ENZIM & KOENZIM

Oleh:
Yuyun Wirasasmita, S.Farm, Apt.,M.Farm
STIKES IST BUTON
Pengertian Enzim dan
Koenzim
Reaksi kimia dalam tubuh (reaksi biokimia) selalu
menggunakan enzim.
Enzim adalah protein katalis yang berperan
penting dalam metabolisme makhluk hidup
Enzim akan mempercepat proses reaksi itu,
tetapi tidak ikut bereaksi.
Koenzim adalah kompleks ion atau molekul
kompleks (non protein) yang berfungsi sebagai
komponen tambahan dalam pengaktifan kerja
enzim. Ion organik tunggal yang berfungsi sama,
disebut sebagai kofactor dan bukan koenzim.
Macam-Macam Enzim
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi
yang dikatalisasinya.
 Kebanyakan enzim diberi nama dengan
menambahkan akhiran ase sebagai
nama substrat atau dari jenis aktivitasnya.
Ex: Urease mengkatalisis hydrolisis urea.
DNA Polymerase mengkatalisis
polimarisasi nucleotida menjadi DNA. Dan
ada juga enzim yang diberi nama
berdasarkan fungsinya secara umum.
Cara Kerja Enzim
Enzim bekerja dengan memberikan stimulus
dengan meyediakan lingkungan ynag dapat
mendukung terjadinya reaksi dengan lebih cepat.
Enzim akan berlekatan dengan molekul yang
akan dikatalisasi. Tempat perikatan molekul ini
pada bagian enzim disebut situs aktif sedangkan
molekul yang berlekatan disebut substrat.
Enzim bekerja dengan cara mengkatalis reaksi
sehingga meningkatkan kecepatan reaksi yang
dilakukan dengan menurunkan energi aktivasi.
Lanjut...
Permukaan dari situs aktif, terdiri dari residu
asam amino bersama badan substituen yang
mengikat substrat, dan menkatalisasi reaksi
kimianya.
Enzim kemudian bekerja dengan membentuk
senyawa enzim-substrat, kemudian
menghasilkan suatu produk tanpa merubah
senyawa enzim itu sendiri, setelah produk
terbentuk maka enzim akan melepaskan diri
untuk membentuk senyawa baru dengan
substrat yang lain.
Ada 2 (dua) cara kerja enzim :
Lock and key (gembok dan anak kunci)
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun dari
sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat
spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk
tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Induced fit (induksi pas)
Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku
(fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim,
bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks
enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas
dari kompleks, maka enzim lepas dan kembali
bereaksi dengan substrat yang lain.
 Sebagian besar enzim bekerja secara khas,
yang artinya setiap jenis enzim hanya
dapat bekerja pada satu
macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini
disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh,
enzim -amilase hanya dapat digunakan
pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
 Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,
terutama
adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibit
or.
Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena
enzim adalah protein, yang dapat mengalami
perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah.
Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat
bekerja secara optimal atau strukturnya akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan
enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim
juga dipengaruhi oleh molekul lain.
 Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan aktivitas enzim,
sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim.
Banyak obat dan racun adalah inihibitor
enzim.
Enzim bekerja mengkatalisasi reaksi
dengan mempercepat jalannya reaksi
tanpa merubah kesetimbangan reaksi.
 Kinetika Enzim
Pada tahun 1902, Victor Henri[43] mengajukan suatu teori
kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya
tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion
hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan.
Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH
logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan
(buffering) pada tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor
Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang
berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi
eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri.
Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika
Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut
kinetika Michaelis-Menten).
 Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan
kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.
Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat
dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta
tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi
produk. Namun, apabila enzim tersebut
ditambahkan, proses ini hanya memerlukan
waktu 25 milidetik
 Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan
konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang
menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur
tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH
yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan
menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan
peningkatan konsentrasi substrat cenderung
meningkatkan aktivitasnya.
Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi
enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai
laju pembentukan produk yang terpantau menjadi
konstan.
 Inhibitor Enzim
Inihibisi kompetitif
inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan
dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif
memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat
asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah
inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase.
Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi
tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi
substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan
maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.
 Inhibisi Tak Kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak
dapat berikatan dengan enzim bebas,
namun hanya dapat dengan komples ES.
Kompleks EIS yang terbentuk kemudian
menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat
jarang, namun dapat terjadi pada enzim-
enzim multimerik.
 Inhibisi Non-Kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat
enzim pada saat yang sama substrat
berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI
dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak
dapat dilawan dengan peningkatan
konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah.
Namun, karena substrat masih dapat
mengikat enzim, Km tetaplah sama.
 Inhibisi Campuran
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif,
kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik
residual.
Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan
bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim
memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut
dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut.
Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat
atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan
balik negatif.
 Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim,
inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya
adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.
Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang
memproduksi pembawa pesan
peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan
peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor
enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim
ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi
pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernafasan sel