Nama : Bunga Adelia Tegar Peristiwa

Kelas : 1D D3 Teknik Kimia

NIM : 2231410112

BAB II

ENZIM

A. SEJARAH PERKEMBANGAN ENZIM

1. Khasita dan kinerja enzim yang sceara alamiah terdapat dalam alam, tumbuhan,
binatang, mikroba telah lama secara naluri
Contoh : pembuatan arak dari nira (secara tradisional), pembuatan keju, tempe,
kecap (secara tradisional)
2. Setelah abat ke 20, gula anggur dirubah menjadi alcohol
3. Mulai tahun 60an
Cara ekstraksi : pemurnian, permanfaatan skala industry
4. Tahun 60-sekarang ilmu enzim berkembang pesat
Contoh: penggunaan enzim pada detergen sebagai penghilang noda dan lemak.
Penggunaan enzim oada pasta gigi
5. Produksi berbagai senyawa, misalnya : antibiotika, asam asam oraganik, vitamin dan
dilakukan secara fermentasi.
Contoh : pengumpukan daging, produksi glukosa berbagai macam enzim,
Dari segi mikrobiologi industry, aktivitas mikrooragbisme menghasilkan produk yang dibagi
atas:
1. Biomassa sel
2. Bio enzim
3. Metabolit primer dan sekunder
4. Transformasi

B. FASE FASE PERTUMBUHAN MIKROBA

1. FASE LAG
• Enzim yang dibuat untuk mendegrasi protein
• Kadang kadang fase lag ini tidak ada, ketika mikroba sudah cocok dengan
utriennya
2. FASE PERTUMBUHAN
• Pertumbuhan sangat cepat, peembelahan mikroba terjadi sangat cepat
• Dapat mengukur waktu generasi mikroba
• Fase ini yang paling tepat untuk mengilasi enzim yang dihasilkan sebagai
metabolit primer
3. FASE STASIONER
• Nutrient pertumbuhan yang vital habis
• Terbentuknya produk yang dalam kadar tinggi bersifat inhibitor terhadap
enzim sehingga terjadi inhibisi unpan balik. Dan kadar produk yang tinggi
bisa bersifat racun bagi mikroba itu sendiri
• Perubahan pH akibat akumulasi produk
C. MOLEKUL ENZIM
Molekul enzim merupakan protein globular (bentuk molekul protein bulat) terdiri dari;
1. Bagian protein (apoenzim) bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan
kekhususan dari enzim
2. Bagian non protein (kofaktor) bersifat termostabil (tahna panas), mengandung
ribose dan fosfat, berperan sebagai stabilisator agar enzim tetap aktif.
Gabungan kedua bagian ini disebut holoenzim. Ikatan antara keduanya ada yang lemah
tetapi juga yang kuat (ikatan kovalen). Bagian kofaktor yang terikat kuat pada apoenzim
dinamakan gugus prostetik.
1. KOFAKTOR ENZIM
• Kofaktor organic berupa ion logam, Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Cu2+, K+, Na+
• Kofaktor organic berupa NAD, NADP, FMN, FAD, koenzim A dan Q.
2. PERAN KOFAKTOR
• Pengubah struktur tiga dimensi molekul substrat yang terikat sehingga
terjadi interaksi aktif antara enzim dan substrat
• Penstabil konformasi protein agar enzim tetap berada dalam suatu bentuk
yang aktif sebagai katalis
• Menjadi substrat lain dalam keseluruhan reaksi yang sedang berlangsung
D. PENAMAAN ENZIM
Prinsip penamaan enzim bedasarkan tipe reaksi yang dikatalis atau berdasarkan gugus
substrat yang diserangnya.

NO KELAS TIPE REAKSI YANG DIKATALISA

1 Oksidoreduktase Oksidasi- reduksi
2 Transferase Pemindahan gugus fungsional tertentu dari
molekul donor ke molekul akseptor
3 Hydrolase Hidrolisis atau pemecahan ikatan secara
hidrolitik
4 Liase Pemecahan ikatan selain dengan cara hidrolisis
atau oksidasi
5 Isomerase Isomerisasi
6 Ligase Pembentukan ikatan akibat kondensasi dua
senyawa berbeda dengan energi yang
disediakan dari hasil penguraian ATP

E. PENAMAAN NON SISTEMATIK

1. Menambahkan akhiran -ase pada nama substratnya
2. Lebih popular
3. Lebih mudah diingat, contoh : protase, lipase, selulase, amilase

