E N Z IM

OLEH
SUHARA
JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI
FPMIPA UPI
 1. Sejarah Penemuan Enzim
• 1850, Louis Pasteur : fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang
dikatalisis ‘fermen’. Pasteur mengemukakan
bahwa fermen ini, yang kemudian dinamakan
enzim (‘di dalam ragi’)
• 1897, Eduard Buchner : berhasil mengekstrak ke dalam larutan,
suatu bentuk yang aktif dari sel ragi, yaitu
serangkaian enzim yang mengkatalisis
fermentasi gula menjadi alkohol.
• 1926, James Sumner : urease dapat diisolasi dan dikristalkan. Beliau
juga menemukan bahwa semua enzim adalah
protein yang memiliki berat molekul antara
12.000 – 1 juta.
• 1930, John Northrop: berhasil mengkristalkan enzim pepsin dan
tripsin.
 SIFAT – SIFAT UMUM ENZIM
• Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami
perubahan fisik selama reaksi, tetapi berubah
kembali kepada keadaan semula setelah reaksi
selesai
• Umumnya katalisator adalah protein, meskipun
beberapa adalah RNA
• Reaksi berlangsung lambat sekali jika tidak
dikatalisis oleh enzim
• Setiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi,
yang sering hanya satu reaksi. Suatu katalisator
REAKSI-SPESIFIK
 
2. Struktur Enzim
Enzim
(Holoenzim)

Protein Ko-Faktor
(Apoenzim)

Molekul Organik Molekul Anorganik

( koenzim) (ion logam)
Contoh : Vitamin, FAD Contoh : Fe+2, Mn+2

 
Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat
secara kuat (permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim
dinamakan bagian prostetik.
Tidak semua enzim memiliki susunan yang komplit, contoh ribonuklease pankreas
hanya terdiri atas polipeptida
2. Struktur Enzim
Tabel 1. Beberapa logam sebagai kofaktor.

Logam Nama Enzim

Fe+2 dan Fe+3 Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase
Cu+2 Oksidase sitokrom
Zn+2 Polymerase DNA, Anhidrase karbonik,
Mg+2 Dehidrogenase alkohol.
Mn+2 Heksokinase, 6-fosfatase glukosa
K+ Arginase
Ni+2 Kinase piruvat (juga memerlukan Mg +2)
Mo Urease, Nitrate reductase
Se Reduktase nitrat, Peroksidase glutasion
 Tabel 2. Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang
dipindahkan.

Koenzim Senyawa yang dipindahkan

1. Thiamin pirofosfat Aldehida
2. Flavin adenin dinukleotida (FAD) Atom hidrogen
3. Nikotinamida adenin dinukleotida (NAD) Ion hidrida (H-)
4. Koenzim A Gugus asil
5. Piridoksal fosfat Gugus amino
6. 5’- deoksiadenosilkobalamin (koenzim B12) Atom H dan gugus alkyl

7. Biositin CO2
8. Tetrahidrofolat Gugus satu-karbon lainnya
 3. Sisi Aktif suatu Enzim (Active Site)
• Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul
enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk
kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk
produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga
dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan protein
enzim, tempat substrat berikatan secara lemah (misalnya
interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der
Waals, dan interaksi hidrofobik).
Contoh kompleks enzim substrat: (a) Heksokinase dan
(b) Heksokinase yang mengikat glukosa (merah)
 Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim
berikatan dengan substrat :

• 1) model kunci – dan anak kunci yang diusulkan oleh Emil

Fisher pada tahun 1894, yang menyatakan bahwa bentuk
molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak
kunci dengan kuncinya. (Gb. a)
• 2) induced – fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E.
Koshland, Jr. yang menyatakan bahwa terikatnya substrat
menyebabkan perubahan konformasi pada bagian sisi aktif
enzim. (Gb. b)
(a)

+
Enzim Substrat Kompleks Enzim-Substrat

(b)

+
Enzim Substrat Kompleks Enzim-Substrat
Cara Kerja Enzim
Bagan di bawah ini termasuk model apa ?
 4. Penggolongan Enzim

