TUGAS DIT ENZIM PADA TUMBUHAN Oleh: April 150510090206 Try 150510090207 Riki 150510090208 Kartika 150510090209 Fernando

150510090210 KELOMPOK 6

JURUSAN AGROTEKNOLOGI FAKULTAS PERTANIAN UNIVERSITAS PADJADJARAN BANDUNG 2009

PENDAHULUAN Di dalam sel berlangsung reaksi-reaksi kimia yang sangat kompleks secara terus menerus dengan kecepatan yang sangat tinggi namun terarah. Reaksi yang kompleks ini dapat juga berlangsung di luar sel, tetapi sangat lambat. Hal ini disebabkan dalam sel hidup terdapat suatu zat yang dinamakan enzim. Enzim disintesis dalam sel yang dapat mempercepat suatu reaksi termodinamika sedemikian rupa, sehingga kecepatan reaksi dapat berjalan sesuai dengan proses biokimia yang dibutuhkan untuk mengatur kehidupan. Tetapi terdapat faktor-faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim, seperti temperature, pH, zat penghambat dan lain-lain, yang menyebabkan denaturasi protein. Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam prosesa aktivitas biologi. Enzim tersebut berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas, karena hanya bekerja pada subtrat tertentu dan membentuk reaksi tertentu. Misalnya enzim urase, substratnya urea dan bentuk reaksi ialah mengubah urea menjadi ammonia dan karbon dioksida.

ENZIM

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Peran dan Bagian Enzim Enzim adalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya. Untuk aktifitasnya kadangkadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam. Fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang. Enzim tersusun atas protein, oleh karena itu pengaruh pH berhubungan erat dengan sifat asam-basa yang dipunyai oleh protein. Pengaruh reaksi sebagian besar naik, dengan kenaikan suhu sampai batas tertentu. Setiap naik 10*C kecepatan reaksinya naik dua kali. Suhu mempunyai dua pengaruh yang saling berlawanan terhadap aktivitas enzim.

Pertambahan suhu akan menaikkan aktivitas enzim, sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim. Pada umumya suhu berada pada 50-60*C(Martoharsono, 1984) Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dinyatakan mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Girinda, 1990). Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat. Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan(Lehnninger, 1995). Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator, reaksi kimia secara kolektif membentuk metabolisme perantara sel, suatu bagian yang sangat kecil dari suatu molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Bagian yang kecil ini dinamakan bagian aktif enzim. Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut. Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam aktifnya atau keadaan aktivnya(Wirahadikusuma, 1989) Enzim terdiri atas dua bagian, yaitu koenzim dan apoenzim. Koenzim dan apoenzim membentuk haloenzim yang merupakan enzim aktif. Tanpa adanya koenzim, enzim menjadi tidak aktif(Winarno, 1983). Berdasarkan macam reaksi yang dikatalisa, enzim dapat dikelompokkan dalam 6 jenis, yaitu oksidoreduktase, transferase, hididase, lipase, isomerase, dan lipase. Enzim memerlukan komponen kimia bagi aktivitasnya, komponen ini disebut kofaktor-kofaktor berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim(Harpet, 1979).

A. Fungsi enzim antara lain(Martoharsono, 1998):

1. menurunkan energi aktivasi 2. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya 3. mengendalikan reaksi B. Sifat-sifat enzim adalah sebagai berikut: 1. Biokatalisator Enzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi. 2. Termolabil Enzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu. 3. Merupakan senyawa protein
4. Bekerja secara spesifik.Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis

substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H 2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak. C. Susunan Enzim Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas 2 bagian yaitu: 1. Bagian protein disebut Apoenzim yang bersifat labil ( mudah berubah) yang dipengaruhi oleh suhu dan keasaman. 2. Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik ( gugusan aktif) yang berasal dari kofaktor.

D. Ciri-ciri Enzim Ciri ciri dari enzim ialah sebagai berikut : 1. Merupakan sebuah protein. Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur. 2. Bekerja secara khusus. Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat digunakan dalam beberapa reaksi.