KOFAKTOR ENZIM
Zn2+ Alcohol dehydrogenase, karbonik anhydrase, karboksipeptidase,
RNA dan DNA polymerase
Mn2+ Fosfohidrolase, fosfotransferase, heksokinase
Mg2+ Arginase, fosfotransferase
 Fe2+ atau Fe3+ Sitokrom, peroksidase, katalase, feredoksim
Cu2+ atau Cu+ Tirotinase, sitokrom oksidase
Ni2+ Urease
K+ Piruvat kinase
Na+ ATPase membrane plasma

F. AKTIVITAS ENZIM
1. Aktivitas molekuler, yaitu jumlah molekul substrat yang dirubah persatuan waktu
oleh satu molekul enzim atau oleh satu sisi aktif enzim bila enzim tersebut
merupakan faktor pembatas laju reaksi
2. Unit aktivitas enzim, yaitu jumlah enzim yang mengkatalisa perubahan satu
mikromol substrat per menit pada suhu dan pH optimum kerja enzim tersebut
3. Aktivitas spesifik, yaitu jumlah unit aktivitas enzim per milligram protein, bisa
menjadi ukuran kemurnian enzim dan nilainya akan meningkat selama proses
pemurnian enzim

G. MEKANISME REAKSI ENZIM

1. Pembentukan kompleks enzim substrat dilakukan pada bagian tertentu yang snagat
spesifik yang disebut dengan lokasi aktif
2. Aktivitas katalitik enzim dilakukan oleh struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut
3. Suatu molekul substrat berikatan dengan bagian aktif enzim melalui suatu
mekanisme yang khas dan selektif
Ada 2 jenis mekanisme reaksi enzim yang merupakan sebuah hipotesa, yaitu :
1. Lock and key (model gembok dan kunci)

(gambar mekanisme lock and key, sumber : ruangguru)

Bentuk ruang pada bagian enzim adalah khusus sedemikian rupa dan memiliki
kecocokan dengan molekul substrat, sehingga dapat masuk pada bagian aktif
tersebut seperti sepasang kunci dan anak kuncinya
2. Induced fit (induksi)
Perubahan konformasi molekul enzim terjadi untuk menyusuaikan dirinya dengan
bentuk molekul substrat. Kompleks yang terjadi antara S dan E disebabkan oleh
induksi substrat terhadap konformasi enzim. Perubahan konformasi yang terjadi
dapat ditentukan dengan berbagai cara pengukuran rotasi optic.
 (gambar model induced fit, sumber : Wikipedia)

H. PERANAN ENZIM
1. Energi pengaktifan : meningkatkan jumlah molekul yang masuk ke keadaan transisi
sehingga lebih banyak molekul yang bereaksi
2. Fungsi katalitik : mempercepat reaksi dengan cara menurunkan energi pengaktifan
3. Katalisator : bergabung dengan reaktan sedemikian rupa sehingga dihasilkan
keadaan transisi

I. ANALISIS KEAKTIFAN ENZIM

1. Kualitatif
Reaksi kimia yaitu dengan substrat yang dapat dikatalisis oleh enzim tersebut
2. Kuantitatif
• Mengukur laju reaksi dipelajari dalam teori kinetika enzim
• -jumlah enzim lebih banyak dinyatakan dalam bentuk aktivitas enzim diukur
dalam satuan atau unit seluler

J. ENZIM DAN LINGKUNGANNYA

1. Pengaruh suhu
• Semakin tinggi suhu maka laju reaksi semakin naik hingga batas tertentu.
Diatas temperature tertentu keaktifan enzim menurun, sehingga enzim
memiliki suhu optimum
• Rumus Arrhenius
K = A e pangkat -E/RT
−𝐸 1
Log K = 2.303 𝑅 𝑇
+ log 𝐴
V = K2 [E]
K2 = A e pangkat -E/RT
• Daya tahna enzim terhadap panas berbeda beda, tergantung dari sumber
atau asal enzim (bakteri, jamur)
• Regenerasi enzim :
✓ Enzim yang telah diinaktifkan, Kembali aktif selama penyimpanan
✓ Digunakan pada pengolahan bahan pangan
✓ Contoh : enzim peroksidase, lipase
• Pengaruh suhu pembekuan : beberapa enzim dapat terdenaturasi pada suhu
pembukaan
2. Pengaruh pH :
• Beberapa jenis enzim memiliki ion ion pada lokasi aktifnya
• Perubahan pH medium akan mengubah bentuk ion, aktivutas enzim dan laju
reaksi enzim
• Perubahan pH dapat merubah struktur tiga dimensi enzim, sehingga untuk
menghasilkan produk yang maksimal maka enzim harus bekerja pada pH
optimum
• Dalam beberapa hal, substrat juga mengandung ion
• Enzim yang sama belum tentu memiliki pH optimum yang sama
• Untuk mengubah pH dapat digunakan bahan alami
 (gambar pengaruh suhu pada aktivitas enzim, sumber : ruanggur)
3. Pengaruh garam
Kadar garam yang tinggi mempengaruhi kelarutan enzim
• Salting in (enzim larut)
• Salting out (enzim tak larut)

