecepatan reaksi menjadi konstan karena substrat menjadi terbatas.
e. Konsentrasi Produk
Semakin banyak produk yang terbentuk, kecepatan rekasi semakin menurun,
konsentrasi substrat dan penimbunan produk yang pada beberapa enzim, produk
tersebut menjadi penghambat aktifitas enzim dengan cara bergabung dengan enzim
sehigga pembentukan kompleks enzim substrat terhambat.
Pada saat reaksi biokimia berlangsung, molekul yang berenergi tinggi
mengalami perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul
yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju reaksi.
Enzim melakukan hal ini dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan
bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Dapat ditunjukan bahwa pada
waktu substrat diubah menjadi produk, suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi.
Penghalang ini disebut energi aktifasi. Apabila energi aktifasi itu rendah, maka akan
lebih banyak molekul (substrat) dapat bereaksi daripada tanpa enzim. Enzim
meningkatkan kecepatan reaksi secara keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi.
Selama berjalannya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara membentuk
kompleks enzim substrat. Dalam proses penguraian amilum, enzim alfa dan beta
amilase merupakan enzim yang utama dan banyak ditemukan dalam tubuh tumbuhan
serta berperan dalam proses mobilisasi karbohidrat. Enzim amilase merupakan enzim
hidrolisis yang mengkatalis proses penambahan air terhadap ikatan alfa 1,4 glikosida.
Secara umum penguraian amilum menjadi glukosa dapat digambarkan sebagai berikut

Amilum ⃗
amilase Maltosa ⃗
maltase Glukosa
Enzim beta amilase menyebabkan terurainya amilosa menjadi maltosa. Cara
penguraiannya adalah dimulai dari ujung non reduksi pada molekul amilosa dan setiap
penguraian akan dihasilkan 1 molekul maltosa sampai seluruh molekul amilosa habis
terurai. Jika jumlah molekul glukosa yang menyusun amilosa genap, akan diperoleh
hasil penguraian amilosa seluruhnya berupa maltosa. Tetapi jika glukosa yang
menyusun maltosa gajil, akan diperoleh hasil berupa campuran antara maltosa dan 1
molekul maltotriosa.
Hasil paling sederhana dari pengurain amilum oleh enzim amilase adalah gula
yang terdiri dari dua molekul glukosa, yaitu maltosa. Maltosa adalah bentuk gula yang
tidak mudah digunakan oleh tumbuhan. Oleh sebab itu, maltosa harus dipecah lagi
menjadi gula yang mudah dipakai oleh tumbuhan untuk menghasilkan energi, yaitu
glukosa. Untuk mengubah maltosa menjadi glukosa diperlukan enzim maltase.
 BAB III
METODE PENELITIAN

A. JENIS PENELITIAN
Jenis penelitian yang dilakukan termasuk penelitian ekperimental karena
menggunakan beberapa variabel antara lain variable control, variable manipulasi
dan variable respon.

B. VARIABEL PENELITIAN
 Variabel Manipulasi : kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)
 Variabel Kontrol : Jenis enzim, jenis substrat, konsentrasi substrat, volume
substrat, rentang waktu penetesan yaitu setiap 2 menit
dan jumlah tetes KI-I2 yaitu 1 tetes.
 Variabel Respon : kecepatan reaksi dan perubahan warna

C. ALAT DAN BAHAN

 Alat
- Mortar dan penumbuk porselin 1 buah.
- Tabung reaksi 8 buah
- Gelas ukur 10 ml 1 buah
- Centrifuge 1 buah
- Cawan tetes 1 buah
- Pipet kecil 3 buah
- Lampu spiritus 1 buah
- Pegangan tabung reaksi 1 buah

 Bahan
- Kecambah kacang hijau umur sehari secukupnya
- Larutan amilum 4% secukupnya
- Aquades secukupnya
- Larutan KI-I2 secukupnya
- Fosfat sitrat buffer pH 5,6 10 ml
D. LANGKAH KERJA
1. Menyiapkan biji kecambah kacang hijau berumur sehari, lalu membuang
kulitnya.
2. Menimbang 20 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuag kulitnya kemudian
menambahkan 20 ml larutan buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah
hancur.
3. Masukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi, kemudian di centrifuge
selama 5 menit. Kemudian mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan
memasukkan kedalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim
amylase 100%.
4. Membuat enzim dengan kadar 0%; 25%; 50% dari enzim yang berkadar 100%
dengan cara sebagi berikut: Kadar 50% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml
enzim 100% dan menambahkan aquades sampai volumenya 10 ml; kadar enzim
25% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan
aquades hingga volumemenya mencapai 10 ml. Kadar enzim 0% diperoleh
dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% hingga mendidih.
5. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100%
kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Mengocok perlahan sampai
larutan tercampur. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan
sebagai saat nol.
6. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes
lalu mengujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat waktu dimulai saat
penetesan larutan KI-I2.
7. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I 2
pada cawan tetes.
8. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit
dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan
dijadikan control untuk kadar enzim 50%, 25%, 0%.
9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%, 25%, 0%.
 BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

A. HASIL PENGAMATAN
1. Tabel
Tabel hasil pengamatan pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum
Waktu Kadar Enzim
No 100 % 50 %
2 menit ke- 25 % 0%
1 0 Putih keruh Putih keruh Putih keruh Putih keruh
Biru ++ Biru pekat + Biru pekat + Biru pekat +
2 I
++ +++ +++++
Biru + Biru pekat + Biru pekat + Biru pekat +
3 II
+ +++ ++++
4 III Biru Biru ++ Biru +++ Biru ++++
5 IV Putih Biru + Biru +++ Biru ++++
6 V Biru + Biru ++ Biru ++++
Putih
7 VI Biru ++ Biru +++
kebiruan ++
Putih
8 VII Biru + Biru +++
kebiruan +
9 VIII Putih Biru ++
10 IX Biru ++
11 X Biru +
12 XI Biru

2. Histogram
 24

Reaksi Pengubahan Amilum (menit)

22
20
18
16
14
12
10
8
6
4
2
0
0 25 50 100
Kadar Enzim (%)

Histogram Pengaruh Konsentrasi Enzim Amilase Terhadap Kecepatan Reaksi

Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa

B. ANALISIS DATA
Berdasarkan data hasil pengamatan dan histogram diatas maka dapat
diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap laju reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa. Laju reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa tercepat terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan laju reaksi sebesar
5,55 dan waktu yang dibutuhkan enzim amylase untuk mengubah warna biru
menjadi kekuningan adalah 18 menit (2 menit ke-9). Selanjutnya laju reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa pada konsentrasi enzim 50% adalah 1,78
dengan lama waktu yang dibutuhkan enzim amylase untuk mengubah warna biru
tua (tampak hitam) menjadi kehijauan adalah 28 menit (pada 2 menit ke-14). Untuk
konsentrasi enzim 25% dengan waktu yang dibutuhkan enzim amylase untuk
mengubah warna biru tua (tampak hitam) menjadi kekuningan adalah 36 menit
(pada 2 menit ke-18) dan diperoleh laju reaksi sebesar 0,69, sedangkan laju reaksi
paling lambat terjadi pada konsentrasi enzim 0%. Karena pada kadar tersebut reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa sangat lambat maka kami membatasi pada 2
menit ke-50.
C. PEMBAHASAN
Berdasarkan analisis diatas maka dapat diketahui bahwa besarnya
konsentrasi enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa. Hal ini terlihat dimana konsentrasi enzim 100% mempunyai nilai laju
reaksi sebesar 5,55. Hal ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan
konsentrasi enzim 100%) maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang
mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih
cepat. Enzim akan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan
meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Ini terjadi pada waktu substrat
diubah menjadi produk (hasil), penghalang (barrier) energi harus diatasi.
Penghalang tersebut adalah energi aktivasi. Adanya enzim akan menurunkan energi
aktivasi suatu reaksi. Jika energi aktivasi suatu reaksi itu rendah maka akan lebih
banyak molekul (substrat) yang dapat bereaksi sehingga waktu yang diperlukan
oleh enzim amylase untuk mengubah amilum menjadi glukosa pun lebih singkat,
oleh karena itu, laju reaksi pun menjadi lebih cepat.
Laju reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50%, yakni menjadi 1,78
dalam waktu 28 menit, serta laju reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25%,
yang bernilai 0,69 dalam waktu 36 menit. Hal ini dikarenakan pada konsetrasi
enzim tersebut mempunyai kecepatan reaksi yang lambat karena pada waktu
sebstrat diubah menjadi produk (hasil), penghalang (barrier) yang disebut energi
aktivasi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. Karena energi
aktivasi tinggi, maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga waktu
yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat.
Pada konsentrasi enzim 0% reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa
sangat lambat atau bahkan tidak terjadi reaksi. Ketidak aktifan enzim disebabkan
karena enzim dipanaskan. Akibat pemanasan tersebut, meka enzim yang merupakan
protein mengalami denaturasi yakni peristiwa perubahan struktur protein dari
bentuk tiga dimensi menjadi tidak beraturan sehingga substrat tidak dapat terikat
dengan enzim. Oleh karena itu enzim kehilangan sifat katalisnya.