3. Dapat digunakan berulang kali. Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. 4. Rusak oleh panas. Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi, 5. Dapat bekerja bolak balik. Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa yang lain. E. Isozim Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolik.

F. Komposisi kimia dan struktur 3-dimensi enzim Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan bebrapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein lainnya seperti Sitokrom yang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah. Dalam sitisol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino bersifat hidrofilik.

G. Komprementasi Enzim Enzim enzim yang berperan untuk fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang berperan penting dalam respirasi aerobik terdapat pada mitokondria, sedang enzim respirasi lainnya terdapat dalam sitosol. Kompertemenisasi enzim akan meningkat edisiensi banyak proses yang beralngsung di dalam sel, karena : 1. Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia. 2. Senyawa akan dikonversi dikirim ke arah enzim yang berperan untuk menghasilakn produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain. Akan tetapi kompartemenisasi ini tidak bersifat absolut.

Penggolongan (Klasifikasi) Enzim 1. Hidrolase Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : A. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal : a. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
amilase

2 (C6H10O5)n + n H2O
amilum

n C12H22O11
maltosa

b. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

maltase

C12H22O11 + H20
maltosa

2 C6H12O6
glukosa

c. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. d. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. e. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) f. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

B. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester. Contoh-contohnya : a. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak. b. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

C. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein. Contoh-contohnya: a. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino. b. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin. c. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi. Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi; a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zatzat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

3. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya. Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi : a. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida. b. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.

Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis 1. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase. Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2O O2 + (2e- + 4 H+) H2O2 Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O Hidroksilase : substrat + O2 substrat-O2 koenzim-H + O2 2 koenzim + H2O Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2 Na2SO4 + (e-+ H+) H2S Na2CO3 + (e-+ H+) CH4 Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O2

2. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. 3. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. 4. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

5. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu: Rasemase, merubah l-alanin D-alanin Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA 6. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P 7. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya 1. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. 2.

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel. Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim betagalaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

Koenzim Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.

Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan 1. 2. NAD NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Nikotinamida-adenina dinukleotida fosfat 3. 4. 5. 6. FMN FAD Ko-Q sit Flavin mononukleotida Flavin-adenina dinukleotida Koenzim Q atau Quinon sitokrom Hidrogen Hidrogen Hidrogen Elektron Hidrogen Hidrogen

7. 8. 9.

Fd ATP PAPS

Ferredoksin Adenosina trifosfat Fosfoadenil sulfat Uridina difosfat Biotin Koenzim A Tiamin pirofosfat

Elektron Gugus fosfat Gugus sulfat Gula Karboksil (CO2) Asetil C2-aldehida

10. UDP 11. Biotin 12. Ko-A 13. TPP

Struktur dan Mekanisme Enzim

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
A. Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat

menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwilangkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.
a) Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
b) Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

B. Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G: Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

1. Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan G memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.
2. Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
3. Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhi aktivitas katalitiknya.

C.Kofaktor dan koenzim 1. Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan mentransfer gugus kimiawi antar enzim. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai aproenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
2. Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

D.Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. (dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)

(pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

E. Kinetika

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini

adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.

F. Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland. Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.

Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI REAKSI ENZIMATIK Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua hal yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik. A. Substrat (reaktan) Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat. Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang tetap, akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum. Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. Kecepatan reaksi enzimatik juga dipengaruhi kadar enzim, jumlah enzim yang terikat substrat (ES) dan konstanta Michaelis (Km). Km menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi enzim dan substrat. Nilai Km kecil berarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap substrat maka kompleks ES sangat mantap, sehingga kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES. Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai afinitas rendah terhadap substrat, sehingga kesetimbangan reaksi kearah E + S. B. Suhu Seperti reaksi kimia pada umumnya, maka reaksi enzimatik dipengaruhi oleh suhu. Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh kenaikan kecepatan reaksi enzimatik. Kepekaan enzim terhadap suhu pada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. Umumnya enzim mengalami kerusakan (denaturasi) pada suhu diatas 50oC. Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi, misalnya taka-diastase dan tripsin.

