KULIAH 2: PENGANTAR

ENZIM

Sebuah model untuk strukturrubiskodalam kloroplas dari tumbuhan

tingkat tinggi
 Alur Kuliah
Kompetensi
1.DEFINISI
2.PENGANTAR
1. Sejarah Enzim
2. papain
3.SIFAT-SIFAT ENZIM
A. Struktur Enzim
B. Karakteristik Enzim
 1. DEFINISI
● Enzim adalah katalis metabolismeyang
meningkatkan laju reaksi kimia
olehmenurunkan energi aktivasi reaksi
tersebut
● Sebuah enzim(dalam ragi) adalahterdiri
dariproteinyang bertindak
sebagaikatalisatormenyebabkan reaksi
tertentu yang diinginkan
● Enzim adalah katalis terbesar dan paling
terspesialisasi dalam tubuh untuk reaksi yang
terlibat dalam metabolisme
 2. PENDAHULUAN
 Penemuan enzim
 Eduard Buchner
 Buchner menemukan pada tahun 1897 bahwa
ekstrak ragi dapat memfermentasi gula menjadi
alkohol:
C6H12HAI6→2C2H5OH+ 2CO2+ 2 ATP
Temuan Buchner menunjukkan bahwa fermentasi

dipromosikan olehmolekulyang terus berfungsi
ketika Sumner
 James dikeluarkan dari sel.
 Pada tahun 1926, Sumner mengisolasi dan
mengkristalkan kacang jackurease, yang
mengkatalisis reaksi:
CH4SEBUAH2O + H2O → 2NH3+ CO2
  Ituureasekristal
hanya mengandung protein,
membuat Sumner mengusulkan bahwa semua
enzim adalah protein.
 PAPAIN
Apapapain?
 papainadalah enzim pemecah
protein yang berasal dari
pepaya dan tanaman tertentu
lainnya.
 Enzim adalah molekul kompleks
yang diproduksi dalam
organisme hidup untuk
mengkatalisis (mempercepat)
reaksi kimia di dalam sel
PAPAIN

 Kenapa dagingnya keras?

 Otot harus menanggung banyaktekanan mekanis, dan
terbuat dariserat yang kuatyang sulit dipotong, dan
jaringan ikat yang kuat menyatukannya
 Sel otot individu mengandung:mikroskopisfibril yang
memberi mereka integritas struktural dan
memungkinkan mereka untuk berkontraksi.
 Fibril memiliki struktur internal yang kompleks yang
diikat olehrantai protein panjang. Jaringan ikat yang
menyatukan otot juga sebagian besar adalah protein.
 Bagaimana papain melunakkan daging?
 papainmemotongrantai proteindifibrilnyadan juga
dijaringan ikat, mengganggu integritas struktural serat
otot, dan melunakkan daging.
B. Nomenklatur Enzim
 Sebagian besar enzim lain diberi nama
berdasarkan substratnya dan reaksi yang
dikatalisisnya, dengan ditambahkan akhiran "ase".
(ATPase)
 Enam kelas utama enzim (Keluarga Super: EC
1.1.3.4)
1. transferase 4. Liase
 Transfer gugus  Reaksi eliminasi
fungsi antar molekul membentuk ikatan
2. Oksidoreduktase rangkap
 Transfer elektron 5. isomerase
(sapi merahreaksi)  intramolekul
3. Hidrolase penataan ulang
 Putuskan ikatan 6. Ligase
dengan  Gabungkan molekul
menambahkan dengan ikatan baru
H2HAI
 transferase
aminotransferase:transferasemengkatalisis degradasi asam amino dengan
menghilangkan gugus amino.
 Oksidoreduktase
Alkoholdehidrogenase: sebuahoksidoreduktasemengubah alkohol
menjadialdehida/keton.
 Hidrolase
Glukosa-6-fosfatase: ahidrolaseyang menghilangkan gugus fosfat dari
glukosa-6-fosfat, meninggalkan glukosa dan H3PO4.
 Liase
piruvat dekarboksilase: Sebuahliaseyang menghilangkan CO2daripiruvat.
 isomerase
Ribulosafosfatepimerase: sebuahisomeraseyang
mengkatalisasiinterkonversiribulosa-5-fosfat dan xilulosa-5-fosfat.
 Ligase
Heksokinase: Sebuahligaseyang mengkatalisasiinterkonversiglukosa dan
ATP dengan glukosa-6-fosfat dan ADP.
 2. SIFAT ENZIM
A. Struktur Enzim
1. Protein
2. kofaktor
3. Situs aktif
B. Karakteristik Enzim
a. Komponen penting sel
Hampir semua reaksi pada organisme hidup/tanaman
dikatalisis oleh enzim)
b. Sangat efisien
c. Mengurangi.Guntuk reaksi (dengan mengikat
keadaan transisi)
d. Enzim sangat spesifik
e. Tunduk pada kontrol peraturandari berbagai
macam
 A. Struktur Enzim NADH

