ENZIM

zusfahair
 Apa itu enzim?
• Hampir semua enzim adalah protein (struktur
tersier atau kuartener)
• Berfungsi sebagai katalis  mempercepat suatu
reaksi
• Selama proses reaksi berlangsung, tidak
mengalami perubahan struktur secara permanen 
reversibel  dapat mengkatalisis beberapa kali
reaksi
Enzim memiliki fungsi katalitik yang luar biasa di dalam sel karena:
(1) spesifisitasnya sangat tinggi terhadap substratnya
(2) tidak menghasilkan produk samping dalam aktivitas katalitiknya

Reaksi tanpa enzim reaksi dengan enzim

A A

B C D B C D

E F G H I G
(3) berfungsi di dalam larutan encer pada suhu dan pH normal.
SEJARAH ENZIM

 Bentuk katalis  sistem biologi pertamakali ditemukan

awal tahun 1800 : pati  gula oleh air liur dan
berbagai ekstrak tumbuhan.

 Th 1850, Louis Pasteur : fermentasi gula  alkohol oleh

ragi dikatalis “fermen”  enzim “di dalam ragi” tidak
dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup

 TH 1897, Buchner berhasil mengekstraksi enzim :

fermentasi gula  alkohol dr ragi

 TH 1926, JB SUMMER dpt mengisolasi urease dari biji

buah nangka dlm bentuk kristal murni  enzim adalah
protein
 Richard Willstatter  Enzim adalah senyawa BM rendah,
protein yang ditemukan pada kristal urease  pencemar

 Th 1930, John Northrop: mengkristalkan pepsin dan

tripsin, Enzim adalah protein

 Semua enzim murni  berstruktur protein

 Aktivitas katalitiknya tergantung pada integritas

strukturnya sebagai protein

 Enzim memiliki fungsi katalitik tergantung pada keutuhan

struktur primer, sekunder dan tersier protein
Konformasi protein enzim dipertahankan oleh ikatan disulfida dan
oleh gaya non kovalen seperti gaya Van der Waals, ikatan
hidrogen, gaya elektrostatik, dan interaksi hidrofobik
Apakah yang dimaksud sisi aktif
Karakteristik sisi aktif enzim:
 merupakan bagian kecil dari
enzim
• sisi aktif merupakan suatu
cekukan yang bersifat 3
dimensi.  memberikan
linkungan mikro yg sesuai utk
terjadinya suatu reaksi kimia
• substrat terikat pada sisi
aktif dengan interaksi / ikatan
yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi
oleh asam amino yg
menyusun sisi aktif suatu
enzim
Gugus kimia yang terlibat dalam pengikatan substrat

Asam amino pada sisi aktif Gugus reaktif

serin H

E-C-OH

H
Aspartat O

E-CH2-C-OH

Sistein E-CH2-SH
 Struktur Enzim

Mol. Organik
(Koenzim)

Protein non aktif (Apo enz) + Kofaktor

Enzim Ion metal (Fe,

Haloenzim Mn, Zn)

Protein aktif (contoh: Pepsin , Tripsin)

Struktur Enzim :

Enzim teridiri atas 2 bagian yaitu

1. Apoenzim
Merupakan bagian protein dari enzim, sebagai
tempat melekatnya substrat,
Bersifat: thermolabil (peka terhadap suhu tinggi),
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.
2. Kofaktor
Merupakan bagian non protein dari enzim, bersifat
stabil pada suhu tinggi, dan tidak berubah pada
akhir reaksi. Kofaktor terdiri dari aktivator, gugus
prostetik, dan koenzim.

. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim)

dan kofaktor dinamakan holoenzim
Terdapat beberapa macam dari kofaktor yaitu
sebagai berikut :
1.Aktivator adalah ion-ion anorganik yang
biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim.
Contoh beberapa logam berperan sebagai
aktivator dalam sistem enzim adalah Cu, Mn,
Zn, Ca, K, dan Co.
2.Gugus prostetik adalah kofaktor yang
membentuk ikatan sangat erat baik secara
kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim
dan sukar terurai dalam larutan.
3.Koenzim adalah kofaktor yang berupa molekul
organik kecil yang merupakan bagian enzim
yang tahan panas larut dalam air dan bisa
bersatu dengan apoenzim
Beberapa ion logam yang berperan dalam aktivitas enzim

