ENZIM

ANNA P. ROSWIEM

SEKOLAH TINGGI TEKNOLOGI INDUSTRI & FARMASI

BOGOR
 POKOK BAHASAN

Definisi
Sumber-sumber enzim
Manfaat Enzim
Bagian-bagian enzim
Klasifikasi dan Tatanama Enzim
Kelebihan dan Kekurangan reaksi enzim
Model reaksi enzim & faktor yang mempengaruhinya
Aplikasi enzim dalam bidang farmasi
 Sejarah Penelitian Enzim
1800 → Penelitian daging oleh
sekresi lambung; Pati menjadi gula oleh
air liur
1850 → Proses fermentasi gula
menjadi alkohol; Enzim terikat pada sel
ragi
 Sejarah Penelitian Enzim
1897 → Isolasi enzim pada sel ragi
yang berperan dalam fermentasi
alkohol oleh Buchner
1926 → Isolasi enzim urease dari
kacang-kacangan berbentuk kristal
murni oleh Summer
1930-1936 → Isolasi enzim pepsin,
tripsin, dan kimotripsin oleh Northrop
ENZIM BIOKATALISATOR → zat yang
mempunyai asal biologi, yang dapat
mempercepat reaksi kimia
Termasuk Protein tersier dan kuartener
Reaksinya sangat spesifik dan selektif
Reaksi enzim hampir tidak menghasilkan
produk samping
 Sifat-sifat Enzim
Enzim merupakan biokatalisator yang
mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi
Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari
60°C
Merupakan senyawa protein
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit & reaksinya
menjadi sangat cepat dan berulang ulang
Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel
(eksoenzim)
Bekerjanya spesifik
Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya
suatu zat non protein tambahan yang disebut gugus
prostetik
 Sumber-sumber Enzim
Hewan  umumnya merupakan hasil samping
● Organ pencernaan  renin  penggumpalan susu  keju
● Kelenjar pankreas  tripsin,kimotripsin,-amilase  peptidase
● Lambung  pepsin
● Limbah pengolahan ikan & putih telur  protease & lisosim

Tanaman
● pepaya  papain
● nenas  bromelin
● waluh,bunga semangka, rimpang jahe  protease
● akar lobak  peroksidase

Mikroorganisme
● bakteri, khamir, kapang  2000-3000 jenis enzim
 Kegunaan Enzim
Proses kimia & biokimia  reasi-reaksi kimia yang rumit
(manusia, hewan, tumbuhan, mikroba)
Rekayasa genetik
enzim restriksi, ligase, DNA polimerase, RNAase, fosfatase
Industri
katalis anorganik  efisiensi, selektivitas << & ada hasil samping 
penggunaan katalis enzim  penggunaan dalam bentuk enzim amobil
product recovery
Berbagai aplikasi
Obat-obatan (kedokteran); pengolahan makanan/minuman, deterjen (industri);
analisis kimia dsb.
 Bagian-bagian Enzim

(Molekul yang akan

bereaksi dengan enzim)

(Tempat pengikatan substrat

dan berperan langsung dalam
reaksi katalitik)
 Bagian-bagian Enzim
Apoenzyme
Holoenzyme (Bagian Protein)
(Bentuk Enzim Aktif) +
Gugus Prostetik (bagian non-protein):
Koenzim & Kofaktor
KOFAKTOR → Ion Anorganik

Kofaktor Mengaktifkan enzim

Fe2+ atau Fe3+ Sitokrom oksidase, katalase, peroksidase
Cu2+ Sitokrom oksidase
Zn2+ DNA polimerase, alkohol dehidrogenase
Mg2+ Heksokinase
Mn2+ Arginase
K+ Piruvat kinase
Ni2+ Urease
Se Glutation peroksidase
KOENZIM → Ion Organik

Tiamin pirofosfat
Flavin Adenin Dinukleotida (FAD)
Koenzim A
Biotin
Piridoksal Fosfat
 Tata Nama Enzim
Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang
dikatalisis
Biasanya ditambah akhiran –ase
International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah
mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai
nomor EC
Enzim dibagi ke dalam 6 kelas
 Kelas Enzim
EC 1) Oxydo-Reductase  berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi
Ex.: Alkohol + NAD+ ⇄ Aldehid/Keton + NADH + H+
enzim: Alcohol NAD+ oxydo reduktase (systematic); Alcohol dehidrogenase (trivial)

EC 2) Transferase  berperan dalam proses pemindahan gugus tertentu

Ex.: ATP + D-glucose ⇄ ADP + D-glucose-6-P
enzim: Glucose –6-P-transferase (systematic); Glucokinase (trivial)

EC 3) Hidrolase  berperan menghidrolisis substrat

Ex.: Hidrolisis ikatan glikosida, peptida, ester dll
enzyme: -1,4-glucanohydrolase (systematic)
-amilase (trivial)
 Kelas dan Tatanama Enzim
EC 4) Liase  mengkatalisis reaksi adisi/ pemecahan ikatan rangkap2
Ex.: Piruvat ⇄ CO2 + Acetaldehide
enzyme: 2 oksycarboxyliase acid (systematic); Piruvat decarboxylase (trivial)

EC 5) Isomerase isomerasi
Ex.: L-alanin ⇄ D-alanin
enzyme: Alanine rasemase (systematic)

