Aksi enzim
• Definisi katalis dan enzim
• Pentingnya enzim dalam organisme hidup
• Sifat spesifik enzim
• Pengaruh pH dan suhu pada aktivitas enzim
• Bentuk komplementer dari enzim dan substrat
• Deskripsi aksi enzim
• Situs aktif
• Penjelasan pengaruh suhu dan pH terhadap enzim
• Molekul
• Kekhususan
Definisi kunci
Enzim adalah protein (makromolekul) yang berfungsi sebagai katalis biologis
(biokatalis)
Dimana Biokatalis itu merupakan zat yang mempercepat reaksi dalam tubuh.
Katalis adalah zat yang meningkatkan laju reaksi kimia dan tidak berubah oleh reaksi.
Jadi, Enzim hanya mengubah kecepatan proses reaksi tetapi tidak ikut bereaksi,
artinya enzim tidak mempengaruhi keseimbangan reaksi yang sedang terjadi dan tidak
mengubah produk akhir yang dibentuk.
Karena enzim berperan sebagai katalisator, namun tidak ikut bereaksi,
maka jumlah yang digunakan sebagai katalis tidak perlu banyak-banyak. Satu
molekul enzim bisa bekerja berulang kali, selama molekul tersebut tidak rusak.
Mereka dibuat di semua sel hidup. Enzim, seperti katalis, dapat digunakan berulang-
ulang karena tidak habis digunakan selama reaksi dan hanya sedikit yang diperlukan
untuk mempercepat reaksi (Gambar 5.1).
Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada, karena semua reaksi kimia dalam
tubuh memerlukan enzim.
Aksi enzim
Bagaimana molekul enzim dapat bekerja untuk menggabungkan dua molekul lain
bersama-sama dan membentuk zat yang lebih rumit (produk) ditunjukkan pada
Gambar 5.2.
Contoh reaksi yang dikendalikan enzim seperti ini adalah penggabungan dua molekul
glukosa untuk membentuk molekul maltosa.
Anda dapat melihat bahwa molekul enzim dan substrat memiliki bentuk yang saling
melengkapi (seperti potongan jigsaw yang berdekatan) sehingga mereka cocok satu
sama lain. Molekul substrat lain tidak akan cocok dengan enzim ini karena bentuknya
yang 'salah'.
Misalnya, molekul substrat pada Gambar 5.2(b) tidak akan cocok dengan molekul
enzim pada Gambar 5.2(a). Produk (substansi AB pada Gambar 5.2(a)) dilepaskan
oleh molekul enzim dan enzim kemudian bebas mengulangi reaksi dengan lebih
banyak molekul substrat. Molekul dari dua zat mungkin telah bergabung tanpa enzim,
tetapi mereka akan melakukannya dengan sangat lambat (bisa memakan waktu
berjam-jam atau berhari-hari untuk terjadi tanpa enzim). Dengan mendekatkan zat-zat
tersebut, molekul enzim membuat reaksi berlangsung jauh lebih cepat. Prosesnya bisa
sangat cepat:
telah ditemukan bahwa katalase, enzim yang sangat umum ditemukan di sebagian
besar sel, dapat memecah 40.000 molekul hidrogen peroksida setiap detik! Sebuah
reaksi kimia lengkap hanya membutuhkan beberapa detik ketika enzim yang tepat
hadir.
Selain enzim yang bertanggung jawab untuk menggabungkan dua molekul substrat,
seperti dua molekul glukosa untuk membentuk maltosa, mereka juga dapat membuat
rantai panjang. Misalnya, ratusan molekul glukosa dapat bergabung bersama, ujung
ke ujung, membentuk molekul pati yang panjang untuk disimpan dalam plastid sel
tumbuhan.
Molekul glukosa juga dapat dibangun menjadi molekul selulosa untuk ditambahkan
ke dinding sel.
Molekul protein dibangun oleh enzim, yang bergabung bersama puluhan atau ratusan
molekul asam amino. Protein ini ditambahkan ke membran sel, ke sitoplasma atau ke
inti sel. Mereka juga dapat menjadi protein yang bertindak sebagai enzim.