D. DISKUSI
1. Warna yang diperoleh dari tes KI-I2 pada larutan amilum ditambah dengan
enzim 100% adalah biru, biru muda, kehijauan dan kekuningan. Warna awal
adalah biru karena pada saat tersebut enzim amylase baru mulai bekerja. Yang
 selanjutnya sampai akhir menunjukkan warna kekuningan hal ini dikarenakan
enzim amylase sudah aktif bekerja, yakni memecah atau mengubah amilum
menjadi glukosa sehingga sudah tidak ada amilum lagi. Apabila sebelum
berwarna kekuningan, masih nampak adanya warna biru, berarti masih terdapat
amilum yang belum dipecah menjadi glukosa, dimana warna biru merupakan
indikasi reaksi antara iodine dengan amilum.
2. Fosfat sitrat buffer berfungsi untuk menjaga pH bagi enzim amylase, sehingga
amylase tidak rusak, fungsi lain adalah sebagai larutan penyangga, yakni untuk
menjaga agar enzim tetap dapat bekerja aktif dan tidak rusak pada kondisi
optimum serta menjaga kondisi agar tidak terlalu basa.
3. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim :
- Suhu
- pH
- Konsentrasi substrat
- Konsentrasi enzim
- Waktu
- Konsentrasi produk
 BAB V
SIMPULAN

- Kadar/konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan/laju reaksi pengubahan

amilum menjadi glukosa.
- Makin tinggi kadar/konsentrasi enzim maka laju reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa makin cepat.
- Pada reaksi yang sedikit atau tidak terdapat enzim, maka reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa membutuhkan waktu yang lama.
 DAFTAR PUSTAKA

Sasmita Mihardja, Dradjat. 1996j. Fisiologi Tumbuhan. Bandung ITB.

Soerodikosoemo, Wibisono dkk. 1993. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. Jakarta :
Departemen Pendidikan dan Kebudayaan.
Sri Rahayu, Yuni dkk. 2008. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya
Soewardiati. 1991. Biologi Umum. Surabaya : Unipress IKIP Surabaya.
 LAMPIRAN

Perhitungan laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

M
1. 0% = t
0
= 40
=0
M
2. 25% = t
25
= 36
=0,69
M
3. 50% = t
50
= 28
=1,78
M
4. 100% = t
100
= 18
= 5,55

Kadar enzim Laju reaksi

(%) (per menit)
0 0
25 0,69
50 1,78
100 5,55

BAB I
 PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Didalam setiap sistem kehidupan terjadi ribuan reaksi kimia yang berbeda-beda
dan kebanyakan reaksi ini terjadi secara simultan. Reaksi-reaksi yang terjadi tersebut
merupakan proses yang dilakukan dalam rangka pemenuhan kebutuhan dan
perlindungan atau proses metabolisme tubuh. Hampir semua reaksi biokimia tersebut
dikatalisir oleh suatu protein yang disebut enzim.
Enzim adalah suatu molekul protein yang besar terlipat dalam suatu lipatan
yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan membentuk sisi
aktif. Molekul yang bereaksi ini dinamakan substrat, yang membentuk menempel pada
sisi aktif dari enzim.
Sebagai biokatalisator, enzim memegang peranan utama di dalam mengatur
laju reaksi pada semua proses fisiologis, kecepatan kerja enzim dalam suatu reaksi
dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain adalah suhu, pH, konsentrasi substrat, dan
konsentrasi enzim. Diantara faktor-faktor tersebut yang paling besar pengaruhnya
terhadap kecepatan kerja enzim adalah konsentrasi enzim itu sendiri. Oleh karena itu
perlu dilakukan percobaan untuk mengetahui seberapa besar konsentrasi enzim dalam
mempengaruhi kecepatan kerja enzim.
B. Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang diatas, maka rumusan masalah dari percobaan ini
adalah :
Bagaimanakah pengaruh kadar enzim amilase terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa?

C. Tujuan
Tujuan dari percobaan ini adalah:
Untuk mengetahui pengaruh kadar enzim amilase terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa.
 BAB II
KAJIAN TEORI

Enzim merupakan suatu molekul protein yang besar terlipat dalam suatu lipatan
yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan membentuk sisi
aktif. Molekul yang bereaksi dinamakan substrat yang menempel pada sisi aktif dari
enzim. Kerja enzim sangat spesifik, sehingga dapat dihindari terbentuknya senyawa
ikatan yang bersifat toksit. Kebanyakan enzim memerlukan kofaktor untuk aktivitasnya
yang kadangkadang berupa ion-ion sederhana seperti kation Mg atau Na atau kadang-
kadang berupa molekul organik seperti protein. Kecepatan suatu reaksi enzimitas juga
ditentukan oleh kadar enzim maupun kadar substrat.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara yang selektif dan efesien, dalam
memandang sifat reaksi kimia terdapat dua hal yang mendasar yaitu :
 Seberapa jauh reaksi terjadi yaitu perbandingan (rasio) hasil terhadap pereaksi
(reaktans) untuk memperoleh keseimbangan.
 Seberapa cepat reaksi berlangsung yaitu serasi untuk memberi gambaran dari
perubahan dalam energi potensial dalam suatu sistem.
Sebagai katalis, enzim adalah satu-satunya dibandingkankan dengan katalis-
katalis organik maupun anorganik sederhana sifat-sifat katalitik dari enzim termasuk
hal-hal sebagai berikut :
1. enzim meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik) dari tekanan,
suhu, pH. Hal ini merupakan keadaan yang jarang terjadi dengan katalis-katalis
lainnya.
2. enzim berfungsi dengan selektivitas atau spesifikasi bertingkat luar biasa tinggi
terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikatalisasikan maka
reaksi-reaksi yang bersaing dan reaksi-reaksi sampingan tidak teramati
3. enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang luar biasa dibandingkan
dengan katalis biasa.

Berbagai faktor yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik:

a. Konsentrasi enzim dan substrat : keduanya dapat terbatas
Katalisis terjadi hanya jika enzim dan substrat membentuk kompleks sementara
laju reaksi bergantung pada jumlah benturan yang baik antara mereka yang lalu
bergantung pada konsentrasinya. Jika substrat cukup tersedia, kelipatan dua konsentrasi
enzim menyebabkan peningkatan laju reaksi dua kali lipat. Dengan penambahan lebih
banyak lagi enzim, laju mulai konstan sebab subtrat mulai terbatas. Pengaruh
konsentrasi substrat tidak meningkatkan lagi laju reaksi karena hampir semua molekul
enzim telah bergabung dengan subtrat. Pada saat hal ini terjadi tidak ada ladi sisi aktif
enzim yang tersedia untuk katalisis untuk meningkatkan laju reaksi diperlukan
tambahan enzim, konsentrasi substrat yang diperlukan untuk menghasilkan separuh laju
maksimum reaksi merupakan nilai yang dinamakan michait-menten (km), beberapa
keuntungan akan diperoleh jika diketahui nilai km suatu enzim. Jika konsentrasi substrat
pada bagian sel dapat diukur pada tempat enzim berada, dapat diduga apakah sel
tersebut memerlukan lebih banyak enzim/substrat untuk mempercepat reaksi, k m juga
menggambarkan perkiraan terbalik dari afinitas enzim terhadap substrat tertentu. Jadi
semakin rendah km semakin mantap kompleks enzim substrat.
b.pH
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh pH medium dengan berbagai cara. Biasanya
terdapat pH optimum bagi suatu enzim untuk berfungsi dan terjadi penurunan aktivitas
pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah. Kurva aktivitas terdapat pH optimum
pada umumnya antara 6 dan 8, tetapi bisa lebih rendah atau lebih tinggi bagi beberapa
enzim pH yang ekstrem berakibat denaturasi banyak enzim mungkin secara in vivo
tidak berfungsi pada pH optimumnya.
Selain denaturasi, pH juga dapat mempengaruhi laju reaksinya melalui dua cara,
yaitu pertama aktivitas enzim sering bergantung pada adanya gugus karbosil dan gugus
amino bebas. Kedua gugus tersebut dapat bermuatan atau tidak tergantung pada
enzimnya tapi hanya satu bentuk yang tidak tergantung pada satu enzimnya tapi hanya
satu bentuk yang dianggap efektif dalam keadaan tertentu jika gugus amino tidak
bermuatan yang esensial, maka pH optimum akan cukup tinggi, sedangkan gugus
karboksil netral memerlukan pH yang rendah. Kedua, pH mengendalikan ionisasi
sebagai substrat beberapa diantaranya harus diionisasi untuk berlangsungnya reaksi.
c. Suhu
Berlainan dengan mamalia dan burung, tumbuhan bisa mengatur suhunya.
Akibatnya , sernua reaksi didalam tumbuhan sangat dipengaruhi oleh suhu luar. Pada
umumnnya reaksi yang dikatalis oleh enzim akan meningkat dengan kenaikan suhu dari
0 sampai 35 atau 40 . nilai QlO umumnya antara 2 sarnpai 3 dalam rentang suhu 0
sampai 30 sebagian karena panas akan meningkatkan jumlah molekul yang mempunyai
energi yang setara dengan atau lebih besar dari pada energi pengaktifan. Karena laju
reaksi sangat bergantung pada katalisis oleh enzim, suhu juga mempengaruhi reaksi
dengan mengubah bentuk enzim. Bentuk enzim menentukan kemampuannya baik
untuk bergabung dengan substrat maupun untuk katalisis.
Denaturasi
Banyak faktor yang menyebabkan struktur enzim berubah dan dikatakan
denaturasi enzim. Pada umumnya denaturasi tidak terbalikan, suhu tinggi mudah
memutuskan ikatan hidrogen dan sering menyebabkan denaturasi tak berkebalikan.
Pernanasan yang ekstrem menyebabkan terbentuknya ikatan kovalen baru
antara rantai polipeptida atau antar bagian dari rantai yang sama dan ikatan tersebut
kian mantap sehingga tidak mudah putus. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya
juga mendenaturasi berbagai enzim sering dengan menyebabkan terbentuknya ikatan
isulfida dalam rantai SH sistein bahan pereduksi dapat mendenaturasi dengan cara
sebaliknya yakni dengan memutuskan ikatan disulfida untuk membentuk gugus SH.
Bila enzim dalam keadaan kering mereka akan tidak lebih peka terhadap denaturasi
oleh panas dari pada bila basah ini merupakan alasan mengapa adanya uap air dalam
autoklaf dapat rnenetralisasikan lebih cepat dari pada pada oven kering. Keadaan kering
juga mencegah denaturasi enzim oleh suhu beku.
 BAB III
METODE PERCOBAAN
A. Jenis Penelitian
Jenis penelitian ini adalah eksperimental, karena dilakukan percobaan untuk
menjawab rumusan masalah, dan terdapat variabel-variabel dalam penelitian yang
dilakukan.

