2.1.

Struktur dan Metabolisme Protein, Karbohidrat lipida dan Enzim

A. Enzim dan koenzim

1. Pengertian Enzim dan Koenzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang  mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimiaorganik.Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah
lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein
dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun
jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh
karena itu memegang peranan.

2. Sifat Enzim
a. Sebagai Biokatalisator : jumlah tidak perlu banyak,mempengaruhi kecepatan
reaksi kimia tetapi tidak berubah akibat reaksi kimia tersebut,menurunkan
energi aktivasi.
b. Spesifik : Suatu enzim hanya akan aktif pada substrat yang
cocok/pasangannya.
c. Dipengaruhi suhu : Suhu maksimum,Suhu optimum (40’C),dan Suhu
minimum.
d. Dipengaruhi pH : Enzim akan aktif pada pH tertentu saja.
e. Terdapat diluar dan didalam sel
f. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil,  membutuhkan
pH dan suhu yang tepat..
g. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia
tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
h. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
i. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
j. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi,
dan lain-lain.
3. Koenzim dan apoenzim

Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein
dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun
jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan
oleh karena itu memegang peranan.
 Apoenzim adalah satu bagian dari enzim yang membutuhkan bagian kedua untuk
sepenuhnya dapat berfungsi. Polipeptida atau protein bagian dari enzim disebut
apoenzim dan mungkin akan tidak aktif dalam struktur sintesis asli. Bentuk tidak
aktif dari apoenziem ini dikenal sebagai proenzim atau zymogen. Proenzim
mungkin berisi beberapa asam amino dalam protein tambahan yang dihapus, dan
memungkinkan struktur tersier spesifik akhir yang sebagai apoenzim

a. Perbedaan apoenzim dan koenzim

i. Apoenzim
 Apoenzim adalah bagian protein dari konjugasi
 Apoenzim spesifik untuk enzim
 Tidak mengambil bagian dalam transfer kelompok
ii. Koenzi
 Koenzim ini longgar melekat protein bagian non koenzim
konjugasi.
 Koenzim A dapat mengambil bagian dalm fungsi beberaapa enzim
melakukan set teratur reaksi (contoh NAD selam bebrapa
dehidrogenasi)
 Koenzim membantu enzim datang dalam kontak dengan substrat
dan menghapus produk dari reaksi biokimia untuk transfer ke zat
lain atau reaktan.

4. Factor yang mempengaruhi kerja enzim

a) Suhu 

Semua enzim akan membutuhkan suhu yang cocok agar bisa bekerja dengan
biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring dengan kenaikan suhu. Hal ini
karena panas meningkatkan suatu energi kinetik dari suatu molekul yang sehingga
menyebabkan jumlah tabrakan diantara suatu molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, suatu reaksi menjadi lambat karena hanya
terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, pada suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk suatu enzim. Di bawah
pengaruh sebuah suhu yang sangat tinggi, molekul enzim ini cenderung
terdistorsi, yang sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi
gagal melaksanakan suatu fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu
optimum di mana kebanyakan suatu enzim menjadi sangat aktif berada pada
kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang bisa bekerja lebih baik
pada suhu yang lebih rendah daripada ini. 

b) Nilai pH
 Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh suatu nilai pH atau derajat
keasaman sekitarnya. Ini dikarenakan muatan komponen asam amino enzim
berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim
tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa suatu
enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.

Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung

pada sebuah sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH
menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar sebuah enzim bisa
mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak bisa mengikat substrat
dengan benar, yang sehingga sebuah aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi.
Bahkan suatu enzim bisa sampai benar-benar berhenti berfungsi. 

c) Konsentrasi Substrat

Konsentrasi substrat yang lebih tinggi yang berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan sebuah aktivitas enzim. Sedangkan pada
konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah suatu molekul
substrat yang bisa melekat pada enzim, yang mengakibatkan berkurangnya
aktivitas enzim.