K. ENZIM ALLOSTERIK
1. Enzim yang memiliki lebih dari satu lokasi aktif yang selalu bisa berubah menjadi
tidak aktif
2. Tidak sesuai dengan hukum Michaelis – menten
3. Kurva berbentuk sigmoid
4. Ukuran lebih besar dan lebih kompleks

(gambar skema enzim alosterik, sumber : Wikipedia)

L. ISOLASI DAN PEMURNIAN ENZIM

Enzim dalam mikroorganisme hidup terdiri atas komponen campuran zat oeganik dan
anorganik. Isolasi enzim bertujuan mengetahui aktivitas suatu enzim, untuk pemanfaatan
enzim seperti biokatalis, dibutuhkan enzim dalam keadaan murni. Proses isolasi enzim perlu
memperhatikan tujuan dan bentuk isolate enzim yang ditagerkan. Menurut sifatnya, enzim
dibagi menjadi dua yaitu intraseluler dan ekstraseluler. Enzim intraseluler adalah enzim yang
dihasilkan dan melakukan metabolisme didalam sel organisme. Enzim ekstraseluler adalah
enzim yang dihasilkan dan melakukan metobolisme diluar sel organisme.
Setelah menentukan sumber dan sifat enzim, yang perlu dihindari selama proses isolasi
enzim terjadinya inaktivasi enzim. Secara umum terjadinya inaktivasi enzim diengaruhi oleh
beberapa kondisi, yaitu panas, pH yang tidak sesuai, oksidasi, adanya inhibitor dan hilangnya
kofaktor. Untuk proses isolasi enzim, yang perlu diperhatikan :
1. Sumber enzim
2. Sifat enzim : ekstraseluler atau intraseluler
3. Kondisi inaktivasi enzim
4. [ultrasonikProses isolasi enzim ekstraseluler :
a. Sentrifugasi : pemisahan bahan padat dari media fermentasi
 b. Filtrasi ; hasil yang diperoleh adalah supernatant / filtrate
c. Pemekatan, menggunakan evaporasi atau osmosis
5. Proses isolasi enzim instraseluler :
a. Pemecahan sel dilakukan menggunakan beberapa cara :
• Lisis sel : menggunakan detergem atau EDTA
• Enzim : pemecahan sel secara enzimitis, contoh : enzim lipase dan
lisozim
• Autolysis : menggunakan pelarut organic, contoh : toluene
• Homogenesis : menggunakan alat homogenezer tipe porter
elvehjem atau homogenizer tipe waring blender
• Penggerusan : menggunakan mortar
• French press : menggunakna tekanan tinggi, sekitar 2000 PSI
• Ultrasonika : menggunakan gelombang ulgrasonik
b. Sentrifugasi
c. Filtrasi
d. Pemekatan, menggunakan evaporasi atau osmosis
Untuk enzim ekstraseluler, dipakai peralatan sebagai berikut :
a. Uktrasonik : getaran ultrasonic, frek 20.000 – 100.000 kilocycle/det
b. Fresh press : penekatan melalui lubang kecil, sel dipaksa keluar, karena daya
geser menyebabkan sel pecah
c. Homogenisasi : pemampatan sel malalui celah sempit sehingga dinding sel
pecah akibat tekanan dan gesekan
d. Tekanan osmosis :
• Jika sel diletakkan dalam lingkungan yang tekanan osmosannya ‹
tekanan osmosa sel
• Cairan dari luar sel masuk ke dalam sel menyebabkan sel
mengembang dan akhirnya pecah
e. Lumping / mortar (2-4℃)

