Nama : Sasmianti

NIM : 432419041

Kelas Biologi B

ENZIM DAN KOENZIM

Enzim adalah sebuah senyawa protein yang tersusun dari komponen protein
dan juga katalitik yang memiliki guna untuk mempercepat suatu proses metabolisme
pada tubuh organisme. Kenapa Komponen tersebut begitu penting dalam sebuah
proses metabolisme, karena akan mampu mempercepat dengan menurunkan energi
aktivasi yang dibutuhkan pada saat reaksi metabolisme akan dimulai.

Kata enzim ini berasal dari Bahasa Yunani yang memiliki arti ragi. Percobaan
fermentasi alkohol yang dilakukan oleh Louis Pasteur menjadi tonggak atas kaitanya
dengan penemuan enzim. Enzim merupakan sebuah senyawa yang tersusun atas
protein (apoenzim) serta juga senyawa non protein (cofactor).

Sifat katalitik merupakan ciri khas enzim yang membedakan antara enzim
dengan protein lainnya. sifat katalitik tersebut diperoleh dari gugus cofactor yang bisa
berupa senyawa organik (koenzim serta gugus prostetic), ataupun senyawa anorganik
(ion logam).

Cara Kerja Enzim

Cara kerja enzim di dalam suatu reaksi metabolisme pada tubuh organisme
ialah dengan menurunkan energi aktivasi yakni energi yang dibutuhkan untuk dapat
memulai suatu reaksi. Dengan meminimalkan “cost” maka proses yang berlangsung
juga akan dapat lebih cepat. Energi aktivasi didalam suatu reaksi kimia tersebut dapat
diperumpakan ialah sebagai “biaya jalan” dalam sebuah proses produksi. Semakin
rendah “biaya jalannya”, maka makin akan cepat prosesnya.

Selain dari itu, keuntungan menggunakan enzim ialah selain lebih “murah” juga
proses reaksi tetap berlangsung sebagaimana seharusnya, karena enzim inilah yang
membantu proses metabolisme tidak ikut bereaksi. Adapun cara kerja enzim dalam
mempercepat reaksi kimia iyalah dengan berinteraksi bersama substrat, setelah itu
substrat tersebut akan diubah menjadi sebuah produk. Apabila terbentuk produk,
enzim akan melepaskan “diri’ dari substrat tersebut. Hal tersebut dikarenakan enzim
tidak bereaksi dengan substratnya. Terdapat dua teori yang menggambarkan
bagaimana  cara kerja enzim, antara lain sebagai berikut :

 Teori Gembok & Kunci

Emil Fischer pada 1894 ialah yang menemukan teori ini. Menurut beliau , enzim akan
berikatan dengan substrat yang mempunyai bentuk yang sama (spesifik) dengan sisi
aktif dari enzim. Dengan kata lain, hanya substrat yang punya bentuk yang cocok
secara spesifik yang bisa berhubungan dengan enzim. Oleh karena itulah kenapa
disebut sebagai teori gembok dan kunci, yang mana enzim diilustrasikan sebagai
kunci dan substrat diistilahkan dengan gembok. karena Gembok dan kunci akan
memiliki kecocokan sisi yang sama untuk bisa membuka ataupun sebaliknya. Teori
tersebut memiliki kekurangan yakni tidak mampu menjelaskan mengenai kestabilan
enzim pada saat peralihan titik reaksi enzim. Teori kedua adalah teori induksi.

 Teori Induksi

Daniel Koshland pada 1958 adalah yang menggungkan teori ini, enzim mempunyai
sisi aktif yang fleksibel. Meski demikian, sisi aktif enzim tersebut memiliki titik –
titik pengikatan yang sama / spesifik. Sehingga hanya substrat yang memiliki titik –
titik pengikatan yang spesifik sama yang akan menginduksi sisi aktif dari enzim
sehingga pas (membentuk seperti substrat). Teori induksi Induksi inilah yang mampu
menjawab kekurangan dari teori Gembok dan Kunci sebelumnya. Oleh karena itu,
teori induksi yang dikemukakan oleh Daniel Koshland pada 1958 merupakan sebuah
teori yang paling banyak diakui oleh para peneliti untuk dapat menjelaskan cara kerja
enzim.

Fungsi Enzim

 Enzim mempunyai peranan yang sangat penting didalam suatu reaksi kimia.
Seperti yang dijelaskan Fungsi enzim ialah untuk mempercepat suatu reaksi
kimia pada tubuh oprganisme. Tanpa enzim, maka proses metabolisme baik
anabolisme maupun katabolisme akan terganggu.
 Selain dari hal itu, sifat enzim yang tidak ikut bereaksi dengan substrat inilah
yang sangat paling menguntungkan dalam sebuah percepatan reaksi kimia
pada tubuh organisme.