Beberapa Enzim Mengandung atau memerlukan Unsur Anorganik

Esensial sebagai Kofaktor
Fe2+ atau Fe3+ Oksidase sitokhrom
Peroksidase

Cu2+ Oksidase sitokhrom

Zn2+ Polimerase DNA
Dehidrogenase alkohol

Mg2+ Heksokinase

Mn2+ Arginase
Peranan logam dalam fungsi
katalitik enzim

substrat

apoenzim kofaktor Enzim-kofaktor

Produk +
enzim Kompleks enzim-
substrat
Kompleks Enz-substrat
PENGGOLONGAN ENZIM

 Pepsin  pepsis (pencernaan) + in

 Ptialin (amilase air liur)  ptualon (liur)
 tripsin : ikatan peptida dgn gugus karboksil yg
ada residu lisin atau arginin  thrupsin (melunakan)
 Papain: protease dari getah pepaya (Carica papaya)
 Bromelin: protease dari nanas (Ananas comucus) 
termasuk golongan Bromeliaceae)
 Emulsin : enzim yang mampu memecah glikosida
pada senyawa amigdalin
Klasifikasi enzim secara internasional berdasarkan
reaksi yang dikatalisis
Tata cara penamaan berdasarkan
Komisi Enzim Internasional

 Penamaan dimulai dengan E.C (Enzyme

Commision)
 Nama substrat dinyatakan terlebih dahulu
kemudian nama reaksinya dengan
penambahan kata “ase”
1. OKSIDOREDUKTASE (RX OKSIDASI
REDUKSI)

subkelas 1. n: elektron mana yg digunakan

sbg donor ?

1.1 C-OH sbg donor

1.2 gugus aldehid atau keto sbg donor
1.3 CH=CH sbg donor
1.4 CH-NH2 sbg donor
1.5 CH-NH sbg donor
1.6 NAD(P)H sbg donor
Contoh: E.C.1.1.1.1 alkohol : NAD+ oksidoreduktase
alkohol dehidrogenase, yang mengkatalisis reaksi
oksidasi alkohol menjadi aldehid atau keton dengan
bantuan kofaktor NAD

R- OH + NAD  aldehid atau keton + NADH + H+

 2. Transferase (mentransfer gugus fungsi)
Sub kelas 2.n : Apa yang dipindahkan
2.1. Pemindahan gugus C1
2.2. Pemindahan gugus aldehid atau keton
2.3. Pemindahan gugus asil
2.4. Pemindahan gugus glikolisil
2.5. Pemindahan gugus aril
2.6. Pemindahan gugus yang mengandung N
2.7. Pemindahan gugus yang mengandung P
Contoh: ATP + D-glukosa  ADP + D-glukosa 6P
Nama rekomendasi : heksokinase
nama sistematika : fosfotransferase ATP:Glukosa
Nomor golongan : E. C. 2. 7. 1. 1

Digit pertama 2. kelas transferase

Digit kedua 7. subkelas fosfotransferase
Digit ketiga 1. sub-sub kelas (fosfotransferase dg
ggs hidroksil sbg penerima)
Digit keempat 1. D-glukosa sbg penerima ggs fosfat
Contoh:
COOH COOH COOH COOH
H C-NH2 C=O C=O C-NH2
CH2 + CH2 glutamat CH2 CH2
CH2 COOH oksaloasetat CH2 COOH
COOH transaminase COOH
Asam glutamat asam oksalo asam  keto asam aspartat
asetat glutarat
 3. HIDROLASE (Reaksi hidrolisis)

sub kelas 3.n. apa yg dihidrolisis

 3.1 ester
 3.2 ikatan eter
 3.4 ikatan peptida
 3.5 ikatan C-N lain
 3.6 ikatan anhidrida
 3.7 ikatan C-C
4. LIASE (ADISI PD IKATAN RANGKAP)

sub kelas 4.n. : ikatan yg dibentuk atau

dipindahkan
 4.1 Ikatan C - C
 4.2 Ikatan C - O
 4.3 Ikatan C - N
 4.4 Ikatan C - S
Contoh:E.C. 4.1.1.22 L-histidin karboksi-liase
Histidin dekarboksilase yang mengkatalisis
pengubahan histidin menjadi histamin