Struktur enzim terdiri atas sisi aktif, yang merupakan tempat menempelnya substrat
atau senyawa yang akan diubah oleh enzim. Nantinya, substrat ini akan mengalami
reaksi kimia oleh enzim membentuk suatu produk atau hasil reaksi.
Nah, enzim di dalam tubuh kita tersusun atas dua komponen, yaitu apoenzim dan
kofaktor. Gabungan antara apoenzim dan kofaktor dinamakan holoenzim. Lalu,
bedanya apoenzim dengan kofaktor itu apa, ya?
Katabolisme
Katabolisme adalah penguraian molekul-molekul kompleks menjadi molekul-molekul
yang lebih kecil untuk mendapatkan energi.
Katabolisme terjadi pada proses pencernaan makanan. Nasi yang kita makan merupakan
karbohidrat, saat masuk kedalam pencernaan karbohidrat nasi dipecah menjadi glukosa
dan energi dengan bantuan enzim amilase.
Sel-sel makhluk hidup melakukan katabolisme untuk mendapatkan energi agar bisa
bergerak, menghangatkan tubuh, dan juga berpikir.
Anabolisme
Kebalikan dari katabolisme, anabolisme adalah proses pembentukan senyawa kompleks
(makromolekul) yang dibutuhkan oleh sel dari molekul sederhana dengan bantuan
energi. Makromolekul hasil anabolisme digunakan untuk pertumbuhan tubuh makhluk
hidup
Contoh dari anabolisme adalah sintesis protein, sintesis DNA, fotosintesis.
Sintesis Protein
Sintesis atau pembuatan protein berlangsung didalam ribosom. Protein dibuat dari
mikromolekul asam amino yang diperoleh dari hasil katabolisme. Protein berfungsi
sebagai enzim dan juga struktur pembangun tubuh makhluk hidup.
Sintesis DNA
Dilansir dari Biology Dictionary, DNA atau asam deoksiribonukleat adalaeh materi genetik
yang menentukan ciri fisik makhluk hidup. Makromolekul DNA tersusun dari
mikromolekul basa-basa nukleotida sebelum pro pembelahan sel.
Fotosintesis
Fotosintesis tumbuhan dilakukan untuk membentuk glukosa yang digunakan sebagai
bahan pertumbuhan tubuh tumbuhan. Gukosa terbentuk dari nutrient dan air yang
dibantu oleh energi Matahari.
Anabolisme berperan penting dalam pertambahan tinggi makhluk hidup. Pada tulang
manusia dan hewan terjadi anabolisme pembentukan sel-sel tulang.
Dilansir dari Biology Dictionary, kristal kalsium fosfat yang menempel pada tulang dan
menyebabkan tulang bisa bertambah tinggi
Enzim dan Ph
Kondisi asam atau basa mengubah sifat kimia protein, termasuk enzim. Paling enzim
bekerja paling baik pada tingkat keasaman atau alkalinitas (pH) tertentu, seperti yang
ditunjukkan pada Gambar 5.3.
Enzim pencerna protein di perut Anda, misalnya, bekerja dengan baik pada keasaman
pH2. Pada pH ini, enzim amilase, dari air liur Anda, tidak dapat bekerja sama sekali.
Di dalam sel, sebagian besar enzim akan bekerja paling baik dalam kondisi netral
(pH7). PH atau suhu di mana enzim bekerja paling baik sering disebut pH atau suhu
optimumnya.
Kondisi di duodenum sedikit basa: pH optimum untuk lipase pankreas adalah pH8.
Meskipun perubahan pH mempengaruhi aktivitas enzim, efek ini biasanya reversibel,
yaitu enzim yang tidak aktif oleh pH rendah akan melanjutkan aktivitas normalnya
ketika pH optimumnya dipulihkan.