Activator
(Metal ion)
Protein
M+
molecule
Organic

Active
site Substrate

Apoenzyme Coenzyme

Apoenzim + Koenzim = Holoenzim

1. Protein
 Semua enzim yang dikenal adalah senyawa
dengan berat molekul tinggi yang terutama
terdiri dariprotein(kecuali RNA katalitik)
 apoenzim: Bagian polipeptida
atau protein dari enzim yang
mungkin tidak aktif dalam struktur
sintesis aslinya
 Bentuk tidak aktif
dariapoenzimdikenal
sebagaiproenzimatauzimogen.
 Ituproenzimmungkin mengandung beberapa asam
amino ekstra dalam protein yang dihilangkan, dan
memungkinkan struktur tersier spesifik akhir
terbentuk sebelum diaktifkan sebagaiapoenzim.
2. Kofaktor
 Banyak enzim membutuhkan kehadiran senyawa lain
-kofaktor- sebelum aktivitas katalitiknya dapat
dilakukan
 Seluruh kompleks aktif ini disebut
sebagaiholoenzim;apoenzim(porsi protein)
+kofaktor(koenzim, gugus prostetik atau aktivator ion
logam)
apoenzim+kofaktor=Holoenzim
Kofaktor mungkin:
1. Sebuah koenzim- zat organik non-protein yang terikat
secara longgar pada bagian protein, dapat didialisis, dan
termostabil
2.Grup prostetik- zat organik yang terikat kuat pada
protein atau bagian apoenzim, dapat didialisis dan
termostabil.
3.Aktivator ion logam- ini termasuk K+, Fe++, Fe+++, Cu++,
Co++, Zn++, M N++, Mg++, Ca++, dan Mo+++
3. Situs Aktif Enzim
● Situs aktif adalah
 area spesifik enzim tempat substrat menempel
selama reaksi
 bagian dari konformasi molekul enzim yang
diatur untuk membuatkantong
khususataucelahyang struktur tiga dimensinya
melengkapi struktur substrat
● Enzim dan molekul substrat "mengenali" satu sama
lain melalui komplementaritas struktural ini
● Substrat berikatan dengan enzim melalui ikatan
gaya yang relatif lemah, ikatan H, ikatan ion
(jembatan garam), dan interaksi van der Waals
antara gugus atom yang saling melengkapi secara
sterik.
 Sukrase
situs aktif

 Situs aktif lisozim:Hijau

menunjukkan kontak substrat dan
oranye adalah residu katalitik
B. Karakteristik
a. Komponen Kritis
Enzim sangat penting untuk setiap aspek kehidupan seluler
(metabolisme sel & proses biologis)
b. Katalis yang sangat efisien
Jumlah yang sangat kecil dari suatu enzim dapat
mengkatalisis transformasi jumlah substrat yang
jauh lebih rendah
 Sukrase
 Katalase

 Sukrase(membalikkan
)dapat mempengaruhi
hidrolisis
setidaknya1.000.000kal
i berat sukrosanya
sendiri tanpa
menunjukkan
pengurangan aktivitas
yang berarti
  Katalase adalah salah satu enzim yang lebih
efisien, satu molekul enzim ini mampu
mengkatalisis konversi 5.000.000 molekul H202per
menit (reduksi hidrogen peroksida menjadi air dan
oksigen molekuler) ketika kondisinya
menguntungkan

