ENZIM

Ni Nyoman Ayu Dewi

 PROTEIN

• Senyawa yg disusun oleh 2 / lebih asam

amino yg dihub melalui ikatan peptida.
• Ikatan peptida : ikatan antara ggs
karboksil dari satu aa dengan gugus
amino dari aa yang lain.
 FUNGSI PROTEIN
• Membentuk dan mempertahankan struktur sel
(kestabilan mekanik; kolagen)
• Transport oksigen (Hb)
• Perlindungan dan pertahanan (Ig, fibrinogen)
• Pengendali dan pengatur (sbg pembawa sinyal)
• Katalisator (enzim)
• Pergerakan (aktin miosin)
• Penghasil energi (oksidasi kerangka karbon)
• Sebagai bahan sintesa asam nukleat
 ENZIM
DEFINISI
1. ENZYME (Yunani): YANG BERADA DI DLM SEL
2. “SUATU PROTEIN YG BERSIFAT KATALIS ---
MAMPU MENGAKTIFKAN SENYAWA LAIN
SECARA SPESIFIK
 NOMENKLATUR DAN KLASIFIKASI

• TAK BERATURAN: PTYALIN

• DITAMBAH –ASE DIBELAKANG SUBSTRAT
PROTEASE = ENZIM PEMECAH PROTEIN
• SISTEM INTERNASIONAL I.U.B.S (International Union of
Biochemistry System)
 KETENTUAN IUBS

1. ENZIM TERDIRI DARI 6 KELAS UTAMA.

2. NAMA ENZIM TERDIRI DARI 2 BAGIAN,
- I MENYATAKAN SUBSTRATNYA,
- II DIAKHIRI –ASE MENYATAKAN JENIS
REAKSI YG DIKATALISANYA : LAKTAT
DEHYDROGENASE.
3. ADA KETERANGAN TAMBAHAN (DALAM KURUNG)
4. SETIAP ENZIM PUNYA NOMER KODE SENDIRI2.
E.C (ENZYME CODE) YG TERDIRI DARI 4 DIGIT
 6 kelas utama enzim :
Klas Enzim Reaksi yg dikatalisis
1 Oksidoreduktase Reaksi oksidasi &
reduksi
2 Transferase Transfer atom/gugus
3 Hidrolase Reaksi hidrolisis
4 Liase Melepas gugus pd
substrat
5 Isomerase Reaksi isomerasi
6 Ligase Reaksi sintesis
 DISTRIBUSI ENZIM DLM SEL

• KOMPONEN ENZIM RANTAI RESPIRASIOKSIDASI

FOSFORILASI TERLETAK PADA MEMBRAN
MITOKONDRIA SEBELAH DALAM.
• ENZIM2 SIKLUS KREBS TERDAPAT DALAM MATRIX
MITOKONDRIA
• ENZIM2 PENCERNAAN TDP DLM LISOSOM.
 KOENZIM, APOENZIM, PROENZIM

• Koenzim: molekul organik non protein spesifik (tahan

panas dan dpt didialisa) yg membantu sifat katalisa
enzim (= kofaktor = ggs prosthetik)

• Apoenzim : bagian protein enzim

Apoenzim + koenzim = holoenzim

• Proenzim : enzim dlm bentuk belum aktif (=zimogen)

 MEKANISME KERJA ENZIM

IKATAN E + S TERJADI PADA ACTIVE SITE/TAPAK

AKTIF/CATALYTIC SITE
 MEKANISME KERJA ENZIM

EMIL FISCHER ---- LOCK AND KEY THEORY

- kaku

KOSHLAND
- lebih fleksibel
 FAKTOR-FAKTOR YG MEMPENGARUHI
KECEPATAN KATALISA ENZIM

1. KONSENTRASI SUBSTRAT
2. SUHU
3. pH
4. KONSENTRASI ENZIM
5. INHIBISI
http://www.docstoc.com
 Inhibisi
• Bahan penghambat kerja enzim
• Kompetitif inhibitor (ki) dan non kompetitif
inhibitor(nki)
 Kompetitif Inhibitor

K.I disebut juga substrat analog inhibitor

Berkompetisi dg substrat pd sisi aktif dari enzim

http://www.tokresource.org
http://catalog.flatworldknowledge.com
 Non Kompetitif Inhibitor
• Reversibel atau irreversibel
• Reversibel: reaksi dpt
dikembalikan dgn
menambah banyak substrat.
• Irreversibel (racun enzim)
misalnya HCN, racun pd
sitokrom oksidase.

http://www.tokresource.org
 Example of Enzyme
Poison Formula Action
Inhibited

AsO43− glyceraldehyde 3-phosphate

arsenate substitutes for phosphate
dehydrogenase

ICH2COO− triose phosphate

iodoacetate binds to cysteine SH group
dehydrogenase

diisopropylfluoro-
phosphate acetylcholinesterase binds to serine OH group
(DIFP; a nerve poison)

http://catalog.flatworldknowledge.com
 ENZIM SERUM

• ENZIM SERUM FUNGSIONAL

• ENZIM SERUM NON FUNGSIONAL
• YG NON FUNGSIONAL DAPAT MEMBANTU
PENEGAKAN DIAGNOSA
 NON FUNGSIONAL ENZIM
• ENZIM PANKREAS (LIPASE, AMILASE, TRIPSIN)
• ENZIM LIVER (SGPT,SGOT,ALK.POSFATSE)
• ENZIM PROSTAT (ACID FOSFATASE)
• ENZIM JANTUNG (CK,LDH,SGOT)
• CHOLIN ESTERASE : MENINGKAT PD KERACUNAN
FOSFAT INORGANIK
 ISOZIM
• BAHAN YG PUNYA SIFAT FISIK DAN KIMIA
BERBEDA TAPI SIFAT KATALITIK SAMA.
• CK :3 ISOZIM (MM,MB,BB)
• LDH : 5 ISOZIM( I1,I2,I3,I4, I5), MASING2
BERBEDA DALAM JARINGAN HATI DAN
JANTUNG