M. PEMURNIAN ENZIM
Pemurnian enzim dibedakkan bedasrkan :
a. Ukuran – berat molekul
b. Kelarutan
c. Muatan
1. Pemurnian Enzim Berdasarkan Perbedaan Ukuran ;
a. Metode sentrifugasi gradien densitas :
yang sering digunakan untuk memurnikan organel subseluler dan
makromnmolekul seperti protein dan enzim. Dihasilkan dengan membentuk
lapisan demi lapisan media gradien. Protein dapat mengendap melalui gaya
difusi dengan arah berlawanan. Dibagi menjadi
• Sentrifugasi zona tingkat
Menggunakan pelapisan sempel sebagi zona sempit diatas gradien
densitas untuk mengatasi kontaminasi silang dari partikel yang berbeda
tingkat pengendapatnnya sehingga partikel lebih cepat mengendap dan
tidak terkontaminasi partikel yang lebih lambat mengendap
 (gambar sentrifugasi zona tingkat, sumber : eprints.undip)
Hal yang perlu diperhatikan dalam suntrifugasi zona tingkat yaitu
kepadatan larutan sampel harus kurang dari bagian kepadatan
terendahdari gradien, dan harus lebih besar dari bagian kepadatan
tertinggi dari gradien.
• Sentrifugasi isopiknik
Pemisahan partikel bedasarkan kepadatannya. Ukuran partikel
berpengaruh terhadap tingkat dimana partikel bergerak sampai
kepadatannya sama sebagau media gradien disekitarnya. Kepadatan
harus lebih besar dari densitas partikel yang ingin dipisahkan. Hal yang
harus diperhatikan dalam pemisahan isopiknik adalah kepadatan
partikel sampel harus berada dalam batas atas kepadatan gradien

(gambar sentrifugasi isopiknik, sumber : eprints.undip)

b. Metode kromatografi penyaringan molekul atau gel filtrasi
Prinsip metode ini adalah campuran enzim dialirkan dalam kolom berisi gel
berpori, dimnana zat yang berukuran kecil akan terperangkap dalam pori
sedangkan zat yang berukuran besar lolos keluar kolom. Gel yang sering
digunakan dalam metode ini ;
• Gel poliakrilamid
• Gel agarose
• Gel sephadex
Contoh enzim yang dapat dimurnikan dalam metode ini :
• Α-amilasi
• Alkalin protase
 (gambar kromotografi, sumber : ADOC.PUB)
c. Dialisis
Didasarkan pada kemampuan mengalirkan kontaminan yang memiliki ukuran
molekul lebih kecil keluar, dan menahan molekul lebih besar tetap dalam
membran. Syarat membrane yang dapat digunakan :
• Film tipis yang mengandung zat polimerisasi tinggi
• Dapat membengkak membentuk saringan molekuler
• Secara kimia harus inert
Contoh : membrane hewan, cellophane tubing (lapisan tipis dan
transparan yang terbuat dari selulosa)

(gambar metode dialysis, sumber: Wikipedia)

2. Pemurnian Enzim Berdasarkan Kelarutan
a. Sebagai fungsi pH, kekuatan ion dielektrik, pelarut, suhu
pH menentukan muatan muatan antara lain protein
pH isoelektrik : protein mengendap, tidak ada gaya tolak menolak diantara
protein sehingga protein menyatu
contoh : enzim yg dapat dimurnikan melalui metode ini adalah enzim pepsin
b. Salting out
Enzim Sebagian besar berada dalam bentuk cairan sel sebagai protein terlarut.
Kelarutan enzim merupakan interaksi polar dengan pelarut dan gaya tolak
menolak antara molekul yang memiliki muatan sejenis. Prinsipnya adalah
menggunakan penambahan garam netral untuk mengendapkan enzim yang
 akan dimurnikan. Semakin tinggi konsentrasi garam, maka kelarutan enzim akan
semakin rendah. Garam yg sering digunakan dalam metode pemurnian ini
adalah ammonium sulfat. Metode ini didasarkan pada :
• Penambahan garam netral, contoh : ammonium sulfat
• Konsentrasi garam (jumlah larutan kation dan anion)
• Muatan/kekuatan iso semakin besar, maka protein akan mengendap

(gambar metode salting out, sumber : staff unila)