CH2- CH- COOH histidin -CH2-CH2-NH2

NH3+ dekarboksilase + CO2
N N N N

Histidin histamin
 5. ISOMERASE (REAKSI ISOMERISASI)

sub kelas 4.n. jenis isomerisasi mana yg

berlangsung
5.1 rasemisasi
5.2 isomerisasi cis-trans
5.3 pergeseran elektron intramolekuler
5.4 pergeseran gugus intramolekuler
Contoh:
 Glukosa isomerase yang mengkatalisis pengubahan
glukosa menjadi fruktosa
 Pospoglisero mutase yang mengkatalisis pengubahan
2 -pospogliserat menjadi 3-pospogliserat

COOH OH COOH
H-C – O – P – OH pospoglisero H-C – OH OH
CH2OH O mutase CH2 – O – P - OH
O
6. Ligase

Sub kelas 6.n. : Jenis ikatan apa yang dibentuk

6.1. Pembentukan ikatan C-O
6.2. Pembentukan ikatan C-S
6.3. Pembentukan ikatan C-N
6.4. Pembentukan ikatan C-C
 Bagaimana enzim bekerja
 Reaksi tanpa enzim:
– Lambat
– Membutuhkan suhu yang tinggi
– Tekanan yang tinggi
 Reaksi enzimatis
– Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi
secara energetik dapat lebih mudah terjadi
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº (selisih energi bebas
standar) Perbedaan antara energi reaktan (fase
awal) dgn energi produk (fase akhir)
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
• Kecepatan reaksi tergantung energi aktivasi ΔGº≠
• energi aktivasi suatu reaksi : jumlah energi dalam
kalori yang diperlukan untuk membawa semua senyawa
pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak

Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg berbeda

yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi tanpa
enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi
KOMPLEKS ENZIM
SUBSTRAT
Ketika substrat mengikat ke sisi aktif enzim
Kompleks Enzim-Substrat terbentuk sementara
- Memungkinkan substrat menjalani reaksi
kimianya lebih cepat
DUA MODEL INTERAKSI ENZIM SUBSTRAT
A .MODEL LOCK AND KEY ( Emil Fisher )
SISI AKTIF ENZIM BEBAS SEJODOH DENGAN
BENTUK SUBSTRAT
B. MODEL INDUCED FIT (D. KOSHLAND)

Model kesesuaian
terinduksi pada
interaksi
ES.Enzim berubah
bentuk ketika
mengikat subtrat.
Situs aktif yang
baru mengambil
bentuk yang
sejodoh dengan
substrat hanya
sesudah substrat
diikat
 KINETIKA KATALISIS ENZIMATIK
Laju reaksi enzimatik sederhana : Kinetika Michaelis Menten
E + S  ES
ES  P + E

Vmaks C

Kecepatan B
½ V maks
awal
A
KM
Konsentrasi
substrat, M

Gambar : pengaruh konsentrasi substrat tehadap kecepatan awal rx

enzimatik (Michaelis-Menten)
 Vmaks S
Vo  Persamaan Michaelis-Menten
K M  S

Vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]

V maks = kecepatan maksimum
KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu

KM atau tetapan Michaelis Menten :

A. kons. substrat tertentu pd saat enzim mencapai ½ kecepatan
maksimumnya
B. KM adalah menunjukkan afinitas enzim terhadap substrat

KM > ENZIM MENGIKAT S DGN LEMAH

KM < ENZIM MENGIKAT S DGN KUAT

PENENTUAN KM DGN PERS. MM  DUGAAN

PERS. LB (LINEWEAFER-BURK) MERUPAKAN PERSAMAAN
KEBALIKAN GANDA KM DGN TELITI

Vmaks S 1 K M  S

Vo  
K M  S Vo Vmaks S

1

KM

S
Vo Vmaks S Vmaks S

1 KM 1 1
 
Vo Vmaks S  Vmaks
Kurva Lineweaver-Burk.
 ENZIM  DUA SUBSTRAT
• REAKSI BERGANTI TUNGGAL
A+B C+D
KEDUA SUBSTRAT A & B TERIKAT PD ENZIM DLM URUTAN YG
KHUSUS ATAU SECARA ACAK
A
A

E E
Sisi aktif
B A BA

E E

BA

E E +C+D
REAKSI BERGANTI GANDA (Reaksi pingpong)

AX+BA+BX

AX
AX X A

E E E

B X BX BX

E E E
 Contoh:

COO- COO-
CH2 CH2 H
+ E  C H
CH2 CH2 + E  C H
H C NH+3 O C O NH2
COO- COO-
Glutamat -Ketoglutarat