• Tabel 3. Klasifikasi Enzim Secara Internasional

No Nama Enzim Tipe reaksi yang dikatalisis Contoh

1 Oksidoreduktase Transfer elektron Alkohol dehidrogenase

2 Transferase Transfer gugus fungsi Heksokinase
3 Hidrolase Reaksi hidrolisis Tripsin
4 Liase Pemutusan ikatan C – C, C – O, C – N, Piruvat dekarboksilase
membentuk ikatan rangkap
5 Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul, Maleat Isomerase
membentuk isomer
6 Ligase (sintetase) Pembentukan ikatan Piruvat karboksilase
 Penamaan Enzim
• Banyak enzim yang telah dinamakan dengan menambahkan akhiran
ase kepada nama substratnya, misalnya urease mengkatalisis hidrolisis
urea, amilase (ptialin) menghidrolisis amilum.
• Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi :
ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat
• Nama sistematik formal enzim ini adalah: fosfotransferase ATP :
glukosa
• Nomor klasifikasinya adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama
(yaitu 2) menunjukkan nama kelas (transferase), bilangan
kedua (7 ) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga
(1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus hidroksil
sebagai penerima), dan bilangan keempat (1) bagi D-glukosa
sebagai penerima gugus fosfat. Jika nama sistematiknya rumit,
maka nama biasa dari enzim ini adalah heksokinase.
Sifat-Sifat Enzim
a.Enzim Sebagai Katalisator.

Reaksi tanpa dikatalisis oleh enzim

memerlukan energi aktivasi yang
tinggi,

Reaksi yang dikatalisis oleh enzim

Memerlukan energi aktivasi yang lebih
rendah

b. Enzim itu Suatu Protein

c. Enzim itu khusus
d. Ada enzim yang dapat bekerja bolak-
balik
Enzymes speed up metabolic reactions by
lowering energy barriers
• A catalyst
Is a chemical agent that speeds up a reaction
without being consumed by the reaction

Enzyme Is a catalytic protein

• Every chemical reaction between molecules

– Involves both bond breaking and bond forming
• The hydrolysis
– Is an example of a chemical reaction

CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH
O O H O H O
H H H H Sucrase H
H
OH O H HO + H2O OH H H HO
CH2OH HO
OH HO
CH2OH
H OH OH H H OH OH H

Sucrose Glucose Fructose

C12H22O11 C6H12O6 C6H12O6
Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
a. Suhu

b. pH

c. Konsentrasi enzim,
Substrat, ko-faktor

d. Inhibitor
INHIBITOR
a) yang bekerja secara tidak dapat balik
(irreversible) merusakkan suatu gugus fungsional (active
site) pada molekul enzim. Contoh: diisoprofilfluorofosfat
(DFP) merusak enzim asetilkolinesterase.
Contoh: Malation

b) yang bekerja secara dapat balik

(reversible).
1) zat penghambat yang bersaingan (kompetitif)
2) zat penghambat yang tidak bersaingan
(non-kompetitif)
 Metabolism
Biochemical pathways are a series of reactions
in which the product of one reaction becomes
the substrate for the next reaction.

Biochemical pathways are often regulated by

feedback inhibition in which the end product
of the pathway is an allosteric inhibitor of an
earlier enzyme in the pathway.

23
24
25
 ISOZIM

• Bentuk-bentuk yang memiliki perbedaan fisik tetapi

dengan aktivitas katalisis yang sama
• malat dehidrogenase (malat menjadi oksaloasetat)
berdeda struktur pada tikus dan E. coli
• Kasus lain, jaringan beda, organisme sama
• Isozim lazim ditemukan di dalam serum dan
jaringan semua vertebrata, insekta, tumbuhan dan organisme seluler.
• Isozim terdapat pada banyak enzim
dehidrogenase, oksidase, transaminase, fosfatase, transfosforilase,
enzim-enzim proteolitik.
• Isozim merupakan produk ekspresi gen-gen
yang erat kaitannya. Suatu kuartener yang dibangun oleh protomer-
protomer dari berbagai jaringan
• Contoh : laktat dehidrogenase