Sifat Sifat Enzim

Peranan Enzim yang sangat penting dalam kelangsungan hidup organisme. Oleh
karenanya hal tersebut, kita harus mengetahui apa saja sifat-sifat dari enzim ini.
Dibawah ini merupakan uraian mengenai sifat – sifat enzim yang harus kita ketahui :

 Biokatalisator

bersifat biokatalisator artinya enzim merupakan sebuah senyawa katalis yakni sebuah
senyawa yang mempercepat sebuah reaksi kimia tanpa ikut bereaksi. Karena enzim
ini berasal dari organisme, maka enzim disebut juga ialah sebagai senyawa
biokatalisator.

 Termolabil

Sebagian struktur enzim ialah sebuah senyawa protein. Oleh sebab itu, enzim juga
mempunyai sifat termolabil artinya enzim ini sangat dipengaruhi oleh suhu. Enzim
mempunyai suhu optimum untuk dapat menjalankan fungsinya. Secara garis besar,
enzim bekerja optimum pada suhu 37ºC. Apabila pada suhu ekstrim bisa merusak
kerja enzim. Enzim tersebut akan inaktif disuhu dibawah 10 ºC, sementara akan
mengalami denaturasi jika pada suhu di atas 60 ºC. oleh sebab itu, proses pendinginan
merupakan salah satu proses pengawetan makanan sebab enzim – enzim dari bakteri
pembusuk tidak mampu mencerna makanan.

Sementara, proses pemanasan atau pembakaran dengan suhu tinggi bisa merusak
struktur enzim  atau enzim akan mengalami denatursi. Terdapat beberapa
pengecualian, seperti pada kelompok bakteri purba yang menempati daerah – daerah
yang sangat ekstrim, seperti golongan methanogen yang lingkungan hidupnya itu
memiliki suhu yang tinggi , mereka memiliki enzim yang bekerja optimum pada suhu
di 80 ºC.

 Spesifik

Seperti yang sudah diuraiakan dalam 2 teori cara kerja enzim, enzim ini bersifat
spesifik yang artinya disini, enzim akan mengikat suatu substrat yang mampu untuk
berikatan dengan sisi aktif enzim. Substrat tersebut memiliki titik pengikatan yang
sama yang akan menyebabkan substrat dapat diikat oleh enzim. Sifat spesifik enzim
tersebut juga dijadikan ialah sebagai dasar penamaan. Nama enzim ini juga biasanya
diambil dari jenis substrat yang diikat atau jenis reaksi yang berlangsung. Contohnya
amylase yakni enzim yang berperan dalam memecah amilum yang merupakan
polisakarida (gula kompleks) menjadi gula yang lebih sederhana.

 Dipengaruhi pH

Sama halnya seperti suhu, pH atau derajat keasaman juga turut dalam memengaruhi
kerja enzim. Pada dasrnya , enzim tersebut bekerja pada suasana netral (6,5 – 7).
Tetapi beberapa enzim optimum pada pH asam seperti Pepsinogen, ataupun pada pH
yang basa seperti Tripsin.
  Bekerja bolak balik

Enzim yang memecah senyawa A menjadi B, juga enzim yang membantu reaksi
pembentukan senyawa B dari senyawa A. Hal inilah mengapa disebut kalau enzim itu
bekerja dengan secara bolak balik.

 Tidak menentukan arah reaksi

Perubahan senyawa A menjadi B atau dibalik bukanlah enzim yang menentukan

kemana arah reaksitersebut akan berjalan. Senyawa yang lebih dibutuhkan ialah poin
dari arah sebuah  reaksi kimia. Misalnya, tubuh kekurangan glukosa maka akan dapat
memecah gula cadangan (glikogen) serta juga sebaliknya.

Koenzim

Koenzim ialah sebuah zat yang bekerja dengan enzim untuk memulai atau membantu
fungsi enzim. Koenzim ini tidak bisa berfungsi sendiri dan membutuhkan kehadiran
enzim. Sebuah non-protein organik yang memainkan peran penting dalam beberapa
reaksi yang dikatalisis oleh enzim itu sendiri.