COO- COO-
H CH2
E  C H + E  C H + CH2
C O
NH2 O H C +NH3
COO- COO-

Oksaloasetat Aspartat
 SPESIFITAS ENZIM TERHADAP SUBSTRAT
1. SPESIFITAS SECARA ABSOLUT

COO- COO-

C H Fumarat (ikatan C H Maleat (ikatan

ganda trans) ganda sis)
H C C H

COO- COO-
+
NH4+
aspartase COO-
COO- H C NH3+
+
H3N C H CH2 D-Aspartat
L-Aspartat
CH2 COO-

COO-
 2. SPESIFITAS LUAS,
bekerja pd senyawa yg memiliki ciri struktural yg sama

khimotripsin : enzim yg menghidrolisa ikatan peptida dan peptida

sederhana, dg ggs karbonil yg berasal dr asam amino yg memiliki cincin
aromatik yaitu residu triptofan, tirosin & phenilalanin

Gugus hidrofobik Ikatan asil yang +

NH3 R
pengarah rapuh
R CH2CHC NHCHCOO- Peptida

CH C +X Molekul O
substrat
O +
NH3
CH2CHC NH2 Amida
R
O
CH C +X
+
O NH3
Sisi
Sisi CH2CHC OCH3 Ester
pengarah
katalistik O

Molekul khimotripsin
Faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim
A. Konsentransi enzim: [E]
B. Konsentrasi substrat: [S]
C. pH
D. Temperatur
E. Inhibitor
A. Konsentrasi enzim

Aktivitas enzm

Konsentrasi enzim
B. Konsentrasi substrat
Konsentrasi
substrat
S+E ES E+P

Rendah

Hampir
jenuh

Jenuh

berlebih
 C. pH

ENZIM MEMILIKI pH OPTIMUM YG KHAS

1. Protein enzim dpt mengalami denaturasi pd pH

ekstrim tinggi atau rendah

Perubahan pH

Protein asli Protein terdenaturasi atau membuka

 2. Perubahan status muatan pada enzim dan atau
substrat

Enzim bermuatan negatif (Enz-) yang bereaksi dengan substrat

bermuatan positip (SH+)
Enz- + SH+  EnzSH
 Pada pH yang rendah, Enz mengalami protonasi dan
kehilangan muatan negatifnya:
Enz- + H+  EnzH
 Pada pH yang tinggi, SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan
muatan positifnya
SH+  S + H+

konsentrasi efektif Enz- dan SH+ kecepatan reaksi

 D. Temperatur
 Dengan bertambahnya temperatur energi
kinetik akan bertambah
 lebih banyak tabrakan
 Peningkatan laju reaksi bertambah

 t optimal adalah temperatur di mana

enzim menunjukkan aktivitas maksimum
t optimal untuk enzim manusia = 37 0C

 Ketika t meningkat melebihi t opt

 terjadi perubahan struktur tersier enzim,
menonaktifkan & denaturasi (mis.
demam)

 Sedikit aktivitas yang diamati pada t

rendah
 E. Inhibitor
ZAT PENGHAMBAT (INHIBITOR) IALAH SUATU SENYAWAAN,
ION, LOGAM, YG MENGHAMBAT AKTIVITAS KERJA ENZIM

 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau

irreversible
 Irreversible  pembentukan atau pemecahan
ikatan kovalen dalam enzim
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

– competitive
– non-competitive
 Penghambatan ireversibel
Inhibitor ireversibel menonaktifkan enzim dengan
mengikat ke situs aktifnya dengan ikatan kovalen yang
kuat
- Secara permanen menonaktifkan enzim
- Inhibitor ireversibel tidak menyerupai substrat

 Penambahan substrat berlebih tidak membalik proses

ini
- Tidak bisa dibalik
Ireversibel:

Diisoprofilfluoro
fosfat (DFP),
yang
menghambat
Asetilkolin
esterase, yang
penting dalam
transmisi
impuls syaraf
 Enzim
CH2 Gugus R dari residu
sistein esensial
SH
+
I
H C H Iodoasetamida
C O
NH2

HI
Enzim
CH2
S Enzim yang mengalami
H C H modifikasi kimiawi (in-aktif)
C O
NH2
 penghambatan competitive
• inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd sisi
aktif
• Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk komplek
EI
• krn terikat scr reversible 
ketika ditambah substrat
maka penghambatan
berkurang
Reaksi dehidrogenase suksinat dan penghambatan
kompetitifnya
Struktur dan kerja obata-obatan sulfa. Bakteri yang
menggunakan obatan-obatan sulfa untuk biosintesis
asam folat mati karena kekurangan asam folat