B. Variabel percobaan
Variabel-variabel yang digunakan dalam praktikum ini adalah :
a. variabel control : jumlah tetesaan KI-I2, jumlahtetesan enzim, waktu
penetesan.
b. variabel manipulasi : kadar enzim
c. variabel respon : perubahan warna

C. Alat dan Bahan

 Alat
1. Mortar dan penumbuk porselin 1 buah
2. Tabung reaksi 4 buah
3. Rak tabung reaksi 1 buah
4. Timbangan 1 buah
5. Tabung centrifuge 4 buah
6. Gelas ukur 10 mL 1 buah
7. Centrifuge
8. Cawan tetes/kaca arloji 1 / 12 buah
9. Pipet tetes 5 buah
10. Lampu spirtus 1 buah
11. Penjepit tabung reaksi 1 buah

 Bahan
1. Kecambah kacang hijau umur 2 hari
2. Larutan amilum 4% 2 mL
 3. Aquades secukupnya
4. Larutan KI-I2 1 tetes
5. Larutan buffer fosfat sitrat pH = 5,6 20 mL

D. Prosedur Kerja
1. Menyiapkan alat dan bahan yang diperlukan.
2. Membuang kulit biji kecambah.
3. Menimbang berat kecambah dengan berat 30 gram.
4. Menggerus 30 gram kecambah kacang hijau dan menambahkan 30 mL larutan
buffer fosfat sitrat sampai sampai semua kecambah hancur.
5. Memasukkan ke dalam tabung centrifuge dan mensentrifugasi selama 5 menit
dengan kecepatan 2 rpm.
6. Mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan ke dalam tabung
reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim amilase 100%.
7. Membuat enzim dengan kadar 0%, 25%, 50% dari enzim yang berkadar 100%
dengan cara sebagai berikut: untuk kadar 50%, mengambil5 mL enzim 100%
dan menambahkan aquades sampai volume 10 mL. Untuk kadar 25%,
mengambil 5 mL enzim 50% dan ditambahkan aquades sampai volume 10 mL.
Untuk kadar 0%, memanaskan 5 mL enzim 100% sampai mendidih.
8. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 mL larutan enzim 100%,
menambahkan 2 mL larutan amilum. Mencatat waktunya, kemudian mengocok
perlahan sampai larutan tercampur benar. Ketika mencampur larutan amilum
dan enzim ditetapkan sebagai saat nol.
9. Setiap 2 menit, mengambil 1 tetes campuran lalu menguji dengan 1 tetes larutan
KI-I2 pada lempeng penguji (cawan tetes atau kaca arloji).
10. Mencatat waktu tiap perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji.
11. Mengulangi langkah kerja 8-10 untuk masing-masing kadar 50%, 25%, dan 0%.

E. Rancangan Percobaan

Membuang kulit biji kecambah

 Menimbang berat kecambah dengan berat 30 gram.

Menggerus 30 gram kecambah kacang hijau dan menambahkan 30 mL

larutan buffer fosfat sitrat

Memasukkan ke dalam tabung centrifuge dan mensentrifugasi selama 5

menit dengan kecepatan 2 rpm.

Mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan ke dalam

tabung reaksi

Membuat 5 mL enzim dengan kadar 0%, 25%, 50% dari enzim yang
berkadar 100%

Pada 5 mL larutan enzim 100%, menambahkan 2 mL larutan amilum.

Ketika mencampur larutan amilum dan enzim ditetapkan sebagai saat nol

Setiap 2 menit, mengambil 1 tetes campuran lalu menguji dengan 1 tetes

larutan KI-I2 pada lempeng penguji. Mencatat waktu tiap perubahan warna
yang terjadi pada lempeng penguji

Mengulangi langkah kerja yang sama untuk masing-masing kadar 50%,

25%, dan 0%
 BAB IV
HASIL, ANALISIS DAN PEMBAHASAN

A. Hasil
a. tabel
Tabel pengaruh kadar enzim amilase terhadap reaksi pengubahan amilum
2 menit Perubahan warna pada kadar enzim ( % )
100 50 25 0
ke-
1 Biru ++++ Biru ++++ Biru ++++ Biru +++++
2 Biru +++ Biru ++++ Biru ++++ Biru +++++
3 Biru ++ Biru +++ Biru ++++ Biru +++++
4 Biru Biru ++ Biru ++++ Biru +++++
5 kuning Biru + Biru ++++ Biru +++++
6 Biru Biru ++++ Biru +++++
7 Kuning +++ Biru ++++ Biru +++++
8 Kuning +++ Biru ++++ Biru +++++
9 Kuning +++ Biru ++++ Biru +++++
10 Biru ++++ Biru +++++
11 Biru ++++ Biru +++++
12 Biru ++++ Biru +++++
13 Biru +++ Biru +++++
14 Biru +++ Biru +++++
15 Biru +++ Biru +++++
16 Biru +++ Biru +++++
17 Biru +++ Biru +++++
18 Biru +++ Biru +++++
19 Kuning ++ Biru +++++
20 Kuning ++ Biru +++++
21 Kuning ++ Biru +++++
22 Kuning ++ Biru +++++
23 Biru +++++
Keterangan: Tanda (+) menunjukkan banyaknya kadar kepekatan
b. Grafik
 Series 1
50
45
40
35
30 Series 1
25
20
15
10
5
0
0% 25% 50% 100%

Grafik
Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum
menjadi Glukosa

A. Analisis Data
Pada kadar enzim 0 %, tidak terjadi perubahan warna, mulai dari 2 menit
pertama hingga 2 menit ke-23 warnanya tetap biru ++++ .
Pada kadar enzim 25 % pada 2 menit pertama hingga 2 menit ke-12
didapatkan warna biru ++++, 2 menit ke-13 hingga 2 menit ke-18 diperoleh warna biru
+++ dan, 2 menit ke-19 hingga 2 menit ke-22 diperoleh warna kuning ++.
Pada kadar enzim 50 %, 2 menit pertama hingga 2 menit ke-2 diperoleh
warna biru++++, 2 menit ke-3 diperoleh warna biru+++, 2 menit ke-4 diperoleh warna
biru++, 2 menit ke-5 diperoleh warna biru+, dan 2 menit ke-6 diperoleh warna biru, 2
menit ke-7 hingga 2 menit ke-9 diperoleh warna kuning +++.
Pada kadar enzim 100 %, 2 menit pertama diperoleh warna biru++++, 2
menit ke-2 diperoleh warna biru+++, 2 menit ke-3 diperoleh warna biru++, 2 menit ke-
4 diperoleh warna biru dan 2 menit ke-5 diperoleh warna kuning.