3. Pemurnian Enzim Berdasarkan Muatan

a. Elektroforesis
Memanfaatkan muatan listrik yang ada pada makromolekul. Jika molekul
bermuatan negatife dilewatkan melalui suatu medium kemudian dialiri arus
listrik, maka molekul akan bergerak dari kutub negatife ke kutub positif.
Pemisahan dilakukan berdasarkan perbedaan ukuran berat molekul dan muatan
listrik yang dikandung oleh makromolekul tersebut. Teknik dibedakan menjadi
dua yaitu elektroforesis larutan dan elektroforesis daerah. Pada elektroforesis
larutan, larutan penyangga yang mengandung makromolekul ditempatkan
dalam sutau wadah tertutup dan dialiri arus listrik. Kecepatan migrasi dari
makromolekul diukur dengan jalan terjadinya pemisahan dari molekul di dalam
pelarut. Sedangkan Teknik elektroforesis daerah adalah menggunakan suatu
bahan padat yang berfungsi sebagai media penunjang yang berisi larutan
penyangga. Media penunjang yang bisa digunakan adalah gel agarose, gel pati,
gel poliakrilamida dan kertas cellulose polyacetate.
 (gambar metode elektroforesis, sumber : Kompas)

b. Kromotografi penukar ion

Metode ini memisahkan senyawa berdasarkan sifat dan tingkat muatan ionnya.
Kolom yang digunakan disesuaikan dengan jenis dan kekuatan muatannya.
Sebelum dilakukan pemisahan, kolom perlu dialiri buffer untuk menyimbangkan
ion bermuatan berlawanan. Setelah sampel diinjeksikan, molekul terlarut akan
bertukar dengan ion buffer karena masing masing bersaing untuk terikat pada
resin. Senyawa yang memiliki muatan paling lemah akan dielusi lebih dulu.
Dalam metode ini, yang memiliki peran penting dalam mengendalikan
pemisahan adalah tipe buffer, konsentrasi buffer, pH, dan suhu

N. STABILISASI ENZIM
Enzim murni umumnya tidak dapat disimpan untuk waktu yang lama tanpa kehilangan
efektifitasnya. Enzim enzim tunduk terhadap inaktivitas oelh factor factor kimia, fisik dan
biologi. Inaktivitas dapat terjadi selama penyimpanan maupun pada waktu yang digunakan.
Terdapat empat metode dasar untuk menghasilkan enzim yang stabil yaitu :
a. Stabilisasi enzim enzim yang larut
Dilakukan dengan cara menambahkan bahan adiktif atau modifikasi secara
kimia. Cara ini meningkatkan kestabilan enzim terhadap factor factor fisik dan
kimia tanpa mengalami penurunan sifat kelarutannya.
b. Stabilisasi melalui ikatan silang
Ikatan silang molekul enzim adalah ikatan enzim satu sama lain sedemikian rupa
sehingga tidak mempengaruhi kativitasnya. Enzim yang telah berikatan silang
tidak bersifat larut sehingga dapat digunakan berulang kali
c. Pengikat enzim dengan bahan pembawa
Pengikat enzim dilakukan sedemikian rupa sehingga tidak mempengaruhi
kativitasnya, dan dapat digunakan berulang kali.
d. Kapsul enzim dengan metode enzim
Enzim ini dipisahkan oleh membrane semipermeable dari substrat dan produk
produk yang terbentuk. Kapsul enzim dapat digunakan berulang kali. Metode
2,3,4 dikenal sebagai metode imonilisasie enzim

1. STABILISASI ENZIM YANG LARUT

Suatu prosedur stabilisasi untuk memperpanjang daya simpan enzim enzim terlarut.
Beberapa metode stabilisasi enzim terlarut adalah :
a. Stabilisasi substrat
Bagian molekul enzim yang aktif adalah bagian molekul enzim yang memegang
peranan utama dalam melaksanakan aktivitas spesifiknya. Bagian aktif dapat
distabilkan dengan cara menambahkan bahan substrat. Contoh : enzim amilasi
distabilkan dengan cara menambahkan pati dan glukosa isomerase distabilkan
terhadap kerusakan karena panas dengan cara menambahkna glukosa. Dilain
pihak terdapat terdapat enzim terlarut seperti piruvat dehydrogenase yang
aktivitasnya menurun jika ditambahkan substrat.
• Stabilisasi pelarut
Enzim dapat distabilkan dengan menambahkan pelarut. Kebanyakan
pelarut dengan konsentrasi tinggi mengakibatkan denaturasi enzim,
tetapi pada konsentrasi rendah dapat menstabilkan enzim
 • Stabilisasi oleh garam
Kation seperti Ca, Cu, Fe, Mn, Ma, dan Zn berpengaruh terhadap
kestabilan struktur tersier enzim amilase dari bacillus caldolyticus dan
protease
• Stabilisasi oleh polimer
Polimer alami atau sintesik seperti gelatin, albumin, tatty alcohol
ethylene oxide addevet, atau polietilen glikol, dapat meningkatkan
kestabilan enzim terhadap panas.
• Stabilisasi secara kimia
Enzim pelarut dapat distabilkan secara kimia tanpa kehilangan sifat
kelarutannya salah satu contoh iala pembentukan enzim dengan rantai
samping poliamino, seperti produksi enzim politirosil atau poliglisil.
Sensitivitas enzim terhadap suhu dan enzim protease dapat diturunkan
oleh bahan bahan adiktiv bifungsional dan multi fungsional, enzim yang
dapat dipolimerisasi sedemikian rupa sehingga tetap dapat larut.