C. Kemasaman (pH) pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH rendah maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi protein enzim. Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif (-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua muatannya. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif, dan pada keadaan basis muatannya cenderung negatif sehinggaaktivitas enzimnya menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama. Sebagai contoh amylase jamur mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai pH optimum 10. D. Penghambat enzim (inhibitor) Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim dengan beberapa cara penghambatan sebagai berikut: Penghambat bersaing (kompetitif) Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. Misalnya asam malonat dapat menghambat enzim dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat. Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Dalam reaksi ini asam malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase. Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat, kadar substrat dan aktivitas relatif antara penghambat dan substrat.

Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif) Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. Senyawa-senyawa seperti sianida, sulfida, natrium azida, dan karbon monooksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe, yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan penghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH). Pada penghambatan nonkompetitif tidak terjadi persaingan antara zat penghambat dengan substrat. Misalnya enzim sitokrom oksidase dihambat oleh CO (karbon monooksida) dengan mengikat Fe yang merupakan gugusan aktif enzim tersebut. Penghambatan nonkompetitif tidak dapat dikurangi dengan penambahan jumlah substrat, oleh karena daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat dan afinitas penghambat terhadap enzim. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d A B C D X Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. Penghambat represor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya. Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. E. Aktivator (penggiat) atau kofaktor Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain. F. Penginduksi (induktor)

Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan enzim. Sebagai contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim beta galaktosidase, seperti terlihat dalam grafik pertumbuhan mikroba berikut: X Pertumbuhan mikroba dengan adanya
induksi laktosa

Kesimpulan Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat. Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan(Lehnninger, 1995).

Referensi 1. Lehninger, Maggy Thenawidjaya, 1993., Dasar-dasar Biokimia (terjemahan), Jakarta: Erlangga. 2. Harper, Biokimia (terjemahan) 3. Plummer. DT, An Introduction to Practical Biochemistry, New Delhi. 4. Anderson.AK.,Essential of Physiological Chemistry, New York 5. White.A, et al, 1978, Principles of Biochemistry, Tokyo 6. Mathew.CK, & Van Holde.KG., 1996, Biochemistry, New York. 7. Dwidjoseputro, Dasar-dasar Mikrobiologi 8. Timotius, K.H, 1982, Mikrobiologi Dasar; Salatiga, Universitas Kristen Satya Wacana 9. Murray, R. K., et al. 1999. Harpers Biochemistry, 25th ed. Lange. 10. Tinoco, I., K. Sauer, and J. Wang. 2001. Physical Chemistry-Principles and Applications in Biological Sciences, 4th ed. Prentice 11. Hall. Van Holde, K., W. Johnson, and P. Ho. 1998. Principles of Physical Biochemistry. Prentice Hall. 12. Voet, D., and J. Voet. 1995. Biochemistry, 2d ed. Wiley. 13. Watson, J. D., et al. 2003. Molecular Biology of the Gene, 5th ed. Benjamin-Cummings. 14. Wood, W. B., et al. 1981. Biochemistry: A Problems Approach, 2d ed. BenjaminCummings. 15. Alberty, R. A., and R. J. Silbey. 2000. Physical Chemistry, 3d ed. 16. Wiley.Atkins, P. W. 2000. The Elements of Physical Chemistry, 3d ed. W. H. Freeman and Company. 17. Berg, J. M., J. L. Tymoczko, and L. Stryer. 2002. Biochemistry, 5th ed. W. H. Freeman and Company. 18. Cantor, P. R., and C. R. Schimmel. 1980. Biophysical Chemistry. W. H. Freeman and Company. 19. Davenport, H. W. 1974. ABC of Acid-Base Chemistry, 6th ed. University of Chicago Press.