SISTEM

ENZIM
Kimia Biologis 2019

Sejarah
 1700-an: daging dicerna cairan hasil sekresi
lambung
 1800-an: saliva mengurai pati menjadi gula
 1850: Louis Pasteur, ragi dapat katalisasi gula
jadi alkohol
 Kuhne akhir abad 18: menyebutnya enzim
 Haldane 1850...enzim berikatan lemah antara
enzim dan substrat
 Abad 20 baru purifikasi dan elusidasi struktur
serta mekanismenya

1
 Model struktur pengisi ruang dari lisozim, suatu enzim yang biasa
ditemukan dalam air mata dan saliva yang mampu menghancurkan
dinding sel bakteri dengan menghidrolisis polisakarida

Struktur Enzim
 Enzim adalah
protein
 Bentuk globular
 Struktur 3-D yang
kompleks

Human pancreatic
amylase
© Dr. Anjuman Begum

© 2007 Paul Billiet ODWS

2
 Enzim merupakan protein yang berfungsi
sebagai biokatalisator di dalam sel (ada yg
berbentuk RNA)

 Reaksi kimia di dalam sel dikatalisis oleh enzim-

enzim spesifik; aselerasi reaksi kimia

 Ciri khas reaksi enzimatik yaitu:

 Tidak terdapat hasil samping (side product)
 Sangat spesifik
 Mempunyai kecepatan katalitik yang sangat
tinggi
 Dapat diregulasi

Sifat-sifat lain enzim :

 biokatalisator. Pada akhir reaksi, enzimnya
tetap utuh bila keadaannya ideal
 Termolabil, mudah rusak/denaturasi pada
suhu lebih besar dari 60°C
 Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, karena
sebagai biokatalisator reaksinya cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang
 Bekerja di dalam sel (endoenzim) dan diluar
sel (ektoenzim, contoh: amilase, maltase)
 Umumnya bereaksi satu arah, namun ada juga
yg bereaksi 2 arah, contohnya:
lipase
lemak asam lemak + gliserol

3
 Beberapa jenis enzim hanya terdiri atas polipeptida dan
tidak mengandung gugus kimia lain selain asam amino,
misalnya: ribonuklease pankreas
 Beberapa jenis enzim juga memerlukan molekul non-
protein untuk aktivitasnya yang disebut kofaktor (ion
anorganik) yang berupa: Molekul anorganik seperti Mg2+,
Fe2+ atau Zn2+
 Kalau organik kompleks atau molekul metaloorganik
disebut koenzim
 Enzim dengan struktur sempurna dengan koenzim atau
gugus logam lainnya disebut holoenzim
 Bagian protein dari enzim yang mudah terdenaturasi oleh
panas disebut apoenzim

Ko-faktor
 Suatu molekul non
protein tambahan yang
dibutuhkan enzim utk
membantu reaksi
 Kofaktor yang
berikatan kuat disebut
grup protestik.
 Kofaktor yang
berikatan tapi mudah
lepas disebut koenzim
 Sebagian besar
vitamin adalah
koenzim Nitrogenase enzyme with Fe, Mo and ADP cofactors
Jmol from a RCSB PDB file © 2007 Steve Cook
H.SCHINDELIN, C.KISKER, J.L.SCHLESSMAN, J.B.HOWARD, D.C.REES
© 2007 Paul Billiet ODWS STRUCTURE OF ADP X ALF4(-)-STABILIZED NITROGENASE COMPLEX AND ITS

IMPLICATIONS FOR SIGNAL TRANSDUCTION; NATURE 387:370 (1997)

4
Ion-ion yang berperan sebagai kofaktor

Fe 2+ Sitokrom oksidase, peroksidase, katalase,

or Fe 3+
Cu 2+ Sitokrom oksidase

K + Pyruvat kinase

Zn 2+ Alkohol dehydrogenase, carbonic

anhydrase, carboxypeptidase
Mg 2+ Heksokinase, glukosa 6-fosfatase,piruvat
kinase
Mn 2+ Arginase, ribonukleotida reduktase

5
KLASIFIKASI INTERNASIONAL ENZIM

Kelas Tipe reaksi yang dikatalisasi

1. Oksidoreduktase Mentransfer elektron (ion hidrida atau
atom H)
2. Transferase Memindahkan gugus fungsional dari
satu substrat ke substrat yang lain.
3. Hidrolase Reaksi hidrolisis (transfer gugus
fungsional ke air)
4. Liase Penambahan gugus ke ikatan rangkap
atau membentuk ikatan rangkap
dengan memindahkan suatu gugus
5. Isomerase Transfer gugus dalam molekul dan
menghasilkan bentuk isomerik
6. Ligase Membentuk ikatan C̶ C, C̶ S, C̶ O, dan
C ̶ N melaluli reaksi kondensasi dengan
hidrolisis ATP sebagai sumber energi.

6
7
8
9
Pelajari dengan baik

Pelajari dengan baik

10
 Kelas Enzim lainnya
Synthase – sintesis molekul dengan menggabungkan
dua molekul yang lebih kecil
Polymerase – sintesis rantai panjang (spt DNA, RNA
dan protein)
Nuklease – mengurai asam nukleat
Protease – mengurai protease
Lipase – mengurai lipid
Kinase – menambah grup fosfat
Fosfatase – melepas grup fosfat
ATPase – hidrolisis ATP

Substrat
 Substrat suatu enzim adalah reaktan yang
dapat diaktivasi oleh enzim.
 Enzim adalah spesifik utk substratnya.
 Spesifisitas nya ditentukan oleh sisi aktifnya

© 2007 Paul Billiet ODWS

11
Ikatan suatu substrat pada suatu sisi aktif enzim

12
13
14
15
Mekanistik Enzim
 Berikatan secara spesifik
 Fleksibilitas
 Lingkungan elektroniknya
 koenzim

 Contoh: serin protease

16
Serin Protease
 Membelah ikatan peptida
 Memotong secara spesifik
 Memiliki komposisi / struktur spesifik pada
sisi aktif
 Mekanisme kerjanya sudah dipelajari dengan
rinci

Lipatan rantai polipeptida

Bagian katalitik dari enzim

17
Bgn yg berikatan dg
substrat. Menstimulasi
perubahan struktur

18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28