B. Pembahasan
 Berdasarkan data yang diperoleh, pengaruh kadar enzim pada konsentrasi
0%, hampir tidak ada reaksi, hal ini dilihat dari 2 menit pertama hingga 2 menit ke-23
warnanya tetap biru++++. Ini bisa terjadi karena KI-I 2 hanya mendeteksi kandungan
amilum yang diteteskan pada reaktan dan tidak mendeteksi adanya enzim amilase.
Kemungkinan enzim amilase rusak akibat dipanaskan sampai mendidih.
Pada kadar enzim 25 %, kerja enzim amilase mulai terlihat walaupun
reaksi cukup lambat. Pada 2 menit pertama sampai 2 menit ke-18 didapatkan warna
biru yang semakin lama kepekatannya semakin berkurang dan pada menit ke-19 terjadi
perubahan warna dari biru menjadi kuning, dan sampai 2 menit ke-20 kerja enzim
mencapai kesetimbangan.
Pada kadar enzim 50 %, perubahan warna menjadi kuning lebih cepat yaitu
pada 2 menit ke-7. Hal ini bisa terjadi karena kandungan enzim amilase pada kadar
enzim 50% lebih banyak dibandingkan dengan kandungan enzim amilase pada kadar
enzim 25%.
Pada kadar enzim 100%, reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa lebih
cepat dibandingkan pada kadar 50%. Hal ini ditunjukkan Pada 2 menit ke-5 reaksi
sudah menghasilkan warna kuning .
Pada proses pembuatan enzim amilase dari kecambah kacang hijau
ditambahkan larutan buffer sitrat fosfat. Penambahan ini dilakukan dengan tujuan agar
enzim tidak cepat rusak walau enzim dalam proses pemanasan.

D. Diskusi
Pertanyaan :
1. Dari tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100% warna apa yang saudara
peroleh? Mengapa demikian?
2. Apa fungsi dari Fosfat Sitrat Buffer?
3. Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim?

Jawaban :
1. perubahan warna terjadi secara bertahap, yakni dari warna biru yang pekat
berubah menjadi agak cerah kemudian berubah lagi menjadi warna kuning.
Tiap-tiap perubahan warna ini menandakan adanya proses pengubahan amilum
menjadi maltosa (disakarida) dan hingga menjadi senyawa terakhir yaitu
glukosa (monosakarida) yang ditunjukkan oleh warna kekuningan. Glukosa ini
 merupakan hasil penguraian amilum (polisakarida) menjadi maltosa
(disakarida) oleh bantuan enzim amilase, dan penguraian maltosa menjadi
glukosa dibantu oleh enzim maltase. Semakin besar konsentrasi enzim, maka
waktu yang dibutuhkan untuk melakukan proses pengubahan amilum menjadi
semakin sedikit. Karena sifat enzim yang dapat mempercepat reaksi yakni
dengan cara menurunkan energi pengaktifan.
2. Fosfat sitrat buffer berfungsi mempertahankan harga pH dari larutan enzim.
Sehingga ketika ada penambahan zat KI-I2 ataupun saat terjadi pengenceran,
nilai pH larutan enzim tidak berubah (tetap). Hal ini penting karena enzim dapat
mengalami perubahan konformasi bila nilai ph berubah-ubah.
3. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim :
a. Suhu
Kenaikkan suhu akan meningkatkan kecepatan reaksi yang dikatalisis
enzim, akan tetapi jika terjadi kenaikan suhu yang terlalu tinggi, maka akan
terjadi kerusakan (denaturasi) enzim.
b. pH
pH dapat mempengaruhi aktifitas enzim dengan cara mengubah struktur
atau muatan residu fungsional pada pengikatan substrat atau katalis.
c. Konsentrasi
Dalam konsentrasi enzim yang sama, kinerja enzim pada konsentrasi
tinggi adalah lebih rendah dibandingkan dengan konsentrasi substrat rendah.
 BAB V
SIMPULAN

Berdasarkan percobaan yang kami lakukan dapat kami simpulkan bahwa

kadar enzim sangat mempengaruhi kecepatan pengubahan amilum menjdi glukosa
Semakin tinggi kadar enzim, maka semakin cepat reaksi amilum menjadi glukosa. Hal
ini terlihat dari kadar enzim 0% tidak menunjukkan adanya perubahan warna. Pada
kadar enzim 25 % pada 2 menit ke-19 diperoleh warna kuning. Pada konsentrasi enzim
50 %, 2 menit ke-7 diperoleh perubahan warna menjadi kuning. Pada kadar enzim
100% proses berlangsung lebih cepat, yaitu pada 2 menit ke-5 telah terjadi peruahan
warna menjadi kuning.
 DAFTAR PUSTAKA

- Dwidjoseputro,D. 1984. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta : PT. Gramedia

- Budiono, J Djoko. 2007 . Buku Ajar Biologi Sel. Surabaya : Jurusan Biologi FMIPA
Unesa
- Rahayu, Yuni Sri, Yuliani, dan Budipramana, Lukas. 2008. Petunjuk Pratikum
Fisiologi Tumbuhan. Surabaya : Jurusan Biologi FMIPA Unesa.
- Sastamihaja, Dardjad dan Arbasyah Siregar. 1996. Fisiologi Tumbuhan. Bandung :
ITB Press.
- Salisbury, Clean.1995. Fisiologi Tumbuhan jilid I. Bandung : ITB Press.
 LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI
TUMBUHAN

Pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan

reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa

Hakimatuz zahidiyah
083204037
PENDIDIKAN BIOLOGI 2008

UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN
ALAM
JURUSAN BIOLOGI
2010
LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN
Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan
Amilum

DI SUSUN OLEH;
Muchammad Mahmudi
(063244218)

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA
2008
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Di dalam setiap sistem kehidupan terjadi ribuan reaksi yang berbeda dan
kebanyakan reaksi ini berjalan secara simultan. Hampir semua reaksi biokimia ini
dikatalisir oleh suatu protein khusus yang dinamakan enzim. Enzim adalah suatu
molekul protein yang besar, terlipat dalam suatu lipatan yang sedemikian rupa
hingga kelompok asam amino tertentu akan membentuk sisi aktif. Molekul yang
bereaksi dinamakan sebagai substrat, yang menempel pada sisi aktif dari dari
enzim. Kerja enzim sangat spesifik, sehingga dapat dihindari terbentuknya
senyawa ikatan yang bersifat toksik. Kebanyakan enzim memerlukan kofaktor
untuk aktifitasnya yang kadang-kadang berupa ion-ion sederhana seperti kation
Mg atau Na atau kadang-kadang berupa molekul organik selain protein.
Kecepoatan reaksi enzimatis juga ditentukan oleh kadar enzim maupun kadar
substrat.
B. Rumusan Masalah
Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa ?
C. Tujuan
Mengamati pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
 Enzim adalah protein yang mempunyai aktivitas katalitis. Enzim bekerja
dengan cara membantu jalur metabolisme yang akan bekerja dan mengontrol
kecepatan jalur oleh sel. Biasanya enzim mempercepat reaksi dengan faktor
antara 108 dan 1020. Dibandingkan dengan katalisator buatan manusia, enzim 108
hingga 109 kali lebih aktif. Selain itu enzim lebih spesifik dibandingkan dengan
katalisator anorganik atau organik buatan alam macam reaksi yang dikatalisisnya.
Enzim terdapat dalam semua sel, tetapi tidak tercampur rata di seluruh sel. Enzim
terkonsentrasi pada kompartemen-kompartemen tertentu. Ada dua keuntungan
dari hal tersebut diantaranya adalah membantu memastikan bahwa konsentrasi
reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat dan membantu memastikan
bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan serta tidak
dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang berkompetisi.
Enzim memiliki sifat-sifat yang spesifik yaitu (1) enzim aktif dalam jumlah
yang sangat sedikit; (2) enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang katalisisnya
pada kondisi stabil; (3) enzim tidak mempengaruhi kesetimbangan reaksi
walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi; (4) kerja katalis enzim
spesifik.
Berdasarkan tipe reaksi yang katalisisnya, enzim diklasifikasikan secara
sederhana sebagai berikut :
Kelas Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
(nitrat reduktase)
Transferase (Kinase) memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
(protease, lipase, amilase)
Liase (fumarase) membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu
gugus kimia
Isomerase (epimerase) mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase (tiokinase) menggabungkan dua molekul yang disertai dengan
hidrolisis ATP
Polimerase (tiokinase) menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk
polimer

Enzim berfungsi sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam
sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10 8 sampai 1011
kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Telah
dijelaskan bahwa enzim bersifat spesifik, yaitu hanya bekerja pada satu reaksi
saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu substrat, harus terjadi kontak atau
hubungan antara enzim dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim
terjadi pada bagian tertentu saja. Bagian enzim yang mengadakan hubungan
dengan substrat disebut sisi aktif. Hubungan hanya mungkin terjadi apabila
bagian aktif mempunyai ruang yang tepat untuk dapat menampung substrat. Hal
ini menunjukkan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat
tertentu. Hubungan antara enzim dan substrtat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim substrat. Kompleks ini merupakan kompleks aktif, yang bersifat sementara
dan akan terurai kembali apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat
berfungsi sebagai katalis. Komponen ini disebut kofaktor, kofaktor dibagi
menjadi tiga kelompok yaitu:
 Gugus prostetik merupakan kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan
tidak mudah terlepas dari enzimnya. Contohnya flavin adenin dinukleotida
(FAD) yang terikat dengan enzim suksinat dehidrogenase.
 Koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, mudah
terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis.
Contohnya NAD, NADP, ATP dll.
 Aktivator merupakan ion-ion logam yang mudah terikat atau mudah lepas
dari enzim. Contohnya K+, Mn++, Mg++, Cu++, atau Zn++.

Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah :

 Suhu
Aktivitas enzim semakin meningkat seiring dengan peningkatan suhu
sampai titik atau suhu optimum. Setelah titik optimum peningkatan suhu
akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan rusaknya protein
enzim karena suhu tinggi.
 pH
Sama dengan pengaruh suhu, aktivitas enzim semakin naik seiring dengan
peningkatan pH sampai titik optimum. Setelah titik optimum peningkatan
pH akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan pada pH yang
terlalu rendah atau terlalu tinggi, protein enzim mengalami kerusakan.
 Konsentrasi substrat
 Pada jumlah atau konsentrasi enzim yang konstan, semakin tinggi
konsentrasi substrat samapi titik tertentu, aktivitas enzim semakin tinggi.
Setelah titik optimum peningkatan konsentrasi substrat tidak mempengaruhi
aktivitas enzim. Hal ini disebabkan enzim sudah jenuh dengan substrat.
 Konsentrasi produk
Semakin banyak produk yang terbentuk, aktivitas enzim semakin turun. Hal
ini disebabkan tidak ada/semakin sedikit substrat yang diubah dan bahkan
pada beberapa enzim, produk itu sendiri menjadi penghambat.
 Konsentrasi aktivator
Semakin besar konsentrasi aktivator, apabila disertai penambahan
konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat akan meningkatkan aktivitas
enzim. Molekul aktivator dapat menyebabkan sisi aktif enzim semakin
”cocok” dengan substrat.
 Konsentrasi inhibitor
Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin
turun, karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi melekatnya substrat pada enzim tersebut. Sisi aktif enzim
konformasinya juga dapat berubah dengan adanya molekul inhibitor
sehingga substrat tidak bisa melekat.

BAB III
METODE PENELITIAN

A. Jenis Penelitian
Dalam penelitian in terdapat variabel-variabel percobaan yaitu variabel
manipulasi, variabel kontrol dan variabel respon sehingga disebut sebagai
eksperimental
B. Variabel
Variabel manipulasi : Kadar enzim amilase (100%, 50%, 25%, 0%)
Variabel kontrol :- Umur kecambah kacang hijau
- Jumlah cairan yang di ambil meliputi :
a. Larutan amilum 4%
b. Larutan KI-I2
 c. Larutan fosfat sitrat buffer
Variabel respon : Waktu perubahan warna
C. Alat dan Bahan
Alat :
 Mortar dan penumbuk porselin 1 buah
 Tabung reaksi 8 buah
 Gelas ukur 10 ml 1 buah
 Centrifuge (pemusing) 1 buah
 Cawan tetes 1 buah
 Pipet kecil 4 buah
 Lampu spirtus 1 buah
 Pegangan tabung reaksi 1 buah
Bahan :
 Kecambah kacang hijau umur 2 hari 20 gr
 Larutan amilum 4% 8 ml
 Larutan KI-I2 8 ml
 Larutan fosfat sitrat buffer pH = 5,6 (10 ml) 20 ml
 Aquades secukupnya
D. Prosedur Kerja
 1) Membuang
kulit biji kecambah

2) Menggerus 10 gr
kecanbah kacang hijau
dan menambahkan 10 ml
larutan buffer fosfat
sampai semua kecambah
hancur

3) Memasukkan ke
dalam tabung reaksi
centrifuge dan
memusingkan selama 5
menit dengan kecepatan
2 rpm

4) Mengambil cairan
bagian atas dan
memasukkan ke dalam
tabung reaksi dan  Kadar enzim 50% dengan cara
dianggap sebagai larutan mengambil 5ml enzim 100%
enzim amylase 100%
dan menambahkan aquades
sampai volumenya menjadi
10ml

5) Membuat enzim
dengan kadar 0%;
25%; 50%; dari enzim
berkadar 100% dengan
cara:  Kadar enzim 25% dengan
cara mengambil 5ml enzim
50% dan menambahkan
aquades sampai volumenya
menjadi 10ml

6) Menyediakan
tabung reaksi dan
mengisi dengan 5 m
larutan enzim 100%,
menambahkan 2ml  Kadar enzim 0% dengan cara
larutan amilum 4% dan memanaskan 5ml enzim
mencatat waktunya
100% samapi mendidih

7) Setiap 2 menit
diambill 1 tetes campuarn
laju diuji denagn 1 tetes
larutan KI-I2 pada
lempeng penguji

8) Mencatat waktu tiap

perubahan warna yang
terjadi pada lempeng
penguji

9) Melakukan
langkah ke 6 sampai 8,
masing-masing untuk
kadar enzim 50%,
25%, dan 0%

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. HASIL PENGAMATAN
 Tabel Pengamatan Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi
Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa
2 menit Konsentrasi enzim
0% 25% 50% 100%
ke-
1 Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + +
2 Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + +
3 Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + +
4 Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + +
5 Biru + + + + + Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + +
6 Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + + + Biru + + +
7 Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + + Biru + +
8 Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + + Biru + +
9 Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + + Biru +
10 Biru + + + + + Biru + + + + Biru + + + Kuning
11 Biru + + + + + Biru + + + Biru + +
12 Biru + + + + + Biru + + + Biru +
13 Biru + + + + Biru + + + Biru +
14 Biru + + + + Biru + + + Biru +
15 Biru + + + + Biru + + + Kuning
16 Biru + + + + Biru + +
17 Biru + + + + Biru + +
18 Biru + + + + Biru + +
19 Biru + + + + Biru +
20 Biru + + + + Biru +
21 Biru + + + + Biru +
22 Biru + + + Kuning
23 Biru + + +
24 Biru + + +
25 Biru + + +
26 Biru + + +
Keterangan : Biru + + + + + : biru kehitaman
Biru + + + + : biru sekali
Biru + + + : biru
Biru + + : biru merah
Biru + : biru agak merah
Grafik Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi
Pengubahan Amilum menjadi Glukosa
 30

28

26
Kecepatan Pengubahan Amilum menjadi glukosa

24

22

20
(menit)

18

16

14

12

10

0 25 50 75 100
Konsentrasi
Enzim (%)

B. Analisa Data
Dari hasil percobaan yang telah kami lakukan, dapat diketahui bahwa adanya
pengaruh kadar enzim amilase dari kecambah kacang hijau terhadap kecepatan
reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Pengaruh tersebut adalah makin
tinggi konsentrasi enzim amilase maka makin cepat pengubahan amilum menjadi
glukosa, begitu sebaliknya. Indikator bahwa enzim amilase telah mengubah
amilum menjadi glukosa adalah perubahan warna pada campuran amilum dan
enzim yang ditambahkan larutan KI-I2 dari warna biru kehitaman atau biru sekali
menjadi merah bata. Adanya pengaruh kadar enzim amilase terhadap pengubahan
amilum menjadi glukosa, dapat dilihat pada beberapa hasil percobaan yaitu
konsentrasi enzim 100% hanya memerlukan waktu 20 menit untuk mengubah
amilum menjadi glukosa. Sedangkan untuk konsentrasi enzim yang lebih rendah
memerlukan waktu lebih lama untuk mengubah amilum menjadi glukosa.
 Misalnya pada konsentrasi 50% membutuhkan waktu 30 menit dan pada
konsentrasi enzim 25% membutuhkan waktu 44 menit. Untuk konsentrasi enzim
0% pada percobaan ini ternyata ditemukan degradasi warna dari biru kehitaman
menjadi biru selama 52 menit, hasil dari konsentrasi 0% ini belum sesuai dengan
teori.