Koenzim adalah ko-faktor  yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat,  larut dalam air dan
bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk
ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di sebut
gugus prostetik.  Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator yang dapat
meningkatkan kemampuan katalitik suatu enzim. Selain itu koenzim juga berfungsi
untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai transpor
elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP
dan adenosin trifosfat. Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang
diperlukan untuk setiap reaksi metabolisme dalam tubuh kita. Koenzim sering di
identikan sebagai vitamin karena banyak koenzim ditemukan dalam bentuk derivat
vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim
membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul lain dalam sel yang
menjadi sumber energi Sel. Energi sell dibutuhkan molekul-molekul sel untuk
melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari salah satu fungsi koenzim bagi tubuh
adalah retensi memori. Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak bekerja dan semua
proses sel berhenti.

Koenzim dan Vitamin

1. Kofaktor dibutuhkan oleh apoenzim inaktif (hanya protein) untuk diubah

menjadi holoenzim aktif.
2. Ada dua jenis kofaktor yaiu ion esensial (biasanya ion logam) dan komponen
organi yang biasa disebut koenzim. Keduanya memiliki kegunaan yang sama
pada sisi aktif pada enzim yang bersangkutan.
3. Mineral merupakan kofaktor. Beberapa ion esensial merupakan ion aktivator
yang terikat secara reversibel dan sering terlibat dalam pengikatan substrat
sedangkan kation (metaloenzim) terikat kuat dan hanya kadang-kadang saja
terlibat secara langsung dalam reaksi katalisis
4. Koenzim bereaksi sebagai reagen gugus traansfer yang spesifik pada gugus
kima yang dapat menerima dan mendonor. Beberapa koenzim, gugus
hidrogen atau sebuah elektron, beberapa koenzim dapat mengangkut lebih
banyak dan terikat secara kovalen dengan gugus kimia.
5. Gugus metabolit terikat pada pusat rektif dari koenzim
6. Pada mamalia terdapat koenzim yang merupakan turunan dari prekursor
makanan yang disebut vitamin.

Klasififikasi Koenzim

 Diklasifikasikan menjadi 2 tipe berdasarkan interaksi dengan apoenzim yaitu

kosubstrat dan gugus prostetik.
 Kosubstrat adalah substrat pada enzim yang mengkatalisis reaksi dengan cara
mengubah jalan reaksi dan mendisosiasi sisi aktif. Struktur awal dari
kosubstrat diregenerasi oleh reaksi lanjutan yang dikatalisis oleh enzim lain.
Kosbstrat dapat didaur ulang berkali-kali didalam sel, tidak seperti substrat
biasa yang produknya secara khas mengalam perubahan lebih lanjut.
Kumparan kosubstrat gugus metabolit aktif berbeda dengan enzim yang
mengkatalisis reaksi.
 Gugus prostetik terikat pada enzim selama jalannya reaksi, pada beberapa hal
gugus prostetik terikat secara kovalen pada apoenzim yang pada kasus lain
gugus prostetik terikat kuat pada sisi aktif dengan interaksi lemah. Seperti
 residu asam amino ionik pada sisi aktif , gugus prostetik akan kembali pada
bentuk asalnya.
 Kosubstrat dan gugus prostetik merupakan bagian dari sisi aktif yang tdak
terdapat pada rantai samping residu asam amino.
 Prokariot, protista, fungi, dan tumbuhan dapat mensintesis sendiri koenzim
dari prekursor sedangkan mamalia membutuhkan sumber koenzim untuk
bertahan hidup yang disuplai dari nutrisi (biasanya dalam jumlah kecil) yang
disebut vitamin.
 Sumber utama vitamin dari tumbuhan dan organisme meskipun binatang
karnivora dapat memenuhi vitamin dari daging. Sebagian besar vitamin akan
diubah secara enzimatik menjadi koenzim koresponden
 Penyakit karena kekurangan nutrisi dapat terjadi saat vitamin sedikit atau
tidak ada pada makanan seekor hewan namun dapat diatasi dan dicegah
dengan mengkonsumsi vitamin yang tepat. Pemulihan dari penyakit tersebut
telah digunakan untuk menguji potensi ekstrak selama isolasi vitamin.
 Sebagian besar vitamin akan dikonversi menjadi koenzim setelah bereaksi
dengan ATP. Banyaknya molekul ATP yang ditransfer pada vitamin
merupakan gugus yang mengikat koenzim pada sisi aktif enzim.
 Kata vitamin diciptakan oleh Casimir Funk pada tahun 1912 untuk
mendeskripsikan “vital amin” dari sekam beras yang menyembuhkan penyakit
beri-beri (penyakit kekurangan nutrisi yang berakibaat pada kemunduran
syaraf). Beri-beri pertama kali ditemukan pada burung. Substansi anti beri-
beri (tiamin) dikenal sebagai vitamin B1.
 Dua klasifikasi vitamin: vitamin larut air (seperti vitamin B) dan vitamin larut
lemak (vitamin lemak). Vitamin larut air dibutuhkan tiap harinya dalam
jumlah yang sedikit karena vitamin ini dieksresi dengan cepat pada urin dan
penyimpanan selular dan koenzimnya tidak stabil. Vitamin larut lemak seperti
vitamin A, D, E, K disimpan oleh hewan dan kelebihan asupan vitamin dapat
berakibat toksik yang disebut hiperavitaminosis.