Kece
pat
Enzim Reaksi dikatalisis Fungsi reaksi
an
*
menghilangkan
2H2HAI2 .2H2O +
Katalase racun H2HAI2dari 1015
O2
sel dengan tingkat yang tidak
* tingkat enzim yang dikatalisis dibandingkan
dikatalisis BERSAMA2+ menghidrasi
Karbonat CO2gas untuk 107
anhidrase H2OH2BERSAMA3
transportasi
C. Energi Aktivasi
 Enzim mengurangi energi aktivasi suatu
reaksi sehingga energi kinetik sebagian besar
molekul melebihi energi aktivasi yang
diperlukan sehingga mereka dapat bereaksi.
 Misalnya untukkatalasereaksi
2H2HAI2 → 2H2O + O2
Energi aktivasi adalah
86 kJ mol-1tanpa katalis
62 kJ mol-1dengan katalis anorganik
1 kJ mol-1dengan enzimkatalase
 Laju reaksi dipengaruhi oleh enzim
 TINGKAT tergantung padaΔ.Gkan, energi aktivasi
Arrhenius (yaitu,energi bebas aktivasiuntuk reaksi).

DG‡ = activation energy

- enzyme
DG‡ –enzyme
ENERGY

DG‡
+enzyme
+ enzyme

REACTANT Overall energy

e.g. CO2 + H2O released

PRODUCT
H2CO3

REACTION PROGESS
Perubahan Energi Gratis Gibb (G)
 Enzim menurunkan energi aktivasi
K'persama DG '0(KJ
(Δ.G ) untuk reaksi yang dikatalisis.
kan

 K'° eq = [P] / [S] an / mol)

10-6 34.2
 Dari termodinamika, konstanta
10-5 28.5
kesetimbangan dan energi bebas 10-4 22.8
dihubungkan oleh ekspresi 10-3 17.1
Δ.G '° = -RTln K' ° eq 10-2 11.4
= -2.3RTlog K '° eq 10 -1
5.7
1 0
 Δ.G = perbedaan keseluruhan energi 10 -5.7
bebas antara akhir (P) dan awal (S), tidak 102 -11.4
dipengaruhi oleh enzim. 103 -17.1
Katalis enzimatik memiliki laju yang jauh lebih
tinggi daripada katalis non-enzimatik, dan
bahkan pada suhu yang relatif rendah
 PUPUK UREA
 Kondisi optimum untuk katalisis enzim hampir selalusuhu
sedang, danpH yang tidak ekstrim
 Kontras antara reaksi yang dikatalisis oleh enzim dan oleh
katalis non-enzimatik digambarkan dengan baik oleh
proses fiksasi nitrogen (yaitu reduksi N2 menjadi amonia).
Nitrogenase mengkatalisis reaksi ini pada suhu sekitar300
Kdan dipH netral.Enzim adalah sistem kompleks yang
terdiri dari dua komponen protein yang memisahkan salah
satunya mengandung besi dan besi lainnya dan
molibdenum. Beberapa molekul ATP dihidrolisis selama
reduksi
 Sebaliknya, dalam sintesis industri amonia dari nitrogen
dan hidrogen, kondisi yang digunakan adalah sebagai
berikut: suhu 700 - 900 K, tekanan100 - 900 atmosfer, dan
adanyakatalis besi, sering dipromosikan olehjejak oksida
logam lain
D. Spesifisitas Enzim
Enzim sangat spesifik
– untuk substrat yang ditindaklanjuti
– untuk reaksi yang dikatalisis
Contoh: Protease adalah seluruh kelas enzim yang
semuanya mengkatalisis hidrolisisikatan peptida:
Kelas kekhususan
● Spesifisitas mutlak- enzim hanya akan
mengkatalisis satu reaksi.
● Kekhususan grup- enzim hanya akan bekerja pada
molekul yang memiliki gugus fungsi tertentu, seperti
gugus amino, fosfat, dan metil.
● Kekhususan tautan- enzim akan bekerja pada jenis
ikatan kimia tertentu terlepas dari struktur molekul
lainnya.
● Spesifisitas
stereokimia- enzim akan
bekerja pada isomer
sterik atau optik tertentu.

Spesifisitas Enzim
e. Regulasi Enzim
 Enzim adalah sakelar lampu yang diatur dengan
ketat
 Enzim yang tidak diatur menjadi aktif atau tidak
aktif secara konstitutif(lampu selalu hidup atau
mati)
 Aktivitas enzim yang tidak diatur mengganggu
homeostasis sel dan sering menyebabkan
keadaan penyakit.
 Aktivitas enzim yang
tidak diatur
mengganggu
homeostasis sel dan
sering menyebabkan
keadaan penyakit.
THANK YOU
Спасибо

ㅰㅰ
˱΍
έϛη