C. Pembahasan
Dari analisis data hasil percobaan diatas dapat diketahui bahwa adanya
hubungan antara konsentrasi subsrtat dan konsentrasi enzim terhadap kecepatan
reaksi enzimatis yaitu makin tinggi konsentrasi atau kadar enzim amilase maka
makin cepat pengubahan amilum menjadi glukosa. Pengubahan amilum menjadi
glukosa ditandai dengan perubahan warna pada enzim (dari kecambah kacang
hijau) dan amilum yang kemudian ditambahkan larutan KI-I 2 dari warna biru atau
biru kehitaman menjadi merah bata. Larutan KI-I2 adalah indikator adanya
amilum sehingga larutan yang mengandung amilum jika ditetesi larutan KI-I2
akan berwarna biru.
Dari hasil percobaan, pada prosentase enzim 100% terjadi perubahan warna
yang cepat pada larutan yaitu 20 menit, hal ini disebabkan karena enzim yang
bekerja untuk mengubah amilum menjadi glukosa jumlahnya banyak (konsentrasi
enzim tinggi) sehingga dapat mengubah amilum menjadi glukosa menjadi cepat.
Pada konsentrasi enzim 50%, perubahan warna terjadi setelah 30 menit, karena
pada prosentase ini kadar enzimnya berkurang sehingga kecepatan reaksinya
menurun. Pada konsentrasi enzim 25%, perubahan warna terjadi setelah 44 menit
karena prosentase ini enzim amilse sangat berkurang sehingga waktu yang
dibutuhkan untuk mengubah amilum menjadi glukosa menjadi lama.
Pada konsentrasi enzim 0%, terjadi degradasi warna dari biru kehitaman
menjadi biru. Seharusnya pada konsentrasi ini tidak ada enzim karena enzimnya
telah rusak yang diakibatkan pemanasan yang dilakukan terhadap enzim yang
masih aktif sehingga tidak terjadi perubahan warna akibat pengubahan amilum
menjadi glukosa. Tetapi dari hasil percobaan didapatkan perubahan warna dari
biru kehitaman menjadi biru. Hal ini disebabkan masih ada sedikit enzim yang
bekerja pada larutan tersebut. Kesalahan ini dikarenakan pada waktu memanaskan
enzim amilse kurang mendidih sehingga tidak semuanya enzim rusak.
D. Diskusi
 Dari tes KI-I2 pada larutan amilum dan enzim amilase 100%, warna yang
diperoleh adalah biru. Hal ini disebabkan karena KI-I2 merupakan indikator
adanya amilum sehingga larutan yang mengandung amilum jika ditetesi larutan
KI-I2 akan berwarna biru. Tetapi setelah 10 menit ke-2 (20 menit), warnanya
berubah dari biru menjadi merah bata. Hal ini menunjukkan bahwa amilum yang
ada pada kecambah kacang hijau telah diubah menjadi glukosa oleh enzim
amilase.
Fungsi dari fosfat sitrat buffer adalah untuk menjaga keseimbangan pH agar
enzim tidak aktif bekerja. Karena kerja enzim dapat dipengaruhi oleh pH dan
enzim hanya bekerja aktif pada pH tertentu. Selain itu fungsi dari fosfat sitrat
buffer adalah mempertahankan kondisi dalam sel (sel kecambah hijau) seperti
semula agar enzimnya tidak rusak pada saat dihaluskan.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah :
 Suhu
Aktivitas enzim semakin meningkat seiring dengan peningkatan suhu
sampai titik atau suhu optimum. Setelah titik optimum peningkatan suhu
akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan rusaknya protein
enzim karena suhu tinggi.
 pH
Sama dengan pengaruh suhu, aktivitas enzim semakin naik seiring dengan
peningkatan pH sampai titik optimum. Setelah titik optimum peningkatan
pH akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan pada pH yang
terlalu rendah atau terlalu tinggi, protein enzim mengalami kerusakan.
 Konsentrasi substrat
Pada jumlah atau konsentrasi enzim yang konstan, semakin tinggi
konsentrasi substrat samapi titik tertentu, aktivitas enzim semakin tinggi.
Setelah titik optimum peningkatan konsentrasi substrat tidak mempengaruhi
aktivitas enzim. Hal ini disebabkan enzim sudah jenuh dengan substrat.
 Konsentrasi produk
Semakin banyak produk yang terbentuk, aktivitas enzim semakin turun. Hal
ini disebabkan tidak ada/semakin sedikit substrat yang diubah dan bahkan
pada beberapa enzim, produk itu sendiri menjadi penghambat.
 Konsentrasi aktivator
 Semakin besar konsentrasi aktivator, apabila disertai penambahan
konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat akan meningkatkan aktivitas
enzim. Molekul aktivator dapat menyebabkan sisi aktif enzim semakin
”cocok” dengan substrat.
 Konsentrasi inhibitor
Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin
turun, karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi melekatnya substrat pada enzim tersebut. Sisi aktif enzim
konformasinya juga dapat berubah dengan adanya molekul inhibitor
sehingga substrat tidak bisa melekat.

BAB V
PENUTUP

 Makin tinggi konsentrasi atau kadar enzim amilase, maka makin cepat reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa atau sebaliknya.
 Lrutan KI-I2 merupakan indikator dalam mengetahui perubahan amilum
menjadi glukosa dengan aktivitas enzim amilse didalamnya.
 Mekanisme kerja enzim sangat dipengaruhi oleh suhu, pH, konsentrasi substrat,
konsentrasi produk, konsentrasi aktivator, dan konsentrasi inhibitor
 DAFTAR PUSTAKA

Lehninger, A.L.1993. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. Jakarta : Erlangga

Poedjadi, Anna dan F M Titin Supriyanti. 2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : UI-
Press
Sasmitamihardja, Dardjat. 1996. Fisiologi Tumbuhan. Bandung : FMIPA ITB
Soerodikoesoemo, Wibisono. 1993. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. Jakarta :
Universitas Terbuka
Rahayu, Yuni Sri dkk. 2008. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya :
Laboratorium Fistum-Biologi UNESA

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI TUMBUHAN

PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP

KECEPATAN REAKSI PENGUBAHAN
AMILUM
 Disusun oleh :
Chrystie Yudha K. (083244006)

UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN BIOLOGI
2010

BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang

Di kehidupan sehari-hari, didalam tubuh makhluk hidup telah berlangsung suatu

proses reaksi kimia yang biasa disebut metabolisme. Metabolisme adalah proses-
proses kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup/sel. Metabolisme disebut
juga reaksi enzimatis, karena metabolisme terjadi selalu menggunakan katalisator
enzim. Berdasarkan prosesnya metabolisme dibagi menjadi 2, yaitu:
Anabolisme/AsimilasI/Sintesis, yaitu proses pembentakan molekul yang kompleks
dengan menggunakan energi tinggi.
Contoh : fotosintesis (asimilasi C) dan Katabolisme (Dissimilasi),
yaitu proses penguraian zat untuk membebaskan energi kimia yang tersimpan dalam
senyawa organik tersebut.

Di dalam tubuh makhluk hidup terdapat berbagai macam reaksi kimia dengan
banyak tipe yang berbeda, namun tidak pernah terjadi kekacauan. Semua ini dikontrol
oleh protein khusus yang disebut dengan enzim. Enzim adalah protein yang berperan
sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Enzim berperan untuk
mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim
itu sendiri tidak ikut bereaksi.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang
akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim
terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas
protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun
dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan yaitu amylase. Enzi mini dapat
mengubah amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan
amilodiektrin dari amilum lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang
akhirnya menjadi glukosa. Amilase dapat ditemukan pada daun atau biji yang sedang
berkecambah. Aktifitas amylase ini juga dipengaruhi oleh pH, suhu dan konsentrasi
substrat.
Berdasarkan uraian di atas, maka dilakukan percobaan untuk mengetahui
pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum.

1.2 Rumusan masalah

Berdasarkan latar belakang di atas, maka diperoleh rumusan masalah yaitu

bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum.

1.3 Tujuan

Adapun tujuan dari percobaan ini yaitu untuk mengetahui pengaruh kadar
enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum.

1.4 Manfaat

Adapun manfaat dari percobaan ini yatu kita sebagai mahasiswa Biologi
khususnya dan masyarakat umumnya dapat mengetahui kadar enzim pada kecambah
terhadap kecepatan reaksi pengubah amilum, jadi pada kecambah yang baru tumbuh
terdapat bayak enzim yang terkandung.

BAB II
KAJIAN TEORI

2.1 Enzim

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi
sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi)
dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan
molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi.
Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan
sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim

yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa
nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim
berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1,
B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide).

Enzim adalah protein yang mempunyai aktivitas katalis. Reaksi – reaksi kimia
yang terjadi dalam sel hidup secara keseluruhan disebut metabolism. Beberapa reaksi
membentuk molekul-molekul besar misalnya pati, selulosa, lemak, protein dan asam
nukleat.

2.2 Sifat-sifat enzim

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan

suhu yang tepat. Pada kondisi yang dianggap tidak optimum suatu enzim
merupakan senyawa reaksi tidak stabil dan dipengaruhi oleh reaksi yang
dikatalisnya
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
. Enzim menunjukkan ekhasan untuk reaksi yang dikatalisnya. Suatu enzim
mengkatalisis suatu reaksi dan tidak dapat mengkatalisis reaksi lainnya.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa
mengubah kesetimbangan reaksi. enzim mempengaruhi kesetimbangan reaksi
tersebut. Tanpa enzim reaksi berjalan dengan sangat lambat. Enzim dapat
mempercepat reaksinya.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. Dalam biokimia hanya sejumlah
kecil enzim diperlukan untuk mengubah sejumlah besar sebstrat menjadi produk
hasil.

5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan
lain-lain.

7. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim: amilase,maltase.

8. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor.

2.3 Faktor-fakor yang mempengaruhi

1. Suhu

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu
rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi,
enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan
mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme
berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C,
sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.