2. STABILISASI SECARA IMOBILISASI

Pengikat suatu enzim dengan enzim lainnya atau dengan bahan pembawa harus
tanpa pengaruh struktur struktur 3 dimensi pada bagian aktif molekul enzim. Proses
imobilisasi enzim tidak mengakibatkan hilangnya sifat spesifik enzim terhadap
substrat dan terhadap reaksi. Α,β, dan gugus penil, hidroksil, sulfhidril atau imidazole
dari asam asam amino yang sesuai. Gugus yang diimobilisasi tidak boleh merupakan
gugus gugus yang bersifat kritis peranan atau pengaruh terhadapp aktivitas enzim. 3
metode pendekatan untuk proses imobilisasi enzim, adalah :
• Metode “cross-linked” didasarkan pada pembentukan ikatan inter
molekul anatara molekul molekul enzim. Dalam metode ini tidak
digunakan matrik gugus fungsional dalam molekul enzim yang bisa
digunakan untuk pembentukan ikatan inter molekul antara gugus α –
amino pada asam amino ujung, gugus β – amino dari lisin
• Pada molekul “carrier-bond” enzim diikatkan pada suatu matriks ynag
bersifat tidak larut air. Hal yang perlu diperhatikan adalah pemilihan
metrik dan Teknik pengikatan enzim pada metrik tersebut. Teknik
pengikatan enzim pada metrik dapat dilakukan dengan berdasarkan
adsorpsi fisik, gaya elektrostatik dalam ikatan kovalen.
• Metode “entrapping” imobilisasi enzim didasarkan pada penempatan
enzim didalam kisi dari suatu polimer atau didalam membrane yang
bersifat semipermeable. Metode digolongkan kedalam jenis mikrokapsul
(chibata, 1978) secara skematik ketiga cara imobilisasi tersebut dilihat
pada gambar :

(gambar skema model imobilisasi enzim, sumber : indonesiastudent)

O. INHIBISI ENZIM
Inhibitor enzim :
a. Suatu senyawa tertentu yang dapat berikatan dengan enzim dan menurunkan
keaktifan E tersebut.
b. Dapat merupakan suatu mekanisme pengendalian kerja enzim
c. Dibagi menjadi dua rumus:
Irreversible (stabil) : logam logam :Pb, Cd, Hg membentuk kompleks E yang
stabil ͢ aktivitas E ˂˂˂͢ dapat dihilangkan dengan EDTA
Reversible : inhibisi non kompetitif, inhibisi kompetitif, inhibisi inkompetitif

1. INHIBISI KOMPETITIF
a. Struktur kimia senyawa inhibitor analog dengan substrat (S)
b. Akan bersaing dengan S untuk merebutkan lokasi aktif E

(gambar skema inhibisi kompetitif enzim, sumber :wikiwand)

Inhibisi dapat dihindari dengan menggunakan substrat berkonsentrasi tinggi.
Sehingga peluang substrat untuk dapat bertemu dengan sisi aktif lebih besar.

2. INHIBISI NON KOMPETITIF

a. Senyawa inhibitor tidak analog dengan substrat
b. Berikatan dengan E pada lokasi yang lain dari lokasi aktif
c. Mengurangi aftinitas enzim terhadap substrat
Mekanisme dapat digambarkan dengan :

(gambar mekanisme inhibisi non kompetitif, sumber : PNGWing)

Dalam hal ini, substrat tidak bersaing dengan inhibitor. Tetapi secara keseluruhan,
laju reaksi akan berkurang. Karena Sebagian enzim bereaksi dengan inhibitor

3. INHIBISI INKOMPETITIF
a. Hanya berikatan dengan komples ES
b. Tidak memiliki afinitas terhadap E itu sendiri

4. INHIBISI SUBSTRAT
Disebabkan konsentrasi substrat yang berlebihan (ekses)