EC 6) Ligase  mengkatalisis pembentukan ikatan/penggabungan molekul

Ex.: Piruvat + ATP + CO2 + H2O ⇄ Oxaloacetate + ADP + Pi
enzyme: Carbon dioxide ligase (systematic); Piruvat carboxsylase (trivial)
 Kelebihan Reaksi Enzim
Daya katalitik >>>  konsentrasi <<<
Spesifik  konformasi pusat aktif enzim spesifik untuk substrat tertentu
Produk samping <<<  isolasi & pemurnian produk
Bekerja pada suhu optimum
Bekerja pada pH optimum
Kinetika reaksi diketahui
Enzim mempercepat (mengkatalisis) reaksi dengan cara menurunkan energi
aktivasi (Ea) → Ea = energi untuk mengaktifkan suatu senyawa agar dapat
bereaksi dengan senyawa lain
 Kekurangan Reaksi Enzim
Mahal
Mudah rusak (fragile)  penanganan (kondisi) khusus
Umur terbatas  storage
 Cara Kerja Enzim
Enzim mempercepat (mengkatalisis)
reaksi dengan cara menurunkan energi
aktivasi (Ea)

Ea = energi untuk mengaktifkan

suatu senyawa agar dapat bereaksi
dengan senyawa lain
Mekanisme Reaksi Enzim
Fischer  Struktur enzim kaku
Lemah untuk menerangkan fenomena inhibisi

Koshland  Struktur enzim fleksibel

 Bentuk ruang E & S tidak perlu sesuai untuk
terjadinya reaksi enzim
Dapat menerangkan fenomena inhibisi
 Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzim

1) Suhu
Aktivitas enzim bertambah dengan naiknya
suhu sampai aktivitas optimum dicapai.
Kenaikan suhu lebih lanjut akan berakibat
berkurangnya aktivitas dan akhirnya enzim pun
rusak

2) pH
Aktivitas maksimum dicapai pada suatu pH
tertentu dan penyimpangan dari pH
menyebabkan berkurangnya aktivitas.Contoh:
Amilase → pH netral
Pepsin → pH asam
Tripsin → pH basa
 Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzim

3) Konsentrasi Enzim
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka
kecepatan reaksi semakin tinggi.

4) Konsentrasi Substrat
Semakin tinggi konsentrasi substrat reaksi
enzim semakin cepat,sampai mencapai
kecepatan tetap.
 Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzim

5) Aktivator dan Inhibitor

Aktivator → zat yang meningkatkan
aktivitas enzim. Contoh: Mg, Ca,
Koenzim-A.
Inhibitor → zat yang menghambat
aktivitas enzim. Contoh: obat dan racun.
 Kinetika Enzim
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana
enzim mengikat substrat dengan mengubahnya
menjadi produk.

Konstanta Michaelis Menten (Km), yang

merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan
oleh suatu enzim untuk mencapai setengah
kelajuan maksimumnya

Tetapan Michaelis
Menten

Kurva Lineweaver-
Burk
 INHIBITOR
INHIBITOR KOMPETITIF INHIBITOR
NON-KOMPETITIF
Inhibitor berlomba dengan Inhibitor berikatan bukan
substrat untuk berikatan pada pada sisi aktif
sisi aktif enzim
Jika inhibitor terikat dengan
Penghambatan ini dapat enzim akan mengubah
dicegah dengan meningkatkan konformasi molekul enzim
konsentrasi substrat sehingga enzim tidak dapat
bekerja
INHIBITOR UNKOMPETITIF
Inhibitor bereaksi pada
keadaan transisi yaitu pada
saat keadaan kompeks enzim-
substrat
Inhibitor tidak dapat
berikatan dengan Enzim atau
Substrat
 Kegunaan Inhibitor
Sebagai Obat
Contoh: Aspirin sebagai inhibitor enzim siklooksigenase-1 (COX-1) dan COX-2
yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga
aspirin dapat menekan peradangan dan rasa sakit.

Sebagai Racun
Contohnya: Sianida pada singkong merupakan inhibitor enzim sitokrom c
oksidase dan memblok pernapasan sel.
APLIKASI ENZIM DI
BIDANG FARMASI
 Pembuatan Antibiotik

Penisilin dapat dihasilkan dari Penisilin notatum.

ampisilin, metisilin,
6-Amino
PENISILIN Penisilin asilase propisilin, kloksasilin,
Penisilanat
oksasilin, fenetisilin,
(6-APA)
dan karbensilin
 Diagnosis Gula Darah
Strip mengandung senyawa kimia yang dirancang untuk
dapat digunakan menganalisis kandungan glukosa secara cepat
dan semi kuantitatif.
Strip mengandung dua jenis enzim, yakni glukosa oksidase
dan peroksidase.
Jika strip dicelupkan ke dalam contoh yang mengandung
glukosa, enzim pertama, glukosa oksidase, dengan bantuan
oksigen yang ada di udara mengubah glukosa menjadi asam
glukonat dan hidrogen peroksida.
Enzim kedua, peroksidase, membantu hidrogen peroksida
untuk mengoksidasi senyawa indikator sehingga menghasilkan
warna biru.
 Enzim Nama Dagang Fungsi Contoh
Penggunaan
Lactase Lactaid Mencerna Laktosa Diare & gas karena
ketidakmampuan
mencerna laktosa
Streptokinase Streptase Mengubah Serangan jantung,
plasminogen menjadi stroke, thrombosis
plasmin
Kolagenase Kolagenase Menghancurkan Luka/bekas terbakar
kolagen di daerah pada jaringan kulit
nekrotik pada bekas
luka
β-Laktamase Degradasi antibiotik Alergi antibiotik β-
β-Laktam Laktam
SELESAI