Fungsi Koenzim

Pada koenzim ini berfungsi sebagai pembawa sementara produk setengah reaksi.
Mereka biasanya berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan menyumbang
atau menerima gugus kimia tertentu. Sebuha koenzim selalu mendapatkan kembali
bentuk aslinya meskipun mungkin telah diubah selama reaksi. Banyak vitamin yang
merupakan precursor dari koenzim. contohnya saja seperti: vitamin B yang berfungsi
sebagai koenzim penting bagi enzim untuk membentuk lemak, karbohidrat dan
protein.
Koenzim merupakan salah satu dari sejumlah senyawa organik bebas yang menyebar
yang memiliki fungsi sebagai kofaktor dengan enzim dalam meningkatkan berbagai
reaksi metabolisme. Koenzim berpartisipasi dalam katalisis yang dimediasi enzim
stoikiometri, dimodifikasi selama reaksi dan mungkin memerlukan reaksi yang
dikatalisasi enzim lain untuk mengembalikan mereka ke keadaan aslinya. Contohnya
termasuk nikotinamida adenin dinukleotida (NAD) yang menerima hydrogen dan
memberikan itu dalam reaksi lain dan ATP, yang memberikan kelompok-kelompok
fosfat sementara mentransfer energi kimia dan mengambil kembali fosfat dalam
reaksi lain. Sebagian besar vitamin B (lihat vitamin B kompleks) merupakan koenzim
dan sangat penting dalam memfasilitasi transfer atom atau kelompok atom antara
molekul dama pembentukan karbohidrat, lemak dan protein.

Enzim Kation Anorgnik

Enzim Yang Membutuhkan Kation Anorgnik adalah sebagai berikut :

 Enzim membutuhkan kation metal untuk mencapai aktivitas katalitik lengkap.

 Enzim dibedakan menjadi 2 tipe yaitu enzim yang diaktivasi oleh logam dan
metaloenzim. Enzim yang diaktivasi oleh logam membutuhkan penambahan
iom logam atau distimulasi oleh penambahan ion logam. Bebrapa enzim
membutuhkan kation monovalen seperti K+ atau divalen seperti Ca2+ atau
Mg2+. Contoh:kinase membutuhkan ion Mg2+ untuk membentuk kompleks
magnesium- ATP dan menggunakan gugus fosforil substrat. Magnesium
diserang oleh gugus fosfat pada ATP melalui muatan negatifnya sehingga
lebih rentan terhadap serangan nukleofilik.
 Metaloenzim terikat kuat pada ion metal di sisi aktifnya. Ion yang paling
umum ditemukan pada mealoenzim adalah logam transisi sepertibesi dan zink
dan juga Cu dan Co.
 Ion logam yang terikat kuat pada enzim biasanya memiliki peran penting pada
reaksi katalisis. Ion dari beberapa metaloenzim dapat bertindak sebagai katalis
elektrofilik yaitu dengan menarik elektron sehingga ikatan dapat terpolarisasi.
Contoh: enzim karbonat anhidrase adalah elektrofilik atom zink yang terikat
dengan rantai samping dari tiga residu histidin dan sebuah molekul air karena
air terionisasi dengan mudah. Gugus karboksilat dasar dari enzim melepaskan
sebuah proton dari ikatan molekul air menghasilkan ion hidroksida nukleofilik
yang menyerang substrat. Enzim ini memiliki laju katalisis yang sangat tinggi
 karena kesederhanaan mekanismenya. Banyak metaloenzim zink lain yang
mengaktivasi ikatan molekul air pada cara ini.

Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

 Koenzim
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim
yang berupa protein dan gugus protetik berupa non protein.Gugus prostetik
dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Gugus koenzim tersusun dari
senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein
enzim. Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun
penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan
ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul
selama proses katalisa. Contoh koenzim adalah NADH, NADPH dan
adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup :

 Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+

 Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A
 Formil, metenil dibawa oleh asam folat
 Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim
tertentu yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah.Koenzim akan
memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang
menyusun massa enzim tersebut.

