Kelompok:
Anggota: 1. Indah Wahyuni Idris
2. Naja Syamila Nashri
3. Rasyifa Kurniadi
A. Indikator
3.2.2 Menjelaskan struktur, fungsi, klasifikasi, dan faktor-faktor yang memengaruhi kerja
enzim dalam metabolisme
B. Materi Pokok
C. Langkah Kerja
1. Bacalah LKPD, bahan ajar serta berbagai media pembelajaran lain yang berkaitan dengan
metabolisme dan enzim dengan cermat.
2. Bandingkanlah informasi yang Anda peroleh dari satu media dengan media lain. Catatlah
dengan teliti informasi-informasi penting dari berbagai media tersebut.
3. Diskusikan dengan teman kelompokmu untuk menjawab pertanyaan yang ada.
4. Presentasikanlah di depan kelas hasil diskusi kelompokmu.
C. Lembar Kerja
Molekul yang Menghasilkan molekul yang lebih Menghasilkan molekul yang lebih
dihasilkan sederhana dari yang awalnya ada. kompleks dari yang awalnya ada.
Contoh Kondisi Terjadi saat tubuh membutuhkan Terjadi saat tubuh sedang dalam
energi dan nutrisi. tahap pertumbuhan, perbaikan
jaringan, atau menyimpan energi.
3. Ketika berada pada suhu yang tinggi (melebihi batas suhu optimum), enzim akan
mengalami denaturasi. Mengapa hal tersebut dapat terjadi?
Jawab:
Ketika suhu melebihi batas suhu optimum enzim, enzim dapat mengalami denaturasi.
Denaturasi adalah proses di mana struktur tiga dimensi enzim menjadi rusak atau
terganggu, yang mengakibatkan hilangnya aktivitas katalitik enzim tersebut. Denaturasi
enzim terjadi karena ikatan-ikatan non-kovalen, seperti ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan
interaksi hidrofobik, yang menentukan struktur tiga dimensi enzim menjadi rusak.
Beberapa alasan mengapa denaturasi terjadi ketika suhu tinggi adalah:
1. Peningkatan Energi Termal: Saat suhu meningkat, energi termal yang ada di sekitar
molekul enzim juga meningkat. Energi termal yang tinggi menyebabkan atom dan gugus
fungsi pada enzim bergetar lebih aktif. Jika getaran ini terlalu kuat, dapat merusak ikatan-
ikatan non-kovalen yang memelihara struktur tiga dimensi enzim.
2. Pemecahan Ikatan Hidrogen: Ikatan hidrogen adalah salah satu ikatan yang penting
dalam mempertahankan struktur tiga dimensi enzim. Pada suhu tinggi, getaran energi
termal dapat menyebabkan pemecahan ikatan hidrogen, yang dapat mengganggu struktur
enzim.
3. Denaturasi Melalui Perubahan Konformasi: Enzim memiliki struktur tiga dimensi yang
khas yang diperlukan untuk berinteraksi dengan substrat secara efisien. Pada suhu tinggi,
perubahan konformasi dapat terjadi, dan enzim dapat kehilangan bentuk yang diperlukan
untuk berfungsi dengan baik.
4. Interaksi Hidrofobik: Beberapa bagian enzim yang larut dalam air dan non-polar
cenderung berinteraksi dalam inti lipofilik enzim. Pada suhu tinggi, interaksi hidrofobik
ini dapat terganggu, dan ini dapat menyebabkan denaturasi.
4. Tuliskan sifat-sifat enzim!
Jawab:
1. Enzim tersusun atas protein
Komponen penyusun utama enzim tersusun atas protein, tapi tidak semua protein
merupakan enzim.
2. Enzim merupakan biokatalisator
Seperti dalam pengertiannya, enzim bersifat biokatalisator. Itu berarti, enzim hanya
mengubah kecepatan reaksi dengan menurunkan energi aktivasinya.
3. Enzim bekerja secara spesifik
Suatu enzim hanya bekerja pada substrat yang spesifik untuk membentuk produk yang
spesifik juga. Dalam hal ini, kamu bisa membayangkan enzim sebagai “kunci” yang
mempunyai bentuk khusus, sehingga hanya bisa membuka satu “gembok” aja.
Contohnya, enzim amilase yang hanya bekerja pada substrat berupa amilum (pati).
4. Enzim dapat digunakan berulang kali (reusable)
Selama enzimnya nggak rusak, enzim bisa dipakai berulang-ulang karena nggak ikut
bereaksi.
5. Enzim tidak ikut berubah menjadi produk
Walaupun enzim bekerja untuk mengubah substrat menjadi produk, tapi enzim nggak
ikut berubah menjadi produk juga, ya.
6. Kerja enzim bersifat bolak balik (reversible)
Suatu enzim dapat melakukan reaksi dua arah, yaitu dari substrat menjadi produk atau
produk menjadi substrat.
Jawab:
1. Inhibitor Kompetitif:
- Mekanisme Penghambatan: Inhibitor kompetitif berkompetisi dengan substrat untuk
mengikat situs aktif pada enzim. Ini berarti bahwa inhibitor kompetitif dan substrat
bersaing untuk mengisi tempat yang sama di situs aktif enzim.
- Pengaruh pada Reaksi Enzimatik: Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan
peningkatan konsentrasi substrat. Karena enzim dan inhibitor bersaing untuk mengikat
situs aktif yang sama, dengan meningkatkan konsentrasi substrat, kemungkinan substrat
mengikat enzim lebih tinggi, dan reaksi enzimatik dapat berlangsung dengan lebih cepat.
- Pengaruh pada Km (Michaelis-Menten Constant): Inhibitor kompetitif menyebabkan
peningkatan nilai Km enzim, yang berarti bahwa enzim akan membutuhkan konsentrasi
substrat yang lebih tinggi untuk mencapai setengah kecepatan maksimum reaksi
(Vmax/2).
- Pengaruh pada Vmax (Kecepatan Maksimum): Nilai Vmax enzim tidak berubah,
karena ketika substrat cukup tinggi, enzim masih dapat mencapai kecepatan maksimum
reaksi
2. Inhibitor Nonkompetitif:
- Mekanisme Penghambatan: Inhibitor nonkompetitif mengikat enzim atau kompleks
enzim-substrat di luar dari situs aktif. Interaksi ini tidak bersaing dengan substrat untuk
situs aktif, tetapi mempengaruhi aktivitas katalitik enzim.
- Pengaruh pada Reaksi Enzimatik: Inhibitor nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan
meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai tambahan, penambahan inhibitor
nonkompetitif akan menyebabkan pengurangan reaksi enzimatik secara keseluruhan.
- Pengaruh pada Km (Michaelis-Menten Constant): Inhibitor nonkompetitif tidak
mempengaruhi nilai Km enzim. Ini berarti bahwa enzim tetap memiliki afinitas yang
sama terhadap substrat.
- Pengaruh pada Vmax (Kecepatan Maksimum): Inhibitor nonkompetitif menyebabkan
penurunan nilai Vmax enzim. Hal ini menyiratkan bahwa enzim tidak dapat mencapai
kecepatan maksimum reaksi yang sama, bahkan dengan konsentrasi substrat yang tinggi.
7.