2. pH (Tingkat Keasaman)

Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat

kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana
asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut
yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator adalah
zat yang dapat
mengaktifkan dan
menggiatkan kerja
enzim. Contohnya ion
klorida, yang
dapat mengaktifkan
enzim amilase.

Inhibitor adalah
zat yang dapat
menghambat kerja
enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif
dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing
dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah
inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama
kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.

4. Konsentrasi enzim dan substrat

- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi.

Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik
dengan kecepatan reaksi.
 Dewasa ini, enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses
produksi. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim yang diisolasi
dari bakteri. Penggunaan enzim dalam proses produksi dapat meningkatkan efisiensi
yang kemudian akan meningkatkan jumlah produksi.

2.4 Klasifikasi enzim

Penggolongan (Klasifikasi) enzim

1. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan

air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

A. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal:
a. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi
maltosa 9 suatu disakarida).
2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
b. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
C12H22O11 + H20 2 C6H12O6
c. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan
fruktosa.
d. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
e. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi
selobiosa ( suatu disakarida)
f. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

B. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.

Contoh-contohnya :
a. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
b. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

C. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan

protein.
Contoh-contohnya:
a. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
b. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan
reduksi.

Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;

a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat

organik menjadi hasil-hasil oksidasi.

b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

3. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan

beberapa ikatan lainnya.

Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :

a. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.

b. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam
amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam
amino.

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan

tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang
aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim
induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa
peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim
yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain.
Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi
oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat
menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa.
Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis,
tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

2.5 Kofaktor enzim

 Banyak enzim untuk aktifitasnya memerlukan komponen nonprotein yang
disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor stabil pada suhu yang relatif tinggi
dan tidak berubah pada akhir reaksi. Dapat dibedakan 3 macam kofaktor, yaitu ion
anorganik (activator), gugus prostetik dan koenzim. Banyak molekul organik
beberapa merupakan kerabat vitamin berlaku sebagai kofaktor. Molekul kofaktor
akan berikatan erat dengan enzim (seperti pada gugus prostetik) atau hanya
berasosiasi lemah dengan enzim (seperti pada koenzim). Pada kedua keadaan molekul
kofaktor berperan sebagai pembawa kelompok atom tunggal atau elektron yang akan
dipindahkan dari satu tempat ke tempat lain dalam satu jalur metabolisme.

a. Ion Anorganik sebagai Aktivator Enzim

Aktivator biasanya berikatan lemah dengan satu enzim. Banyak enzim yang
erasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai activator. Beberapa yang
merupakan aktovator enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn. Ca, K dan Co.
b. Gugus Prostetik
Gugus prostetik berikatan dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. Misalnya
FAD, FMN dan biotin.
c. Koenzim
Banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa
organik lain untuk aktivitasnya yang disebut koenzim. Koenzim tidak melekat
erat pada bagian protein enzim. Contoh koenzim adalah NAD, NADP, koenzim A
dan ATP.

2.6 Mekanisme kerja enzim

Pada waktu reaksi berlangsung molekul yang berenergi tinggi mengalami
perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang
mempunyai cukup energy untuk bereaksi sehingga mempercepat proses. Enzim
melakukan hal ini dengan menurunkan energy ynag dipeelukan untuk reaksi bukan
meningkatkan jumlah energy tiap molekul.
Selama berjalannya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara
membentuk komplek enzim-substrat. Kompleks enzim-substrat pertama kali
dihipotesiskan oleh Fischer, yang menyatakan bahwa antara enzim dan substrat
terjadi persatuan yang kaku seperti kunci dan anak kunci. Substrat adalah kunci yang
bentuknya komplemen dengan enzim atau anak kunci. Bgaian enzim tempat melekat
substrat disebut sisi aktif.
Jika kompleks enzim-substrat dibentuk maka kompleks diaktikan untuk
membentuk hasil-hasil reaksi. Setelah terbentuk hasil-hasil tidak lagi sesuasi dengan
tempat aktif dan dilepaskan. Tempat aktif siap untuk menerima substrat molekul yang
lain untuk bereaksi.

2.7 Denaturasi
Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim
dalam membentuk kompleks enzim substrat. pH yang rendah atau tinggi dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan mengakibatkan turunnya aktivitas
enzim (Poedjiadi, 1994). Jika struktur enzim berubah sehingga tidak dapat lagi
berikatan, maka aktivitas katalisis enzim akan hilang (denaturasi). Beberapa faktor
yang menyebabkan denaturasi yaitu pemanasan dengan suhu yang ekstrim,
homogenasi (penghancuran), oksigen dan zat pengoksidasi lain juga mampu
mendenaturasi banyak enzim.

2.8 Peranan enzim bagi makhluk hidup

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup.

Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim
kinase dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan
tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60]
ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam
transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase
yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga mengandung enzim
yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

Enzim lusiferase pada kunang-kunang memiliki kofaktor lusiferin (kuning-

hijau) yang dapat memancarkan cahaya. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada
sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul
yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat
diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh
usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti
maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap.
Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada
hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan
enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62]

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan
lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa
produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk
kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat
mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan

metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang
teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan
sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi
tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan
menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim,
proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan,
reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat
cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh
karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada
kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di
luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan
mempunyai derajat yang tinggi.
 BAB III
METODE PERCOBAAN
3.1 Jenis percobaan
Jenis percobaan yang dilakukan adalah percobaan eksperimental, karena
percobaan dilakukan di laboratorium dan pada percobaan ini terdapat variabel
manipulasi, variabel kontrol dan variabel respon.

3.2 Variabel percobaan

Adapun variabel-variabel yang digunakan dalam percobaan ini sebagai berikut:
- Variabel manipulasi : kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)
- Variabel kontrol : jenis enzim (amylase), berat kecambah (amilum),
larutan amilum dengan konsentrasi (1%), volume
substrat (2 ml), rentang waktu penetesan (setiap 2
menit), jumlah tetes KI-I2 (1 tetes), fosfat sitrat
buffer pH 5,6
- Variabel respon : kecepatan reaksi mengubah amilum menjadi glukosa
sederhana

3.3 Alat dan bahan

a. Alat
- mortar dan penumbuk porselin 1 buah
- tabung reaksi 8 buah
- gelas ukur 10 ml 1 buah
- centrifuge 1 set
- cawan tetes 1 buah
- pipet kecil 3 buah
- pegangan tabung reaksi 1 buah
- lampu spirtus 1 buah
b. Bahan
- kecambah kacang hijau umur sehari 30 gram
- larutan amilum 1 % secukupnya
- akuades secukupnya
 - larutan KI-I2 secukupnya
- fosfat sitrat buffer pH 5,6 10 ml
3.4 Langkah kerja
Adapun langkah kerja yang dilakukan sebagai berikut :
1. Menyiapkan kecambah kacang hijau berumur sehari, lalu membuang kulitnya.
2. Menimbang 30 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuang kulitnya
kemudian menambahkan larutan buffer fosfat sitrat dan menghaluskannya
sampai semua kecambah hancur.
3. Memasukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi lalu di centrifuge
selama 5 menit. Setelah itu mengambil cairan bagian atas (supernatant) dan
memasukkan ke dalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim
100%.
4. Membuat enzim dengan kadar 0%, 25%, dan 50% dari enzim berkadar 100%
dengan cara sebagai berikut : kadar 50% diperoleh dengan cara menambil 5 ml
enzim 100% dan menambahkan akuades sampai 10 ml, kadar enzim 25%
diperoleh dengan mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan akuades hingga
volumenya menjadi 10 ml dan kadar enzim 0% diperoleh dengan cara
memanaskan enzim 100% hingga mendidih.
5. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100%
kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Mnegocok perlahan sampai
larutan tercampur. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan
sebagai saat nol.
6. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes
lalu mnegujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat waktu dimulai saat
meneteskan larutan KI-I2.
7. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I 2
padan cawan tetes.
8. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit
dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan
dijadikan kontrol untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.
9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.
 3.5 Desain eksperimen
30 gram Biji kecambah yang berumur sehari

