BIOCHEMISTRY I

ENZIM DAN fUNGSINYA

• Proteins that catalyze (speed up) chemical

reactions without being used up or destroyed
in the process
• Anabolic (putting things together) and
catabolic (breaking things down) functions
• Examples
– Digestion
• Salivary amylase
• Trypsin
 Sejarah Penemuan Enzim

 Enzim Pertama yang berhasil dikristalkan UREASE, 1926 oleh James Sumner
2NH2-C-NH2 + 2H2O  4NH4+ + 2CO2 ; semua enzim adalah protein

 Hingga saat ini lebih dari 2000 enzim telah diidentifikasi ; ratusan diantaranya telah
berhasil dimurnikan.
- kecuali untuk ribozim, semua agen katalitik adalah protein
- penurunan/hilangnya aktivitas enzim terkait dengan pemutusan proteolitik

 Beberapa penemuan penting dalam sejarah enzim :

- 1833 : Payen & Peroz- perubahan pati menjadi gula
- 1850 : Louis Faster – fermentasi gula menjadi alkohol dikatalisis “fermen”
- 1878 : Kuhn –mengemukakan istilah enzim (di dalam ragi=Yunani)
- 1898 : Ducleaux – menggunakan akhiran –ASE untuk menamakan enzim
- 1900 : E. Fischer – menemukan stereospesifitas dari enzim
ENZIM DAN fUNGSINYA

 Enzim adalah molekul

(umumnya protein) yang
mengkatalisis/ mempercepat
reaksi-reaksi kimia dalam sel
(AB) melalui pemutusan
ikatan kovalen dari substrat dan
membentuk ikatan kovalen
yang baru pada produk.
 Enzim merupakan katalis
biologis
 Aktivitas katalitik enzim
tergantung pada integritas
strukturnya sebagai protein
 Struktur Enzim

 Beberapa enzim memerlukan kofaktor atau gugus prostetik

untuk fungsi katalitiknya
 Ribonuklease Pankreas enzim yang hanya terdiri atas
polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi kecuali residu
asam amino
 Banyak enzim terdiri atas komponen protein (apoenzim) dan
komponen bukan protein (kofaktor)  holoenzim
 Holoenzim enzim yang mengandung kofaktor atau gugus
prostetik
 Kofaktor dapat berupa molekul anorganik atau juga molekul
organik kompleks (koenzim)
 Senyawa yang terikat kuat pada protein  gugus Prostetik
 Koenzim senyawa yang tidak terikat kuat pada protein
Kofaktor dan koenzim

Apoenzim – Bagian protein enzim; almost ready to work.

Kofaktor - Gugus prostetik diperlukan untuk

“aktivasi”apoenzim.
- Pada umumnya ion logam yang berfungsi
mempertahankan bentuk/ struktur protein.
Kofaktor dan koenzim
BIOCHEMISTRY I

Holoenzyme
(active)

Apoenzyme (inactive) Cofactor

[protein molecules] [bukan protein]

Organic molecules Metal ions

Prosthetic groups Coenzymes

[bound to protein]

Vitamins
REAKSI ENZIM

Setiap reaksi akan memiliki keadaan transisi

sebelum dihasilkan produk
Pada keadaan transisi substrat menjadi
tidak stabil akibatnya reaksi bisa
berlangsung maju atau ke arah balik
tergantung Ea yang dimiliki
Enzim sangat selektif- akan memilih jalur
mana yang paling memungkinkan reaksi
berlangsung; menemukan alternatif
mekanisme lain dari suatu reaksi dengan Ea
yang lebih rendah sehingga reaksi dapat
berlangsung lebih cepat.
CARA KERJA ENZIM

Pembentukan Kompleks E-S

Enzim adalah protein yang sangat besar ada bagian tertentu yang akan
berinteraksi dengan substrat : SISI AKTIF/ACTIVE SITE
Pada sisi aktif terdapat sisi katalitik dan sisi pengikatan (binding site)
Sisi katalitik tempat dimana reaksi terjadi
Sisi pengikatan  area pengikatan substrat pada poisisi yang paling tepat
untuk bereaksi
Tahapan Reaksi Enzimatis
 TATA NAMA ENZIM

Nama enzim didasarkan pada :

 Substrat apa yang bereaksi, tambahkan akhiran -ase
laktase : ezim yang bereaksi dengan laktosa
Sukrase : enzim yang bereaksi dengan sukrosa
Lipase : enzim yang bereaksi dengan lipid
 Bagaimana kerja enzim dalam reaksi
Oksidase : menyebabkan reaksi oksidasi
karboksilase : memindahkan gugus karboksil
Co: Piruvat dekarboksilase : memindahkan karboksil dari piruvat
 Beberapa enzim masih menggunakan akhiran -in
Contoh : tripsin, pepsin
.
TATA NAMA ENZIM

• Nama biasa
– Invertase, sukrase

• Nama sistematik
– b-D-fruktofuranosida fruktohidrolase (E.C. 3.2.1.26)
 KLASIFIKASI ENZIM

Didasarkan pada jenis reaksinya, enzim digolongngkan menjadi :

Classification of Enzymes

Oxidoreductases (E.C. 1)
• Catalyze oxidation-reduction reactions (oxidation is
the loss of electrons, reduction is the gain of
electrons. Here usually as H or H-)
– Dehydrogenases
– Oxidases
– Oxygenases
– Reductases
– Peroxidases
– hydroxylases

Alcohol
dehydrogenase
Classification of Enzymes

Transferases (E.C. 2)

• Catalyze transfer of
functional groups from one
molecule to another.
– Transaminases

– Transmethylases hexokinase

– Transcarboxylases

– Kinases
Classification of Enzymes

Hydrolases (E.C. 3)

– Esterases
Hydrolysis ads a water
molecule to break a bond – Phosphatases
(= transfer of functional
groups to water)
– Peptidases
Classification of Enzymes

Lyases (E.C. 4)
• Catalyze reactions in which groups are removed to
form a double bond.
– Decarboxylases
– Hydratases
– Deaminases

Pyruvate
decarboxylase
Classification of Enzymes

Isomerases (E.C. 5)
• Catalyze intramolecular rearrangements of
molecules.
– Epimerases
– Racemases
– Mutases

Alanine
racemase
Classification of Enzymes

Ligases (E.C. 6)
• Catalyze bond formation between two substrate
molecules (coupled with ATP hydrolysis).
– Synthetases

– Carboxylases

Pyruvate
carboxylase
 Catalytic Mechanisms
1. Acid-base catalysis
2. Covalent catalysis
3. Metal ion catalysis
4. Electrostatic catalysis
5. Proximity and orientation effects
6. Preferential binding to transition state
(transition state stabilization)
 Acid-Base Catalysis
(An acid can donate H+, a base can accept H+)

- carboxyl

( ) - amino (guanidino)

- sulphydryl

- imidazol

- hydroxyl

- phenol
Example of Acid-Base Catalysis: Bovine
Pancreatic RNase A