A.

STRUKTUR ENZIM
Struktur enzim:

produk
kofaktor
substrat (aktivator)

apoenzim sisi
sisi aktif alosterik

inhibitor inhibitor
kompetitif non-kompetitif

1) Apoenzim
Merupakan bagian protein dari enzim, sebagai tempat melekatnya substrat, bersifat
thermolabil (peka terhadap suhu tinggi), dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.
Setiap jenis enzim memiliki apoenzim yang sama sekali berbeda struktur molekulnya dari
enzim lainnya. Apoenzim menentukan reaksi kimia spesifik yang dikatalisa. Sifat spesifik
dari apoenzim ini ditentukan oleh susunan asam aminonya.
a. Sisi aktif
Adalah sisi yang berikatan dengan substrat. Substrat adalah zat yang akan dijadikan
produk.
b. Sisi alosterik
Adalah sisi yang berikatan dengan kofaktor (aktivator) enzim. Sisi alosterik dapat
diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor
akan mencegah enzim untuk mengubah-ubah bentuk sisi aktif (kaku).

2) Kofaktor/aktivator enzim
Adalah bagian enzim berupa senyawa non-protein. Kofaktor dapat mengubah-ubah
bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu Merupakan bagian non protein
dari enzim, bersifat stabil pada suhu tinggi, dan tidak berubah pada akhir reaksi. Kofaktor
terdiri dari aktivator, gugus prostetik, dan koenzim..
a. Aktivator
Adalah ion-ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Contoh
beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu, Mn, Zn, Ca, K,
dan Co.
b. Gugus prostetik
Adalah kofaktor yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non
kovalen dengan apoenzim dan sukar terurai dalam larutan. Gugus prostetik dapat berupa
senyawa organik tertentu, vitamin, atau ion logam. Misal FAD yang mengandung riboflavin
yang merupakan bagian FAD yang menerima atom hidrogen.

c. Koenzim
Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa organik lain
untuk aktivitasnya yaitu koenzim. Koenzim adalah kofaktor yang berupa molekul organik
kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut
dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim tidak terikat
kuat pada bagian apoenzim sehingga mudah terurai dalam larutan. Koenzim memiliki fungsi
aktif sebagai katalisator yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik suatu enzim. Selain
itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak
sebagai transpor elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah
NADH, NADP dan adenosin trifosfat. Koenzim merupakan bagian enzim yang bersifat
reaktif. Koenzim tidak bersifat spesifik, suatu koenzim dapat berikatan dengan apoenzim
yang berbeda untuk melakukan reaksi katalisa yang sama terhadap substrat yang berbeda.
Koenzim mempunyai struktur kimia tertentu yang telah diketahui.Gugus prostetik
Adalah kofaktor berupa senyawa anorganik (mineral) yang berikatan secara kovalen
dengan enzim. Contoh: Cl- dan Ca2+ pada enzim amilase, Fe pada hemoglobin, dan Mg pada
klorofil.

Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut holoenzim.

a. Sisi aktif
Sisi aktif dapat diganggu oleh inhibitor kompetitif yang berstruktur sama dengan
substrat. Inhibitor akan mencegah substrat untuk berikatan.
b. Sisi alosterik
Sisi alosterik dapat diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama
dengan kofaktor. Inhibitor akan mencegah enzim untuk mengubah-ubah bentuk sisi aktif
(kaku).
Tabel 1. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya

Ion logam Enzim

Zn 2+ Alkohol dehidrogenase

Karbonat anhidrase

Karboksipeptidase
2+
Mg Fosfohidrolase

Fosfotransferase
2+ 3+
Fe / Fe Sitokrom

Peroksida

Katalase

Feredoksin
2+ +
Cu / Cu Tirosina

Sitokrom oksidase
+
K Piruvat kinase (juga memerlukan Mg2+)

Na+ Membran sel ATPase (juga memerlukan K+ dan

Mg2+)