Enzim bersifat spesifik Ini berarti bahwa enzim yang biasanya bekerja pada satu zat tidak
akan bekerja pada zat yang berbeda. Gambar 5.2(a) menunjukkan bagaimana bentuk enzim
dapat mengontrol zat apa yang bergabung dengannya. Enzim pada Gambar 5.2(a) memiliki
bentuk yang disebut situs aktif, yang persis sesuai dengan zat yang bekerja, tetapi tidak sesuai
dengan zat pada Gambar 5.2(b). Jadi, bentuk situs aktif molekul enzim dan molekul substrat
saling melengkapi. Dengan demikian, enzim yang memecah pati menjadi maltosa tidak akan
juga memecah protein menjadi asam amino. Juga, jika reaksi berlangsung ditempatkan secara
bertahap, mis. pati maltosa (tahap 1) glukosa maltosa (tahap 2) enzim yang berbeda
diperlukan untuk setiap tahap. Nama-nama enzim biasanya diakhiri dengan -ase dan diberi
nama sesuai dengan zat yang bekerja, atau reaksi yang dipercepat. Misalnya, enzim yang
bekerja pada protein dapat disebut protease; yang menghilangkan hidrogen dari suatu zat
adalah dehidrogenase
Enzim dan pH
pH yang ekstrim dapat mendenaturasi beberapa enzim secara ireversibel. Hal ini karena sisi
aktif molekul enzim dapat berubah bentuk (seperti yang terjadi saat terkena suhu tinggi).
Akibatnya, molekul enzim dan substrat tidak lagi memiliki bentuk komplementer sehingga
tidak akan cocok satu sama lain.
Tes untuk protein, lemak dan karbohidrat dijelaskan dalam:
Bab 4. Percobaan pada enzim pencernaan amilase dan pepsin dijelaskan pada Bab 7.
Pada percobaan ini enzim yang akan diekstraksi dan diuji adalah katalase dan substratnya
adalah hidrogen peroksida (H2O2). Reaksi tertentu dalam sel menghasilkan hidrogen
peroksida, yang beracun. Katalase membuat hidrogen peroksida tidak berbahaya dengan
memecahnya menjadi air dan oksigen.
- Giling sepotong kecil hati dengan air sekitar 20 cm3 dan sedikit pasir dalam mortar.
Ini akan membuka sel-sel hati dan melepaskan isinya.
- Saring campuran dan bagi di antara dua tabung reaksi, A dan B. Filtrat akan
mengandung berbagai macam zat terlarut dari sitoplasma sel hati, termasuk banyak
enzim. Karena enzim bersifat spesifik, hanya satu dari enzim ini, katalase, yang akan
bekerja pada hidrogen peroksida.
- Tambahkan beberapa tetes filtrat dari tabung reaksi A ke beberapa cm3 hidrogen
peroksida dalam tabung reaksi. Anda akan melihat reaksi yang kuat saat hidrogen
peroksida terurai untuk menghasilkan oksigen. (Oksigen dapat diuji dengan bidai
bercahaya.)
- Sekarang didihkan filtrat dalam tabung B selama kurang lebih 30 detik. Tambahkan
beberapa tetes filtrat rebus ke sampel hidrogen peroksida segar. Tidak akan ada reaksi
karena mendidih telah mendenaturasi katalase.
- Selanjutnya, kocok sedikit bubuk mangan(IV) oksida dalam tabung reaksi dengan
sedikit air dan tuangkan ke dalam hidrogen peroksida. Akan ada reaksi kuat yang
mirip dengan yang terjadi pada ekstrak hati. Jika sekarang Anda merebus beberapa
mangan(IV) oksida dengan air dan menambahkannya ke hidrogen peroksida, reaksi
akan tetap terjadi. Mangan(IV) oksida adalah katalis tetapi bukan enzim karena
pemanasan tidak mengubah sifat katalitiknya.
- Percobaan dapat diulang dengan sepotong kentang untuk membandingkan kandungan
katalasenya dengan hati. Potongan kentang harus berukuran sama dengan sampel hati
Pekerjaan ekstensi
Selidiki berbagai jaringan tanaman untuk mengetahui mana yang merupakan sumber katalase
terbaik. Putuskan bagaimana membuat perbandingan kuantitatif (pengamatan yang
melibatkan pengukuran). Jaringan tanaman yang mungkin termasuk kentang, seledri, apel
dan wortel.
- Buatlah 5cm3 larutan amilase 5% dalam spuit plastik (atau pipet ukur) dan tempatkan
1cm3 di masing-masing tiga tabung reaksi berlabel A, B dan C.