Tapi ketika suatu laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan sebuah
enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak
akan memberikan suatu perbedaan dalam sebuah aktivitas enzim. Dalam kondisi
seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, yang sehingga tidak
ada tempat untuk substrat ekstra. 

d) Konsentrasi Enzim

Semakin besar konsentrasi enzim maka sebuah kecepatan reaksi akan semakin
cepat pula. Konsentrasi enzim ini berbanding lurus dengan suatu kecepatan reaksi,
tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.

e) Aktivator & Inhibitor

Aktivator ialah molekul yang membantu suatu enzim agar mudahberkaitan

dengan substrat.Inhibitor ialah suatu substansi yang mempunyai kecenderungan
untuk menghambat suatu aktivitas enzim. Inhibitor enzim ini mempunyai dua cara
berbeda mengganggu suatu fungsi enzim. Berdasarkan pada caranya, inhibitor
dibagi menjadi 2yaitu, inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.
  Inhibitor kompetitif mempunyai sebuah struktur yang sama dengan sebuah
molekul substrat, inhibitor ini melekat pada suatu sisi aktif enzim yang
sehingga menghalangi dalam pembentukan ikatan kompleks enzim-
substrat.
 Inhibitor non-kompetitif bisa melekat pada sisi enzim yang bukan
merupakan sebuah sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Inhibitor ini mengubah dalam bentuk/struktur enzim, yang sehingga sisi
aktif enzim ini menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak bisa berkaitan
dengan enzim tersebut.

5. Proses penghambat kerja enzim

Kerja enzim dapat dihambat oleh suatu zat yang disebut inhibitor. Inhibitor
enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Ayo amati gambar berikut

. 

    
Apa yang kamu lihat pada gambar di atas? Perhatikan sisi aktif enzim pada
saat normal dan setelah adanya inhibitor. Apakah ada perbedaan pada sisi aktif
enzim? 
        Kerja enzim dapat dihambat oleh inhibitor. Inhibitor ada yang berkompetisi
dengan substrat dan ada yang tidak. Inhibitor kompetitif adalah molekul
penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. 
        Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.
Contohnya sianida bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan hemoglobin.
Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat hilang dengan
cara menambah konsentrasi substrat.
        Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja
dengan cara menempel pada luar sisi aktif enzim. Akibatnya, bentuk enzim
berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi seperti biasa. Inhibitor
 nonkompetitif menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.
Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi
oleh konsentrasi substrat.

6. Klasifikasi Enzim berdasarkan Tipe

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang

dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan
kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang
sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis
reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis
reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun

ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis
pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena
semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi
tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih
banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih
pendek

7. Klasifikasi enzim berdasarkan mekanisme kerja

Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.

a. Model kunci gembok (block and key)

Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang
dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif.
Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi
aktif enzim (gembok).

b. Induksi pas (model induced fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk
substratnya.
B. Mengidentifikasi permasalahan akibat Enzin dan Koenzim
a) Permasalah Enzim dan Koenzim

Peningkatan enzim dan koenzi hati pada bayi dapat menunjukkan masalah kesehatan
yang serius. Enzim dan koenzim utama yang digunakan untuk memeriksa kerusakan hati
adalah AST, atau aspartat transaminase, dan ALT, dan alanin transaminase. Menurut Lab
Test Online, ALT berguna dalam deteksi dan diagnosis penyakit hati karena dilepaskan
ke dalam aliran darah sebelum tanda-tanda yang lebih jelas dari penyakit hati muncul.
ALT dapat membantu metabolisme protein dalam tubuh. Pada kondisi normal, kadar
ALT di dalam darah adalah rendah. Tingginya kadar ALT mengindikasikan adanya
kerusakan hati. Sedangkan enzim dan koenzim AST berperan dalam metabolisme
alanine. AST ditemukan dalam kadar yang tinggi di sel-sel hati, jantung, dan otot-otot
lainnya
Gejala-gejala penyakit hati, yang sesuai dengan ketinggian enzim dan koenzim hati,
termasuk penyakit kuning, atau semburat kekuningan pada kulit, pembesaran hati, yang
pada bayi dapat menyebabkan distensi abdomen, mual, muntah, dan penurunan berat
badan. Bayi dengan penyakit hati yang progresif dan peningkatan enzim dan koenzim
hati kronis dapat menderita hipertensi portal, tekanan darah tinggi yang abnormal dari
pembuluh darah yang memasok hati, yang dapat menyebabkan distensi abdomen dan
perdarahan dari pembuluh darah di kerongkongan dan ensefalopati hati, serta
memburuknya fungsi otak yang menyebabkan kebingungan, mengantuk, kehilangan
kesadaran dan bahkan koma.