BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Enzim merupakan biomolekul yang berasal dari protein yang berfungsi sebagai
katalis. Katalis adalah senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tetapi tidak ikut
bereaksi. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi zat, yang disebut
promoter. Semua proses bioogis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat dalam suatu arah lintasan metabolism yang ditentukan oleh hormone sebagai promoter.
Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh
enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim,
inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak
dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi
katalitik molekul enzim. Sedangakan inhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan
mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau
dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor
yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Dalam bekerja enzim bereaksi dengan molekul subtract menghasilkan senyawa
intermediet dengan membutuhkan energy aktivasi lebih rendah, sehingga reaksi dapat
dipercepat. Reaksi kimia yang terjadi karena energy aktivasi lebih tinggi membutuhkan
waktu lebih lama. Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi
akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

B. Rumusan Masalah

1. Struktur Enzim
2. Mekanisme atau cara kerja reaksi enzim
3. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
4. Peranan Enzim

1
 BAB II
PEMBAHASAN
A. Struktur Enzim

STRUKTUR ENZIM
Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim yaitu bagian
protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein (gugus
prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang merupakan
enzim lengkap dan aktif.

1. Apoenzim
Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak pada
suhu terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang
berhubungan langsung dengan substrat, merupakan:
 Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan
produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini
dapat diganggu oleh inhibitor kompetetif.
 Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini dapat
dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.

2. Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat mengubah-
ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion
logam seperti Na, K dan Ca. Kofaktor memiliki dua komponen merupakan :
 Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen
dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang
dinamakan koenzim.

2
 Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan
secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas
(termostabil), dan diperlukan enzim untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua
bagian ini membentuk haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif.
Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion
logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk
mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
 Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada enzim yang
ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga
enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.

B. Mekanisme Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan
untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi
dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan,
kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat
yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi
ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat
mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat
bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Mekanisme reaksi enzimatis dapat digambarkan dengan beberapa metode atau model:

1. Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory)

Teori ini menyatakan bahwa enzim akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya
sama dengan active site enzyme. Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama
membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks,
substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas
dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

2. Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi
melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks,

3
enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi
dengan enzim tersebut.
v Cara Kerja Enzim :

1. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan

transisi sebelum membentuk produk

2. Menurunkan energy keadaan transisi

3. Menyediakan lintasan reaksi alternative

4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar.

C. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

a. Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum
pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 40°C. Pada suhu 0°C, enzim tidak aktif. Jika
suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai
batas sekitar 40 – 50°C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut
membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan
ini enzim tidak dapat bekerja.

· Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.

· Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
· Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37 oC. Enzim terdenaturasi
pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim
yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada
suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan
bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada
suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan
rusak.

4
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
 Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH
optimum.
 pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
 Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak
balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak
paling cekap pada pH 8.
c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi
dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif, substrat dan inhibitor bersaing untuk merebutkan active
site enzim. Jika substrat yang menempati active site maka produk terbentuk, sebaliknya jika
inhibitor yang menempati enzim maka produk tidak terbentuk.
Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi
asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim
suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat
sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat
bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan
substrat.

2. Inhibitor Non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif, inhibitor menempel pada enzim tetapi bukan pada active
site, sehingga substrat masih dapat berikatan dengan enzim, namun adanya inhibitor non –
kompetitif membuat enzim dan substrat tidak dapat tersebut terlepas, maka enzim dan substat
dapat dipecah dan produk dapat dihasilkan. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung
dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika

5
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih,
kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
· Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan
molekul substrat.
· Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
· Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak
balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

D. Peran enzim dalam metabolisme

Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup
untuk menjaga kelangsungan hidup. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi
molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang
lebih kecil (katabolisme). Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi, glikolisis,
fotosintesis pada tumbuhan, dan protein sintesis. Dengan mengikuti ketentuan bahwa suatu
reaksi kimia akan berjalan lebih cepat dengan adanya asupan energi dari luar (umumnya
pemanasan), maka seyogyanya reaksi kimia yang terjadi pada di dalam tubuh manusia harus
diikuti dengan pemberian panas dari luar. Sebagai contoh adalah pembentukan urea yang
semestinya membutuhkan suhu ratusan derajat Celcius dengan katalisator logam, hal tersebut
tidak mungkin terjadi di dalam suhu tubuh fisiologis manusia, sekitar 37° C. Adanya enzim
yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu
fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi
lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim
dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih
antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak
berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim
menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam
organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah
kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh
enzim di dalam tubuh.

6
 BAB III

PENUTUP

A. Kesimpulan

1. Enzim ialah senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara biokimiawi. Enzim
merupakan biokatalis yaitu senyawa yang diproduksi oleh organism.

2. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis enzim digolongkan menjadi enam yaitu
Oksideruduktase:mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi, Transferase:mengkatalis reaksi
pemindahan berbagai gugus amino,karboksil,karbonil,metil,asil,glikosil atau
fosforil, Hidrolase:mengkatalis pemutusan ikatan kovalen sambil mengikat
oksigen, Liase:mengkatalis pemecahan ikatan kovalen tanpa mengikat air,
Isomerase:mengkatalis reaksi isomerisasi, dan Ligase/Sintetase.

3. Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:Enzim adalah protein, bekerja secara spesifik,
berfungsi sebagai katalis, Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit, dapat bekerja
secara bolak-balik. Dan kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu,
pH, konsentrasi, dan lain-lain.
4. Mekanisme reaksi enzimatis dapat digambarkan dengan beberapa metode atau model
yaitu model fischer (lock and kay theory) dan model Koschland/ ketepatan induksi
(Induced fit theory).
5. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu suhu, Ph, inhibitor dan konsentrasi
substrat.
6. Koenzim adalah molekul organik yang nonprotein diperlukan untuk bekerjanya
enzim. Contohnya Vit,NAD,koenzim A.

7
 DAFTAR PUSTAKA

Baharuddin. 2011. Biokimia Dasar. Alauddin Press: Makassar

Campbell, Neil A et al. 2008. Biologi Edisi 8, Jilid 1. Erlangga: Jakarta
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.