Dibuang kulitnya
Ditimbang 2 gr

Dihancurkan di cawan porselin dan menambahkan 30 ml larutan buffer fosfat sitrat

Dimasukkan dalam tabung reaksi dan di sentrifuge selama 5 menit

Supernatan

Supernatan diambil dan dimasukkan dalam tabung reaksi

Dianggap enzim 100%

Ditambahkan dengan 2 ml amilum 1%
Dikocok sampai tercampur

Meneteskan pada lempeng penguji

 Ditambahkan 1 tetes KI-I2 setiap 2 menit sampai warna berubah

Mencatat waktu

Menguji dengan kadar enzim 50%, 25% dan 0%

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil pengamatan
Dari hasil pengamatan, maka dapat diperoleh data sebagai berikut :
4.1.1 Tabel
Tabel Pengaruh Enzim
Amilase terhadap Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa
2 menit Perubahan Warna pada Konsentrasi Enzim
ke- 100% 50% 25% 0%
1 +++++ (Biru) ++++++ (Biru) ++++++ (Biru) ++++++ (Biru)
2 ++++ (Biru) ++++++ (Biru) ++++++ (Biru) ++++++ (Biru)
3 +++ (Biru) +++++ (Biru) +++++ (Biru) ++++++ (Biru)
4 ++ (Biru) +++++ (Biru) +++++ (Biru) ++++++ (Biru)
5 ++ (Biru) ++++ (Biru) ++++ (Biru) ++++++ (Biru)
6 + (Biru) ++++ (Biru) ++++ (Biru) Tidak terhingga
Kuning ++++ (Biru) ++++ (Biru) Warna tidak
7
berubah
8 +++ (Biru) +++ (Biru)
9 +++ (Biru) +++ (Biru)
10 ++ (Biru) +++ (Biru)
11 + (Biru) ++ (Biru)
12 Kuning ++ (Biru)
13 + (Biru)
14 + (Biru)
 15 Kuning
Keterangan :
+++++ : Biru tua (tampak kehitaman) ; + : Biru kekuningan
++++ : Biru
+++ : Biru muda
++ : Biru kehijauan

4.1.2 Grafik

Grafik Pengaruh Kadar Enzim terhadap Laju Reaksi

Pengubahan Amilum menjadi Glukosa
Waktu Perubahan Warna (Menit)

45
40
35
30
25
20
15
10
5
0
0 20 40 60 80 100 120
Kadar Enzim ( % )

4.2 Analisis data

Dari Tabel diatas, maka dapat dianalisis bahwa besarnya konsentrasi enzim
pada kecambah kacang hijau berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilim menjadi glukosa karena ada enzim amylase (pemecah amilum menjadi
glukosa yang lebih sederhana). Kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa tercepat pada konsentrasi enzim 100% dengan kecepatan reaksi sebesar 7,143
% / menit dan waktu yang diperlukan sebesar 14 menit. Pada kadar enzim 50%
kecepatan reaksi sebesar 2,083 % / menit dan waktu yang diperlukan 24 menit.
Adapun pada konsentrasi 25% kecepatan reaksi sebesar 0,833 % / menit dan
waktu yang diperlukan 30 menit. Sedangkan pada konsentrasi 0% kecepatan reaksi
sangat lambat dan tidak terjadi perubahan warna (warna tetap) biru tua. Hal ini
karena pada kadar tersebut enzim tidak bisa bekerja lagi karena enzim mengalami
denaturasi pada saat proses pemanasan.
4.3 Pembahasan
Berdasarkan analisis di atas maka dapat diketahui bahwa besarnya
konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa (enzim amylase). Hal ini tampak pada konsentrasi enzim 100%
mempunyai kecepatan reaksi sebesar 7,143 % / menit dan waktu 14 menit. Hal ini
disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung, enzim akan meningkatkan energi
molekul untuk bereaksi sehingga kecepatan reaksi semakin cepat. Enzim akan
menurunkan energi yang diperlukan untuk reaksi tiap molekul. Hal ini terjadi pada
waktu substrat diubah menjadi produk. Penghambat energi harus diturunkan.
Penghambat tersebut berupa energy. Enzim bekerja dengan menurunkan energi
aktivasi. Jika energi aktivasi suatu reaksi rendah, maka akan lebih banyak molekul
(substrat) yang dapat bereaksi, sehingga waktu yang diperlukan untuk memecah
amilum menjadi glukosa menjadi lebih singkat. Oleh karena itu, kecepatan reaksipun
semakin cepat.
Kecepatan reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50%, yakni menjadi
2,083 % / menit dalam waktu 24 menit. Kecepatan reaksi juga menurun pada
konsentrasi enzim 25%, yakni 0,833 % / menit dalam waktu 30 menit. Hal ini
dikarenakan enzim pada konsentrasi tersebut mempunyai kecepatan reaksi yang
rendah karena pengubahan substrat menjadi produk membutuhkan energy aktivasi
yang tinggi . Karena energy aktivasi tinggi maka molekul (substrat) lebih sedikit
yang bereaksi sehingga waktu yang diperlukan lama yang akhirnya kecepatan reaksi
menjadi lambat.
Pada konsentrasi enzim 0% reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa
sangat lambat. Hal ini disebabkan karena enzim dipanaskan. Proses pemanasan
tersebut dapat merusak struktur dari enzim. Akibat pemanasan tersebut enzim
mengalami denaturasi (perubahan struktur dari 3 dimensi menjadi bentuk yang tidak
beraturan sehingga substrat tidak dapat terikat dengan enzim sehingga kecepatan
reaksi menjadi lambat.
Proses pengubahan amilum menjadi glukosa :
Amylase Maltase
Amilum Maltosa Glukosa
 4.4 Diskusi
1. Warna yang diperoleh dari uji KI-I2 pada larutan amilun ditambah dengan enzim
100% adalah biru, biru muda, kehijauan dan kekuningan. Warna yang pertama
muncul adalah biru, karena pada saat tersebut enzim amylase baru bekerja memcah
amilum menjadi glukosa yang lebih sederhana, yang selanjutnya lama-kelamaan
menunjukkan warna kekuningan. Hal ini dikarenakan enzim amylase sudah aktif
bekerja, yakni memecah atau mengubah amilum menjadi glukosa sehingga sudah
tidak ada amilum, oleh karena itu warna larutan tersebut berwarna kuning. Apabila
sebelum berwarna kekuningan masih tampak warna biru berarti masih terdapat
amilum yang belum dipecah menjadi glukosa, dimana warna biru merupakan
indikator reaksi antara iodine dengan amilum.
2. Fosfat sitrat buffer berfungsi untuk menjaga pH bagi enzim amylase, sehingga
enzim amylase tidak rusak, hal ini terkait dengan sifat enzim yang sangat
dipengaruhi oleh pH. Fungsi lain yaitu sebagai larutan penyangga, yakni menjaga
enzim tetap bekera aktif dan tidak rusak pada kondisi asam serta menjaga kondisi
agar tidak terlalu basa.
3. Faktor-faktr yang mempengaruhi kerja enzim :
- Suhu
- Waktu
- pH
- Konsentrasi substrat
- Konsentrasi enzim
- Konsentrasi produk

BAB V
PENUTUP
5.1 Simpulan
Dari percobaan Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan
Amilum yang telah dilakukan, maka dapat diambil simpulan yaitu kadar atau
konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar atau konsentrasi enzim, maka kecepatan
reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat. Sebaliknya pada reaksi
yang sedikit atau bahkan tidak ada enzim, maka reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa membutuhkan waktu yang lama. Enzim yang dapat memecah amilum
menjadi glukosa yang lebih sederhana disebut enzim Amilase. Hal ini berkaitan
dengan fungsi dari dari enzim yatu mempercepat reaksi kimia (pengubahan amilum
menjadi glukosa), tetapi enzim tersebut tidak ikut bereaksi.

DAFTAR PUSTAKA
Rahayu, Yuni Sri. 2008. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya: Unesa
Press
Soerodikoesoemo, Wibisono. 1995. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: UT
Depdikbud
_______. 2008. Fisiologi Tumbuhan. Diakses melalui
http://pustaka.ut.ac.id/puslata/online.php?menu=bmpshort_detail2&ID=60,
Diakses tanggal 15 Oktober 2010
Mulya, Isna. 2007. Enzim. Diakses melalui
http://metabolismelink.freehostia.com/enzim.htm , Diakses pada tanggal 16
Oktober 2010
Sofyan. 2010. Penggolongan (Klasifikasi) Enzim. Diakses melalui
http://community.um.ac.id/showthread.php?73709-Penggolongan-
%28Klasifikasi%29-enzim, Diakses tanggal 16 Oktober 2010
_____. 2009. Pengertian Enzim. Diakses melalui http://belajar-
indah.blogspot.com/2009/08/pengertian-enzim.html, Diakses tanggal 16
Oktober 2010
_____. 2010. Enzim. Diakses melalui http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim, Diakses
tanggal 16 Oktober 2010
http://www.idonbiu.com/2009/05/fungsi-spesifik-nomenklatur-dan.html (Diakses
tanggal 16 Oktober 2010)
http://kambing.ui.ac.id/bebas/v12/sponsor/Sponsor -
Pendamping/Praweda/Biologi/0115%20Bio%203-1d.htm (Diakses tanggal 16
Oktober 2010)
Astutiamin. 2009. Enzim dan Koenzim. Diakses melalui
http://astutiamin.wordpress.com/2009/08/07/enzim-dan-koenzim/, Diakses
tanggal 16 Oktober 2010

LAMPIRAN
Perhitungan laju reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa
1. 0% = M/t = 0/14 =0 permenit

2. 25% = M/t = 25/30 = 0,833 permenit

3. 50% = M/t = 50/24 = 2,083 permenit

4. 100% = M/t = 100/14 = 7,143 permenit

Kadar Enzim Kecepatan Reaksi

(%) (menit)
0 0
25 0,833
50 2,083
100 7,143