Kebanyakan dasar
kerja dari obat
adalah bahwa
semua binatang
tingkat tinggi dan
banyak m.o
kekurangan
kemampuan
untuk melakuka
sintesis senyawa2
organik
(metabolit) yang
penting tertentu.
Obat2an tersebut
antimetabolit
 Penghambatan non-competitive
 penghambatan berikatan pada
sisi enzim selain sisi tempat
substrat terikat,
 Inhibitor non-kompetitif
mengubah struktur tersier
enzim & situs aktif
 Mengurangi aktivitas enzim
 substrat tidak dapat masuk
ke situs yang aktif
 Proses dapat dibalik hanya
dengan menurunkan [inhibitor
non-kompetitif]
Contoh penghambatan non kompetitif:
Logam berat Pb2+ & Hg2+ berikatan dengan –SH
dari Sistein, jauh dari situs aktif
ENZIM ALLOSTERIK :: ENZIM YG
MEMILIKI SISI SELAIN SISI KATALITIK
SIFAT-SIFAT ENZIM ALLOSTERIK
1. memiliki sisi katalitik yg berikatan dgn
substrat & mengubahnya, disamping itu
enzim ini juga memiliki satu atau lebih sisi
pengatur atau allosterik untuk mengikat
metabolit pengatur  modulator atau efektor
2. lebih kompleks & lebih besar
3. memperlihatkan penyimpangan dr tingkah
laku MM
 Model-model alosterik
A. Model berturutan sederhana. B. Model serempak

Bentuk T (tegang)
mempunyai afinitas
yang rendah terhadap
substrat.Bentuk R
(Relaks mempunyai
afinitas yang tinggi
terhadap substrat
Enzim alosterik memperlihatkan penyimpangan dari
tingkah laku MM
Bersifat menghambat
A
ENZIM ALLOSTERIK
B Diagram model
serempak, sutu inhibitor
alosterik memantapkan
C keadaan T sedangkan
aktivator alosterik
memantapkan keadaan R
D
Bersifat mempercepat
A ENZIM ALLOSTRERIK

D
Contoh : enzim alosterik
 Sifat-Sifat Enzim
Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut:

1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi

tanpa ikut bereaksi.
2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih
dari suhu 60° C, karena enzim tersusun dari
protein yang mempunyai sifat thermolabil.
3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat
protein tetap melekat pada enzim.
4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai
biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang.
5. Bekerjanya ada yang didalam sel (endoenzim) dan di
luar sel (ektoenzim),contoh ektoenzim: amilase,
maltase.
6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu
arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi
dua arah, contoh: lipase, mengkatalisis pembentukan
dan penguraian lemak.

lipase
Lemak+H20 --> Asam lemak + Gliserol

7. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena

bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya
substrat) hanya setangkup dengan permukaan
substrat tertentu.
8. Umumnya enzim tak dapat bekelja tanpa adanya
suatu zat non protein tambahan yang disebut
kofaktor.
 PENGGUNAAN ENZIM
1. Sebagai indikator penyakit

hepatitis  kerusakan jaringan hati & pelepasan enzim

hati dlm darah

Transaminase Oksaloasetat Glutamat (GOT):

GOT
 Aspartat +  Ketoglutarat  Oksaloasetat + Glutamat

malat dehidrogenase
 Oksaloasetat + NADH + H+  Malat + NAD+  = 340 nm

GOT yg ada dlm darah  laju penurunan NADH

2.Sebagai pereaksi uji untuk mengukur
banyaknya metabolit spesifik

glukosa oksidase
Glukosa + O2 + H2O  asam glukonat + H2O2

peroksidase
H2O2 + o-Dianisidin  Dianisidin teroksidasi + H2O
tak berwarna coklat
No Enzim Aksi Penggunaan
1 Amilase hidrolisis pembentukan
pati glukosa dr pati untuk
zat pemanis dan
fermentasi
2 Protease hidrolisis bahan tambahan
protein detergen, mikrobial
pelunak daging,
perusahaan roti
3 Papain hidrolisis pelunak daging
protein
4 Glukosa mengubah menghasilkan sirup
Oksidase glukosa gandum
menjadi berkadar frultosa
fruktosa tinggi