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya
nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu
berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur
ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-
unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya
bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu,
koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder. Jenis-jenis enzim yang
membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidasireduksi,
pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen
(kelas IUB 1,2,5, dan 6).

 Kofaktor
Kofaktor berfungsi sama dengan gugus prostetik, tetapi berikatan secara reversible
Dapat berupa zat anorganik

 ion logam (Metal- activated enzymes)

Dapat berupa zat organik
 flavin dan heme

Kofaktor adalah komponen enzim yangbersifat non-protein yang berfungsi

mengaktifkan enzim.
Sifatnya stabil terhadap perubahan suhuatau suatu reaksi.
Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu, aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim

1. Aktivator
Aktivator adalah ion – ion anorganik yangbiasanya berikatan lemah dengan
suatuenzim. Contoh beberapa logam berperansebagai aktivator dalam sistem
enzimadalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co.
2. Gugus Prostetik
Gugus prostetik berikatan erat denganenzim (protein) oleh ikatan
kovalen.Gugus prostetik dapat berupa senyawaorganik tertentu, vitamin atau
ion logam.Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin
B2) yang merupakan bagian FADyang menerima atom Hidrogen.
3. Koenzim
Enzim yang tidak mempunyai gugusprostetik, memerlukan senyawa
organiklain untuk aktivitasnya juga disebutkoenzim. Koenzim tidak melekat
erat padabagian protein enzim.

Perbedaan Enzim dan Koenzim

 Enzim
• Merupakan suatu biokatalisator
• Bersifat termolabil
• Bersifat spesifik dalam melaksanakan fungsinya
• Dirusak oleh logam berat
• Aktifitas enzim diukur dengan kecepatan reaksi enzimatik
• Letak enzim tertentu didalam sel
• Hanya mengkatalis satu macam reaksi

 Koenzim
• Senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu
• bersifat termostabil
• Berat molekul rendah
 • Banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B
• Bisa di anggap sebagai substrat kedua.

Komponen Penyusun

Struktur enzim yang sempurna dan aktif mengkatalisis bersama-sama dengan

koenzim atau gugus logamnya disebut dengan holoenzim. Holoenzim merupakan
keseluruhan molekul enzim yang meliputi apoenzim dan kofaktor. Penyusun utama
suatu enzim adalah molekul protein yang disebut Apoenzim. Apoenzim adalah suatu
polipeptida yang mempunyai struktur tersier atau kuartener dengan urutan dan
komposisi asam amino tertentu dan rantai polipeptida tersebut distabillkan oleh ikatan
sulfida, ikatan hidrogen, dan ikatan Van der Waals. Apoenzim bersifat labil (mudah
berubah) yang dipengaruhi oleh suhu dan keasaman.

Enzim memerlukan komponen lain yaitu kofaktor agar berfungsi dengan baik.
Kofaktor akan terikat pada gugus aktif pada molekul protein enzim, sehingga kerja
enzim yang ditunjukkan oleh aktivitas meningkat (Lehninger, 1982). Secara ringkas
struktur sebuah enzim dapat dilihat pada bagan di bawah ini :

Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat secara
kuat (permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan bagian
prostetik. Tidak semua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim
dan kofaktor. Contoh enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas polipeptida dan
tidak mengandung gugus kimiawi yang lain. Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat
dibagi menjadi tiga kelompok, yaitu :

 Gugus prostetik
Tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada enzim, berperan memberi
kekuatan tambahan terhadap kerja enzim. Gugus prostetik dapat
dikelompokkan menjadi dua yaitu gugus prostetik yang tersusun dari bahan
organik dan gugus prostetik yang tersusun dari bahan anorganik.Contohnya
 adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi.
Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase,
peroksidase, dan sitokrom oksidase.
 Koenzim
Bagian dari gugus prostetik bukan protein. Kofaktor yang terdiri atas molekul
organik nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Koenzim berfungsi
untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke
enzim yang lain. Contohnya FAD (flavin adenina dinukleotida), tiamin
pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.
 Ion-ion anorganik
Kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi
enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik
dengan adanya ion klorida dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di
akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang
lain. Ion anorganik dapat berupa ion logam yang berasosiasi dengan apoenzim
dan diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu. Ion logam tersebut berikatan
dengan apoenzim melalui ikatan koordinasi