- Bilas spuit secara menyeluruh dan gunakan untuk menempatkan 5cm3 larutan kanji
1% di masing-masing tiga tabung reaksi berlabel 1, 2 dan 3.
- Untuk masing-masing tabung 1 sampai 3, tambahkan enam tetes saja larutan yodium
encer dengan menggunakan pipet tetes n Siapkan tiga penangas air dengan mengisi
setengah gelas kimia atau toples dengan:
a. es dan air, menambahkan es selama percobaan untuk menjaga suhu sekitar 10 ° C
b. air dari keran dingin sekitar 20°C
c. air hangat sekitar 35 ° C dengan mencampur air panas dan dingin.
- Tempatkan tabung 1 dan A dalam penangas air dingin, tabung 2 dan B dalam air pada
suhu kamar, dan tabung 3 dan C dalam air hangat.
- Biarkan selama 5 menit untuk mencapai suhu air (Gambar 5.5).
- Setelah 5 menit, ukur suhu masing-masing penangas air, kemudian tuangkan amilase
dari tabung A ke dalam larutan kanji di tabung 1 dan kembalikan tabung 1 ke
penangas air.
- Ulangi ini dengan tabung 2 dan B, dan 3 dan C.
- Saat amilase memecah pati, itu akan menyebabkan warna biru menghilang. Catat
berapa lama waktu yang dibutuhkan dalam setiap kasus.
Pertanyaan
2 Menurut Anda apa yang akan terjadi jika penangas air keempat pada 90°C digunakan?
Pertanyaan
1 Pada pH berapa enzim, amilase, bekerja paling cepat?
2 Apakah ini pH optimumnya?
3 Jelaskan mengapa Anda mengharapkan hasil yang Anda peroleh.
4 pH perut Anda sekitar 2. Apakah Anda mengharapkan pencernaan pati terjadi di perut?
Pertanyaan
Diperpanjang
1 Manakah dari pernyataan berikut yang berlaku untuk enzim dan katalis lainnya?
a Aktivitas mereka dihentikan oleh suhu tinggi.
b. Mempercepat reaksi kimia.
c Mereka adalah protein.
d Mereka tidak digunakan selama reaksi.
2 Bagaimana Anda mengharapkan laju reaksi yang dikendalikan enzim berubah jika suhu dinaikkan:
a dari 20 °C hingga 30 °C
b dari 35 °C menjadi 55 °C?
Jelaskan jawaban Anda.
3 Ada sel di kelenjar ludah Anda yang dapat membuat enzim ekstraseluler, amilase. Apakah Anda
mengharapkan sel-sel ini membuat enzim intraseluler juga? Jelaskan jawabanmu
4 Sel apel mengandung enzim yang mengubah jaringan menjadi coklat ketika apel dikupas dan
dibiarkan beberapa saat. Apel rebus tidak menjadi coklat (Gambar 5.7). Jelaskan mengapa apel rebus
berperilaku berbeda.
Daftar periksa
Setelah mempelajari Bab 5 Anda harus mengetahui dan memahami hal-hal berikut:
• Katalis adalah zat yang meningkatkan laju reaksi kimia dan tidak mengalami perubahan dalam
prosesnya.
• Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalis biologis.
• Enzim penting dalam semua organisme karena mereka mempertahankan kecepatan reaksi yang
diperlukan untuk mempertahankan kehidupan.
• Substansi tempat enzim bekerja disebut substrat. Setelah reaksi, produk terbentuk.
• Enzim dan substratnya memiliki bentuk yang saling melengkapi.
• Enzim dipengaruhi oleh pH dan suhu dan didenaturasi di atas 50 °C.
• Enzim yang berbeda dapat mempercepat reaksi yang membangun atau memecah molekul.
• Setiap enzim hanya bekerja pada satu zat (penguraian) atau sepasang zat (pembentukan).
• Enzim cenderung sangat spesifik dalam reaksi yang dikatalisisnya, karena bentuk komplementer
dari enzim dan substratnya.
• Perubahan suhu mempengaruhi energi kinetik molekul enzim dan bentuknya.
• Enzim dapat didenaturasi oleh perubahan suhu dan pH.